Biochemie für Mediziner (Fach) / Enzyme und Enzymkinetik (Lektion)

Enzyme

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• Was sind Enzyme? Woran sind sie beteiligt? Biokatalysatoren sind an den meisten chemischen Umsetzungen des Stoffwechsels beteiligt
• Wie heißen die Stoffe die von einem Enzym umgesetzt werden? Substrate
• Wobei handelt es sich bei fast allen Enzymen? Proteine
• Wobei handelt es sich bei fast allen Enzymen? Ausnahme: Wer besitzt ebenfalls katalytische Eigenschaften? Proteine Ausnahme: Nukleinsäuren wie RNA
• Nucleinsäuren wie RNA mit katalytischer Aktivität werden auch wie genannt? Ribozyme
• Die wichtigste Aufgabe eines Enzyms besteht darin? Reaktionsgeschwindigkeit zu erhöhen
• Die wichtigste Aufgabe eines Enzyms besteht darin? Um welchen Faktor? Reaktionsgeschwindigkeit zu erhöhen Um den Faktor 10^10 kann dieser gesteigert werden
• Enzyme setzen was herab? Werden sie verbraucht? Enzyme setzen die Reaktionsenergie herab und werden nicht verbraucht!
• Grundbegriffe der Energetik und Kinetik (H) (S) (G) Enthalpie (H)Entropie (S) Gibbs´freie Energie (G)
• Enthalpie (H) Einheit? negatives und positives ΔH? innere Energie    Einheit  J*mol-1 Nimmt die innere Energie der Ausgagssubstanz während der Reaktion ab, wird die entsprechende Energiemenge als Wärme frei (negatives ΔH) = Reaktion ist exotherm Muss Wärme zugeführt werden, damit sie abläuft (positives ΔH) = Reaktion ist endotherm
• Entropie (S) Beispiel: NaCl Maß für die Unordnung eines Systems.System strebt ein maximales Grad an Unordnung an. Zunahme an Entropie kann einen Prozess antreiben. Natriumchlorid durch diffusion: Enthropie nimmt zu, die freie Enthalpie nimmt ab.
• Gibbs freie Energie (G) ΔG < 0 ΔG = 0 ΔG > 0 ΔG < 0 Die Reaktion läuft spontan ab- exergonΔG = 0 System im GleichgewichtΔG > 0 Kann nicht spontan ablaufen - endergon (Zufur von freier Enthalpie notwenidig)
• Hydrolyse von ATP zu ADP und Phosphat Wie läuft diese Reaktion ab? exergon und die Gibbs freie Energie unter Standardbedingungen ist negativ
• Gibbs-Helmholtz Gleichung ΔG = ΔH - T * ΔS ΔG zeigt an, wie viel Arbeit eine Reaktion maxial leisten kann
• Gleichgewichtskonstante K bei der Reaktion: A+B >< C+D K´= (C)*(D)/(A)*(B)
• Ändert man Vmax (reduzieren), was passiert mit Km? Km ändert sich nicht
• Was beschreibt Km? Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat je kleiner Km desto höher ist die Affinität
• Was beschreibt Km? Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem SubstratKm ist die Substratkonzentration, bei der die Hälfte der Enzymemoleküle mit Substraten beladen ist je kleiner Km desto höher ist die Affinität
• Was sind Isoenzyme? Beispiel eines Isoenzyms! zwei Enzyme die das selbe katalysieren, jedoch von ihrer Strucktur und ihren Eigenschaften abweichen LDH Lactat Dehydrogenase
• Formel für Km? Km= k-1+k2/k1
• Einheit der Substratkonzentration und Betrag der Reaktionsgeschwindigkeit (Formel) Vmax/2 Einheit: Mol/Liter
• Welche zwei Folgen können EnzymSubstratKomplexe haben? 1. Komplex zerfällt wieder ohne Reaktion 2.Übergangszustand unter Bindung von P und verlässt das Enzym
• Wie schnell bildet sich P und wovon hängt es ab? hängt von k2 und von der Konzentration des EnzymSubstratkomplex (ES) ab
• Was gibt k2 an? Protzentsatz an ES, der innerhalb einer Sekunde in E und P zerfällt
• Vmax hängt wovon ab? Enzymkonzentration
• Was sind Enzyme? Wie nennt man die Stellen an denen Enzyme binden können? Was können sie eingehen? Was bewirken sie? Enzyme sind Katalysatoren die aus Proteinen oder (selten) RNA bestehen Katalytische Zentren sind Stellen an denen Enzyme ihre Substrate binden sie stellen eine energetische Kopplung her und erleichtern Molekülen den Eintritt in den Übergangszustand und senken die Aktibierungsenergie = höhere Geschwindigkeit
• Michaelis Menten Konstante Enzym E katalysiert Umwandlung eines Substrates S in das Produkt P
• Phosphorylierung von Glucose wann möglich? nur mit Hydrolyse von ATP möglich =energetische Kopplung
