Biologie (Fach) / Grundlagen der Biologie (Lektion)

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• Wechselzahlen ( Reaktionsgeschwindigkeit ) wie viele Substrate bei einem Substatüberschuss von einem einzigen aktiven Zentrum pro zeiteinheit umgsetzt werden können Sättigung ( Enzyme setzen pro zeiteinheit die maximale substratmenge um )
• Regulation der Enzymaktivität - Homöostase = aufrechterhaltung von stabilen internen Bedingungen - stoffwechselwege stehen nicht isoliert, sondern befinden sch in regem austausch - ein spezifisches enzym an der katalyse jedes stoffwechselweges beteiligt - ausmaß der enzymaktivität kontrolliert durch genexpression - fluss von substanzen in stoffwechselwegen kontrolliert durch enzymaktivität - kontrolle von stoffwechselwegen durch aktivierung/inaktivierung von enzymen -regulation der arbeitsgeschwindigkeit trägt zur homöostase bei -stoffwechselwege sind miteinander vernetzt und beinflussen sich gegenseitig - systembiologie: modelle die vorhersagen erlauben werden erstellt
• Inhibitoren ( Regulation der enzymaktivität ) = Hemmstoffe endogen -> kommen natürlich in zellen vorexogen -> von außen zugeführt exogene hemmstoffe in irreversible und reversible hemmung: irreversible hemmung:dauerhafte inaktivierung des Enzymskovalente bindung zwischen inhibitor und aktivem zentrumz.B. DFP: irreversibler Inhibitor, der mit Serin reagiert, hemmt acetylcholinesterase reversibler hemmung:1. inhibitoren binden nicht kovalent am aktiven zentrum-> ähnlichkeit mit natürlichem substrat des enzyms-> werden vom enzym nicht umgesetzt-> kompetetiver Inhibitor, da substrat nicht am aktiven zentrum binden kann, solang inhibitor gebunden ist- kompetitiver inhibitor löst sich wieder vom enzym, wenn seine konzentration verringert wird.2. nicht kompetetiver inhibitor binden am enzymbereich, der räumlich vom aktiven zentrum getrennt ist-> konformationsänderung im enzym-> veränderung der enzymaktivität-> aktives zentrum kann substratmoleküle nicht mehr binden
• allosterische Regulation Effektormolekül bindet am bereich des enzyms, der nicht aktives zentrum ist konformationsädnerung des enzyms wird induziert affinität des aktiven zentrums für substrat wird verändert -aktive form des enzyms: richtige raumstruktur um substrat zu binden-inaktive form des enzyms: konformation, die das substrat nicht binden kann-aktive und inaktive form können ineinander übergehen, beeinflusst durch allosterischem effektor bindung des allosterischen effektors am allosterischem / regulatorischen zentrum hochspezifisch allestorische zentren oft bei proteinen mit quartiärstruktur-> untereinheit mit aktiven zentrum: katalytische untereinheit-> unterinheit mit allosterischen zentren : regulatorische untereinheiten enzyme mit mehreren katalytischen Unterinheiten:-> bindung eines substrats an ein aktives zentrum verursacht allosterische effekte-> erhöt zugänglichkeit des benachbarten aktiven zentrums für substrat=> kooperativität( z.B. bei Hämoglobin )
• Ereignisse für zellteilung nötig ( 4) signal für reproduktion  replikation der dna segregation ( replicierte dna muss vorerst auf jeder der beiden zellen verteilt werden ) synthese von organellen und makromolekülen als grundvorraussetzung für die cytokinese
• reproduktionssignal ( prokarytoten ) reproduktionsraten zeigen reaktion auf umgebungsbedingungen  bsp e coli: hohe reproduktionsrate wenn genügend kohlenydrate und mineralion zu verfügung stehen (alle 20 min)
• replication der dna ( prokaryoten) nur ein chromosom in den meisten prokaryoten-> einzelnes langes DNA-molekül, an das proteine gebunden sind oft ringförmige chromosomen dna muss komprimiert werden zwei regionen im chromoson mit bedeutung für die replikation1. ori:-stelle an der die replikation beginnt2. ter: replikationstermis: ende der replikation anabloischer stoffwechsel während der replikation aktiv-> zelle wächst dna tochtermoleküle trennen sich nach replikation und wandern zu entgegen gesetzten enden der zelle
• segregation der dna ( prokaryoten ) beginn der replikation im zentrum der zelle ori regionen bewegen sich zu entgegengesetzten enden der zelle dna regionen die an ori regionen grenzen essentiell für zellteilung cytoskelett an segregation beteiligt
