20
Biochemie (Subject) / Enzyme (Lesson)
Advertisement
- Enzyme (Funktion) Biokatalysatoren beschleunigen die Einstellung d chemischen Gleichgewichts in dem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen Konzentration bleibt unverändert A+B --> C+D ist gleich schnell wie C+D --> A+B
- Enzyme (Arten) Oxidoreduktasen Transferasen Isomerasen Hydrolase Lyasen Ligasen
- Oxidoreduktasen Wasserstoff-übertragung z.B -dehydrogenasen (LDH katalysiert Lactat --> Pyruvat)
- Transferasen Gruppenübertragungen z.B. - kinase (phosphoryliert unter ATP-verbrauch) Glycerinkinase
- Isomerasen Gruppenumlagerung innerhalb eines Moleküls (Summenformel bleibt gleich aber Strukturformel ändert sich) z.B. Mutase
- Hydrolasen Spaltung mit Hilfe v H2o Bsp. Verdauungsenzyme
- Lyasen Spaltung ohne H2o anlagerung Bsp. GAP & DAP (Glykolyse)
- Ligasen Verknüpfung unter verbrauch energiereicher Phosphate Bsp. DNA-ligase
- Enzymgeschwindigkeit Substratumsatz pro Zeit (µmol pro min) = Unit
- Enzymgeschwindigkeitsdiagramm man sieht die Veränderung der Enzymgeschwindigkeit (y) in abhängigkeit von der Substratkonzentration (x)
- Advertisement
- Unterschied Hexokinase & Glukokinase beide katalysieren den irreversiblen 1. Schritt d Glykolyse Glucose---> Glucose6P Glucokinase ist nur in d Leber und Pankreaszellen vorhanden hat eine niedrigere Affinität zu Glucose (großes Km) (es wird eine höhere Substratkonzentration benötigt damit d enzym auf Vmax/2 arbeitet gute Kapazität (großes Vmax=Enzym kann maximal mehr leisten) (+ wird nicht durch feedbackhemmung durch sein substrat inhibiert)
- Km Maß f d Affinität des Enzyms zum Substrat
- Vmax was kann d Enzym maximal leisten (Kapazität)
- Michaelis-Menten-Gleichung V = Vmax x S / Km x S je höher die Substratkonzentration desto höher ist die Geschwindigkeit mit der d Enzym arbeitet
- grobe Enzymregulation regulation d Enzymmenge über: vermehrte Synthese vermehrten Abbau (durch Ubiquitin reguliert)
- feine Enzymregulation durch änderung d Substratkonzentration (E-aktivität = prop zu = Substratkonzentration) Kompetitive Hemmung im aktiven Zentrum allosterische Regulation Interkonversion
- allosterische Enzymregulation inhibitoren od aktivatoren wirken meist auf d Schlüsselenzym --> in seinem allosterischen Zentrum
- Interkonversion aktivitätszustand des Enzyms hängt v seinem phosphorylierungs Zustand ab Katabole Enzyme sind im phosphoryliertem Zustand aktiv Anabole Enzyme sind im phosphoryliertem zustand inaktiv
- coenzyme kleine moleküle die nicht aus AS bestehen aber für die Funktion eines Enzyms essenziell sind funktion: übertragung von H+ ind redoxreaktionen, übertragung v Methylgruppen usw. nicht kovalent an ihr Enzym gebunden z.B CoA, CoF
- malat-aspartat-shuttle im Zytosol wird Oxalacetat unter verbrauch eines NADH zu Malat reduziert und in die innere mitochondrien Membran transportiert dort mir Malat unter Bildung von NADH für die Atmungskette zu Oxalacetat für den Citratcyclus oxidiert