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Immuno (Fach) / Ausarbeitungsfragen (Lektion)

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• Unterschiede zwischen Pro-/Eukaryonten bei der Transkription? → 1) RNA-Polymerasen: bei Prokaryonten gibt es nur eine RNA-Polymerase, die alle RNA-Typen herstellt, während es bei Eukaryonten  gibt, die jeweils unterschiedliche RNA-Typen herstellen. → 2) Ort: bei Prokaryonten findet die Transkription im Cytoplasma statt, während es bei Eukaryonten im Zellkern stattfindet (Prokaryonten haben keinen Zellkern). → 3.) Modifikation: eukaryontische mRNAs werden gespleißt und erhalten eine 5‘-Kappe und einen 3‘-Poly-(A)-Schwanz; Prokaryonten verfügen über keine solchen Modifikationen.
• 3 Hauptprodukte der Transkription und jeweilige Verwendung nennen! → 1) mRNA: wird an Ribosomen zu Proteinen translatiert → 2) rRNA: bildet in Verbindung mit Proteinen die große und kleine UE der Ribosomen → 3) tRNA: bringt AS für die Proteinbiosynthese (kann über Anticodon-Schleife an mRNA im Ribosom binden => "Brückenglied" zwischen mRNA und rRNA)
• 2 Strategien nennen, mit der ein beschränktes Genom zu einem erweiterten Proteom wird. 1.) Alternatives Spleißen (manche Introns belassen, manche Exons rausschneiden => anderes / "neues" Protein) 2.) RNA-Editing (post-transkriptional werden Nucleotide ausgetauscht, um Stopcodons zu generieren => anderes / "neues" Protein)
• Kann die eukaryotische RNA-Polymerase II einfach so starten, oder benötigt sie Hilfe? Sie kann nicht einfach so starten!  Allgemeine Transkriptionsfaktoren bauen Initiationskomplex auf, auf den sich die RNA-Polymerase II "setzen" kann. TFIIH (einer dieser Transkriptionsfaktoren) hat besonders wichtige Bedeutung, da er Kinase-Fähigkeit besitzt und CTD der RNA-Polymerase II phosphorylieren kann => RNA-Polymerase startet; TFIIH hat außerdem Helicase-Aktivität und entwindet vorab einen kleinen Teil der DNA.  Als Genregulatoren haben außerdem spezifische Transkriptionsfaktoren eine große Bedeutung, die an regulatorische Sequenzen im Promotor oder außerhalb davon binden und außerdem eine Bindung mit dem Initiationskomplex eingehen, um ein Gen zu aktivieren/inaktivieren bzw. um die Transkriptionsfrequenz zu erhöhen/zu erniedrigen.
• Was bedeutet ein universeller genetischer Code? Der genetische Code in allen Organismen auf unserer Welt ist derselbe, das heisst das die dieselben Codons auch für die selbe Aminosäure kodieren; deshalb ist auch Gentechnik möglich. Anmerkung: Verschiedene Organismen oder Organellen haben jedoch durchaus leicht verschiedene Codons. So kodiert zum Beispiel das Codon UGA in Mitochondrien für die Aminosäure Tryptophan; im Menschen hingegen ist UGA ein Stop-Codon. Allerdings sind dies eher Ausnahmen als die Regel, daher ist der Name “universell” an sich auch ok, auch wenn es eher “fast komplett universell” heissen sollte.
• Worin besteht der Unterschied zwischen monocistronischer und polycistronischer mRNA? Monocistronische mRNA kommt in Eukaryonten vor; aus dieser mRNA entsteht nur ein einziges Protein (ein Startcodon, ein Stoppcodon). Polycistronische mRNA kommt in Prokaryonten vor; aus dieser mRNA entstehen mehrere  Proteine (mehrere Startcodons, mehrere Stoppcodons).
