Immuno (Fach) / Ausarbeitungsfragen (Lektion)

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• Was ist ein Gen? Ein Gen ist eine definierte DNA-Sequenz, die für ein RNA-Transkript codiert (zum Beispiel mRNA, tRNA, rRNA). Meistens wird mit dem Begriff Gen ein proteinkodierendes Gen bezeichnet, über mRNA; jedoch ist die Definition über RNA-Transkript besser, da hier strukturelle Gene (eben für tRNA und rRNA Transkripte) oder genregulatorische Gene (miRNA, piRNA, siRNA etc…) ebenso inkludiert werden.   Ein eukaryotes Gen besitzt des weiteren immer eine physikalische Position in einem bestimmten Chromosom. So ist, zum Beispiel, das Gen für das Protein Titin auf dem humanen Chromosom Nummer 2 zu finden; im Fachjargon nennt man die genaue chromosomale Position für Titin 2q31.2 (hier steht 2 für die Chromosomennummer; q für den kleinen Arm des Chromosoms; und 31.2 einfach eine Folgezählung ausgehend vom Mittelteil des Chromosoms).
• Welche Struktur hat der DNA-Doppelstrang (dsDNA)? dsDNA liegt in Form einer (rechtsgängigen) Doppelhelix vor. (Anmerkung: dies meint die normalerweise in Zellen vorliegende B-Form der DNA; es gibt auch die seltene Z-Form, die linksgängig ist, aber die wird bei dieser Prüfungsfrage nicht gemeint, somit → rechtsgängige DNA-Doppelhelix).
• Direktionalität von: a) DNA b) Aminosäure-Ketten a) DNA geht von 5’ → 3’ Richtung (dies bedeutet auch, das wir an einem DNA-Molekül am 3’ Ende die sehr wichtige -OH Gruppe finden können).  b) Aminoterminus → Carboxyterminus.
• a) Cystein hat welche funktionelle Gruppe, und was kann damit passieren? b) WIRKLICH basische Aminosäuren aufzählen c) Aminosäuren mit welcher Seitenkette können phosphoryliert werden? a) Cystein besitzt eine Thiol-Gruppe (-SH; Sulfhydrylgruppe); zwei Cysteine können eine Disulfidbrücke ausbilden, im oxidativen Milieu; Disulfidbrücken sind wichtige post-translationale Modifikationen. b) Lysin und Arginin (Histidin nicht da der pKA-Wert bei 6.0 liegt; somit kann Histidin sowohl als Base als auch als Säure agieren, je nach pH-Wert). c) Aminosäuren mit –OH Gruppen sind: SYT, also Serin, Tyrosin und Threonin.
• Disulfidbrücken: a) welches Milieu benötigen sie? b) wo in der Zelle gibt es dieses Milieu? c) welche Proteine haben typischerweise Disulfidbrücken? a) Ein oxidatives Milieu wird für die Ausbildung von Disulfidbrücken benötigt. Dies kann man sich auch relativ einfach merken: ein Sauerstoff-Atom wird benötigt, da die beiden -SH Gruppen der zwei Cysteine miteinander reagieren müssen. Diese verlieren dabei ihr H-Atom, also 2 H in Summe. Nun benötigen wir noch ein O um Wasser (H20) bilden zu können. So kann man sich merken, das man hier ein oxidatives Milieu benötigt für diese Reaktion.  b) im Endoplasmatisches Retikulum (ER)  c) Proteine, die das ER durchschreiten, vor allem sekretorische Proteine, besitzen typischerweise Disulfidbrücken.
• Was ist größer: das Genom oder das Proteom? Das Proteom (Gesamtheit aller Proteine eines Organismus) ist größer als das Genom (Gesamtheit der Erbinformation, wobei nur ein Bruchteil proteincodierend ist).  Aus den Protein-codierenden Genen gehen durch verschiedenste zelluläre Ereignisse der Zelle (alternatives Spleißen, RNA-Editing, alternative Termination) viel mehr an (möglichen) Proteinen hervor. Das genetische Potenzial wird somit auf Ebene der Proteine noch viel komplexer als auf Ebene der DNA alleine.
