29

Biochemie (Subject) / Aminosäuren (Lesson)

This lesson was created by violetta91.

Learn lesson

This lesson is not released for learning.

back  |  next 1 / 1

• Proteine "Arbeitstiere" der Zelle Bsp.: Enzyme, Struukrurproteine, Regulatoren der Genexpression Aus 20 Amiosäuen aufgebaut Alle AS enthalten: 1 Aminogruppe - 1 Carboxylgruppe UnterscheidungEinfache Proteine, bestehen nur aus AS zusammengesetzte Proteiene, die zusätzlich noch einen Nicht-Proteinanteil enthaltenen
• Eigenschaften von Aminosäuren sind Zwitterionenverscheidene Teile tragen bei unterscheidlichen pH-Wert die LadungpH1: NH3+pH7:NH3+ und COOpH11:COO+ Aminosäure sind immer L-Konfiguriert (Stereochemie)→ Selektivität der Enzyem
• Cystein besitzt Thiogruppe (SH) gehen sehr leicht Disulfitbrücken ein.Vor allem außerhalb von Zelle und Cytosol
• Posttranlationale Modifikation einzelen AS werden Nach dem einbau in Proteine derivatisiertviele dieser Veränderungen sind reversiebelhäufig mit Regulatoricher Bedeutung Bsp.:Phsoporyllierung, vorallem S,T,YHydroxylierung, vorallem K,P (Collagen bildung)Methylierung, zB. Methylhistidin (für DNA aufwicklung)Addition von Kohlenhydraten, virallem S,N (im ER und Golgi)Addition von Lipiden veränderte Proteine oft sehr dominant, da großer polarer Anteil
• Aminosäurestoffwechel Menschen können nicht einmal 50% ihrer AS synthetisierenMikroorganismen und Pflanzen können jedoch alle synthetisieren Essentielle ASV,L,I,T,M,K,F,W,H Nicht-Essentielle ASG,A,S,N,Q,D,E,R,P Bedingt essentielle ASC,Y
• Synthese AS Kohlenstoff-Skelett stammt aus Gycolyse3 Enzyme für nicht essentielle ASes fehlen in tierisch. Zellen 3 Enzyme um essentielle AS zu synthetisieren
• Einbau von Stickstoff, Stickstofffixierung Knöllchenbakterien in Legimonosenumwandlung von N2 in NH4 duch Nitrogenase- Komplex N2 + 6e- +12ATP + 12 H2O → 2NH4+ + 12ATP + 12 Pi + 4H+ nur im Sauerstofffreien-Raum möglich NH4+ wird über Glutamat und Glutamin in alle AS eingebautEnzym Glutamat-Dehydrogenase via Citrat-Cyklus bzw.Glutamin-Synthethase
• Aminosäureabbau mehrere Wege Entfernen der alpha- Aminogruppemuss Kontrolliert geschehen, da sehr reaktivTransaminierung bzw Desaminierung Ausscheiden der alpha-Amino-Stickstoffatome in Form von Harnstoff,Ammoniak, oder Harnsäure Kohlenstoffgerüste werden in Pyrovat, Acetyl-CoA, oder Intermediate des CCabgebaut
• Proteine Primärstrucktur reine Abfolge der ASDarstellung:Beginn= N-Terminus ( freie Aminogruppe)Ende= C-Terminus (freie COO- -Gruppe)
• Proteine - Peptidbindug ist eine SäureamidbindungMechanismus ist eine Dehydration ist planar ist mesomerstabilisiert ist starr, freie Drehbarkeit nur am C_alpha-Atom möglich Partialladung an O und H Mesomierie: freie Verschiebung von Elekronenpaaren zwischen N und O
• Advertisement
• Sekundärstrukturen von Proteinen Eigenschaften der Faltbarkeit von AS-Ketten wird voallem durch ihre Seitenkettebestimmt alpha-HelixHelixparameter:n=Reste pro Windungd=Ganghöhe pro Rest (etwa 1,5 Anström)n*d= Ganghöhe pro Windung ( etwa 5,6 Anström)r= Radius Lipiddoppelschicht hat eine Dicke von 4nm SonderformenCoiled-Coil-alpha Helix- alle Motorproteine- ehr Regelmäßig, Heptaden- Hydrrophile WW entscheiden für ProteinfaltunFunktion: StabilisierungBsp: Myosin, Tropomyosin, Kreatine, .......Mehrere Helices können sich zusammenlagern und Kanalproteinbildenbenötigen geschützte UmgebungBsp:Amphipatische Helix
