Biologie (Fach) / Grundlagen der Biologie (Lektion)

a

Diese Lektion wurde von bibabu erstellt.

Lektion lernen

Diese Lektion ist leider nicht zum lernen freigegeben.

zurück  |  weiter 1 / 4

• Lipide -Kohlenwasserstoffe -durch zahlreiche unpolare kovalente Bindungen nur schwer in wasser löslich ( hydrophob ) -durch schwache van-der-waals-kräfte zusammengehalten -einzelne lipidmoleküle nicht durch kovalente bindungen verknüft
• Funktion Fette/Öle speichern Energie
• Funktion Phospholipide -wichtige strukturelle Rolle in Biomembranen
• Funktion Carotinoide helfen Pflanzen beim einfangen von lichtenergie
• Funktion Steroide und modifizierte Fettsäuren regulatorische Rollen als Hormone und Vitamine
• Funktion Fettgewebe bei Tieren als Polsterung und Isolator
• Funktion Lipidmantel isoliert bestimmte Nervenfasern elektrisch
• Funktion öl/wachs wirken auf der oberfläche von haut oder fell wasserabstoßend
• unterschied fette / öle öle bei 20°C flüssigfette bei 20°C fest
• gesättigte Fettsäuren -Alle Bindungen zwischen den c-atomen der Kohlenwasserstoffkette sind Einfachbindungen -> alle Bindungen mit H-Atomen sind abgesättigt -relativ starr und gerade -lassen sich eng zusammenpacken
• ungesättigte Fettsäuren -Kohlenwasserstoffkette enthält eine oder mehrere Doppelbindungen -Moleküle sind geknickt -können nicht dich gepackt werden -Knicke in Fettsäuremolekühlen legen Schmelzpunkt und Fluidität eines Lipids fest
• Doppellipidschicht -negativ geladener Phosphathaltiger kopf ( hydrophil )-fettsäureschwanz ( Hydrophob) => Amphipatisch (besitzt zwei entgegengesetzte chemische Eigenschaften) => Doppelschicht ( zwei moleküllagen dick, wasserfreier kernbereich) 
• Carotinoide - Licht absorbierende pigmente - bei pflanzen und tieren vorkommend - β-carotin fängt u.a. licht bei photosynthese ein                             => wird bei menschen zu zwei Vitamin A gespalten -Färbung von Möhren, Tomaten, Kürbissen, Eigelb, Butter
• Steroide -organische Verbindungen aus Mehrfachringsystem -Cholesterol ( Bestandteil von Biomembranen ) -Hormone -Cholesterol in Leber syntethisiert und Ausgangssubstanz zur Bildung von Testosteron, Östrogen
• Vitamine -kleine Lebenswichtige Molekühle -können vom körper nicht vollständig selbst synthetisiert werden
• Wachse -wachsartiger Überzug von Talgdrüsen in der haut abgesondert                => weist wasser ab und hält haar biegsam - Esterbindung zwischen einer gesättigten langkettigen Fettsäure und einem gesättigkten langkettigen Alkohol              => Molekül mit 40-80 OH-Gruppen -unpolar                => für wasser gänzlich undurchlässig
• Protein Arten (8) Enzyme (kataktisch aktive Enzyome, die Biochemische Reaktionen beschleunigen) Abwehrproteine ( z.B. -antiörper                                                                                                         -erkennen fremdstrukturen, die in den Organismus einzudringen versuchen und bekämpfen sie) Hormone und regulatorische Proteine (kontrollieren physiologische Prozesse) Rezeptorproteine ( empfangen mulekulare Signale und reagieren daraf) speicherproteine ( depots ihrer chemischen grundbausteine (Aminosäuren)) Gerüstproteine (z.B. kollagen, physikalische Stabilität ) Transportproteine (z.B. hämoglobin, befördern stoffe innerhalb des Organismus) Motorproteine (z.B. Muskelproteine, sorgen für bewegung)
• Was sind Proteine? -Polymere aufgebaut aus aminosäuren                                                                                                  => unterschied vor allem in abfolge -aus einer oder mehreren polypeptidketten -Aminosäuregehalt ( relative menge in der Polypeptidkette enthaltenen verschiedenen aminosäuren )-aminosäuresequenz: -festgelegte reihenfolge, in der die aminosäuren angeordnet sind                                        - bestimmt faltung der kette zu einer spezifischen dreidimensionalen struktur -proteine können zu multiproteinkomplexen asoziieren
