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Biochemie für Mediziner (Fach) / Enzyme und Enzymkinetik (Lektion)

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• Isomerasen katalysieren Umwandlungen von Gruppen innerhalb eines Moleküls.Anzahl und Masse der Atome bleiben gleich!!!
• Ligasen katalysiert die Spaltung von energierreichen Verbindung meistens stammt die Energie von ATPBeispiel:DNA Ligase repariert unter ATP- Verbrauch Schäden an der DNA
• Enzyme der Hauptklassen 1,2,5 und 6 benötigen? Coenzyme für ihre katalyse Reaktion
• Maximalgeschwindigkeit kann erhöht werden durch: 1.Erhöhnung der Enzymkonzentration2.Optimierung der Temperatur
• Halbmaximalgeschwindigkeit Wie erhält man Substratkonzentration (S)? Halbmaximalgeschwindigkeit liegt vor, wenn genau die Hälfte aller Enzyme (E) ein Substrat (S) an ihrem aktiven Zentrum gebunden hat, (E)=(ES) (gebunden) dadurch kann die Fomrel gekürzt werden.Vmax1/2= (E)*(S)/(ES)Vmax1/2= (S)Einheit: mol/l
• Zwei Hauptsätze zur Michaelis - Menten Konstante (medi learn) 1.Km entspricht der Substratkonzentration, bei der eine enzymatische Reaktion mit Halbmaximaler Geschwindigkeit abläuft (mol/l)2.Km ist ein Maß für die Affinität eines Enzyms zum Substrat und unabhängig von der Enzymkonzentration! DURCH VERDOPPLUNG von Km  gelangt man nicht zur Maximalgeschwindigkeit!!!
• Zwei Hauptsätze zur Michaelis - Menten Konstante (medi learn) 1.Km entspricht der Substratkonzentration, bei der eine enzymatische Reaktion mit Halbmaximaler Geschwindigkeit abläuft (mol/l)2.Km ist ein Maß für die Affinität eines Enzyms zum Substrat und unabhängig von der Enzymkonzentration! DURCH VERDOPPLUNG von Km  gelangt man nicht zur Maximalgeschwindigkeit!!!
• Verhältnis Km zu mehreren Substraten? Kann ein Enzym mehrere Substrate umsetzen, wird vorwiegend das Substrat zum Produkt umgewandelt, für das das Enzym den niedrigeren KM Wert, also höhere Affinität, besitzt.
• Michaelis Mengen Gleichung 3 Fälle! V=Vmax* (S)/Km + (S) 1.Substratkonzentration deutlich niedriger als KmV=Vmax* (S)/Km           V ∼ (S) Substratkonzentration2.Die Substratkonzentration ist gleich Km         !!!Halbmaximalgeschwindigkeit!!!V=Vmax*(S)/2(S)          V= 1/2 *Vmax3.Substratkonzentration ist deutlich größer als KmBei hoher Substratkonzentration ist Reaktionsgeschwindigkeit = MaximalgeschwindigkeitV=Vmax
• Michaelis Mengen Gleichung 3 Fälle! V=Vmax* (S)/Km + (S) 1.Substratkonzentration deutlich niedriger als KmV=Vmax* (S)/Km           V ∼ (S) Substratkonzentration2.Die Substratkonzentration ist gleich Km         !!!Halbmaximalgeschwindigkeit!!!V=Vmax*(S)/2(S)          V= 1/2 *Vmax3.Substratkonzentration ist deutlich größer als KmBei hoher Substratkonzentration ist Reaktionsgeschwindigkeit = MaximalgeschwindigkeitV=Vmax
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• kurzfristige und Langfristige Regulationen Kurzfristig:kompetetive Hemmungnichtkompetetive Hemmungallosterische RegulationInterkonversionLangfristige:Änderung der Biosynthese von EnzymenVermehrter Abbau nicht benötigter Enzyme
• Bei gleicher Menge von Inhibitor und Substrat? entscheidet die Affinität zum Enzym Reaktion läuft schneller ab: Affinität des Enzyms zum Inhibitor kleiner (Km Wert höher)Es bilden sich vermehrt ES, dadurch Reaktion wenig verlangsamtReaktion läuft langsamer ab: Affinität des Enzyms zum Inhibitor größer (Km Wert kleiner)Es bilden sich vermehrt EI, dadurch Reaktion langsamer
• Bei einer kompetetiven Hemmung kann die Wirkung eines Inhibitors auf die Reaktionsgeschwindigkeit weitgehend aufgehoben werden durch? Erhöhung Substratkonzentration
