Enzyme

Biokatalysatoren beschleunigen die Einstellung d chemischen Gleichgewichts in dem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen  Konzentration bleibt unverändert A+B --> C+D ist gleich schnell wie C+D --> A+B

Oxidoreduktasen Transferasen Isomerasen  Hydrolase Lyasen Ligasen

Wasserstoff-übertragung  z.B -dehydrogenasen (LDH katalysiert Lactat --> Pyruvat)

Gruppenübertragungen  z.B. - kinase (phosphoryliert unter ATP-verbrauch)  Glycerinkinase 

Gruppenumlagerung innerhalb eines Moleküls (Summenformel bleibt gleich aber Strukturformel ändert sich)  z.B. Mutase 

Spaltung mit Hilfe v H2o Bsp. Verdauungsenzyme

Spaltung ohne H2o anlagerung Bsp. GAP & DAP (Glykolyse) 

Verknüpfung unter verbrauch energiereicher Phosphate Bsp. DNA-ligase 

Substratumsatz pro Zeit (µmol pro min) = Unit

man sieht die Veränderung der Enzymgeschwindigkeit (y) in abhängigkeit von der Substratkonzentration (x)   

beide katalysieren den irreversiblen 1. Schritt d Glykolyse Glucose---> Glucose6P Glucokinase ist nur in d Leber und Pankreaszellen vorhanden hat eine niedrigere Affinität zu Glucose (großes Km) (es wird eine höhere Substratkonzentration benötigt damit d enzym auf Vmax/2 arbeitet gute Kapazität (großes Vmax=Enzym kann maximal mehr leisten) (+ wird nicht durch feedbackhemmung durch sein substrat inhibiert) 

Maß f d Affinität des Enzyms zum Substrat

was kann d Enzym maximal leisten (Kapazität)

V = Vmax x S / Km x S je höher die Substratkonzentration desto höher ist die Geschwindigkeit mit der d Enzym arbeitet

regulation d Enzymmenge über: vermehrte Synthese vermehrten Abbau (durch Ubiquitin reguliert) 

durch änderung d Substratkonzentration (E-aktivität = prop zu = Substratkonzentration) Kompetitive Hemmung im aktiven Zentrum allosterische Regulation Interkonversion

inhibitoren od aktivatoren wirken meist auf d Schlüsselenzym --> in seinem allosterischen Zentrum

aktivitätszustand des Enzyms hängt v seinem phosphorylierungs Zustand ab  Katabole Enzyme sind im phosphoryliertem Zustand aktiv Anabole Enzyme sind im phosphoryliertem zustand inaktiv

kleine moleküle die nicht aus AS bestehen aber für die Funktion eines Enzyms essenziell sind  funktion: übertragung von H+ ind redoxreaktionen, übertragung v Methylgruppen usw. nicht kovalent an ihr Enzym gebunden z.B CoA, CoF

im Zytosol wird Oxalacetat unter verbrauch eines NADH zu Malat reduziert und in die innere mitochondrien Membran transportiert  dort mir Malat unter Bildung von NADH für die Atmungskette zu Oxalacetat für den Citratcyclus oxidiert