• Was sind Standard und Physiologische Bedingungen? STD:25°ph=7jeder Reaktionspartner in Wasser gelöst 1 Mol/Liter Physiologisch:37°ph weicht abunter 1 Mol/Liter
• Was beschreibt Isomerisierung? Beispiel? Kann ineinander überführt werden, je nachdem wie viel Konzentration vorhanden istz.B. Glucose 6 Phosphat    >      Fructose 6 Phosphat
• Triebkraft in Abhängigkeit von K? Triebkraft ist umso größer, je weiter Edukte und Produktkonzentration von K entfernt sind
• Die Änderung des Redoxpotentials errechnet sich nach der Formel: ΔE0=E0Oxidationsmittel - E0 Reduktionsmittel
• Was sind Ribozyme? RNA Molekühle mit katalytischer Aktivität
• Hydrolyse von ATP zu ADP und Phosphat ist... exergon und die freie Gibbs Energie unter STD Bed. ist negativ
• Welche 3 Formen der Enzymhemmung gibt es? 1.Kompetetive Hemmung 2.Nicht kompetetive Hemmung 3.Unkompetetive Hemmung
• Was ist ein Inhibitor?? Substanz die die Aktivität eines Enzyms hemmen kann
• Kompetitive Hemmung Inhibitor und Substrat konkurrieren um die gleichen Bindungstellen am EnzymWieso?Durch die ähnliche Struktur (isosterisch) Bei der Bindung des Inhibitors am Substrat, findet keine Umsetzung statt! (blockieren)
• Wie kann die Abnahme der katalytischen Aktivität des Enzyms gesteigert werden, trotz Inhibitor? Steigerung der Substratkonzentration, kann sogar Vmax wieder erreichen
• Kompetetiver Inhibitor in Bezug auf Km und Vmax? Km wird erhöht Vmax bleibt unverändert
• Wenn der Inhibitor Km unverändert lässt, jedoch Vmax erniedrigt, welche Art von Hemmung liegt vor? Nichtkompetetive Hemmung
• Wann liegt eine nichtkompetetive Hemmung streng genommen vor? Km unverändert Vmax niedrigerer Wert Hemmung reversibel 
• Nichtkompetetive Hemmung KM Wert? Affinität? Maximalgeschwindigkeit? Bildung des Enzym - Substrat-Komplex geht ungehindert weiter, kann aber nicht mehr zum Produkt reagieren. Bindet nicht am aktiven Zentrum, sondern auserhalb Inhibitor bindet direkt am E-S Komplex Irreversibel und trotz Substratkonzentration Erhöhung lässt er sich nicht von seiner Bindungstelle verdrängen. Km Wert bleibt gleich, sowie die AffinitätMaximalgeschwindigkeit reduziert k2 sinkt
• Isoentzyme Unterscheiden sich in ihrer PrimästrukturMichaelis Konstante für eines oder mehrere Substrate unterscheiden unterschiedliche Zusammensetzung von Untereinheiten besitzen verschiedenen subzellulären Kompartimenten lokalisiert sein
• Formen der Kreatinkinase CK-MM (Muskeltyp)CK-MB (Herztyp)CK-BB (Gehirntyp)
• 6 Hauptklassen 1.Oxidoreduktase2.Transferasen3.Hydrolasen4.Lyasen5.Isomerasen6.Ligasen
• 6 Hauptklassen der Enzyme 1.Oxidoreduktase2.Transferasen3.Hydrolasen4.Lyasen5.Isomerasen6.Ligasen
• Oxidoreduktase Fakten und Beispiele häufig die Endung: -dehydrogenase katalysieren Reaktionen, bei denen es um Oxidation und  Reduktion Reaktionsparnter häufig: wasserstoffübertragenes Coenzymz.B. NAD+/NAD + H+       NADP+/NADPH+ H+Beispiel:1.In Peroxisomen enthaltene Katalasen wandeln zwei Moleküle H2O2 zu H2O und O2 um 2.LDH Lactatdehydrogenase
• Transferasen gruppenspezifische Enzymed.h., dass sie Reaktionen katalysieren, bei denen bestimmte Gruppen (z.B. Phosohatgruppen) von einem Substrat auf ein anderes übertragen werden Beispiel:Ornithin-Carbamoyl-Transferase überträgt Carbamoyl auf die nichtproteinogene Aminosäure Ornithin im Harnstoffzyklus
• Hydrolasen spalten chemische Bindungen unter Einlagerung von H2O (Hydrolyse) Eine wichtige Rolle bei der Spaltung von Peptidbindungen und glykosidischen Bindungen Beispiel: Peptidasen: Pankreas und Parotis sezernierte α-AmylaseEndopeptidasen: spalten Peptidbindungen innerhalb einer PeptidketteCarboxylpeptidasen: spalten Proteinbindungen am Ende einer Peptidkette (Carboxyl)
• Lyasen katalysieren wie Hydrolasen die Spaltung von kovalenten Bindungen, jedoch ohne Beteiligung von H2O Im wesentlichen handelt es sich um C-C; C-O; C-N Bindungen unter Einführung einer DoppelbindungAuch das Anfügen einer Doppelbindung wird von Lyasen katalysiert

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