• Was ist größer: das Genom oder das Proteom? Das Proteom (Gesamtheit aller Proteine eines Organismus) ist größer als das Genom (Gesamtheit der Erbinformation, wobei nur ein Bruchteil proteincodierend ist).  Aus den Protein-codierenden Genen gehen durch verschiedenste zelluläre Ereignisse der Zelle (alternatives Spleißen, RNA-Editing, alternative Termination) viel mehr an (möglichen) Proteinen hervor. Das genetische Potenzial wird somit auf Ebene der Proteine noch viel komplexer als auf Ebene der DNA alleine.
• Nenne drei wichtige Unterschiede zwischen DNA und RNA? DNA:→ ist doppelsträngig → hat Thymin als eine der Pyrimidinbasen → ist ein Desoxyribose-Zucker   RNA:→ ist einzelsträngig → hat Uracil als eine der Pyrimidinbasen → ist ein Ribose-Zucker → Zudem kann RNA katalytisch aktiv sein (Ribozymes).
• Watson-Crick Basenpaarung: welche Basen sind gepaart und über wieviele WBB (Wasserstoffbrückenbindung)? → Adenin paart mit Thymin  (A-T 2 WBB) → Guanin paart mit Cytosin (G-C 3 WBB; somit sind GC-Paare auch stabiler)
• Die Seitenkette welcher Aminosäure wird für die Ausbildung einer N- glykosidischen Bindung im Endoplasmatischen Retikulum verwendet? → Asparagin (und zwar bei der N-glykosidischen Bindung)
• Welche molekularen Wechselwirkungen sind die treibenden Kräfte bei der Proteinfaltung? → der hydrophobe Effekt → elektrostatische Wechselwirkungen → Wasserstoffbrückenbindungen → van der Waals Kräfte
• Nennen Sie die eindeutig wichtigste Kraft zuerst beziehungsweise unterstreichen Sie diese. (Bei d. Proteinfaltung)? Erklären Sie die wichtigste treibende Kraft etwas genauer? → Der hydrophobe Effekt. → Im Inneren eines Proteins kapseln sich die hydrophoben Seitenketten von der wässrigen Umgebung ab, während polare und vor allem geladene Seitenketten meist an der Oberfläche von Proteinen vorliegen.
• Welche Gruppe von Proteinen assistiert bei der Proteinfaltung? die Chaperonproteine
• Was unterscheidet ein Nucleotid von einem Nucleosid? Nucleosid: Base + Zucker Nucleotid: Base + Zucker + (mind. 1) Phosphat (Das ist relativ einfach zu merken: ein Nucleotid hat den Buchstaben T, der auch in Phosphat vorkommt, als Buchstabe.)
• Welche 2 Eigenschaften prädestinieren die RNA dazu als ursprüngliche Moleküle bei der Entstehung des Lebens zu agieren? → 1. RNA als Informationsspeicher (Erbinformation) ist gut möglich, jedoch ist RNA weniger stabil als DNA →  deswegen wurde RNA von DNA abgelöst. (Es gibt jedoch auch heute noch Entitäten die ein RNA Genom verwenden, und zwar manche RNA Viren. RNA-Genome sind jedoch allgemein eher klein; und ausser einigen Viren gibt es keine Lebewesen mit RNA-Genom.)  → 2. Katalytische Aktivität der RNA (dadurch zum Beispiel Fähigkeit zur Selbstreplikation sowie als Ribonucleoproteinkomplex, Proteinbiosynthese möglich)
• Was ist ein Ribozym? → Ein Ribozym ist eine katalytisch aktive RNA (zum Beispiel in Ribosomen, Telomerase, oder im Spleißosom).
• Erkläre die Endosymbiontentheorie. Ein Eukaryont (heterotroph, anaerob) „schluckte“ einst einen aeroben Prokaryonten, der sich dem Abbau widersetzte; Entstehung einer Symbiose zwischen der Zelle und den heutigen Mitochondrien; Entwicklung eines aeroben Stoffwechsels (Energieausbeute ist dadurch höher). Diese Theorie wurde dadurch bekräftigt, dass Mitochondrien selbst DNA besitzen (mtDNA) und eine Doppelmembran haben.  Nach demselben Prinzip wurden wahrscheinlich auch Chloroplasten in Pflanzenzellen aufgenommen.
• Was ist das Cytoplasma? Der gesamte von einer Zellmembran eingeschlossene Zellinhalt exklusive Zellkern.
• Was ist das Cytosol? Das Cytosol bezeichnet die flüssigen Bestandteile des Cytoplasmas.