• a) An welchen molekularen „Werkbänken“ der Zelle findet die Translation statt? b) Welche 2 (strukturellen, zellulären) Faktoren werden für die Translation außerdem benötigt? a) Ribosomen b) mRNA und tRNA
• Unterschiede zwischen Pro- und Eukaryonten bei der Translation? → 1.) Prokaryonten koppeln Transkription und Translation, beides findet in ihrem Cytoplasma statt und meist verwenden sie polycistronische mRNA Eukaryonten trennen Transkription und Translation voneinander, die Transkription für mRNA findet im Zellkern statt, während die Translation im Cytoplasma stattfindet. Sie verwenden monocistronische mRNA. → 2.) Die kleine UE der Ribosomen trägt auf ihrer 16S rRNA eine Sequenz (Shine-Dalgarno-Sequenz) die komplementär zu einer Sequenz auf der mRNA ist, die sich direkt vor dem Startcodon befindet => Bindung daran. Die kleine UE der Ribosomen wird von 2 Initiationsfaktoren zur 5‘-Kappe der mRNA getragen, erkennt sie und bindet an die mRNA => daraufhin sucht sie die mRNA nach dem Startcodon ab.  → 3.) Die Ribosomen von Prokaryonten und Eukaryonten sind unterschiedlich groß (Prokaryonten: 30S + 50S = 70S; Eukaryonten: 40S + 60S = 80S)
• Was sind eIF und wozu werden sie verwendet? eIF sind eukaryontische Initiations-Faktoren; sie werden benötigt, um die Proteinsynthesemaschinerie in Gang zu setzen. Initiationsfaktoren befinden sich auf der 5‘-Kappe der mRNA, der kleinen ribosomalen UE und der tRNA (dieser IF ist mit GTP assoziiert) → mithilfe der Initiationsfaktoren werden die einzelnen Komponenten zur mRNA geleitet, binden am 5‘-Ende an sie (ab-Dissoziation des IF an der 5‘-Kappe) und begeben sich im Ensemble auf die Suche nach dem Startcodon  ist es gefunden, so hydrolysiert ein weiterer IF das GTP des IF der tRNA => sofort dissoziieren alle IF ab und machen Platz für die große ribosomale UE => die Translation kann beginnen.
• Was ist eine post-translationale Modifikation und welchem Zweck dient diese? Unter einer post-translationalen Modifikation werden alle Modifikationen verstanden, die   das Protein nach seiner Biosynthese erfährt (selbstständige Faltung in die native Konformation mithilfe von Chaperonen, chemische Modifikation – dazu gehören Glykosylierung, Hydroxylierung, Ausbildung von Disulfidbrücken, Abspaltung von Signalsequenzen usw.); ohne post-translationale Modifikation kann ein Protein seine komplexen Aufgaben nicht erfüllen und ist damit völlig nutzlos.
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• Unterschied zwischen Proteinen, die an freien Ribosomen im Cytoplasma translatiert werden und Proteinen, die am/im ER translatiert werden? Nicht-ER-Proteine gehen in den Zellkern, in die Peroxisomen oder die Mitochondrien. Sie haben weder Glykosylierung noch bilden sie Disulfidbrücken aus. ER-Proteine sind sekretorische Proteine, Membranproteine oder lysosomale Proteine, haben eine typische Glykosylierung und bilden mitunter Disulfidbrücken aus.
• Nenne 3 Arten von Proteinankern in Membranen. Prenylanker, Myristoylanker, Palmitoylanker.
• a) Welche Klasse von Proteinen sorgt für die richtige Faltung von Proteinen? [DONE] b) Nennen Sie 2 Vertreter hierzu. c) und deren Funktion. a) Chaperone (sind Hitzeschockproteine) b) Hsp60 und Hsp70 c) Hsp70 bindet an hydrophobe Segmente des ungefalteten Proteins und verhindert eine sofortige Faltung. Hsp70 bringt das Protein zu Hsp60, in dieser „molekularen Tonne“ kann es sich dann in seine native Konformation falten (Hsp60 nimmt keinen Einfluss auf die Faltung sondern bietet dem Protein nur einen geschützten Faltungsraum)
• Wie kommen Proteine ins ER? Oft haben diese Proteine eine N-terminale Signalsequenz. An diese (und an das Ribosom gleichzeitig) bindet das SRP, damit hält die Translation an. SRP bringt das Protein und das Ribosom zur ER-Membran und bindet an den SRP-Rezeptor. Danach wirkt SRP als GEF und tauscht GDP gegen GTP am Rezeptor aus → SRP wird in einen „Klammergriff“ genommen und lässt das Protein los, welches in einen nahen Translokationskanal einfädelt → zeitversetzte GTP-Hydrolyse setzt das SRP vom Rezeptor frei, damit ist auch der Translationsstopp aufgehoben und das Protein wird in das ER hinein-translatiert.
• Glykosylierung: a) Wo erfolgt diese in der Zelle? b) an welche Aminosäuren angehängt? a) im ER und im Golgi. b) an Asparagin (N-glykosidische Bindung) und Serin/Threonin (O-glykosidische Bindung).
