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Medizin (Subject) / Biochemie Praktikum 2 (Lesson)

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• Kohlenmonoxidintoxikation CO bindet an die Sauerstoffbindestelle des Hämoglobins: 300-fach höhere Affinität als O2 - aber niedriger als bei freiem Häm ! Histidin-Seitenkette = Schutz vor CO-Vergiftung)
• Serum-Proteine Albumin, Immunglobuline, Lipoproteine
• Lipoproteine Nicht-kovalente Komplexe aus Proteinen (Apolipoprotein in Außenhülle) und Lipiden (Phospholipide, Cholesterinester)
• Transthyretin bindet Thyrosin und Trijodthyronin
• Albumin im Blut vorkommendes, globuläres Protein: Aufrechterhaltung des kolloidosmotischen Druckes im Plasma Transport von wasserunlöslichen Substanzen im Blut Pufferwirkung
• Alpha2-Globuline Haptoglobin: bindet freigesetztes Hämoglobin A2-Makroglobin: bindet Proteasen und Zinkionen
• Alpha1-Globuline Alpha1-Antichymotrypsin, Alpha1-Antitrypsin, Thyroxin-bindendes Globulin, Transcortin
• ß-Globuline (ß1 und ß2) C-reaktives Protein (ß2): fördert Phagozytose und Komplementaktivierung Fibrinogen (ß2): Blutgerinnung Transferrin (ß1): Transportiert Fe2+ 
• y-Globuline IgA, IgD, IgE, IgG, IgM → Antikörper gegen körperfremde Antigene
• Immunglobuline globuläre Proteine mit ß-Faltblatt-Struktur, von B-Lymphozyten gebildet; 2 leichte und 2 schwere Ketten; Disulfidbrücken stabilisieren Y-förmige Struktur
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• Antikörperklassen Alle binden Antigene und leiten deren Eliminierung ein (N-Terminales Ende ist gleich) Unterschied: konstante Region der schweren Kette (C-Terminales Ende); Kette: Typ α, δ, ε, γ, μ
• IgA in Schleimhaut, Speichel, Tränenflüssigkeit, Muttermilch, im Blut als Monomer (ein Molekül), in den Sekreten als Dimer (zwei Moleküle)
• IgD nur in geringen Mengen, Monomer
• IgE in geringer Konzentration im Serum, hoher Spiegel bei Allergien; Monomer
• IgG 75% der Immunglobuline im Blut, plazentagängig, Monomer
• IgM erstes Ig auf Oberfläche der B-Zelle, gebildet als Pentamer, Aviditätseffekt
• Immunschwäche durch Gendefekt (Adenosindeaminase, Bruton's Tyrosinkinase), HIV-Infektion
• verstärkte Immunreaktion Überproduktion von Antikörpern, Erhöhter Spiegel bei Allergien, Produktion von Antikörpern gegen körpereigene Substanzen bei Autoimmunerkrankungen, Aktivierung der cytotoxischen T-Lymphozyten gegen MHCI-Moleküle eines transplantierten Organs
• Multiples Myelom maligne Entartung Antikörper-produzierender Zellen
• Agammaglobulinämie niedriger Ig-Spiegel durch Störung in der Differenzierung der B-Lymphozyten
• Hypoalbuminämie abnormal geringer Albuminspiegel als Folge von Leberschädigung oder Proteinverlust durch fehlende Rückresorption
• Speichel Wasser (99,5%) Organische und anorganische Bestandteile (0,5%): Glykoproteine, Amylase, Antikörper, Lysozym, anorganische Ionen (Kalium, Natrium, Calcium, Chlorid)
• Speichelproduzierende Drüsen Glandula parotis, sublinugalis, submandibularis
• Speichel Funktionen Befeuchtung der Mundhöhle, Einspeichelung der Nahrung, Antibakterielle Wirkung, Vorverdauung, Mineralisierung des Zahnschmelz, Wundreinigung bzw. - Behandlung
• Lysozym bakterizides Agens gegen Gram-positive Bakterien in Sekreten der Atemwege, Tränenflüssigkeit, im Speichel
• Alpha-Amylase (Ptyalin) spaltet glykosidische Bindungen der Amylose Synthese in Speicheldrüsen inklusive Pankreas Erhöhte Aktivität bei: Parotitis, Pankreatitis, Nierenversagen
• Biuret-Farbreaktion Violett-Färbung - Intensität proportional zur Proteinkonzentration → kann photometrisch gemessen werden
• Elektrophorese Technik zur Trennung und Charakterisierung geladener Makromoleküle (Proteine, Nukleinsäuren - DNA, RNA) - beruht auf der unterschiedlichen Wanderungsgeschwindigkeit von Teilchen 
• SDS - Sodium dodecyl sulfate anionisches Detergens, welches die dreidimensionale Struktur der Proteine auflöst = Denaturierung
• Prinzip SDS-PAGE Proteine durchwandern zuerst Sammelgel (Fokussierung), dann Trenngel (Auftrennung nach Molekulargewicht)
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• Relative Mobilität Migration der Bande x / Migration der Farbstoff-Front gegen das Molekulargewicht - linearer Zusammenhang
• Reduzierende Agentien können Disulfidbrücken in Proteinen spalten (BME; DTT)
• Cystein proteinogene Aminosäure, 2 Cysteine können eine Disulfidbrücke asubilden 0,07 mmol/kg, kann aus Methionin gebildet werden
• Elektrophorese Wanderung geladener kolloidaler Teilchen oder gelöster Moleküle durch ein elektrisches Feld
• Kalibriergerade zur Molekulargewichtsabschätzung halblogarithmische Auftragung der relativen Mobilität gegen das Molekulargewicht von Referenzproteinen
• Epo (Erythropoetin) = künstlich hergestelltes Mittel zur Erhöhung der Anzahl der roten Blutkörperchen und damit der Sauerstoffaufnahmefähigkeit des Blutes.
• In welchem Organ werden Serumproteine überwiegend synthetisiert ? Leber (z.B.: Albumin)
• Welche Eigenschaften des Hämoglobins verändern HbF und HbS ? Globinketten (HbS: Genetische Mutation verursacht Austausch eines einzelnen AS-Restes (Glu6 --> Val6) - auf der Oberfläche einer Globinkette)
• Erkrankungen durch eine veränderte Funktion von Hämoglobin Sichelzellanämie, Thalassämie, CO-Intoxikation
• Welches anorganische Ion im Biuret-Reagenz reagiert mit Proteinen unter Farbveränderung ? Cu2+ - Ionen
• Antigenbindende Region variable Region am N-Terminus der leichten und schweren Kette
• Proteine mit Transportfunktion Albumin, Hämoglobin
• Wie ist der Protein-Anteil von Hämoglobin mit dem Häm verknüpft ? Histidinbindung
• Carboanhydrase CO2 --> HCO3

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