• Nenne mindestens eine Aufgabe des rauen ERs und des glatten ERs? Raues ER: → Synthese von Membran- und sekretorischen Proteinen.  Glattes ER:  → Membranlipidsynthese; im Muskel (=sarkoplasmatisches Retikulum): Ca-Speicher.
• Nenne 3 wichtigen Bestandteile des Cytoskeletts. Weise ihnen folgende Funktion zu: Stabilität, Kommunikation und Mitose. → Actinfilamente: Kommunikation (vergleiche Integrine) → Intermediärfilamente: Stabilität → Mikrotubuli: Mitose
• a) Welche Aminosäurereste können phosphoryliert werden? b) Was passiert dadurch? c) Welche Proteinklassen sind für Phosphorylierungen und Dephosphorylierungen zuständig? a) Die -OH Gruppe von Tyrosin, Serin und Threonin können phosphoryliert werden. b) Bildung eines Phosphorsäureesters; ein Phosphatrest besitzt eine negative Ladung, weswegen die Phosphorylierung zu einer Konformationsänderung des Proteins führt, was im Einzelfall entweder zu einer Aktivierung oder Inaktivierung des Proteins führen kann.  Die Einführung der negativen Ladung durch Phosphorylierung kann weiters dazu führen, dass sich die Substrataffinität ändert (elektrostatische Anziehung oder Abstoßung infolge der negativen Ladung); Phosphatreste auf Proteinen können zudem als „Anker“ für andere Proteine dienen (zum Beispiel bei den Rezeptor-Tyrosin-Kinasen).  c) Phosphorylierung:   wird durch Kinasen katalysiert    Dephosphorylierung: wird durch Phosphatasen katalysiert
• Erkläre den Begriff Allosterie. Allosterie ist, metaphorisch gesprochen, eine strukturelle „Kommunikation“ zwischen verschiedenen Liganden-Bindungsstellen innerhalb eines Proteins; durch Bindung eines Liganden an ein allosterisches Zentrum wird die Bindung weiterer Liganden (durch Konformationsänderungen im Protein) entweder erleichtert (positive Allosterie) oder erschwert (negative Allosterie).
• Welche gemeinsame Aktivität besitzen Actin und Myosin und welches Ergebnis ist die Folge, wenn diese Aktivität in Anspruch genommen wird? Die gemeinsame Aktivität der beiden ist: die Fähigkeit zur ATP-Hydrolyse. bei Actin:  die dadurch freiwerdende Energie wird zur Polymerisation genutzt bei Myosin: die dadurch freiwerdende Energie wird zu einer gerichteten Bewegung umgesetzt
• Nennen Sie die drei wichtigsten Sekundärstrukturelemente von Proteinen. → alpha-Helix → beta-Faltblatt → beta-Schleife
• α-Helices sind wichtige Sekundärstrukturelemente. Welche Strukturen beziehungsweise Elemente bestimmen, ob eine Helix hydrophil, hydrophob oder amphiphil ist? hydrophil: hohe Anzahl an polaren beziehungsweise geladenen Aminosäuren im Protein vorhanden (zum Beispiel bei cytosolischen Proteinen) hydrophob: hohe Anzahl an apolaren Aminosäuren im Protein vorhanden (zum Beispiel bei integralen Membranproteinen der Teil, der durch die Membran schlängelt) amphiphil: sowohl polare (bzw. geladene) als auch apolare Aminosäuren sind im Protein vorhanden. Apolipoproteine sind Beispiele für amphiphile Proteine.
• Was ist das Trennprinzip der Chromatographie? Trennung aufgrund unterschiedlicher physikalisch-chemischer Eigenschaften (Größe, Ladung, Affinität...) eines Stoffgemisches. Verwendung einer stationären Phase (z.B. ein Gel) und einer an ihr "vorbeiwandernden" mobilen Phase (Salzlösung, Puffer etc.), zwischen denen sich Stoffe aufteilen.
• Was ist das Trennprinzip der Elektrophorese? Aufgrund unterschiedlicher Nettoladung werden Stoffe gemäß ihres Masse-/Ladungs-Verhältnisses entweder zur Anode (+) oder zur Kathode (-) beschleunigt - dabei werden sie durch Reibung, die von ihrer Form und Größe abhängt, in der Gelmatrix gebremst.