• cytokinese ( prokaryoten )  teilung der zelle und ihres inhalts: 1. einschnürung der plasmamembran -> ring aus fasern ( aus protein, verwandt mit tubulin ) 2. neues zellwandmaterial wird eingelagert
• reproduktionssignal (eukaryotische zellen ) zellen, die teil eines vielzelligen organismus sind, teilen sich nur selten signale zur zellteilung hängen mit bedürfnissen und anforderungen des gesamten lebewesens zusammen 
• replikation DNA (eukaryotische zellen ) mehrere chromosomen  auf zeitlichen abschnitt zwischen den zellteilungen begrenzt
• segregation ( eukaryotische zellen ) neu replizierte chromosomen eng miteinander assoziiert (schwesterchromatiden ) durch mitose auf zwei neue zellkerne verteilt
• citokinese ( eukaryotische zellen ) unterschied zwischen pflanzen und tierzellen
• zellzyklus zeitabschnitt zwischen den zellteilungen mitose/citokinese & interphase
• interphase ( zellteilung ) beginn nach cytokinese, ende mit mitose replikation der dna drei unterabschnitte, G1, s, G2 s-phase: replikation g1phase: zwischen ende der cytokinese und beginn der s-phase g2 phase: trennt ende der s-phase und beginn der mitose
• M-phase ( zellteilung ) mitose & cytokinese
• G1 phase: zwischen ende der cytokinese und beginn der s-phase vorbereitung auf s-phase jedes chromosom bildet einzelne, nicht replizierte struktur unterschiedliche länge je nach zelltyp zellen mit besonders langer g-1phase trehen in ruhephase (g0 phase ) ein
• g1 - s übergang restriktionspunkt (R) zell wird darauf festgelegt, die dna zu replizieren und die zellteilung durchzuführen
• s Phase ( zellteilung) replikation der DNA-> schwesterchromatiden ( über proteine verknüpft )
• g2 phase ( zellteilung ) vorbereitung der zelle auf mitose( z.B. synthese der bestandteile der mikrogloboli
• spezifische signale die die ereignisse des zellzyklus auslösen fortschreiten des zellzyklus abhängig von aktivität der cyclin-abhängigen kinase (cdk) cdk:katalyse der phosphorylierung bestimmter zielproteine setzen die zellteilung in gang reifungsfatkro: regt unreife eier zur teilung an g1-s- übergang bei hefe angehalten, weil entsprechendes cdk fehlt nicht von sich aus aktiv-> durch bindung von cyclin (proteintyp) aktiviert-> allosterische regulation-> struktur ändert sich und aktives zentrum wird zugänglich cyclin-cdk komplex kontrolliert übergang von G1 zu S phase unterschiedliche cyclin-cdk komplexe in verschiedenen phasen des zellzyklus aktiv regulation des cdk durch vorhandensein und fehlen von cyclinen-> vorhandensein zyklisch
• drei kontrollpunkte für dna schäden in g1 phase bevor zelle in s-phase eintritt in der s-phase nach s-phase in g2-phase
• g1-kontrollpunkt schädiung der dna in g1phase-> protein p21 produziert-> kann an g1-s-cdk binden und die bindung von cyclin verhindern->zellzyklus stoppt während dna-reparatur -p21 nach dna reparatur abgebaut -bei irreparablen zellschhäden apoptose
• wachsumsfaktoren (zellteilung) zellen in der g0-phase müssen durch extrazelluläre signale zur teilung stimuliert werden signaltransduktionsweg:wundheilung->trombocyten setzen blutgerinnung in gang-> bluttplättchen produzieren protein (pdgf)-> pdgf regt zellen zur zellteilung und wundheilung an rote und weiße blutzellen müssen ständig durch teilung von hämatopoetischen stammzellen ersetzt werden ( teilung stimuliert duch interleuline oder erythropoetin -> synthese von cyclin
• Chromosomen (mitose) legen orientierung des spindelapparats fest region im cytoplasma in der nähe des zellkerns centriolen im zentrum:->paar, je form eines zylinders-> zylinder aus neun dreiergruppen von mikrotubuli - chromosomen während s-phase verdoppelt -> chromosomenpaar G2-m-übergang: chromosomen trennen sich voneinander und wandern zu entgegengesetzten enden der kernhülle-> pole zu dennen sich chromosomen bei segregation hinbewegen -räumliche anordnung der beiden neuen zellen wird bestimmt für zellen in vielzelligen organismen relevant centriolen von tubilin-monomeren umgeben->aggregieren und bilden mikrotubuli pflanzenzellen:- keine centriolen-mikrotubuli-organisationszentrum (mtoc) in jedem controsom-mikrotubuli hauptbestandteile des spindelapperats
