94
Medizin (Fach) / Biochemie Praktikum 2 (Lektion)
Anzeige
- Kohlenmonoxidintoxikation CO bindet an die Sauerstoffbindestelle des Hämoglobins: 300-fach höhere Affinität als O2 - aber niedriger als bei freiem Häm ! Histidin-Seitenkette = Schutz vor CO-Vergiftung)
- Serum-Proteine Albumin, Immunglobuline, Lipoproteine
- Lipoproteine Nicht-kovalente Komplexe aus Proteinen (Apolipoprotein in Außenhülle) und Lipiden (Phospholipide, Cholesterinester)
- Transthyretin bindet Thyrosin und Trijodthyronin
- Albumin im Blut vorkommendes, globuläres Protein: Aufrechterhaltung des kolloidosmotischen Druckes im Plasma Transport von wasserunlöslichen Substanzen im Blut Pufferwirkung
- Alpha2-Globuline Haptoglobin: bindet freigesetztes Hämoglobin A2-Makroglobin: bindet Proteasen und Zinkionen
- Alpha1-Globuline Alpha1-Antichymotrypsin, Alpha1-Antitrypsin, Thyroxin-bindendes Globulin, Transcortin
- ß-Globuline (ß1 und ß2) C-reaktives Protein (ß2): fördert Phagozytose und Komplementaktivierung Fibrinogen (ß2): Blutgerinnung Transferrin (ß1): Transportiert Fe2+
- y-Globuline IgA, IgD, IgE, IgG, IgM → Antikörper gegen körperfremde Antigene
- Immunglobuline globuläre Proteine mit ß-Faltblatt-Struktur, von B-Lymphozyten gebildet; 2 leichte und 2 schwere Ketten; Disulfidbrücken stabilisieren Y-förmige Struktur
- Anzeige
- Antikörperklassen Alle binden Antigene und leiten deren Eliminierung ein (N-Terminales Ende ist gleich) Unterschied: konstante Region der schweren Kette (C-Terminales Ende); Kette: Typ α, δ, ε, γ, μ
- IgA in Schleimhaut, Speichel, Tränenflüssigkeit, Muttermilch, im Blut als Monomer (ein Molekül), in den Sekreten als Dimer (zwei Moleküle)
- IgD nur in geringen Mengen, Monomer
- IgE in geringer Konzentration im Serum, hoher Spiegel bei Allergien; Monomer
- IgG 75% der Immunglobuline im Blut, plazentagängig, Monomer
- IgM erstes Ig auf Oberfläche der B-Zelle, gebildet als Pentamer, Aviditätseffekt
- Immunschwäche durch Gendefekt (Adenosindeaminase, Bruton's Tyrosinkinase), HIV-Infektion
- verstärkte Immunreaktion Überproduktion von Antikörpern, Erhöhter Spiegel bei Allergien, Produktion von Antikörpern gegen körpereigene Substanzen bei Autoimmunerkrankungen, Aktivierung der cytotoxischen T-Lymphozyten gegen MHCI-Moleküle eines transplantierten Organs
- Multiples Myelom maligne Entartung Antikörper-produzierender Zellen
- Agammaglobulinämie niedriger Ig-Spiegel durch Störung in der Differenzierung der B-Lymphozyten
- Hypoalbuminämie abnormal geringer Albuminspiegel als Folge von Leberschädigung oder Proteinverlust durch fehlende Rückresorption
- Speichel Wasser (99,5%) Organische und anorganische Bestandteile (0,5%): Glykoproteine, Amylase, Antikörper, Lysozym, anorganische Ionen (Kalium, Natrium, Calcium, Chlorid)
- Speichelproduzierende Drüsen Glandula parotis, sublinugalis, submandibularis
- Speichel Funktionen Befeuchtung der Mundhöhle, Einspeichelung der Nahrung, Antibakterielle Wirkung, Vorverdauung, Mineralisierung des Zahnschmelz, Wundreinigung bzw. - Behandlung
- Lysozym bakterizides Agens gegen Gram-positive Bakterien in Sekreten der Atemwege, Tränenflüssigkeit, im Speichel
- Alpha-Amylase (Ptyalin) spaltet glykosidische Bindungen der Amylose Synthese in Speicheldrüsen inklusive Pankreas Erhöhte Aktivität bei: Parotitis, Pankreatitis, Nierenversagen
- Biuret-Farbreaktion Violett-Färbung - Intensität proportional zur Proteinkonzentration → kann photometrisch gemessen werden
- Elektrophorese Technik zur Trennung und Charakterisierung geladener Makromoleküle (Proteine, Nukleinsäuren - DNA, RNA) - beruht auf der unterschiedlichen Wanderungsgeschwindigkeit von Teilchen
- SDS - Sodium dodecyl sulfate anionisches Detergens, welches die dreidimensionale Struktur der Proteine auflöst = Denaturierung
- Prinzip SDS-PAGE Proteine durchwandern zuerst Sammelgel (Fokussierung), dann Trenngel (Auftrennung nach Molekulargewicht)
- Anzeige
- Relative Mobilität Migration der Bande x / Migration der Farbstoff-Front gegen das Molekulargewicht - linearer Zusammenhang
- Reduzierende Agentien können Disulfidbrücken in Proteinen spalten (BME; DTT)
- Cystein proteinogene Aminosäure, 2 Cysteine können eine Disulfidbrücke asubilden 0,07 mmol/kg, kann aus Methionin gebildet werden
- Elektrophorese Wanderung geladener kolloidaler Teilchen oder gelöster Moleküle durch ein elektrisches Feld
- Kalibriergerade zur Molekulargewichtsabschätzung halblogarithmische Auftragung der relativen Mobilität gegen das Molekulargewicht von Referenzproteinen
- Epo (Erythropoetin) = künstlich hergestelltes Mittel zur Erhöhung der Anzahl der roten Blutkörperchen und damit der Sauerstoffaufnahmefähigkeit des Blutes.
- In welchem Organ werden Serumproteine überwiegend synthetisiert ? Leber (z.B.: Albumin)
- Welche Eigenschaften des Hämoglobins verändern HbF und HbS ? Globinketten (HbS: Genetische Mutation verursacht Austausch eines einzelnen AS-Restes (Glu6 --> Val6) - auf der Oberfläche einer Globinkette)
- Erkrankungen durch eine veränderte Funktion von Hämoglobin Sichelzellanämie, Thalassämie, CO-Intoxikation
- Welches anorganische Ion im Biuret-Reagenz reagiert mit Proteinen unter Farbveränderung ? Cu2+ - Ionen
- Antigenbindende Region variable Region am N-Terminus der leichten und schweren Kette
- Proteine mit Transportfunktion Albumin, Hämoglobin
- Wie ist der Protein-Anteil von Hämoglobin mit dem Häm verknüpft ? Histidinbindung
- Carboanhydrase CO2 --> HCO3