• Nach welchen beiden Parametern und den entsprechenden Trennmethoden werden Stoffe in der 2D-Gelelektrophorese aufgetrennt? Trennung aufgrund des isoelektrischen Punktes: isoelektrische Fokussierung (IEF), Trennung aufgrund des Molekulargewichts (bzw. Proteingröße): SDS-PAGE
• 3 Chromatographiemethoden bei Proteinen? Ausschlusschromatographie (Trennung nach Größe) Ionenaustauschchromatographie (Trennung nach Ladung) Affinitätschromatographie (Trennung nach spezifischen biologischen Wechselwirkungen – zum Beispiel Antigen-Antikörper-WW oder DNA-Transkriptionsfaktor-WW etc.)
• Wie findet man im Western-Blot ein bestimmtes Protein? An das gesuchte Protein wird ein spezifischer Erstantikörper gebunden. An diesen bindet wiederum ein spezifischer Zweitantikörper, der ein Enzym trägt, das eine Farbreaktion katalysieren kann. Gibt man nun den Farbstoff dazu, wird eine Farbreaktion katalysiert und das Protein so "sichtbar" gemacht.
• Erklären/skizzieren Sie das Prinzip der ELISA-Methode. Am Anfang bindet das gesuchte Protein (Antigen; der Analyt) an einen spezifischen Erstantikörper, der auf einer Mikrotiterplattebefestigt ist; sobald das geschehen ist wird ein enzymgekoppelter Zweitantikörper eingesetzt, der ans Antigen bindet: "Sandwich" → gibt man nun einen passenden Farbstoff dazu, katalysiert das Enzym des Zweitantikörpers eine Farbreaktion; die Farbentwicklung beziehungsweise die Lumineszenz kann durch die transparenten Plastikplatten hindurch von einem Photometer gemessen werden (vor allem für Quantifizierungen geeignet).
• Mithilfe welcher 2 Methoden kann man die räumliche 3D-Struktur von Proteinen bestimmen? Welche Grundlegenden Informationen über das Protein ist dafür allerdings notwendig? → Röntgenstrukturanalyse→ NMR-Spektroskopie Wir müssen die Primärstruktur des Proteins kennen.
• Aufbau und Eigenschaften von Proteoglykanen? Proteoglykane bestehen aus einem Kernprotein, das über ein Verbindungstrisaccharid mit sog. GAGs (Glyosaminoglykanen) verbunden ist; GAGs sind repetitive Disaccharid-Einheiten, die aus einer Uronsäure und einem Aminozucker bestehen und eine hohe negative Ladungsdichte aufweisen.  Proteoglykane sind ein wichtiger Bestandteil der EZM, kommen aber auch auf der Oberfläche von Zellen vor und bilden dort, zusammen mit anderen Glykoproteinen und Glykolipiden, die Glykokalyx.
• Welche Aufgabe hat Laminin in der EZM? Welche zelluläre Komponente bindet an Laminin (und Fibronektin)? Laminine fungieren als „molekulare Klammern“, die zelluläre und extrazelluläre Komponenten miteinander verbinden (=> Adhäsionsproteine). Dafür binden sie einerseits an Bestandteile der EZM (Kollagene, GAGs...) sowie, ebenso wie Fibronektine, an Integrine, integrale Membranproteine, die mit dem Cytoskelett einer Zelle in Verbindung stehen. Die EZM kann über diese Verbindung Signale an die Zelle weiterleiten, die sie unter anderem zur Zellproliferation oder Zelldifferenzierung anregen kann. Auf der anderen Seite kann die Zelle über Aussehen und Zusammensetzung der EZM walten. Fibronektin hat ähnliche Aufgaben wie Laminin und beeinflusst vor allem die Morphologie der Zelle und ob sie beweglich ist oder nicht.
