Biologie (Subject) / Grundlagen der Biologie (Lesson)

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• mitochondriale dna großteil der proteine des mitochondriums im zellkern codiert organelle dna: codiert nur wenige proteine, sehr klein genom menschlicher mitochondrien: 16,5 kb, codiert für 22 tRNAs und 13 proteine replizierende mitochondriale DNA: zusätzlich zu mitochondrialem genomvermehrung unabhängig von genomischer DNA
• verhalten von protonen im wasesr können in wasser sehr schnell wandern frei beweglich schnelle protonenbewegung an wassermolekülkette entlang
• zwei komponenten des elektrochemischen protonengradienten membranpotential + konzentrationsgradient = elektrochemischer gradient ein teil der beim elektronentransfer entlang der atmungskette fregesetzten energie wird eingespart um h+ aus der matrix heraus zu pumpen, wobei ein transmembraner elektrochemischer protonengradient entsteht. das pumpen der protonen erledigen drei große atmungsenzymkomplexe, die in die membran eingebettet sind.
• atp synthase arbeitet reversibel erzeugt atp, angetrieben durch einen protonengradienten über der inneren mitochondrienmembran kann protonen über atp hydrolyse so transportieren, dass erneut ein h+ gradient über der inneren mitochondrienmembran entsteht => dieser über der inneren mitochondrienmembran entstandene protonengradient stellt gespeicherte energie dar, die zur atp erzeugung genutzt wird. die protonen fließen durch die in der inneren membran verankerten atp-synthase in die matrix zurück
• vom protonengradienten angetriebene transportprozesse (mitochondrium) -> ph gradient steuert phosphat und pyruvat import-> spannungsgradient steuert adp/atp austausch => der elektrochemische gradient treibt außerdem den akiven transport von metaboliten in die mitochondrien hinein und aus ihnen heruas an
• chloroplast mitochondrium unteschied aufbau chloroplast viel größer und enthält eine thylakoidmembran die den thylakoidraum umschließt
• photosynthese in chloroplasten es werden bei der absorption von sonnenlicht durch chlorophyll energiereiche elektronen erzeugt diese energie wird von proteinkomplexen, den photosystemen eingefangen, sie befinden sich in der thylakoidmembran
• zellkern: kernhülle: aus innerer und äußerer kernmembraninnen von kernlamina ausgekleidetenthält kernsporen zum austausch kernimport: 1) zukünftiges kernprotein bindet am rezeptor für nuclearen import2) rezeptor bindet an kernpore und schleust protein in den zellkern hinein => kernproteine enthalten ein kernlokalisierungssignal, das deren aktiven transport durch die kernporen in den kern steuert. kernporen durchdringen die doppelmembran der kernhülle
• proteinimport in mitochondrien die meisten mitochondrialen und chloroplastenproteine werden im cytosol hergestellt und dann von proteintranslokatoren in den membranen dieser organellen durch aktiven transport in die organellen importiert proteine enthalten signalpeptid das an rezeptor in membran des organells bindet protein wird durch proteintranslokator in die zelle geschleucht signalpeptid wird in organell abgespalten
• endoplasmatisches reticulum ausgedehntes membransystem einer zelle ausgangsstation für eigene und andere proteine, die zu anderen orten im endomenmembransystem gelangen sollen ribosomen auf rauhem ER Das ER ist die membranfabrik der zelle, es stellt den löwenanteil der zelllipide her und ist insertionsstelle für viele membranproteine und lösliche organelllumen, bzw sekretorische proteine des endomembransystems translation cytosolischer proteine am freien ribosomen im cytosol
• kotranslationale insertion ins ER 1 srp bindet an er-signalpeptid und die translation wird unterbrochen 2 andocken an srp rezeptor in der membran 3 translation läuft weiter; translokation beginnt ( protein wird durch kanal gefädelt ) 4 srp und srp repzeptor werden entfernt und recyclet 5 ribosom ist nach beendigung der trasnlation wieder frei im cytosol
• insertion in das ER-lumen ohne ribosom 1. bindung des signalpeptids an inaktiven protein translokator 2. aktivierung des translokators 3. protein durch kanal geschleust 4. signal peptidase entfernt signalsequenz