• verpackung der dna vor der mitose eukaryotisches chromosom besteht aus chromatin ( komplex aus dna und proteinen) zwei doppelstrangige dna-molekühle nach der s-phase(schwesterchromatiden)-> über gesamte länge durch cohesin zusammengehalten ( proteinkomplex ) cohesin nach g2-phase entfernt ( bleibt nur am centromer ) nach g2-phase dna moleküle von condensinen umhüllt (proteine) eukaryotische dna in hoch organisierter form dicht gepackt:-> vor allem durch histone ( basische proteine, die mit dna eng assoziiert sind)-> bei zellulärem ph-wert positiv geladen ( lysin, arginin)-> ziehen negativ geladene phosphatgruppen der dna an=> bildung von nucleosomen ( kugelförmige aggregate)
• Materialeigenschaften der Zellhülle verformbar und trotzdem stabil sollte für die meisten molekülenicht durchlässig sein sollte einen gezielten austausch von molekühlen ermöglichen sollte die umgebung warhnehmen können sollte sich bei beschädigung selbst reparieren in eukaryotischer zelle viele verschiedene kompartimente von membranen gebildet
• beweglichkeit von phospholipiden flip fop: wehcsel eines lipids von einer in eine andere schicht ->spontan nicht möglich ->selten membran verhält sich wie zweidimensionale flüssigkeit lipide/proteine wehcslen ihre position innerhalb der eigenen schicht ständig => die lipiddoppelschicht ist flüssig, einzelne lipidmoleküle können innerhalb ihrer eigenen einzelnschicht diffundieren, jedoch nicht spontan in eine andere einzelschicht überwechseln.
• fluidität der membran zellen versuchen fluidität der membran immer optimal zu halten ob die fettsäuren gesättigt oder ungesättigt sind, beeinflusst die fluidität( ebenso die länge die säuren) gesättigte/lange fettsäuren: größerer bereich für wechselwirkungen zwischen hydrophoben bereichen cholsterin - amphipathisch-beeinflusst fluidität von membranen-lipid-membran wird dichter gepackt-> fluidität erniedrigt => die zelle passt ihre membranfluidität an, indem sie die lipidzusammensetzung der membran verändert
• Asymmetrische verteilung der phospho und glykolipide ( membran ) zwei membranschichten aus unterschiedlichen lipiden zusammengefasst ( membranasymmetrie) unterschiedliche funktionen laufen auf membranen ab glykolipide immer auf dem cytosol abgewandten seiten vermehrt neutrale phospholipide auf extrazellulärer seite überschuss negativer ladungen auf der dem cytosol zugewandten seite membrantopologie bleibt bei abschnürung und fusion von membranvesikeln erhalten => die beiden lagen der lipiddoppelschicht haben eine unterschiedliche zusammensetzung - ein ausdruck der unterschiedlichen funktionen der beiden membranseiten
• relative durchlässigkeit der lippiddoppelschicht die lipiddoppelschicht ist für alle ionen und großen, polaren moleküle undurchlässig, jedoch für kleine, nicht polare moleküle ( z.B. o2, co2 ) und sehr kleine polare moleküle (h2o) permeable
• membranproteine (4 ) -transportproteine: lassen müleküle passieren, die die membran alleine nicht passieren könnten -verbindungsmoleküle: funktionelle zusammenfassung bestimmter plattformen - rezeptoren: - binden liganden und senden signale aus - enzyme: - katalysieren reaktionen
• insertion oder verknüpfung mit der membran ( transmembranproteine) form einer α helix oder mehrerer helicas-> eine a-helix: peptidbindungen in der mitte-> maximale anzahl an h-brücken kann ausgebildet werden- außen werden aminosäuren mit hydrophoben seitenketten benötigt- 99% der membranproteine mehrere a-helicasmehrere transmembranregionen können sich zusammenlagern, dass hydrophile bereiche in der mitte liegen-> hydrophile pore-> außenbereich hydrophob fassstruktur durch ß-faltblätter mit membran assoziierte proteine ( mit einem lipid verknüpft) an ein anderes protein gebundene proteine
• zuckerschicht lipidschicht viele der proteine und einige lipide, auf der zelloberfläche, sind mit zuckerketten verknüft. diese schmieren die zelloberfläche dienen als schutz, sind an der zell zell erkennung und der verteilung und warnehmung von signalmolekülen beteiligt.