• Wo wird die Orientierung von Proteinen in der Membran festgelegt? Im Endoplasmatischen Retikulum.
• Welche Proteine werden vom Golgi zurück zum ER gebracht und warum? Manche Proteine (Enzyme, Chaperone...) fallen dem „Massenstrom“ des ER zum Opfer und gelangen zum Golgi, obwohl sie dort eigentlich nicht hingehören → diese Proteine haben eine KDEL-Sequenz, über die bestimmte Rezeptoren an sie binden und über vesikulären Transport zurück zum Golgi bringen können.
• In den Lysosomen, den „Mülleimern“ der Zelle, herrscht ein pH Wert von 5. Warum? Die hydrolytisch-aktiven Enzyme arbeiten bei diesem pH am besten, deswegen sorgt eine ATP-getriebene H + -Pumpe dafür, dass ständig Protonen hineingepumpt werden. Wenn das Lysosom einmal auslaufen sollte, werden die hydrolytischen Enzyme inaktiviert, weil sie mit dem höheren pH im Cytoplasma nicht funktionsfähig sind (Schutzfunktion in der Zelle).
• a) Wo werden cytosolische Proteine abgebaut? b) Welches Erkennungssignal bestimmt dies? a) in Proteasomen b) Ubiquitine werden an abzubauende cytosolische Proteine angehaftet (Polyubiquitinierung).
• b) Welches Problem entsteht am Folgestrang und wie wird es gelöst b) Nachdem der 5’-terminale Primer am Rückwärtsstrang entfernt wurde, entsteht eine „Lücke“ – es kann kein Primer mehr Platz nehmen, um die Lücke mithilfe der Polymerase aufzufüllen; Lösung: Telomerase → eine RNA-abhängige DNA-Polymerase, die mithilfe einer eigenen RNA-Matrize den Folgestrang 3‘-terminal verlängern kann => durch das verlängerte 3‘-Ende können nun neue Primer angefügt werden und der Rückwärtsstrang auf die ursprüngliche Größe gebracht werden.
• a) Was anstelle von Topoisomerase finden wir in Bakterien? b) Welche Medikamente wirken hier? a) die bakteriellen Gyrasen b) Gyrasehemmer
• Maßnahmen gegen zu hohe Torsionskräfte bei der DNA-Replikation? Die Topoisomerase I schneidet einen der zwei DNA-Stränge durch und verbindet das 5‘-Ende mit einem seiner Tyrosin-SK. Dann lässt es die DNA um die 3‘-Regionen rotieren und verringert so den Torsionsstress, indem das positive Supercoiling abgebaut wird. Später verbindet das Enzym die getrennten Stränge wieder miteinander.   Topoisomerase II schneidet durch beide Stränge durch, hebt den „vorderen“ Strang durch die Schnittstelle des hinteren Stranges durch und wandelt so positives Supercoiling in negatives Supercoiling um.
• a) Mit welchen Enzymen kann man DNA schneiden? [DONE] b) Wenn man die geschnittene DNA durch Gelelektrophorese auftrennt: Wohin wandern die DNA-Fragmente und warum? a) mit den Restriktionsenzymen (= Restriktionsendonucleasen). b) DNA selbst ist negativ geladen (-), aufgrund der Phosphatgruppen. DNA wandert daher zum Plus-Pol. Die Anode zieht Anionen an (negativ geladene Ionen); somit wandert DNA zur Anode.
• 2.) Sequenzierungsmethode nach Sanger: [DONE] a) wie heißt diese Methode sinngemäß? b) Welche speziellen Nukleotide werden verwendet? a) Kettenabbruchmethode (wird auch “Didesoxymethode nach Sanger”) genannt) b) Didesoxynucleosidtriphosphate (ddNTP)
• Nenne zwei Methoden zur Klonierung von DNA. → PCR → Klonierungsvektoren (Plasmide, Phagen …); Plasmide besitzen eine Restriktionsschnittstelle, um DNA einzubauen; weiters besitzen sie einen ori (Origin of Replication) und ter (Termination of Replication) zur Replikation sowie ein Antibiotikaresistenzgen.