• insertion eines transmembranproteins mit einer TMR translokatorprotein:- eine bindungsstelle für signalpeptideine bindungsstelle für stop transfer sequenz ( beide hydrophob) stop transfer region erreicht translokatorprotein-> translokation stoppt-> signalpeptidase entfernt signalpeptid-> translokator löst sich-> protein in membran verankert ( transmembranprotein)  sowohl c-terminus als auch n-terminus können ins ER-lumen zeigen transmembranproteine können mehrere TMRs enthalten TMRs besonders hydrophob-> in silico vorraussage von transmembranregionen durch hydrophobizitätsplot => freie ribosomen im cytosol werden zum ER gelenkt, wenn das protein, das sie gerade synthethisieren, ein ER-signal trägt, das von einem SRP ( signalerkennungspartikel) im cytosol erkannt wirddie bindung eines ribosomen-srp komplexes an einen rezeptor auf der ER-membran setzt den translokationsprozess in gang, der die wachsende peptidkette durch einen translokationskanal in der ER-membran fädelt
• proteinglykosylierung im ER - oligosacchoride ( zuckerbäumchen ) werden auf protein übertragen
• proteinfaltung durch chaperone im ER Chaperone: falten proteine, die ins ER kommen in richtige konformation- molekül kann nur gefaltet werden, wenn es richtige zuckerkonzentration trägt. disulfidbrücken zwischen cysteinseitenketten:weiter modifikation im ERin oxidierender umgebung (ER) (reduzierende umgebung im cytosol)intermolekular intramolekular zusammenlagerung verschiedener proteinuntereinheitenz.B. antikörber4 seperate polypeptidketten=> im ER lumen werden proteine in ihre endgültige konformation gefaltet, lagern sich, wenn erforderlich mit anderen proteinen zu komplexen zusammen, bilden disulfidbrücken und bekommen, bei glykoproteinen oligosacchoridketten angehängt. proteine werden zwischen organellen durch vesikulären transport transportiert
• Qualitätskontrolle im ER nur funktionstüchtige proteine werden durch vesikulären transport weitergeleitet falsch gefaltete proteine werden zurückgehalten und entsorgt->n-glykanase spaltet zuckermodifkation wieder ab spätere fehlfunktion verhindert cystische fibrose: -zu starke qualitätskontrolleautosomal rezessiv vererbt => beim austritt findet eine qualitätskontrolle statt: proteine, die sich falsch gefaltet oder nicht mit den richtigen partnerproteinen zusammengelagert haben, werden im ER zurückgehalten und letztlich abgebaut
• vesikeltransport: vesikelbildung nicht spontan.->richtiger inhalt muss in vesikel-> vesikel muss mit richtiger zellmembran verschmelzen vesikelverkehr enthält membrantopologie->membranproteine behalten ihre topologie-> was dem cytosol zugewandt ist, bleibt auch dem cytosol zugewandt => der proteintransport vom ER zum golgi apparat und vom golgi apparat zu anderen zielen in der zelle wird über transportvesikel abgewickelt, die sich ständig von einer membran abschnüren und mit einer anderen verschmelzen; diesen transport nennt man vesikulären transport oder vesikelverkehr sich bildende vesikel tragen proteinhüllen-> unterschiedlich je nachdem, wo sie abgeschnürt wurden.
• clathrin vesikel proteinhülle aus leichten und schweren ketten am besten und längstens bekannt selbstassemblierung-> käfig um membran herum-> formen vesikel
• Bildung eines transportvesikels abschnürung durch dynaminfrisch abgeschnürtes vesikel trägt proteinhülle( durch adaptin gebunden)proteinhülle wird abgespalten (direkt nach vesikelbildung)-> würde verschmelzen mit anderer membran verhindern knospende transportvesikel tragen charakteristische hüllproteine auf ihrer cytosolischen oberfläche; die bildung der hülle treibt den abschnürungsprozess voran und die hüllproteine helfen, rezeptoren mit gebundenen frachtmolekülen in die entstehenden vesikel aufzunehmen
• andocken von transportvesikeln über v-snares(an vesikel) und t-snares (an zielmembran) unterschiedliche organellen haben unterschiedliche v-snares und t-snareskönnen je nach bestimmungsort spezifisch hervorgebracht werden. die "coated vesicles" verlieren ihre hülle sehr schnell, nachdem sie sich abgeschnürt haben; erst danach ist es ihnen möglich an einer speziellen zielmembran anzudocken und mit ihr zu verschmelzen.
