Lebensmittelchemie (Fach) / Proteine (Lektion)
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Aminosäuren, Peptide, Strukturen, technologische Eigenschaften
Diese Lektion wurde von HankyPanky erstellt.
- Nennen Sie Eigenschaften der Proteine Makromoleküle aus Aminosäuren (Carbonsäure mit Carboxylgruppe, N-Gruppe, Rest) vernetzte Strukturen aus Eiweißen --> Fasern Gele, Schäume Vorstufe für aromawirksame Komponente Vorkommen in Muskelfasern, Bindegewebe, Milch, Eiern, Getreide (Gluten)
- Besonderheit der Proteine kann sowohl sauer (-) als auch basisch (+) reagieren --> Zwitterion pH-Wert mit Ladung 0 --> isoelektrischer Punkt, geringe Wasserbindungsfähigkeit, da keine Ladung
- biogene Amine durch Enzyme wird CO2 an Säuregruppe abgespalten (Decarboxylierung), dienen zur Synthese von Coenzymen oder Vorstufen von Hormonen
- Peptide Peptidbindung zwischen OH-Gruppe der 1. AS und N-gruppe der 2. AS biologische Wirkung: Hormone, Toxine (Bohnen), Neurotransmitter, Süßstoff, Antibiotika, Coenzyme
- Proteinstrukturen Primärstruktur: Sequenz / Abfolge der Aminosäuren, Peptidkette Sekundärstruktur: räuml. Anordnung: Helix, Faltblatt Tertiärstruktur: intermolekulare Vernetzung miteinander Quartätstruktur: intermolekulare Vernetzung mehrerer Proteinstränge
- Physikalische Eigenschaften amphotere Verbindungen / Zwitterion: kann als Säure oder Base reagieren, isoelektrischer Punkt Löslichkeit in polaren Lösungsmitteln: abhängig von funktionalen Gruppen der Säurereste, bilden Salze Wasserbindung: Quellung 1:4 (1 Protein, 4 Wasser)
- Unterteilung der Proteine Albumine: wasserlöslich, vorkommen in Getreide, Blut, Milch Globuline: löslich in verdünnter Salzlösung, polare AS werden gelöst Prolamine: löslich in 50-70%igem Alkohol, unpolare AS werden gelöst Gluteline: verbleibender Rest Prolamine&Gluteline --> zusammen Gluten weder in Wasser noch in Salz löslich
- Welchen Einfluss hat der pH-Wert auf die Fleischqualität? bei Schlachtung wird durch Stress ATP ausgeschüttet--> führt zu Bildung von Milchsäure, Tier atmet nicht mehr und Milchsäure kann nicht abgeatmet werden Annährerung an isoelektrischen Punkt --> Wasserbindungsfährigkeit herabgesetzt, Wasser kann beim Lagern und Braten leichter auslaufen --> Trocken, zäh geringe Säurerung zur Fleischreife erwünscht starke Säuerung --> Fleischfehler (PSE: pale soft exudative, DFD: darf firm fry)
- Was ist Aspartam? Süßstoff, Dipeptid aus Phenylalanin und Asparagin mit Methanol verestert --> kann durch Hitze schnell abgebaut werden, nicht hitzestabil (z.b. zum backen nicht geeignet)
- Proteinspaltende Enzyme Trypsin, Pepsin: im Körper aktiv Lab: Kälbermagen-Enzym Chymosin:produziert gentechnisch veränderte MO Bromelain, Papain, Ficin: pflanzliche Zartmacher
- Was bewirken proteinspaltende Enzyme? Strukturabbau, Auflösung: Faulen bitterer Geschmack (Peptide): z.B. Quark mit Ananas wird bitter, Inaktivierung durch Hitze Abspaltung geruchsintensiver Stoffe: schwefelhaltig durch AS Bildung aromawirksamer Stoffe
- Denaturierung von Proteinen Temperatureinwirkung: irreversibel, Änderung der Tertiärstruktur, Koagulation mechanische Einwirkung: reversibel z.b. Eischnee schlagen Salze: verschieben die Ladung--> machen löslicher oder beeinflussen Wasserbindefähigkeit (Ausfallen) Säuren/Laugen: verschieben Ladung, Sauermilcherzeugnisse, Käseherstellung Alkohol: flockt aus
- Auswirkungen der Denaturierung molekular: Auffalten der Proteinkette, Reaktion funktioneller Gruppen (neue Ausbildung von Molekülen), Vernetzung mehrerer Moleküle, Auflösen von H-Brücken bei Tertiär-/ Quartärstruktur optisch erkennbar: Schaum-, Teigbildung --> durch Luft einschlagen, Lösung-->es bilden sich Gele, Koagulation-->Ausflocken, zb Vernetzung, Gerinnung, bei Fettzugabe z.b. Biskuitteig--> Oberflächenspannung wird verändert, Schaum fällt zusammen
- Technologische Eigenschaften von Proteinen Schaumbildung: Süßwaren (mechanisch), Backwaren (Disulfidbrücken), Bier (Aufblasen durch CO2 der Hefen) Gelbildung: Anlagerung von sehr viel Wasser: z.b. bei Käse Emulgatorwirkung: Ei als natürlicher Emulgator bei Cremes, Eis(Mono-und Diglyceride als Zusatzstoff) und Mayonnaise
- Chemische Modifizierung der Proteine Acylierung: Säure einfügen (Schwefel-, Phosphorsäure) zum Erhöhen der Löslichkeit und Hitzestabilität Alkylierung: Einfügen unpolarer KW-Gruppen als Schutz von essentiellen Aminogruppen (Methylierung) Hydrolyse: Spaltung der Peptidbindung für Hypoallergene (enzymatisch) und Gewürze (sauer)z.b. Glutamat (=Anion der geschmäcksverstärkenden Glutaminsäure) Oxidation/Reduktion