• beta-Faltblatt Variantenparallelantiparallel AufbauWasserstoff und Sauerstoff liegen in der EbeneH-Brücken stabilisieren die SekundärstrukturenReste ragen nach oben und unten aus der Ebene beta-Faß/Barrelaußen hydrophobe seitenketteninnen hydrophile seitenkette→ umgekert bei cytosolischen Proteinen beta-Schleifenverbinden andere Sekundärstrukturenbesitzen größere Beweglichkeites gibt nur wenige AS die klein genug sind um eine Schleife zu bilden(Lysin, Serin, Alanain)
• Collagenhelix collagen häufigstes Protein in Tieren ungewöhnliche AS Zusammensetzung (50% Gly, Pro) stark gestreckt lingsgängig keine H-Brücken innerhalb der Helix Hydrophobe WW innerhalb der Helxi hohe Zugfestigkeit
• Faltungstopologie → Vergleich der räumlichen Struckturen verwandter Proteinenur alpha und beta-Struckturen werden berücksichtigtDetails werden ignoriert (Länge der Elemente, AS-Sequenz, genaue Pos. imRaum)
• Domänen zusammenhängende Bereiche eines Proteins, die sich unabhänigvoneinander Faltenstimmen häufig mit funktionellen Domänen überein keine Bindungsregionen
• Quartärstrucktur identische Protomere = Homopolymer nicht-identische Protomere = Heteropolymer Voraussetzung: komplementäre Bindungsbereiche auf der Oberfläsche derProtomere
• Denaturierung/Renaturierung Zerstörung der nativen Proteinstrucktur führt zu funktionsverlustDenaturierung: Zerstörung der für die Proteinfaltung wichtigen nicht kovalentenBindungen Nach der entfernung der Agentien kann das Protein wieder renaturieren
• Isoelektrischer Punkt (IEP) Protonierugs/Deprotonierungs Gleichgewicht im ProteinSeitenketten können in Abhängigkeit vom pH-Wert protoniert bzw. deprotoniertwerden Am IEP besitzt das Potein eine Zwitterform und wandert nicht mehr imSpannungsfeld
• Qualitätskontrolle von Proteinen Proteinabbau Intrazelluläre Proteolyse Proteinabbauvorwiegend in Proteasomen (im Cytosol) und Lysosomen (Abbau Kompartiment der Zelle)fehlerhaft gefaltete ER-ProteieneRetransport ins Cytosol, proteasomaler AbbauER-Stress (bei großem Aufkommen von falsch gefalteten Proteinen) Intrazelluläre Proteolysevorallem im Cytoplasma, aber auch im KernMultienzymkomplex. EndoproteaseATP-abhängiger AbbauProteine für den Abbau meist von Ubiquitin markiertubiquitiert werden:Proteine kurzer HaltbarkeitProteine mit spez. Erkennugssequenzfehgefaltete Proteine→ Beispiel: Gezielter Abbau während der Anna-Phase
• Nukleinsäuren Polymere von Nucleotiden (je 4 bei DNA bzw. RNA) Basen sind über N-Glycosidische Bindungen mit dem Zucker Verknüpft Pyrimdine - Als Nukleosid (mit Ribose) - mit DesoxyriboseCytosin - Cytidin - Desoxy...Thymin - Thymidin - Desoxy...Uracil (RNA) - Uridin - Desoxy... PurineAdenin - Adenosin - Desoxy...Guanin - Guanosin - Desoxy...