• golgi-apperat cis seite: empfangsseite trans-seite: ausgangsseite perinucleär ( in der regel nahe am kern ) vor dem kern in wanderungsrichtung der zelle modifikation der oligosaccharidketten im golgi-apparat-> ER-Lumen: 1. prozessierung-> golgi- Lumen: -oligosaccharide werden weiter modifiziert-> sequenzelle modifikation-> komplexe unterschiedliche glykosilienmuster auch sortierstation vesikel gehen von trans-region zu unterschiedlichen orten => der golgi apparat übernimmt neu hergestellte proteine aus dem ER; er modifiziert ihre oligosacchoride, sortiert die proteine und versendet sie aus dem trans-golgi-netz zur plasmamembran, den lysosomen oder sekretorischen vesikeln. => in allen eukaryotischen zellen schnüren sich transportvesikel ständig vom trans-golgi-netz ab und verschmelzen mit der plasmamembran; diesen vorgang nennt man konstitutive exocytose. er bringt plasmamembran, lipide und proteine zur zelloberfläche udn entlässt im prozess der sekretion moleküle aus der zelle
• spezialisierte sekretorische zellen: ß-zelle des pankreas: - sekretion von insulin mast zellen: sekretion von histamon synapse: synaptische vesikel => spezialisierte sekretorische zellen verfügen zusätzlich über einen regulierten excytischen ausscheidungsweg, in dessen verlauf moleküle, die in sekretorischen vesikeln gespeichert wurden, von der zelle nur nach empfang eines sekretionssignals durch exocytose freigesetzt werden
• endocytose durch endocytose nehmen zellen flüssigkeit, moleküle und manchmal partikel auf. bereiche der plasmamembran stülpen sich ein und schnüren sich unter bildung von endocytotischen vesikeln ab. der größte teil des endocytosierten materials wird erst den endosomen und dann den lysosomen übergeben, wo es von hydrolytischen enzymen verdaut wird. die meisten bestandteile der endocytotischen vesikelmembran werden jeodch zur wiederverwendung in transportvesikeln zur plasmamembran zurückgebracht
• Zellform und organisation unterschiedliche zellformen:-> zellen differenzieren sich immer weiter aus-> veränderung der zellform zytoskelett:->intermediärfilamente-> mikrotubuli-> actinfilamente => in eukaryotischen zellen gibt es ein cytoskelett aus intermediärfilamenten, mikrotubuli und actinfilamenten. es dient dazu, das cytoplasma mechanisch zu stützen und räumlich zu organisieren -> procaryoten haben mittlerweile auch ein cytoskelett->filamente ähnlich wie myosin und actinfilamente
• Intermediärfilamente durchziehen komplette zelle => intermediärfilamente sind stabile, seilartige polymere aus fibrillären proteinen, die den zellen mechanisch halt bieten. eingige typen liegen unterhalb der kernmembran und bilden die kernlamina; andere typen sind im cytoplasma verteilt.
• epithelien, desmosom, hemidesmosomen epithelien: zelladhäsionsproteine verknüpfen zellenverbindungsproteine am cytoskelett verankert-> cadherin-moleküle binden an verbindungsproteine, gehen durch die zellmembran und binden cadherin moleküle, die in der nächsten zelle verankert sind desmosom: plaques von adaptermolekülen zwischen zwei zellen hemidesmosomen: durch integrin-molekül verbunden => intermediärfilamente bieten mechanischen halt defekte intermediärfilamente -> blasenbildung =>zellen, die in epithelialen schichten untereinander verbunden sind, bedecken alle äußeren und inneren oberflächen des tierkörpers. in epithelialen gewebeschichten wird spannung direkt über zell-zell verbindungen ( adhärenz-verbindungen) von zelle zu zelle übertragen. desmosomen sind adhärenzverbindungen, bei denen zelladhäsionsmoleküle intrazellulär an keratinfilamente gebunden sind. hemidesmosomen binden die untere(basale) seite einer epithelzelle an die basallamina.