• Was haben SR, Tropomyosin und Troponin bei der Muskelkontraktion zu tun? Das SR ist ein Ca2+-Speicher, welches auf einen elektrischen Impuls hin seine Ca 2+ Vorräte ins Cytosol abgibt => cytosolische Ca 2+ Konzentration steigt.  Tropomyosin ist ein dimeres Protein, das sich wie ein Faden um Actin schlängelt und derart die Bindungsstelle für Myosin am Actin normalerweise blockiert => dadurch ist keine Interaktion zwischen Actin und Myosin möglich.  Troponin besteht aus 3 Untereinheiten und ist mit Tropomyosin assoziiert; eine UE (TnC) ist Ca 2+ Biosensor, der auf eine gesteigerte Ca 2+ Konzentration mit einer Konformationsänderung reagiert und Tropomyosin zur Seite schiebt => Bindungsstelle von Myosin an Actin ist freigelegt
• Die 3 Untereinheiten von Troponin sind …? Troponin C (C = Calcium):     Bindung von Calcium Troponin T (T = Tropomyosin): Bindung von Tropomyosin Troponin I (I = Inhibierend): Bindung von Actin
• Hämoglobin – Myoglobin: a) strukturelle Unterschiede zwischen den beiden? b) wo kommen sie vor? a) Myoglobin ist ein Monomer, während Hämoglobin ein Heterotetramer ist (also eine Untereinheit, gegenüber vier Untereinheiten). b) Myoglobin: Vorkommen im Muskel, dort akzeptiert es den Sauerstoff von Hämoglobin und stellt es dem aeroben Stoffwechsel zur Verfügung. Hämoglobin: Vorkommen im Blut, also in den Erythrocyten; über die Blutbahn liefert Hämoglobin den Sauerstoff zu den zu versorgenden Geweben.
• Diagramm der O2-Bindungskurve: a) Kurvenverläufe zuordnen b) Bedeutung beschreiben a) Die Hämoglobin-Bindungskurve verläuft sigmoidal, während die Myoglobin Bindungskurve hyperbolisch verläuft. b) Myoglobin hat, unabhängig vom Sauerstoff-Partialdruck, immer eine hohe Affinität zu Sauerstoff und ist praktisch zu jeder Zeit sauerstoffgesättigt.  Hämoglobin hat bei einem hohen Sauerstoff-Partialdruck ebenfalls eine hohe Affinität zu Sauerstoff, während es bei niedrigeren Partialdrücken die Affinität verliert und dazu neigt, Sauerstoff abzugeben (an Myoglobin). So transportiert Hämoglobin den Sauerstoff durch das Blut in die Peripherie, wo es ihn an Myoglobin abgibt, welches den Sauerstoff dem aeroben Stoffwechsel der umgebenden Gewebe zur Verfügung stellt. Die sigmoidale Bindungskurve von Hämoglobin ist typisch für homoallosterische Beeinflussung: Jedes an Hämoglobin gebundene Sauerstoff-Atom erleichtert die Bindung eines weiteren Sauerstoffatoms, sodass das 4. Sauerstoff-Atom mit einer 100x höheren Affinität als das 1. gebunden wird (Kooperativität).  
• Unterschied zwischen Coenzym/Cosubstrat und prosthetischer Gruppe? Ein Coenzym/Cosubstrat ist eine (niedermolekulare) organische Verbindung, die vorübergehend an ein Enzym bindet und nach der Katalyse wieder ab-dissoziiert Eine prosthetische Gruppe ist eine organische Verbindung, die dauerhaft an das Enzym gebunden ist und nicht ab-dissoziieren kann. Beide helfen bei der Katalyse, in dem sie z.B. vorübergehend ein Elektron akzeptieren bzw. spenden – ein Coenzym regeneriert sich nach der ab-Dissoziation vom Enzym an einem anderen Ort, während die Regeneration der prosthetischen Gruppe am Enzym gebunden stattfindet
• Coenzyme/Substrate nennen für: a) Phosphatreste b) Elektronen und c) Acylreste? a) ATP b) NAD(P), FAD c) Coenzym A
• Wie beschleunigen molekulare Katalysatoren eine Reaktion? Enzyme senken die freie Aktivierungsenergie einer Reaktion und beschleunigen diese dadurch.
• Was sagen die wichtigen kinetischen Konstanten KM und kcat über die Leistungsfähigkeit eines Enzyms aus? KM : entsprechen nach der Michaelis-Menten-Gleichung jener Substratkonzentration, bei der ein Enzym mit halbmaximaler Geschwindigkeit arbeitet und ist deshalb auch ein Maß für die Affinität eines Enzyms für sein Substrat (kleine K M => hohe Affinität, große K M => niedrige Affinität).  kcat: gibt an, wie viele Substrate ein Enzym pro Zeiteinheit maximal umsetzen kann (große k cat => hoher Umsatz, kleine k cat => niedriger Umsatz)
• Für was stehen die Abkürzungen KM und kcat? K M : Michaelis-Konstante (Michaelis-Menten-Konstante) k cat : katalytische Konstante (Wechselzahl)
• Was sind Zymogene? Zymogene sind inaktive Vorstufen von Enzymen.