• Nucleotide als universaler Energieträger (vorallem ATP und GTP) sind Vorstufen DNA und RNA Biosynthese bilfrm aktive Zwischenstufen für viele Synthesewege- Glycogenbiosyntehse- Phospolipidbiosynthese- Proteinbiosynthese Adeninnucleotide sind bestandteile von CoenzymenNAD+FADCoA-SH (Co-Enzym A) Zyklische ATP- und GTP Derivate sind intrazelluläre SignalmolekülecAMPcGMP
• APT Stereoselektivwird in Mitochondrien generiert und genutztdeshalb auch überall anders → Energiesparend
• Biosynthese der Nucleotide - Purine Synthese der Purine als Ribonucleotidenachträgliche erst die Umwandlung in Desoxyribonucleotide Aufbau des Puringerüstes aus:GlutaminAspartatGlycinFormitatHCO3- Synthese von beginn an als Ribonucleotid
• Biosynthese der Nucleotide - Pyrimidine Carbamyl-Phosphat + Aspartat→ Carbamylaspartat→ Dihydrorotat→ Orotat→ OMP→ UMP→ UDP→ UTP→ CTP jeweils unter ATP-Verbrauch erst im lezten Schritt der Synthese werden Desoxyribonukleotide gebildet
• Struktur der DNA → die Basenzusammensetzung der DNA ist speziesspezifisch weitestgehend identisch mit anderen Individuen einer Art→ DNA-Proben aus einer Spezies haben immer die gleiche Zusammensetzung, auchwenn die Proben aus unterschiedlichen Geweben stammen→ die Anzahl der Adeninreste entspricht der Anzahl an Thyminresten, ebenso die derGuanin- und Cytosinreste→ das Rückrgrad: Zucker sind über Phosphordieesterbindungen miteinander verknüpft→ die DNA ist unter physiologischen Bedingungen ein helical gewundener Doppelstrang→ die Helix ist rechtgangig→ die Orientierung der beiden Stränge ist gegenläufig ( revers Kompementär)→ die Beschreibende Konformation der DNA heißt B-DNA10 bp pro Windung3,4 nm pro WindungDurchmesser 2,37 nmgroße Furche 1-2 nmkleine Furche 0,6nm→ das Zucker-Phosphatgerüst verläuft außen entlang des Doppelstrangs→ die Basen zeigen nach innen und werden durch H-Brücken zusammengehaltenunterschiedliche Bindeintensität je nach Verhätinis AT zu GCMensch GC gehalt <50%thermobakterien GC gehalt >80%→ Es gibt weitere Konfigurationengroßtenteils B-DNain GC reichen Regionen Z-DNA (geringe Mengen)A-DNA nur unter artifiziellen Bedingungen und kommt warscheinlich nicht in vito vor
• DNA im Chromatin - Pseudogene Fragmente von Viren Genen die in die Wirts-DNA eingebaut sind
• Chromatinstruktur Chromatinfibrillen sind in Schleifen angeordnet und bilden Chromatindomänenje 30k bis 100k bp lang Schleifen an nicht-Histon-Gerüst verankert DNA-Sequenzen in den Bereichen bilden „scafford attachment region“ (SAR)
• Grundstrucktur des Chromatins Chromosonem in Metaphase enthalten 2x Proteine wie DNA DNA + Histonkomplex = Nucleosometwa 2 Windungen der DNA Octamerkomplex (je 2 mal H2A,H2B,H3 und H4) Proteine kontrollieren den Zusammebau und die Anordung von Octamer undNucleosom
• Chromatin Interaktion von DNA und Histon beruht auf einer Bindung des Zuckers an die basischen Reste der Histone Nuckleosomstrucktur verhindert die bindung von RNA-Polymerasen Modifikation der Histone nur an SchwanzregionenAcetylierung/Deacetylierung von LysinrestenPhosphorellierug/Dephosphorellierung von HistonenMethylierung von Lysin- und Argeninresten Nucleosom = 200 bp Kern-DNA = 147bp Linker-DNA = 20-60bp

back  |  next 1 / 1