• Aminosäuren - funktionelle Gruppen: Carboxylgruppe, aminogruppe - funktionelle Gruppen and α-c-Atom gebunden - wasserstoff und seitenkette an α-c-Atom
• α-c-Atom                  R                                                                                                                                                     |                                                                                                                              H3N+----  C ---- COO-                                                                                                                                                     |                                                                                                                                                                     H -asymmetrisch ( außer bei Glycin )                                                                                                         => mit vier verschiedenen Atomgruppen verbunden -> zwei Entantiomere: D- und L-Aminosäuren - nur L Aminosäuren in natürlichen Proteinen - bei ph-Wert in lebenden Geweben: funktionelle Gruppen dissoziieren -Ampholyte (gleichzeitig säure und base ) -proteinogene Aminosäuren: -kommen in Proteinen vor                                                                                                              -aufgrund ihrer seitenketten in Gruppen eingeteilt
• Cystein -α-C-Atom - kann unter Abspaltung des H Disulfidbrücken ausbilden ( Disulfidbrücken legen räumliche Gestaltung eines Proteins sehr stark fest )
• Peptidbindungen -Polymeration ( Verknüpfung von Aminosäuren durch Peptidbindungen ) -N-Terminus: Aminogruppe der ersten Aminosäure -C-Terminus: Carboxylgruppe der letzten Aminosäure -C-N-Bindung relativ starr     => benachbarte α-c-atome können nicht frei rotieren -Sauerstoff der CO-Gruppe trägt schwach negative δ-             => asymmetrische Ladungsverteilung             => wasserstoffbindungen innerhalb des moleküls begünstigt
• Primärstruktur -exakte Sequenz der Aminosäuren, die über Peptidbindungen verknüpft sind -Peptidürckgrat aus Wiederholung von (-N-C-C-)
• Sekundärstruktur -dreidimensionale, funktionelle Gestalt des Polypeptids durch lokale Windungen und Faltungen -aus regelmäßigen, sich wiederholenden Mustern in verschiedenen Bereichen eines Polypeptids -kommt zustande durch wasserstoffbrücken zwischen CO- und NH-Gruppen des Peptidrückgrats -α-helix und ß-faltblatt
• Quartiärstruktur -wenn sich zwei oder mehr Polypeptidketten als Untereinheiten zu einem großen Protein zusammenlagern.
• Tertiärstruktur -dreidimensionale, funktionelle gestalt des polypeptids durch lokale windungen und faltungen -polypeptidkette an bestimmten stellen gebogen und gefaltet -turns und loops -für jedes protein spezifisch -exponierte funktionelle gruppe auf oberfläche        => wechselwirkungen mit anderen Molekülen         => können aurch nucleinsäuren, lipide, liganden etc. sein -gesamte Information zur Konformation eines proteins bereits in Primärstruktur erhalten
• Kräfte bei Tertiärstruktur -etabliert sich durch wechselwirkungen zwischen den seitenketten      => kovalente disulfidbrücken ( zwischen cysteinresten )      => wasserstoffbrücken zwischen polaren seitenketten      => Zusammenlagerung von hydrophoben seitenketten im Inneren des Proteins unter Ausschluss von wasser      => van-der-waals-kräfte stabiliseren wechselwirkungen zwischen den hydrophoben seitenketten elektrostatisch      => salzbrücken:-Ionenbindungen zwischen positiv und negativ geladenen seitenketten                         - unter Ausschluss von wasser auch im inneren eines Proteins      => elektrostatische wechselwirkungen zwischen geladenen und polaren seitenketten
• Denaturierung ( Tertiär und Sekundärstruktur ) -z.B. durch erhitzen -Protein kann urpsrpüngliche form wieder einnehmen