• Welche Enzym-Inhibitor Arten gibt es und wie funktionieren sie? Kompetitiver Inhibitor: ähnelt dem natürlichen Substrat des Enzyms, bindet auch ans aktive Zentrum, wird allerdings nicht umgesetzt => Konkurrenz um Bindung ans aktive Zentrum mit dem natürlichen Substrat; Auswirkung: höhere Substratkonzentrationen müssen aufgewendet werden, um halbmaximale Geschwindigkeit zu erreichen => K M steigt scheinbar, V max bleibt gleich (ist die Substratkonzentration noch genug, wird V max immer noch erreicht) reversibel Nicht-kompetitiver Inhibitor: konkurriert nicht um Bindungsstelle mit natürlichem Substrat, sondern bindet an eine andere Bindungsstelle außerhalb des aktiven Zentrums => Konformation des Enzyms ändert sich, sodass Bindung des natürlichen Substrats erschwert wird (K M bleibt gleich, V max sinkt); wenn ein Enzym mehr als eine Bindungsstelle im aktiven Zentrum hat und der nicht-kompetitive Inhibitor dann bindet, verhindert er die Umsetzung auch und wirkt auf eines der Substrate als nicht-kompetitiver Inhibitor, auf das andere (dessen Bindungsplatz er weggenommen hat) allerdings als kompetitiver Inhibitor (K M steigt scheinbar, V max sinkt) Unkompetitiver Inhibitor: funktioniert praktisch wie nicht-kompetitiver Inhibitor, hier bindet der Inhibitor allerdings bevorzugt an den Enzym-Substrat-Komplex (K M sinkt scheinbar, V max sinkt). Irreversibler Inhibitor: bindet kovalent an das aktive Zentrum eines Enzyms und blockiert es damit dauerhaft (Suizid-Substrat).
• 2 Enzyme (A und B) waren gegeben. Sowohl KM als auch Kcat als auch Keff war gegeben. Enzym B hatte die höhere katalytische Effizienz. Die Fragen waren: a) Welches Enzym arbeitet mit höherer Effizienz? b) und warum? a) Enzym B (da hier die Keff höher war). b) damit ein Enzym effizient arbeitet, braucht es auf der einen Seite eine hohe Affinität zu seinem Substrat (niedriges KM), muss aber auch eine hohe Anzahl an Substratmolekülen pro Zeiteinheit umsetzen können (hohes Kcat ) => die katalytische Effizienz ist der Quotient aus K cat / KM => der Quotient eines hohen Wertes – Kcat – gebrochen durch einen niedrigen Wert – KM – ergibt wieder einen hohen Wert => höhere Werte, höhere Effizienz.
• Was versteht man unter einer nicht-kompetitiven Hemmung der Enzymaktivität? Wie wirkt sich ein nicht-kompetitiver Hemmer auf Vmax und Km aus? Nicht-kompetitive Hemmer konkurrieren nicht mit dem Substrat um das aktive Zentrum. Sie können allosterische Zentren besetzen, welche die Konformation des Enzyms verändern. Ein weiterer nicht-kompetitiver Hemmugn entsteht durch das Binden des Enzym-Substrat-Kompklexes. vmax sinkt; Km wird leicht erhöht. Die letzte Form der nichtkompetitiven Hemmung entsteht wenn ein Enzym 2 Substrate benötigt. Der Inhibitor bindet mit einer Stelle für das Substrat, lässt die andere aber frei. Damit kann es nicht umgesetzt werden, da das 2. Substrat bincht binden kann.
• Aus welchen zwei Bestandteilen bestehen Nucleosome? Welchen Sinn haben Nucleosome? → DNA + Histon-Oktamere.  Sinn dahinter: dies ermöglicht eine dichtere Verpackung der DNA, damit sie in den Zellkern passt; andererseits kann sie durch chemische Modifikation auch wieder „entdichtet“ werden, um das Ablesen der DNA zu ermöglichen. Somit besteht hier auch eine Funktion in bezug auf Genexpression.
• Wie wird DNA aus Nucleosomen für die Transkriptionsfaktoren zugänglich gemacht? Durch chemische Modifikation (zum Beispiel über Histon-Acetyl-Transferasen) werden die Lysin-Seitenketten der Histone beispielsweise acetyliert => positive Ladung weg => die Wechselwirkung zwischen DNA und Histon schwächt ab und wird dadurch lockerer => Transkriptionsfaktoren können binden (manche binden direkt an die Acetylreste via TAF).

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