• membrantransport nährstoffe metabolite und ionen werden mithilfe von membrantransportproteinen durch die plasmamembran und die inneren zellmembranen transportiert zwei klassen von membrantransportproteinen: 1: carrier proteine: bindungsstelle spezifisch für den stoff, der transportiert werden soll.-konformationsänderung2: kanalproteine:- molekühle können durch wässrige pore fließen- hauptsächlich ionentransportproteine
• elektrochemischer gradient nettoantriebskraft, die auf ein ion wirkt. hängt ab von-konzentrationsgradienten, elektrischem feld ungeladener stoff wandert in richtung seines konzentrationsgradientengeladener stoff in richtung seines elektrochemischen gradienten aktiver transport kann dagegen befördern
• aktiver transport membran aktiver transport nur mithilfe von carrierproteinen unter energieaufwand transport entgegen des konzentrationsgradienten
• Energiequellen für den aktiven transport 1) gekoppelter transport-> molekül, das entgegen seines konzentrationsgradienten transportiert wird, wird mit einem molekül gekoppelt transportiert, das in richtung seines konzentratrionsgradienten befördert wird 2) atp betriebene pumpe-> transport entgegen des konzentrationsgradienten gekoppelt an hydrolyse von atp 3) licht betriebene Pumpe-> kopplung des aktiven transports mit lichtenergie => die für den aktiven transport benötigte energie entsteht durch atp hydrolyse, durch einen fluss von na+ oder h+ in richtung des elektrochemischen gradienten oder durch licht.
• uniporter (membrantransport) carrier protein transportiert ein molekül durch die membran
• symporter ((membrantransport) transportiertes molekül wird mit einem co-transportierten molekül in die selbe richtung transportiert
• antiporter (membrantransport) carrier-protein transportiert zwei moleküle in unterschiedliche richtungen
• Zusammenarbeit verschiedener transportproteine die natrium-kalium-pumpe in der plasmamembran von tierzellen ist eine atp-ase, die aktiv na+ aus der zelle und k+ in die zelle befördert. dadurch wird der steile natriumgradient an der plasmamembran aufrecht erhalten, der als antriebskraft für andere aktive transportprozesse und für übertragung elektrischer signale verwendet wird
• Ionenkanäle sind kanalproteine selektiv->wie weit die pore ist-> wie die porenwände ausgekleidet sind reguliert in drei formen, inaktiviert, geschlossen geöffnet können durch bindung eines rezeptors geöffnet/geschlossen werden stromfluss bei geöffneten kanälen
• Kanalproteine bilden in der lipiddoppelschicht wassergefüllte poren, durhc welche stoffe diffundieren können. der transport durch kanäle ist immer passiv. bei den meisten ionenkanälen handelt es sich um selektive ionenkanäle. der transport durch ionenkanäle erfolgt 1k mal schneller als der transport durch carrierproteine
• regulierung von ionenkanälen (4) reagieren auf spannungsänderungen an der membran (spannungsreguliert) extrazellulärer ligant bindet und öffnet/schließt den kanal (ligandenreguliert ) intrazellulärer ligand bindet und öffnet/schließt den kanal (ligandenreguliert) durch druck aktiviert => die meisten ionenkanäle werden reguliert. ein spezifisches signal erhöt den zeitanteil, den der kanal im offnenen zustand verbringt
• membranabhängige umwandlung der energie ( mitochondrien ) 1) elektronentransport treibt pumpe an, die protonen durch die membran pumpt 2) protonengradient wird von atp-synthase genutzt um atp herzustellen mitochondrien chloroplasten und viele bakterien produzieren atp mithilfe eines membranverankteren mechanismus, der als chemiosmatische kopplung bezeichnet wird
• Matrix (mitochondrium) enthält hoch konzentrierte mischung hunderter von enzymen ( z.B. für die oxidation von pyruvat, den zitratzyklus, oxidation von fettsäuren enthält viele identische kopien des mitochondrialen genoms, spezielle mitochondriale ribosomen, tRNAs und verschiedene enzyme, die für die expression des mitochondrialen genoms benötigt werden
• innere membran (mitochondrium) zu cristae (einstülpungen) gefaltet proteine mit 3 verscihedenen funktionen1. für oxidationreaktionen der elektronentransportkette2. atp synthase3. transportproteine h+ gradient über innere membrannicht permeable für ionen und kleine geladene moleküle
• äußere membran (mitochondrium) großes kanalformendes protein ( porin)  permeabel für moleküle mit einer molekülmasse unter 5k dalton enthält proteine für die lipidsynthese und zur umwandlung von lipiden in metaboliten
• innenmembranraum (mitochondrium) enzyme die atp nutzen um andere enzyme zu phosphorylieren verschiedene enzyme

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