• Kohlenhydrate -allgemeine Formel monomerer Kohlenhydrate: Cn(H2O) -biologische Hauptfunktionen:transportable und speicherbare energiequellenliefern Kohlenstoffgerüste, die sich zu anderen Biomolekülen umbauen lassenDienen bei moluekularen oder Zellulären Prozessen als Erkennungsstrukturen ("Molekulare Etiketten") 4 Arten von kohlenhydrate:MonosachhorideDisacchorideoligosacchoride Polysacchoride
• Monosacchoride - Kohlenhydrate -Glukose in allen lebenden Zellen-> Energiequelle kann unterschiedliche anzahl kohlenstoffatome aufweisenPentosen: Zucker mit fünf Kohlenstoffatmoten            - Ribose, Desoxyribose ( O-Atom am C2fehlt) Hexosen: Gruppe von Isomeren mit Summenformel C6H12O6 D und L- Glucose: Enenantiomere die meisten in Lebewesen vorkommenden gehören zur D-Reihe D-Glucose als lineare Kette und als Ring vorkommend ( Ringform dominiert)-> α-D Glukose & β-D- Glukose = Stereoisomere ringförmiger Glukose (Diastomere)
• Glykosidische Bindungen Siehe Zettel
• Polysacchoride Polymere aus Monosacchoriden, die glykosidisch verknüft sind BSP: Stärke, Glykogenn Cellulose
• Stärke Polysacchorid -Familie riesiger Molekühle mit weitgehend ähnlicher Struktur - aus α- 1,6 - glykosidisch verknüpfter Glukose - Unterschied durch Grad der Verzweigung - Amylose:- sehr verzweigt - Amylopectin:- mäßig verzweigt - kann leicht H2O binden->Entfernung des H2O -> neigt zu wasserstoffbrückenbindungen
• Glykogen Polysacchorid - wasserunlösliches, stark verzweigtes Polymer der Glukose - Glukosespeicher bei Tieren - einfache Hydrolyse in Glykosemonomere - geringerer osmotischer Wert, als wenn Glycosemolekühle einzeln vorlägen
• Cellulose Polysacchorid - vorherrschende Substanz in der pflanzlichen Zellwand - wahrscheinlich häufigstes Kohlenhydrat - β - glykosidische Bindungen-> widerstandfähig-> ausgezeichnetes Strukturmaterial
• Zellstoffwechsel ( Metabolismus ) - Gesamtheit aller in einem Organismus ablaufenden chemischen Reaktionen aufgeteilt in Anabolismus und Katabolismus
• Anabolismus / endergonische Reaktionen  -Verknüpfung einfacher Molekühle ( komplexere entstehen ) - benötigen Energiezufuhr ( kommt meist aus Katabolismus ) - speichern Energie in gebildeten chemischen Bindungen
• Katabolismus / exergonische Reaktionen  bauen komplexe Molekühle zu einfachen Ab setzen in chemischen Verbindungen gespeicherte Energie Frei
• Chemisches Gleichgewicht gleichgewicht zwischen hin und rückreaktion keine weitere nettoveränderung im system hin und rückreaktion laufen mit der gleichen geschwindigkeit ab ΔG = 0
• H = G + TS H Gesamtenergie ( enthalpie) G freie Energie ( nutzbare energie ) S Entropie ( nicht nutzbare energie )
• ATP -AdenosinTriPhosphat -lebende Zellen sind auf ATP angewiesejn, um freie Energie einzufangen und zu übertragen - exergonische Reaktionen können Energie liefern, die durch Übertragung von HPO2-4 (Pi auf ADP gespeichert wird) -ATP kann hydrolysiert werden und endergoniische Reaktionen antreiben - Nucleotid, das sich in Baustein für Nucleinsäuren umwandeln lässt -große Energiemenge bei Hydrolyse von ATP zu ADP+PI ( ATP+h20 = ADP + Pi ) -kann andere Molekühle Phosphorylieren
• Hydrolyse von ATP ATP + H2O -> ADP + PI + freie Energie (ΔG)oderATP + H2O -> AMP + PPI + freie Energie (ΔG) (PPI = P2O7-4) ΔG = -7,3kcal / mol unter labor bedingungenΔG = -14 kcal/mol unter in zellen herschenden Bedingungen freie Energie der P-O Bindung > freie Energie der O-H-Bindung, die bei der Hydrolyse entsteht - hoher energieaufwand um Phosphatgruppen so nah aneinander zu bringen, dass sich kovalente Bindungen ausbilden, da Phosphat negativ geladen ist.-> Teil dieser energie wird wieder frei, wenn phosphat abgespalten wird ADENOSIN MALEN LERNEN
• Katalysatoren Substanzen, die eine Reaktion beschleudnigen, ohne selbst dauerhaft durch diese verändert zu werden kann keine Reaktion beschleunigen, die nicht auch von alleine ablaufen würde erhöht geschwindigkeit von hin und rückreaktion-> gleichgewicht stellt sich schneller ein meist unspezifisch
