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Praktikum Biochemie 2 (Subject) / Praktikum Biochemie 2 (Lesson)

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• Aufgaben Proteine Als enzym tätig Bilden zytoskelett Steuer als signalstoffe funktionene Im blut zranspirt und abwehraufgaben
• Peptid - polypeptid - protein 2-50 AS 50-100 AS >100 AS
• Peptid - polypeptid - protein 2-50 AS 50-100 AS >100 AS
• Nativer zustand Proteinfaltung  für physiologische funktion
• Nicht nativer - funktionsloser zustand Denaturiert
• Proteinmasse Ina Da (Dalton)  1 Da = 1/12 der masse eines C12 Pro AS durchschnittswert 110
• Peptidbindung Verknüpfung der alpha- Carboxylgruppe mit der alpha- Aminogruppe
• Basische AS Histidine , Lysine, Arginin
• Aromatische AS Phenylalanin, Tyrosine, Tryptophan
• Saure AS Aspartate , Glutamate 
• Advertisement
• Hydrophile AS Glutamine
• Hydrophobe AS Leucin, isoleucin,
• Primärstrucktur (!!) Abfolge der AS in einer kette
• Sekundärstrucktur (!) Räumliche anordnung der hauptkette durch wechselwirkung der frei liegenden keto und aminogruppen Alpha Helix Beta - Faltblatt
• Alpha-Helix (!) Schraubenförmig gewunden durch intramolekularer wasserstoffbrückenbindung zwischen H atomen einer NH gruppe und dem Sauerstoff der CO gruppe
• beta - Faltblatt (!) Wasserstoffbrückenbindung zwischen H atom einer NH Gruppe und dem O der CO Gruppe von zwei benachbarten Strängen
• tertiärstrucktur beschreibt die lager aller atome eines Proteins im raum -> verwindung der sekundär struckturBildung durch kovalente und nicht kovalente wechselwirkungen: Disulfidbrücken Ionenbindung  Dipol-dipol Wechseleirkung Van der waals kräfte Hydrophobe wechselwirkung
• Quartiär strucktur (!) mehrer tertoärstruckturen bilden eine größere Funktionseinheit (Proteinkomplex)
• Blutvolumen Erwachsener 5-6 l  ~8% des Körpergewichts
• Bestandteile des Blutes (!) 1. flüssiger Bestandteil (55%)     Blutserum      Gerinnungsfaktoren 2. feste Bestandteile (45%) Erythrozyten, Leukozyten und Thrombozyten 3. weitere >Bestandteile wassr, fett zucker, anorganische ionen, proteine inkl enzyme
• trennung flüssiger und fester bestandteile des Blutes durch Zentrifugation
• Blut: Serum VS Plasma Plasma -> Vollblut und antikoagulans (z.b. heparin, EDTA) zur bestimmung von gerinnungsfaktoren Serum ->Vollblut + koagulans - koaguliertes blut dann zentrifugieren zb bestimmung antikörpertiter
• Dichtegradientenzentrifugation uzr auftrennung der zellulären Blutbestandteile durch unterschiedliche Dichten mithilfe von zuckerpolymerlösung oben : Blutplasma dann Mononukleäre Zellen Lymphozyten&Monozyten dann Polymer dann Polymorphnukleäre Zellen: Eosinophil und Neutrophile unten: Erythrozyten
• bildung der erythrozyte Erythropeose
• Menge der Erythrozyten 5 MIO/müL Blut
• Funktion von Erythrozyten O2 und CO2 Transport
• Größe der Erythrozyten 7,5 Mü-m
• Proteine der Erythrozyten (!) Hämoglobin (88% des Volumens) Carbonanhydrase Bande-3-Protein  Glycophorin und über 1000 weitere
• Lebensdauer erythrozyten 120 Tage
• Abbau der Erythrozyten in Leber Milz und Kochenmark
• Advertisement
• Bildung erythrozyten - Erythropoese 2.2 * 10 ^11 pro Tag können sich nicht teilen hat mehrer differenzierungsstadien: Proerythroblasten- Erythroblasten - Normoblasten - Retikulozyten - Erythrozyten wird stimuliert surch Erythropoetin