• Hybridisierung: a) was ist mit diesem Begriff gemeint? b) wo wird Hybridisierung angewandt? a) durch hohe Temperaturen oder alkalische Verhältnisse können doppelsträngige Nucleinsäuren getrennt werden (Denaturierung), dabei werden die WBB gebrochen – unter den geeigneten Bedingungen (niedrigere Temperatur, niedrigerer pH) können sie wieder zusammengefügt werden (Hybridisierung), die WBB bilden sich neu b) beim Southern-Blot (Nachweis denaturierter DNA-Fragmente mithilfe von Sonden), beim Northern-Blot (Nachweis der RNA mithilfe von Sonden), bei der PCR und bei der in-situ-Hybridisierung:
• cDNA: a) was bedeutet das “c”? b) Wie erhält man cDNA? c) Warum verwendet man cDNA für die Proteinexpression in E.coli? a) copy b) man wandelt eine mRNA mithilfe einer retroviralen Reversen-Transkriptase mit Rnase-Aktivität in eine doppelsträngige cDNA um c) weil keine Introns mehr vorhanden sind → Introns können von Bakterien nicht gespleißt werden (keine Spleißosomen) → kein funktionelles Protein  
• Welches radioaktive Isotop kann genutzt werden, um die Teilungsaktivität von proliferierenden Zellen zu beobachten? 32P
• Sie wollen in sich teilenden Zellen DNA, aber nicht RNA radioaktiv markieren – wie? Man macht einen Southern-Blot (und keinen Northern-Blot; der Northern-Blot dient dem Nachweis/Auffinden von RNA).
• RNA-Interferenz: was ist das? Gendeletion (gene-silencing) auf transkriptionaler Ebene; über einen Vektor (Plasmid) wird DNA mit palindromischen Sequenzen in eine Zelle gebracht und dort transkribiert → die mRNA ist aufgrund der palindromischen Sequenzen selbstkomplementär und klappt zu einem Doppelstrang zusammen →  diese doppelsträngige mRNA wird von DICER erkannt und zu siRNA fragmentiert → RISC erkennt die siRNA und windet sie auf → die nun einzelsträngige siRNA hybridisiert mit der Ziel-mRNA → dieser RNA-Duplex wird von AGO2 abgebaut.
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• Welche RNA-Sorte ist am stärksten vertreten im Körper beziehungsweise in einer eukaryoten Zelle? Die rRNA.
• Welche Arten von Phospholipiden kommen in der Plasmamembran vor? Glykophospholipide und Sphingophospholipide.
• Laterale und transversale Diffusion der Zellmembran erklären. Laterale Diffusion ist der schnelle Platzwechsel von Phospholipiden, die dabei auf einer Seite der Doppelschicht verbleiben – passiert sehr häufig. Transversale Diffusion ist deutlich seltener, langsamer und bezeichnet den Platzwechsel eines Phospholipids von einer Seite der Doppelschicht zur anderen.  
• Wieso wird Cholesterin in der Zellmembran benötigt? Cholesterin ist ein Fluiditätsregler dank seines starren lipophilen Anteils (es ist insgesamt aber ein amphiphiles Molekül); bei normalen Temperaturen sorgt der sperrige lipophile Teil dafür, dass sich die umgebenden Phospholipide (und eventuell Proteine) nicht so gut bewegen können => verleiht „Steifheit“; sinkt die  Temperatur hingegen ab, so verhindert Cholesterin die regelmäßige (dichte) Anordnung der Phospholipide und verhindert damit, dass die Membran zu fest wird (eine definierte Fluidität ist nämlich wichtig für die Funktionen der Biomembran)
• Reihung von Molekülen vornehmen in Bezug ob sie durch die Membran durchdiffundieren können und wie stark! höchste Permeabilität: gasförmige Stoffe (NO, CO 2 ) und hydrophobe Stoffe (Benzol, Steroide) sowie kleine, polare Substanzen (H2O, Harnstoff). große polare Substanzen oder geladene Substanzen (Glucose, Aminosäuren) niedrigste Permeabilität: ionische Substanzen (Na + , K + , Cl - )
• a) Was ist mit dem Begriff aktiver Transport gemeint? b) welche 2 Typen von aktiven Transport gibt es? a) Energie-getriebener Transport von Stoffen gegen ihren Konzentrationsgradienten.  b) primär-aktiver Transport: hier werden Stoffe mithilfe von ATP-Hydrolyse aktiv gegen ihren Konzentrationsgradienten gepumpt.  sekundär-aktiver Transport: hier wird ein Teilchen passiv entlang eines elektrochemischen Gradienten befördert → die potentielle Energie dieses Gradienten wird ausgenutzt, um eine zweite Substanz gegen ihren elektrochemischen Gradienten zu befördern.