• Mikrotobuli in allen zellen verteiltdynamischwesentlich für spindelapperat-> danach komplette reorganisation anordnung der protofilamente zu hohlzylinder (laterale kontakte nötig) α oder ß tubulin nie einzeln vorhanden anordnung der α oder ß tubulin immer gleich biegbar aber steifer als intermediärfilamente polar => die mikrotubuli bestehen aus starren röhren die durch polymerisierung von tubulindimeruntereinheiten gebildet werden. dabei handelt es sich um polare strukturen mit einem langsamer wachsenden minus und ein schneller wachsenden plusende
• centrosom mikrotubuli entstehen nicht willkürlich zelle hat kontrolle über ort und anzahl der bildung der mikrotubuli paar centriolen in der mitte ( ganz kurze mikotubuli, senkrecht zueinander) γ-tubulin ring komplexe: startstruktur für mikrotubuli => mikrotubuli entwickeln sich ausgehend von organisierenden zentren, beispielsweise aus einem centrosom ( manchmal mikrotubuli-organisierendes zentrum genannt). dort findet die keimbildung der mikrotubuli statt (keimbildung = limitierender faktor, polymerisation läuft spontan ab) ihr minusende ist im organisierenden zentrum eingebettet
• kontrolle des mt wachstums nucleotid in ß-untereinheiten: GTP-> GTP bei bindung hydrolysiert mehr anlagerung als GTP-Hydrolyse-> mikrotubulus wächst hydrolyserate höher als anbaugeschwindigkeit ->tubulus schrumpft ß-tubulin mit GTP: höhere affinität zu anderen dimeren->stabile laterale kontakte => in den zellen befinden sich viele mikrotubuli in einem labilen, dynamischen zustand; dabei wechseln sich wachsen (polymerisieren) und schrumpfen (depolymirisieren) untereinander ab. die Übergänge, bekannt unter dem namen dynamische instabilität, werden durch die hydrolyse von GTP kontrolliert, das an die tubulindimere gebunden ist. Jedes Fubulin-Dimer besitzt ein festes gebundenes GTP-Molekül. Es wird zu GDP hydrolisiert, nachdem das tubulin in den mikrotubulus eingebaut worden ist. GDP-Tubulin hat eine geringere affinität für seine nachbarn und die stabilität des polymers nimmt ab. dies führt zum abbau des mikrotubulus
• mikrotubuli mit proteinen vielzahl von unterschiedlichen mikrotubuli-assozierenden proteinen definierte struktur kann aufgebaut werden proteine können enden stabilisieren proteine können enden noch dynamischer machen mikrotubulibindende proteine können mikrotubuli mit anderen elementen vernetzen ( z.B. organellen, intermediärfilamente) => mikrotubuli können durch proteine stabilisiert werden, die das plusende einfangen. dieser vorgang beeinflusst die mikrotubuli anordnung in einer zelle. die zellen enthalten viele mikrotubuli-assoziierte proteine. sie stabilisieren oder destabilisieren die mikrotubului, verknüpfen sie mit anderen zellkomponenten und rüsten sie für spezifische funktionen aus. mikrotobuli können wie schienen oder straßen wirken 9+2-anordnung der mikrotobuli in einer cilie im spindelapparat: astrale mikrotubuliüberlappende mikrotubulikinetochor-mikrotubuli
• grunsätze von stoffwechselwegen (5) komplexe chemische unwandlung in reihe von getrennten reakion jede reaktion eines stoffwechselwegs durch spezifisches enzym katalysiert stoffwechselwege in allen organismen prinzipiell ähnlich  viele stoffwechselwege bei eukaryotischen wegen kompartimiert stoffwechselwege durch schlüsselenzyme reguliert