• Hämoglobin Untereinheiten jed ehat zwei alpha und dann zwei beta delta oder gamma 97,5% HbA1 alpha2 beta 2  2,5% HbA2 alpha2 delta 2 Fetus = HbF alpha 2 gamma 2  jede untereinheit trägt ein Häm und kann ein O binden
• Häm Gruppe Prophyrinring zentrales Fe ion 6. koordinierungsstelle dient sauerstoffbindung
• Eisen im Häm wird oxygeniert/ Desoxygeniert (NICHT oxidiert oder reduziert) Bindung O2 ausschließlich durch koordination struckturelle konformationsänderung -> unterschiedliche Affinität zu O
• Allosterischer Effektoren (!) H+, CO2 und 2,3-BIphosphoglycerat stabilisieren den Zustand verminderter O2 Bindungfähigkeit O2 stabilisiert erhöhte Affinität zu weiteren O2 Molekülen -> die einzelnen Untereinheiten des alpha2beta2 tetramers binden O2 kooperativ
• Bohr Effekt (!) H+ und CO2 fördern freisetzung von O in Lunge >ph ; <CO2  -> gute O2 Bindung in Gewebe <ph ; > CO2 -> freigabe von Os
• Haldane Effekt (!) CO2 Transportvermögen nimmt mit steigendem O2 partialdruck ab In der Lunge :  > O2 --> CO2 wird freigegeben Im Gewebe < O2 --> CO" wird gebunden
• Sättigungskurve niedriger pH wert - ABGABE von O2 erleichtert -> Sättigungskurve nach RECHTS verschoben hoher pH wert - AUFNAHME von O2 erleichtert -> Sättigungskurve nach LINKS verschoben
• CO2 Transport und Pufferkapazität 40 HB HIstidine die Protoniert werden könenn -> 20% der Pufferkapazität CO2 wird unter ausbildung von Carbamat an beta globinketten gebunden  zwei CO2 moleküle pro tetramer CO2 ist apolar und i wässriger lösung schwer löslicht -> deshalb Carbonanhydrase wichtig : CO2 + H2O -> H+ und HCO3-
• Sichelzellen anämie Punktmutation beta Kette anämie , ischämie heterozygote meist symptomfrei erhöhte überlebenschance bei malaria
• thalassämie störung der Expression der globinkette - verlust HbA1  kompensation durch HbF -> chronische anämie
• Kohlenmonoxidintoxikation CO2 bindet - verdrängt O2 bindet bei an myoglobin gebundenes histidin mit 300 fach höhere affinität weil histidin seitenkette zwingt CO in gewinkelte Bindung statt 20000 fach höhere affinität bei friem Häm
• serum Proteine Albumin Immunoglubine Lipoproteine
• Albumin = ein globuläres Protein Funktion: Aufrechterhaltung des kolloid osmotischen Druckes im Plasma (durch bindung H2O wird dessn austritt in zwischenzellräumen verhindert Transport von wasserunlöslichen substanzen pufferwirkung
• Immunreaktionen angeboren und erworben
• Mechanismus der B Zell aktivierung Induktion durch aktivierung der B.Lymphozyten bindne antigen - löst signal aus - antigen wird in zelle aufgenommen wird gespalten und in teilen an zelloberfläche präsentiert T-helferzellen nehmen kontakt mit B Zelle auf lösen umwandlung der B Zelle zu Plasmazelle aus  diese setzt große mengen an antikörper frei
• Immunglobuline = Antikörper  = globuläre Proteine mit beta faltblattstrucktur Aufbau:zwei leichte nd zwei schwere Ketten  in Y Formdurch disulfidbrücken stabilisiert N terminales Ende der schere und leichten Kette= Antigenbindende Region (F-ab) C Terminale Enden der schweren Kette = konstante Region  (F-c)5 KLassen - je nach aufbau des Fc
• IgA (!) in schleimhäuten , speichel , tränenflüssigeit , muttermilch im Blut als Monomer, in Sekret als Dimer 
• IgD (!) nur in geringen Mengen sezerniert Monomer
• IgE sehr geringe konzentration in serum , hoher spiegel bei allergien Monomer

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