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Biochemie (Subject) / Biochemie (Lesson)

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• Handelt es sich bei K+ um ein Anion oder Kation? Kation
• Wie viel Wasser enthält der menschliche Körper? 67%
• Welche Aminosäure kann nach Oxidation in der Seitenkette eine Disulfidbrücke ausbilden? Cystein
• Massenwirkungsgesetz A + B + .. ↔ X + Y + ... Massenwirkungsgesetz: K = ([X] * [Y] * ... )/([A] * [B] * ...) K: Gleichgewichtskonstante [X]: Konzentration des Moleküls X
• 1 Mol 6*1023 Moleküle
• Konzentration an Protonen (H+) in reinem Wasser? 10-7 mol/l
• pH-Wert? Negativer dekadischer Logarithmus der Protonenkonzentration: Wasser: -log 10-7 = 7 Extrazellulärflüssigkeit = 7.4
• Hydrophobe Aminosäuren? Val, Leu, Ile, Phe, Trp
• Hydrophile Aminosäuren? Ser, Asn, Gln
• Saure Aminosäuren? Asp, Glu
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• Basiche Aminosäuren? Lys, Arg, His
• Peptide Proteine: 100 - 1000 Aminosäuren durch Peptidbindungen verknüpft <30 Aminosäuren: Oligopeptide Aminoende: N-Terminus Carboxylende: C-Terminus
• Nichtkovalente Bindungen? 1. Wasserstoffbrücken (OH..O, OH..N, NH..O, NH..N) 2. Hydrophobe Wechselwirkungen 3. Ionische Bindungen (Seitenketten von Aspartat und Lysin) 4. Van der Waals-Kräfte 5. Kovalente Disulfidbrücke bei Cystein
• Nichtkovalente Bindungen? 1. Wasserstoffbrücken (OH..O, OH..N, NH..O, NH..N) 2. Hydrophobe Wechselwirkungen 3. Ionische Bindungen (Seitenketten von Aspartat und Lysin) 4. Van der Waals-Kräfte 5. Kovalente Disulfidbrücke bei Cystein
• Aus welchen einfachen Molekülen sind Nukleotide aufgebaut? Ribose/Desorxyribose, Phosphat und Base
• Wie sind die Nukleotide zu einem Polynukleotid zusammengefügt? Bindungen zwischen Phosphat und Ribose (Phosphodiesterbindungen)
• Welche Basen kommen in DNA/RNA vor? Adenin, Guanin, Cytosin DNA-spezifisch: Thymin RNA-spezifisch: Uracil
• Nennen sie Beispiele für hydrophobe Lipide! Fettsäuren: Ölsäure, Palmitinsäure Triglyceride
• Nennen sie Beispiele für amphiphile Lipide! Phosphlipide: Phosphoglyceride
• Wie ist eine Fettsäure aufgebaut? Kohlenwasserstoffkette, die Doppelbindungen enthalten kann Endständige Caboxylgruppe
• Welche Funktion haben Triglyceride? Kommen im Fettgewebe als Energiespeicher vor
• Welche Funktion haben Phospholipide? Kommen in Membranen vor
• Welche Funktionen hat Cholesterin? Membranbaustein Synthese Cortisol, Sexualhormone, Gallensäure, usw.
• Purinbasen? Zwei Ringsysteme: Adenin, Guanin
• Pyrimidinbasen? Ein Ringsystem: Thymin, Uracil, Cytosin
• Anzahl Wasserstoffbrücken zwischen Basen? Adenin – Thymin (A–T, 2 H–Brücken) Guanin – Cytosin (G–C, 3 H–Brücken)
• Wie sind Triglyceride aufgebaut? Drei Fettsäuren mit Glycerin verestert
• Wie sind Phospholipide aufgebaut? Hydrophile phosphathaltige Kopfgruppe Hydrophober Rest
• In welche Phasen wird der Zellzyklus eingeteilt? Welche Vorgänge laufen während der einzelnen Phasen ab? Nach Zellteilung ↓ G0-Phase (Ruhephase)                                  ↓ Wachstumssignale G1-Phase (Zelle wächst, Proteine werden synthetisiert) ↓ S-Phase (DNA wird verdoppelt/repliziert) ↓ G2-Phase (Überprüfung ob DNA-Replikation fehlerfrei, sonst stirbt Zelle ab -> Apoptose) ↓ M-Phase (Teilung/Mitose)
• RNA und RNA-Polymerase? RNA-Polymerase I synthetisiert rRNA (ribosomale RNA) RNA-Polymerase II synthetisiert mRNA (messenger RNA) RNA-Polymerase III synthetisiert tRNA (transfer RNA)
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• Welche(s) Ende(n) (5',3') der RNA wird (werden) bei der RNA-Synthese durch Polymerisation verlängert? Einbau neuer Nukleotide erfolgt stets am 3' Ende der wachsenden RNA
• Wie kann bei Eukaryoten die Synthese von prä-mRNA reguliert werden? regulatorische Transkriptionsfaktoren unter hormoneller Kontrolle binden an Enhancer oder Silencer Kovalente Modifikation der DNA: Methylierung von Cytosin verlangsamt Transkription
• Antibiotika: Transkription Rifampicin hemmt Transkription bei Bakterien behandlung von Tuberkulose
• cotranskriptionalen bzw. posttranskriptionalen Modifikationen? 1. Cap-Struktur an 5'-Ende der prä-mRNA (7-Methylguanosin) 2. Poly(A)-Ende: 3'-Ende wird verkürzt und 50 - >200 Adeninnukleotide angehängt 3. Spleißen 4. RNA-Editing  
