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Medizin (Fach) / Biochemie Praktikum 2 (Lektion)
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- Proteine Funktionen Enzyme für Reaktionen des Stoffwechsels, bilden Zytoskelett, Signalstoffe, Transport- und Abwehraufgaben im Blut
- Peptide 2-50 Aminosäuren
- Polypeptide 50-100 Aminosäuren (über Peptidbindungen verknüpft)
- Proteine mehr als 100 AS
- nativer Zustand Proteinfaltung als Voraussetzung physiologischer Funktionen
- denaturiertes Protein funktionsloser Zustand; durch Wärme, Chemikalien etc.
- Proteinmasse in Dalton (Da) 1 Da = 1/12 der Masse eines 12C-Atoms
- Peptidbindung Verknüpfung der α-Carboxylgruppe einer AS mit der α-Aminogruppe einer anderen AS
- Carbonsäureamid Derivat des Ammoniaks sowie von primären und sekundären Aminen; ein oder mehrere Wasserstoffatome am Stickstoff sind durch Carbonsäurereste ersetzt
- 20 proteinogene AS (unpolare, aliphatische Seitenketten) Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Prolin
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- 20 proteinogene AS (aromatische Seitenketten) Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan
- 20 proteinogene AS(polare, ungeladene Seitenketten) Cystein, Serin, Threonin, Asparagin, Glutamin
- 20 proteinogene AS (basisch) Lysin, Arginin, Histidin
- 20 proteinogene AS (sauer) Asparaginsäure, Glutaminsäure
- Essentielle AS Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Trypsin, Lysin (basisch), Threonin (polar)
- Bedingt essentielle AS Histidin (basisch), Arginin (basisch), Cystein (polar), Tyrosin (aromatisch)
- Histidin Synthese aus Phosphoribosyl-PP und ATP
- Arginin Synthese im Harnstoffzyklus
- Tyrosin kann aus Phenylalanin gebildet werden
- Primärstruktur Abfolge der einzelnen Aminosäuren in einer Kette
- Sekundärstruktur Lokale räumliche Anordnung der Hauptkette des Proteins durch Wechselwirkung der frei liegenden Keto- und Amino-Gruppen der Peptidbindung (Alpha-Helix, ß-Faltblatt)
- Alpha-Helix schraubenförmig gewundene AS-Kette; intramolekulare H-Brücken zwischen dem H-Atom einer NH-Gruppe und dem O-Atom der CO-Gruppe
- ß-Faltblatt Bildung von H-Brücken zwischen H-Atom einer NH-Gruppe und O-Atom einer CO-Gruppe von zwei benachbarten Strängen
- Tertiärstruktur Lage aller Atome eines Proteins - Verwindung der Sekundärstrukturelemente - Bildung und Stabilisierung: S2-Brücken, Ionenbindungen, Dipol-Dipol WW, Van-der-Waals, Hydrophobe WW
- Quartärstruktur mehrere Tertiärstrukturen --> Proteinkomplex (z.B.: Hämoglobin = Tetramer)
- Proteinanalytik Gewebeproben, Körperflssigkeiten (Blut, Speichel)
- Blutvolumen (Erwachsener) 5-6 L
- Funktionen des Blutes Sauerstofftransport, Abwehrfunktion, Wärmeregulation, Signalübermittlung, Pufferung
- Flüssige Bestandteile - Blutplasma (55%) Blutserum, Gerinnungsfaktoren
- Feste Bestandteile - Blutzellen (45%) Erythrozyten, Leukozyten, Thrombozyten
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- Weitere Bestandteile des Blutes Wasser; Fette, Zucker, anorganische Ionen; Proteine inkl. Enzyme
- Herstellung von Plasma Zentrifugation; z.B.: zur Bestimmung von Gerinnungsfaktoren
- Herstellung von Serum Koagulation --> Zentrifugation; zur Bestimmung des Antikörpertiters
- Dichtegradientenzentrifugation zur Auftrennung der zellulären Bestandteile - Überschichtung von Blut auf Zuckerpolymerlösung --> Zentrifugation; beruht auf unterschiedlicher Sedimentationsgeschwindigkeiten und Dichte
- Erythrozyten 5 Mio/μl Blut; bikonkav, günstiges Oberfläche-Volumen-Verhältnis --> Gasaustausch; flexible Membran + kein Zellkern --> Transport in engen Gefäßen
- Erythropoese Bildung der roten Blutzellen aus hämatopoetischen Stammzellen (Knochenmark) stimuliert von Erythropoetin täglich: 2,1 x 1011 neue Erythrozyten
- Erythrozyten Funktion O2-Transport von der Lunge zu den Verbrauchern CO2-Transport in die Lunge
- Laboranalytik Erythrozyten- und Leukozytenzahl; Konzentration und Aktivität verschiedener Proteine
- Erythrozyten - Proteine Hämoglobin (88% des Erythrozyten-Volumens) Carboanhydrase Bande-3-Protein Glycophorin über 1000 weitere
- Erythrozyt Lebensdauer und Abbau 120 Tage; Abbau in Milz, Leber und Knochenmark
- Erythropoese Differenzierungsstadien Proerythroblast --> Erythroblast --> Normoblast --> Retikulozyt (Zellkernabstoßung) --> Erythrozyt
- Hämoglobin Globuläres Protein (64 kDa), > 300 g/l Blut; O2-Transport (Teilweise auch Puffer und für CO2-Transport)
- Hämoglobin Proteinanteil 2 α-Ketten + 2 idente Globin-Ketten (ede Untereinheit trägt eine-Häm-Gruppe) HbA1: α2ß2 - 97,5% HbA2: α2δ2 - 2,5% HbF: α2y2 - 100% beim Fetus
- Häm-Gruppe Porphyrinring (Tetra-Pyrrol) mit zentralem Fe2+-Ion; Fe2+-Koordinierung durch N-Atome des Porphyrinrings und Histidin; 6. Koordinationsstelle --> Sauerstoffbindung !
- Allosterische Effektoren H+, CO2 und 2,3-Bisphosphoglycerat stabilisieren Zustand verminderter O2-Bindungsfähigkeit O2 stabilisiert Konformation erhöhter Affinität zu weiteren O2-Molekülen
- Bohr-Effekt H+ und CO2 fördern die Freisetzung von Sauerstoff In der Lunge: pH ↑ CO2 ↓ ⇒ gute O2 Bindung an Hämoglobin Im Gewebe: pH ↓ CO2 ↑ ⇒ O2 wird von Hämoglobin freigesetzt
- Haldane-Effekt CO2-Transportvermögen nimmt mit steigendem O2-Partialdruck ab In der Lunge: pO2 hoch --> CO2 wird freigesetzt Im Gewebe: pO2 nieder --> CO2 wird gebunden
- CO2-Transport im Hämoglobin über Carbaminoverbindung (=reversible Bindung an den Aminoterminus der ß-Globinkettten unter Ausbildung eines Carbamats): RNH2 + CO2 → R-NHCOO- + H+
- Sichelzellanämie Punkt-Mutation in ß-Kette des Hämoglobins → Anämie, Ischämie, Organschädigung; Heterozygote Träger: weitgehend symptomfrei und erhöhte Überlebenschance bei Malaria
- Thalassämie Störung in der zellulären Bereitstellung von Globinketten → Verlust von HbA1; Kompensation durch HbF und HbA2 → chronische Anämie