• Erklären Sie den Na+/Glucose-Symport im Darm. Wovon ist dieser abhängig? Auf der apikalen Seite der Darmepithelzellen befindet sich Na + /Glucose-Symport, der 2 Na + und 1 Glucose bindet und ins Zellinnere befördert. Über einen Glucose-Uniport (GLUT-2) wird Glucose dann in das basolaterale Bindegewebe entlassen. Dieser Symport ist abhängig von einer Na + /K + -ATPase, die unter ATP Verbrauch Na+ wieder aus der Zelle herauspumpt und so einen Na+-Gradienten erzeugt, der in die Zelle hinein „schaut“ → die potentielle Energie des Gradienten wird also durch den Na+/Glucose Symport ausgenutzt, um Glucose gegen sein Konzentrationsgefälle und Na+ in Richtung seines Konzentrationsgefälles in die Zelle hineinzubringen.
• Viele Stoffe können nicht durch die Zellmembran durchdiffundieren; dafür gibt es Transportproteine. Nennen Sie die 2 grundsätzlich verschiedenen Klassen von Transportproteinen (a) und erklären Sie deren Funktionsweise (b). a) Trägerproteine und Kanäle; b) Trägerproteine binden das Molekül auf einer Seite der Membran, ändern ihre Konformation und lassen es auf der anderen Seite der Membran wieder frei Kanäle bilden wassergefüllte Poren, durch die bestimmte Stoffe (v.a. sehr polare & geladene – Ionen z.B.  daher Ionenkanäle) durchdiffundieren können
• Was ist GLUT-2? GLUT-2 ist ein Uniporter, der den Transport von akkumulierter Glucose erleichtert (z.B. aus Darmepithelzellen ins basolaterale Bindegewebe, das reich an Kapillaren ist → Glucose ins Blut); das hypothetische Transportmodell sieht vor, dass GLUT-2 hierbei zwischen 3 Konformationen (Flip – geschlossen – Flop) hin- und herwechselt; in der Flip-Konformation nimmt es die Glucose auf, geht in (mindestens 1) geschlossene Konformation über um danach die Glucose auf der basolateralen Seite zu entlassen (Flop); prinzipiell ist auch ein Flop →  Flip Mechanismus möglich, mit dem Glucose z.B. in Erythrozyten hineingeschleust wird.
• Den ABC-Transporter erklären und seine Bedeutung für Arzneistoffwirkungen? Der ABC-Transporter ist ein integrales Protein (aktiver Transporter), das die Membran mehrfach durchspannt und auf der cytosolischen Seite eine ATP-binding-cassette besitzt. Der ABC Transporter kann so zum Beispiel Arzneistoffe unter ATP Verbrauch aus der Zelle herauspumpen – das stellt gleichzeitig ein Problem in Tumorzellen dar: diese können auf diesem Weg Cytostatika aus sich heraustransportieren, weswegen man das korrespondierende Protein in Tumorzellen auch MDR (multi drug resistance) Protein genannt hat.
• Endokriner/Parakriner/Autokriner Modus erklären (andere Fragestellung: 3 Methoden der Signalübertragung durch Hormone bzw. Mediatoren) Endokrin: Hormon wird meist von Drüsen (Hypothalamus, Hypophyse, Schilddrüse…) hergestellt und an weit entfernte Zielzellen über die Blutbahn geschickt → diese Zielzellen selektieren die richtigen Hormone anschließend über ihre Rezeptoren aus dem Blut heraus.  Parakrin: Mediator wird in unmittelbarer Nähe der Zielzelle von der produzierenden Zelle hergestellt → kurze HWZ der Mediatoren; besondere Form des parakrinen Modus ist die juxtakrine Signalübertragung zwischen Synapsen – die direkte Zell-Zell- Kommunikation, bei der der Mediator zellgebunden ist, ist wiederum ein Sonderfall des juxtakrinen Modus  Autokrin: Die Mediator-produzierende Zelle bindet den Mediator selbst und reagiert daraufhin.
• Mindestens 2 lipophile Hormone nennen, die intrazelluläre Rezeptoren haben (Substanzklasse?) Cortisol (Glucocorticoid; Steroidhormon) und T 3 (Schilddrüsenhormon; nicht-steroidal).