• Kodierung von Aminosäuren Es gibt 4³ = 64 Basentripletts (Codons) 61 Codons kodieren Aminosäuren 3 Codons sind Stopcodons AUG codiert Methionin und markiert Start der Translation
• Zwei Eigenschaften des genetischen Codes! Degeneration: Einige Aminosäuren werden von mehreren Codons bestimmt Universal: Bis auf einige Ausnahmen ist der genetische Code für alle Organismen gültig
• Wie ist die t-RNA aufgebaut? Kleeblattförmig Enhält Anticodon-Schleife. Am 3'-Ende zugehörige Aminosäure, durch Aminoacyl-tRNA-Synthetase (Aminsäurespezifisch) katalysiert. Mit Aminosäure beladene tRNA: Aminoacyl-tRNA
• Translation Initiation: Komplex aus Methionyl-tRNA, Initiationfaktor eIF-2, kleiner Ribosomenuntereinheit → Anlagerung der großen Ribosomenuntereinheit (enthält A-Stelle, P-Stelle, E-Stelle) Elongation: tRNA mit gebundener entstehender Polypeptidkette an P-Stelle, nächste Aminoacyl-tRNA bindet an A-Stelle → Polypeptidkette wird auf Aminoacyl-tRNA übertragen → mRNA wird um ein Basentriplett verschoben, freie tRNA nun an E-Stelle, tRNA mit wachsender Peptidkette nun an P-Stelle, A-Stelle frei für nächste Aminoacyl-tRNA → tRNA dissoziiert von E-Stelle ab Während des Elongationszyklus 2 GTP zu GDP und anorganischem Phosphat, außerdem werden Elongationsfaktoren benötigt Termination: Stop-Codon an A-Stelle → Polypeptid wird freigesetzt, Ribosom zerfällt in Untereinheiten
• Regulation der Proteinbiosynthese Verfügbarkeit der mRNA Phosphorylierung des Initiationsfaktors eIF-2 hemmt Proteinbiosynthese
• Antibiotika: Translation Tetracycline (gegen Akne) Streptomycin (gegen Tuberkulose) Beide hemmen Translation in Bakterien.
• Krankheiten: Translation Diphtherie: Bakterien (Corynebakterium diphteriae) produziert Toxin, das Elongationsfaktor der Translation hemmt. Führt zum Absterben der betroffenen Zellen. (Herzmuskel, Nevenzellen)
• Wie wird ein Ribosom, das ein Protein in das Lumen des endoplasmatischen Retikulums (ER) synthetisiert, zum ER gelenkt? 20 Aminosäuren lange Signalsequenz wird vom signal recognition particle (srp) erkannt. Dieses leitet Ribosom zum rauen ER.
• Wohin werden die in das Lumen des ER synthetisierten Proteine transportiert? Lysosomen Plasmamembran Extrazellulärraum
• Wohin werden die an freien Ribosomen synthetisierten Proteine transportiert? Zytosol Mitochondrien Zellken Peroxysomen
• Welche posttranslationalen Modifikationen können an den in das Lumen des ER bzw. Golgi synthetisierten Proteinen erfolgen? kovalente Modifikationen: Hydroxylierung von Aminosäureseitenketten (z.B. Prolin/Lysin) Glykosylierung
• Wie werden Proteine in Zellen eingeschleust? Rezeptorvermittelte Endozytose: Proteine besitzen Liganden mit dem sie an Rezeptor auf Zelloberfläche binden ↓ Plasmamembran stülpt sich nach innen ↓ Mit Strukturprotein Clathrin kommt es zur Bildung von Vesikeln ↓ Vesikel fusionieren mit Endosomen/Lysosomen wo Vesikelinhalt meist abgebaut oder einzelne Komponenten wiederverwendet werden
• Welche Proteine im Lumen des ER katalysieren richtige Ausbildung der Sekundär-/Tertiärstruktur? Chaperone: Faltungshelfer Protein-Disulfid-Isomerase: richtige Verknüpfung von Disulfidbrücken
• Welche Funktionen haben die Enzyme Helicase, Topoisomerase, DNA-Polymerase, DNA-Ligase? Helicase: Trennung der Wasserstoffbrücken zwischen Basenparen Topoisomerase I: Entfernt Windungen (oder fügt Windungen ein) Topoisomerase II: Spaltet vorübergehend einen DNA-Strang, so dass Lücke entsteht durch die anderer Stang durchtreten kann. (Entwirrung des DNA-Fadens) DNA-Polymerase: Füllt Lücken in der DNA auf DNA-Polymerase α: Synthetisiert Primer und erstes Stück DNA DNA-Polymerase δ: Verlängert DNA am 3'-Ende DNA-Ligase: Verknüpft DNA-Fragmente
• Was versteht man unter Epigenetik? Von DNA-Sequenz unabhängige Weitergabe von Informationen zum Beispiel durch Metylierungsmuster auf DNA
• Nennen sie Enzyme, die an der Reperatur von DNA beteiligt sind. DNA-Polymerase füllt Lücken auf DNA-Ligase verknüft DNA-Stränge Mangel an Reperatur-Enzymen führt zu Tumorerkrankungen.

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