• Km Wert in Gegenwart eines kompetetiven Inhibitors? Km Wert höhere Werte (AFFINITÄT ZUM SUBSTRAT SINKT)
• Km Wert in Gegenwart eines kompetetiven Inhibitors? Km weist höhere Werte auf (AFFINITÄT ZUM SUBSTRAT SINKT)
• Merkspruch: Kompetetive Hemmung und KM? Kompetetive Hemmung immer reversibel Km Wert steigt
• Allosterische Regulation lagern sich an das allosterische Zentrum an. Kommen in zwei Zustandsformen an : aktiv (R-Form) oder inaktiv (T-Form) besteht aus mindestens 2 Untereinheiten, mehrere aktive Zentren
• V und K -Typ Allosterische Regulation V Typ           Vmax erhöht oder erniedrigt werden K Typ            Km Wert kann erhöht oder erniedrigt werden
• positive und negative Kooperativität positive Kooperativität spricht man von, wenn die Bindung eines Substrates an ein aktives Zentrum bindet und die Erleichterung weiterer Substrate an anderen aktiven Zentren erleichtert (2,3,4, usw.) negative KooperativitätBindung des ersten Substrates an das aktive Zentrum eine erschwerte Bindung für weitere Substrate
• Interkonversion Anfügen und Abspalten bestimmter Gruppen an das Enzym dadurch wird es entweder aktiviert oder inaktiviert.
• Enzyme, die eine Phopsphatgruppe an ein Enzym hängen, heißen? Kinasen
• Enzyme, die eine Phosphatgruppe von einem Enzym abspalten, heißen? Phosphatasen
• Wichtigste Coenzym des Aminosäurestoffwechsels ist? Woran ist er beteiligt? Pyridoxalphosphat (PALP)Transaminierung und Decarboxylierung
• Was sind Coenzyme , woraus bestehen sie? keine Proteine!leiten sich von den Vitaminen ab
• Was sind Coenzyme , woraus bestehen sie? keine Proteine!leiten sich von den Vitaminen ab"Co" bei vielen Reaktionen zusätzlich vorhanden sein müssen, damit eine Reaktion stattfinden kann,
• Apoenzyme? Holoenzym? Proteinanteil der Enzyme die zur Reaktion Coenzyme benötigt wird Apoenzyme und Coenzyme zusammen (funktionsfähiges Enzym) 
• Aufgabe der Coenzyme? können vorübergehend Gruppen von Substraten aufnehmen oder an das Enzym abgebenmüssen teilweise vorhanden sein, damit eine Reaktion stattfinden kann
• Teilnahme eines Coenzyms an einer Reaktion kann auf zwei Arten erfolgen: 1. Coenzym und Substrat bindet an aktives Zentrum des Enzyms.    Nach übertragen von Gruppen vom Substrat auf das Coenzym lösen sich Produkt und         "chemisch verändertes " Coenzym vom EnzymIn einer zweiten Reaktion wird der ursprüngliche Zustand wider hergestellt, erneute Bindung am aktiven Zentrum des Enzyms möglich   CosubstratBeispiel: NAD 2.  Coenzym fest an Enzym gebunden und somit wichtiger Bestandteil des aktiven Zentrums. Wird auch posthetische Gruppe genannt und trennt sich niemals vom Enzymwird auch am Enzym regeneriert Beispiel: FAD
• prosthetische Gruppe bezeichnet? die zweite Reaktionart die erfolgen kann:Coenzym ist kovalent (fest) am Enzym gebunden und trennt sich niemals
• Coenzyme nehmen woran teil? Wasserstoffübertragungen in Redoxreaktionen (NAD+)Decarboxylierung (PALP)Carboxylierung (Biotin)Transaminierung (PALP)an C-1 Gruppenübertragung (Folsäure)Acylgruppenverschiebung 
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• Wie reduziere ich die Maximalgeschwindigkeit einer Reaktion? Nichtkompetetive Hemmung
• Gemischte Hemmung Km erhöht vmax erniedrigt
• Schlüssel Schloss Prinzip Sagt etwas über die Katalyse Spezifität aus, jedoch nicht über die Dynamik und Regulierbarkeit 
• Induced fit - Hand Handschuh Modell Kann mit induzierten Konformationsänderung sowohl die katalysespezifität als auch die Regulierbarkeit von Enzymreaktionen veranschaulichen 

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