• Besonderheit von Rezeptoren für lipophile Hormone. Sie sind Transkriptionsfaktoren, liegen intrazellulär vor, dimerisieren entweder nach Ligandenbindung und binden dann an die DNA ODER liegen als DNA-assoziierte Dimere vor, die nach Ligandenbindung aktiviert werden => Änderung des Genexpressionsmusters.
• 2 Grundtypen von Rezeptoren bei hydrophilen/lipophilen Stoffen? 1.) Membranständige Rezeptoren binden hydrophile Stoffe 2.) Intrazelluläre Rezeptoren binden lipophile Stoffe
• Skizziere den Gα-Weg! Ein Ligand bindet an Rezeptor  der Rezeptor stimuliert als GEF den Austausch von GDP zu GTP am G-Protein (aktiviert)  Gα dissoziiert von seiner βγ-UE ab und aktiviert Cyclasen → GAP stimuliert die endogene GTPase-Aktivität des G-Proteins (GTP  GDP) → G-Protein inaktiviert und Rückkehr zum Rezeptor; Re-assoziation mit βγ-UE.
• a) Welche Art von Protein ist ras? b) Wie erfolgt die Signaltransduktion über den EGF-Rezeptor? c) Welcher Signaltransduktionsweg wird hauptsächlich aktiviert und wie funktioniert der Ein/Ausschalter von ras? a) ras ist ein monomeres (kleines) G-Protein. b) ein Ligand bindet an den EGF-Rezeptor → Dimerisierung und wechselseitige Phosphorylierung → über SH2 bindet Grb-2, ein Adapterprotein, an Phosphotyrosin-Gruppe am EGF-Rezeptor, mit dessen SH3-Domäne assoziiert ist Sos (Son of Sevenless) – ein Austauschfaktor, der als GEF GDP an ras gegen GTP austauscht →  Aktivierung von ras c) v.a. der MAP-Kinase-Signalweg. Ad Einschalter siehe Antwort b); ad Ausschalter: ein GAP fördert die endogene GTPase-Aktivität von ras, woraufhin es GTP zu GDP hydrolysiert und wieder inaktiviert ist.
• GTP-Ras aktiviert den MAP-Kinase-Signalweg? Rezeptor-Tyrosin-Kinase (z.B. EGF-Rezeptor) dimerisiert nach Ligandenbindung  gegenseitige Phosphorylierung der katalytischen Domänen und Schaffung von „Ankerplätzen“ für andere Proteine  Grb-2 bindet über seine SH2 Domäne an einen solchen Phosphotyrosinanker, an seiner SH3 Domäne befestigt ist der Austauschfaktor Sos (Son of Sevenless), der den GDP → GTP Austausch an Ras katalysiert → Ras aktiviert; Ras bindet an Raf und aktiviert es  Raf aktiviert durch Phosphorylierung MEK; MEK aktiviert durch Phosphorylierung MAP-Kinase  MAP-Kinase transloziert in den Zellkern und aktiviert dort durch Phosphorylierung Elk-1 (Transkriptionsfaktor); Elk-1 assoziiert mit SRF (Transkriptionsfaktor) und die beiden binden an die regulative DNA-Sequenz SRE → Expression einiger Gene, u.a. das fos-Gen → Fos (TF) assoziiert mit Jun (TF; durch MAP-Kinase aktiviert durch Phosphorylierung) und bildet den Transkriptionsfaktorkomplex AP-1  Bindung an die DNA und Expression vieler Gene, die wichtig für die Zelldifferenzierung bzw. Zellproliferation sind.
• Manche Gene für signalweiterleitende G-Proteine können mutieren und dadurch Tumore auslösen – wie heißen sie? Onkogene.
• Was passiert in den 4 Phasen des Zellzyklus? G1-Phase: Wachstum und Proteinbiosynthese (u.a. auch für S-Phase, z.B. Histone) S-Phase:  DNA-Replikation G2-Phase: weiteres Wachstum, Vorbereitung auf Mitose M-Phase:  eigentliche Zell- und Kernteilung
• An welchen Stellen kann der Zellzyklus unterbrochen werden? Auf wird an diesen Checkpoints überprüft? Nach der G1-Phase (Überprüfung: DNA-Schäden? Zelle schon groß genug? Mitogene Signale?), nach der G2-Phase (Überprüfung: DNA-Schäden? DNA-Replikation richtigabgelaufen? Zelle schon groß genug?) und sogar während der M-Phase (Überprüfung:Richtiger Aufbau der mitotischen Spindel? – sog. „spindle-assembly-checkpoint“)

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