Biochemie (Fach) / C (Lektion)
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Biochemie C Praktikum Uni Wien, Rechtschreibfehler nicht ausgebessert.
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- Warum nimmt die von Trp herrührende Fluoreszenz des BSA bei Bindung von ANS ab? (erweitert!) man kann die FLuoreszenz auch bei einer Anregung im UV, also außerhalb des eigentlichen Absorptionsbereichs von 1,8ANs messen. Wegen: FRET Fluroesznz resonanzenergie- transfer. bei ausreichender nähe kann die anregungsenergie eines Chromophors strahlungslos auf einen anderen Chromophor übergehen ( wenn sich der Emissionsbereich des 1. und der Absoprtionsbereichs des 2. Flurophors überschneiden, Föster-Theorie) Konsequenz: Eneregie des 1. Fluorophors (Donor) stark gequencht, bei BSA ist dieser Effekt stark ausgeprägt weil eine große nähe zu Fettsäurebindungsstellen von BSA zu den TRP-Seitenketten besteht. Durch die Bindung von ANS an an den Fettsäurebindungsstellen von BSA nimmt die Protein eigene Fluoreszenz ab. Somit wird BSA durch Bindung von ANS, welches bei 470 nm absorbiert gequencht. Der Quencheffekt vom Liganden an BSA ist die Ursache für die Abnahme in der Fluoreszenz des BSA. (->FRET) Ein angeregtes fluoreszierendes Molekül kann seine Anregungsenergie zb durch Emission eines Lichtquants (Fluoreszenz) oder durch einen strahlungslosen Übergang abgeben. Energie kann aber auf andere Moleküle übertragen werden, so dass die zuerst angeregten Moleküle gequencht/ ausgelöscht werden.