Medizin (Fach) / Biochemie Praktikum 2 (Lektion)

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Proteine

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  • Proteine Funktionen Enzyme für Reaktionen des Stoffwechsels, bilden Zytoskelett, Signalstoffe, Transport- und Abwehraufgaben im Blut
  • Peptide 2-50 Aminosäuren
  • Polypeptide 50-100 Aminosäuren (über Peptidbindungen verknüpft)
  • Proteine mehr als 100 AS
  • nativer Zustand Proteinfaltung als Voraussetzung physiologischer Funktionen
  • denaturiertes Protein funktionsloser Zustand; durch Wärme, Chemikalien etc. 
  • Proteinmasse in Dalton (Da) 1 Da = 1/12 der Masse eines 12C-Atoms
  • Peptidbindung Verknüpfung der α-Carboxylgruppe einer AS mit der α-Aminogruppe einer anderen AS
  • Carbonsäureamid Derivat des Ammoniaks sowie von primären und sekundären Aminen; ein oder mehrere Wasserstoffatome am Stickstoff sind durch Carbonsäurereste ersetzt 
  • 20 proteinogene AS (unpolare, aliphatische Seitenketten) ... Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Prolin
  • 20 proteinogene AS (aromatische Seitenketten) Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan
  • 20 proteinogene AS(polare, ungeladene Seitenketten) ... Cystein, Serin, Threonin, Asparagin, Glutamin
  • 20 proteinogene AS (basisch) Lysin, Arginin, Histidin
  • 20 proteinogene AS (sauer) Asparaginsäure, Glutaminsäure
  • Essentielle AS Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Trypsin, Lysin (basisch), Threonin (polar)
  • Bedingt essentielle AS Histidin (basisch), Arginin (basisch), Cystein (polar), Tyrosin (aromatisch)
  • Histidin Synthese aus Phosphoribosyl-PP und ATP
  • Arginin Synthese im Harnstoffzyklus
  • Tyrosin kann aus Phenylalanin gebildet werden 
  • Primärstruktur Abfolge der einzelnen Aminosäuren in einer Kette
  • Sekundärstruktur Lokale räumliche Anordnung der Hauptkette des Proteins durch Wechselwirkung der frei liegenden Keto- und Amino-Gruppen der Peptidbindung (Alpha-Helix, ß-Faltblatt)
  • Alpha-Helix schraubenförmig gewundene AS-Kette; intramolekulare H-Brücken zwischen dem H-Atom einer NH-Gruppe und dem O-Atom der CO-Gruppe
  • ß-Faltblatt Bildung von H-Brücken zwischen H-Atom einer NH-Gruppe und O-Atom einer CO-Gruppe von zwei benachbarten Strängen
  • Tertiärstruktur Lage aller Atome eines Proteins - Verwindung der Sekundärstrukturelemente - Bildung und Stabilisierung: S2-Brücken, Ionenbindungen, Dipol-Dipol WW, Van-der-Waals, Hydrophobe WW
  • Quartärstruktur mehrere Tertiärstrukturen --> Proteinkomplex (z.B.: Hämoglobin = Tetramer)
  • Proteinanalytik Gewebeproben, Körperflssigkeiten (Blut, Speichel)
  • Blutvolumen (Erwachsener) 5-6 L
  • Funktionen des Blutes Sauerstofftransport, Abwehrfunktion, Wärmeregulation, Signalübermittlung, Pufferung
  • Flüssige Bestandteile - Blutplasma (55%) Blutserum, Gerinnungsfaktoren
  • Feste Bestandteile - Blutzellen (45%) Erythrozyten, Leukozyten, Thrombozyten
  • Weitere Bestandteile des Blutes Wasser; Fette, Zucker, anorganische Ionen; Proteine inkl. Enzyme
  • Herstellung von Plasma Zentrifugation; z.B.: zur Bestimmung von Gerinnungsfaktoren
  • Herstellung von Serum Koagulation --> Zentrifugation; zur Bestimmung des Antikörpertiters
  • Dichtegradientenzentrifugation zur Auftrennung der zellulären Bestandteile - Überschichtung von Blut auf Zuckerpolymerlösung --> Zentrifugation; beruht auf unterschiedlicher Sedimentationsgeschwindigkeiten und Dichte
  • Erythrozyten 5 Mio/μl Blut; bikonkav, günstiges Oberfläche-Volumen-Verhältnis --> Gasaustausch; flexible Membran + kein Zellkern --> Transport in engen Gefäßen
  • Erythropoese Bildung der roten Blutzellen aus hämatopoetischen Stammzellen (Knochenmark) stimuliert von Erythropoetin täglich: 2,1 x 1011 neue Erythrozyten
  • Erythrozyten Funktion O2-Transport von der Lunge zu den Verbrauchern CO2-Transport in die Lunge
  • Laboranalytik Erythrozyten- und Leukozytenzahl; Konzentration und Aktivität verschiedener Proteine
  • Erythrozyten - Proteine Hämoglobin (88% des Erythrozyten-Volumens) Carboanhydrase Bande-3-Protein Glycophorin über 1000 weitere
  • Erythrozyt Lebensdauer und Abbau 120 Tage; Abbau in Milz, Leber und Knochenmark
  • Erythropoese Differenzierungsstadien Proerythroblast --> Erythroblast --> Normoblast --> Retikulozyt (Zellkernabstoßung) --> Erythrozyt
  • Hämoglobin Globuläres Protein (64 kDa), > 300 g/l Blut; O2-Transport (Teilweise auch Puffer und für CO2-Transport)
  • Hämoglobin Proteinanteil 2 α-Ketten + 2 idente Globin-Ketten (ede Untereinheit trägt eine-Häm-Gruppe) HbA1: α2ß2 - 97,5% HbA2: α2δ2 - 2,5% HbF: α2y2 - 100% beim Fetus
  • Häm-Gruppe Porphyrinring (Tetra-Pyrrol) mit zentralem Fe2+-Ion; Fe2+-Koordinierung durch N-Atome des Porphyrinrings und Histidin; 6. Koordinationsstelle --> Sauerstoffbindung !
  • Allosterische Effektoren H+, CO2 und 2,3-Bisphosphoglycerat stabilisieren Zustand verminderter O2-Bindungsfähigkeit O2 stabilisiert Konformation erhöhter Affinität zu weiteren O2-Molekülen
  • Bohr-Effekt H+ und CO2 fördern die Freisetzung von Sauerstoff In der Lunge: pH ↑ CO2 ↓ ⇒ gute O2 Bindung an Hämoglobin Im Gewebe: pH ↓ CO2 ↑ ⇒ O2 wird von Hämoglobin freigesetzt
  • Haldane-Effekt CO2-Transportvermögen nimmt mit steigendem O2-Partialdruck ab  In der Lunge: pO2 hoch --> CO2 wird freigesetzt Im Gewebe: pO2 nieder --> CO2 wird gebunden
  • CO2-Transport im Hämoglobin über Carbaminoverbindung (=reversible Bindung an den Aminoterminus der ß-Globinkettten unter Ausbildung eines Carbamats): RNH2 + CO2 → R-NHCOO- + H+
  • Sichelzellanämie Punkt-Mutation in ß-Kette des Hämoglobins → Anämie, Ischämie, Organschädigung; Heterozygote Träger: weitgehend symptomfrei und erhöhte Überlebenschance bei Malaria
  • Thalassämie Störung in der zellulären Bereitstellung von Globinketten → Verlust von HbA1; Kompensation durch HbF und HbA2 → chronische Anämie

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