• redoxreaktionen elektronentransfer: - möglichkeit chemische energie zu übertragen redoxreaktion: reaktion, in der eine substanz eins oder mehrere elektronen auf eine andere substanz überträgt reduktion: aufnahme von elektronen durch atom, ion, molekül oxidation: abgabe von elektronen oxidation und reduktion als redoxpaar miteinander verbunden oxidationsmittel: wird reduziert ( elektronenakzeptor ) reduktionsmittel: wird oxidiert ( elektronenspender mit zunehmender reduktion eines moleküls nimmt die in seinen kovalenten bindungen gespeicherte energie zu teil der energie von reduktionsmittel auf oxidationsmittel übertragen, teil verbleibt beim reduktionsmittel und teil geht als entropie verloren
• NAD+ Nicotinamidadenindinukleotid nad+ = oxidiertes molekül NADH= reduziertes molekül NAD+ + H+ +2e- -> NADH elektronen nicht dauerhaft von coenzym gebunden NADH+ 1/2 O2 + H+ -> NAD+ + H2O ΔG = -52,4 kcal/mol ATP 12kcal/mol NADH: 50kcal/mol -FAD (flavin-adenindinucleotid)-> überträgt im glykosestoffwechsel elektronen und wasserstoff-> FAD/FADH2
• Pyrovatoxidation pyruvat -> C2 - Molekül acetat -> acetyl-CoA acetyl-coA für bindung der acetylgruppe verantwortlich Bildung von acetyl-Coa durch pyruvatdehydrogenasekomplex katalysiert in mitochondrienmatrix pyruvat gelangt über aktiven transport in mitochondrienmatrix pyruvat + NADH+ + CoA + H+ -> acetylCoA + NADH+ co2 acetyl CoA überträgt die acetylgruppe auf die c4-verbindung oxalacetat, sodass die C6 verbindung citrat entsteht
• ATP entstehung durch oxidative phosphorylierung 1. Elektronentransport->elektronenfluss führt zu aktivem transport von protonen aus der mitochondrienmatrix 2. Chemiosmase-> protonen diffundieren durch ATP-synthase zurück in Mitochondrienmatrix->kopplung an ATP-synthase -> energie muss langsam freigesetzt werden c6h12o6+h++1/2 O2 -> NAD++H2O-> zu stark exergonisch
• Atmungskette 1. NADH+FADH2 aus glukolyse und citratzyklus liefern energiereiche elektronen für die protonenpumpen der inneren mitochondrienmembran; diese pumpen H+ aus der matrix in den intermembranraum 2. das verlagern von H+ führt zu einem H+gradienten und zu einer ladungsdifferenz zwischen intermembranraum und matrix. diese beiden ungleichgewichte stellen zusammen die protonenmotorische kraft da 3. getrieben von der protonenmotorischen kraft diffundieren protonen durch den h+-kanal der atp-synthase ( die Fo-komponente ) zurück in die Matrix. dieser protonenfluss ist an die bildung von ATP in der F1-komponente gekoppelt. => mitchell hypothese:- chemiosmotische hypotheseentscheidender mechanismus für oxidative phosphorylierung1) protonengradient über membran kann atp-synthese antreiben2) enzym atp-synthase katalysiert diese reaktion
• Entkopplung von Protonendiffusion und ATP-synthase andersartiger H+ Kanal in membran, über der h+-gradient herrscht->wärmenergie wird frei-> entkoppelnde proteine-> zitterfreie wärmebildung-> im braunen fettgewebe
• wirkungsweise der ATP-synthase F0 Komponente: liegt in membran, bildet protonenkanal, kann rotieren F1 komponente: enthält aktives zentrum für ATP-Synthese, starr in membran verankertaus drei untereinheitenpaaren aufgebaut ( um zentrale Achse angeordnet, die fest mit F0 verbunden ist) ATP-synthese an konformationsänderung gebunden, durch wanderung der protonen induziert -> F0 dreht sich -> Achse innerhalb der F1 rotiert mit -> F1 ändert konformation -> Atp synthese
• Anaerobe Energiegewinnung aus Glukose glykolyse und gärung laufen im cytoplasma ab verschiedene arten von gärungen dienen alle der regenerierung von NAD+
• charakteristika für pflanzliche zellen zellwand  chloroplasten zentralvakuole