• Biokatalysatoren als enzyme bezeichnete Proteine Ribozyme ( aus RNA ) bildet produktionsraum oder gerüst in dem katalyse stattfinden kann-> molekulares umfeld, das reaktanden bindet und auch selbst an reaktion beteiligt sein kann chemischer zustand des katalysators vor beginn und nach ende der katalyse gleich vielfältige funktionen der enzyme durch zahlreiche funktionelle gruppen meist hoch spezifisch ( reaktions und substratspezifisch)-> katalysieren relativ einfach chemische reaktionen
• Energieschwelle viele reaktionen sind langsam wegen energieschwelle, die zwischen ausgangssubstanzen und reaktionsprodukten liegt exergonische reaktionen laufen meist nur ab, wenn reaktanden durch zusätzliche energiezufuhr über energieschwelle gehoben werden energieschwelle = diejenige energiemenge die zum start der reaktion benötigt wird=> aktivierungsenergie (Ea) wandelt die ausgangssubstanzen in eine instabile molekulare zwischenstufe um auch übregangszustand genannt aktivierungsenergie wird während des ablaufens der exergonische reaktion zurückgewonnen erniedrigung der energieschwelle in biologischen systemen indem betreffende reaktanden in räumliche nähe zueinander gebracht werden
• Enzym-Substrat Komplex ( ES) resultiert aus Bindung des Substrats am Enzym E + S -> ES -> E + P substrate im ES in Übergangszustand versetzt-> erfordert weniger Energie als wenn die Reaktion alleine ablaufen würde-> Hin und Rückreaktion beschleunigt-> enzymkatalysierte reaktion kommt schneller zum gleichgewicht => enzyme verändern die Reaktionsgeschwindigkeit
• Funktionsweise von Enzymen: räumliche ausrichtung der Substrate ( passende atome werden einander angenähert ) -> Katalyse durch annäherung Substrate unter spannung setzen-> Bindungen innerhalb des substrats werden im aktiven Zentrum gestreckt -> Substrat wird in instabilen Übergangszustand versetzt Zeitweiliges Hinzufügen chemischer GruppenSeitenketten der Aminosäuren können als Reaktionsteilnehmer substrate reaktiver machen< Säurle-Base-Katalyse >säure oder basische seitenketten im aktiven zentrum können H+ auf substrate übertragen oder von ihnen aufnehmen-> kovalente Bindung im Substrat wird destabilisiert <kovalente Katalyse>zeitweilige kovalente bindung zwischen funktioneller gruppe einer seitenkette und dem substrat <Metallionen Katalyse>Metallionen die fest an seitenketten gebunden sind, können elektronen aufnehmen/abgeben ohne sich vom Protein zu lösen-> wichtige teilnehmer bei redoxreaktionen
• Konformationsänderung des Enzyms nach Bindung eines Substrats Veränderung der Raumstruktur des Enzyms-> aktives Zentrum wird in geeignete Form gebracht-> induced fit z.B. hexokinase, katalysiert: Glucose + ATP -> Glocse-6-Phosphat + ADP-> reaktive seitenketten im aktiven Zentrum auf eine Höher mit substrat gebracht-> wasser wird aus dem aktiven zentrum ausgeschlossen und so die Hydrolyse von ATP zu ADP+Pi verhindert
• Aufgaben für den Rest des Enzyms (3) stabiler schützender Rahmen für aktives Zentrum und korrekte Ausrichtung der Aminosäuren zum Substrat nimmt an kleinen Veränderungen des aktiven Zentrums Teil ( induced fit ) stellt Bindungsstellen für regulatorische Moleküle bereit
• Prosthetische Gruppen = molekulare Gruppierungen, die dauerhaft an ihr Enzym gebunden sind ( keine Aminosäuren ) Cofaktoren= anorganische ionen, die an bestimmte Enzyme gebunden sind und für ihre Funktion essentiell sind (z.B. Kupfer, Zink, Eisen ) Coenzyme= Organische Moleküle, die für die Aktivität eines oder mehrerer Enzyme benötigt werden- bewegen sich von Enzymmolekül zu Enzymmolekül- addieren oder entfernen chemische Gruppen am Substrat- nicht dauerhaft am Enzym gebunden- binden am aktiven Zentrum- bei Tieren einige aus Vitaminen gebildet

zurück  |  weiter 1 / 4