• endosymbiontentheorie mitochondrien und chloroplasten sind prokaryoten die durch endosymbiose von eukaryoten aufgenommen wurden-> doppelte membran->genom-> eigene ribosomen
• natürliches system: basiert auf verwandtschaftsbeziehungen ziel der systematischen forschung
• klassische botanik / moderne botanik klassisch:  rein beschreibende wissenschaft ansätze zur ordnung:-> kyptogamen: niedere pflanzen-> planerogamen: höhere pflanzen "modern" : verwandschaftsforschungtaxonomie( beschreibung bennenung)paläobotanik -> bezug ausgestorbener pflanzen zur gegenwart wird hergestelltevolutionsforschung
• Ektoderm das ausenliegende keinblatt eines tierembryos epidermis und nervensystem gehen daraus hervor, bei manchen tieren auch das innenohr und die augenlinsen
• mesoderm mittleres keinblatt Triploblastischer tiere - verschiedene entstehungswege im rahmen der gastrulation mit diagnostischem charakter für die eingruppierung der entsprechenden tiergruppen bringt bei wirbeltieren u.a. coelom, muskulator, skelett, goaden, nieren und den großteil des kreislaufsystems hervor
• entoderm innere keimblatt vielzelliger tiere bei diplobastischen und triploblastischen  kleidet urdarm aus und definiert diesen epithel des verdauungstraktes, leber, pankreas, lungen gehen daraus hervor
• Porifera (schwämme) ursprünglichste heute lebende vielzeller ca 8,3k bekannte arten seit ca 600 mio jahren ausschließlich wasserbewohner meist kurzlebige, freischwimmende larve(amphiblastula, parenchymula, planula) sessile adultformen -> biphasischer lebenszyklasus manche arten kriechend -mm -> 5 cm keine echten gewebe  keine organe keine nerven oder muskelzellen extrem hohe regenerationfähigkeit fortpflanzung: sexuellmeist hermaphroditensynchronisation des gamelenausstoßes
• cnidaria (nesseltiere) polypen, quallen, korallen, seeanemonenechte epithelen: epidermis, gastroepidermis; dazwischen mesogloeagastrovaskularraumnervensystemekeine cephalisation, zentrale hauptachse(oral, aboral)meduse(qualle) : schwimmformen mit tentakelnexkretion und atmung an den epithelienzirkulation durch cilien zwei stämme: cnidaria :sessiler oder halb sessiler polypmematocyten( nesselzellen)lebensweise: marin/limnisch-sessil/freischwimmend-strudler/angler: kleine tier, plankton ctenophora: rippenquallencollozyten(klebzellen) ca 9k artenpolymorphismus vorwiegend marinsüßwassergröße: 1mm-3,5m mit 30m langen tentakelnhohe regenerationsfähigkeit entwicklungszyklus: An einem geschlechtspolypenentwickeln sich durch knospung medusen die medusen wachsen heran und geben ihre eier bzw spermien zu befruchtung ins offene wasser ab die larven siedeln sich auf dem substrat an polypen
• plathelminuthes (plattwürmer) ca 15k arten -marin, limnisch, feuchte landbiotope -viele ekto und endoparasiten mm - 20m dorso-ventral abgeplattet  mund in körpermitte gastrovaskularsystem nervensystem mit cerebralganglion ventrale nervenstränge hautmuskelschlauch kein echtes coelom = triblastische acoelomata protonenephridien: exkretion, osmoregulation pigmentbecherocellus vier klassen: 1. turbellaria ( strudelwürmer)2. trematoda (saugwürmer)3. monogenea (hakensaugwürmer4, cestida ( bandwürmer)
• protostomia ( plathelmintes ( plattwürmer)) "urmünder" ventraler paariger hauptnervenstrang dorsales herz urmund->mundafter=neubildung spiralfurchung frühdelerminierter keim (larve mit vielen cilien)

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