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Biologie (Subject) / Bio3 (Lesson)

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Welche prinzipiellen Wege des intrazellulären Transports neu synthetisierter Proteine gibt es? Co-translational und Posttranslational
Über welchen Weg werden neue Proteine in folgende Organellen transportiert? - Endoplasmatisches Retikulum - Golgi Apparat - Mitochondrien - Chloroplasten - Lysosomen - Peroxisomen - Zytoplasma Co-translational: Endoplasmatisches Retikulum, Golgi, Lysosomen Post-translational: Mitochondrien, Chloroplasten, Peroxisomen, Cytoplasma
Stoffwechselwege Zytoplasma, Mitochondrien, ER, Nucleus Zytoplasma: Glykolyse, (Pentose-Phosphat-Weg), Fettsäuresynthese Mitochondrien: Citrat-Zyklus, Oxidative Phosphorylierung, Fettsäureoxidation, (Aminosäureabbau) ER: (Proteinsekretion), Lipidsynthese, (Steroidsynthese) Nucles: Replikation, Transkription, RNA-Prozessierung
Bitte ordnen sie die angegebenen Beispielenzyme den Reaktionstypen zu: Oxidation/Reduktion Carboxylasen Hydrolyse Aldolasen Isomerisierung Hexokinase Ligation mit ATP-Spaltung Lipasen Gruppentransfer Amylasen Addition oder Abspaltung Aconitase Pyruvat-Dehydrogenase Nukleasen Oxidoreduktasen: Pyruvat-Dehydrogenase(Decarboxylierung von Pyruvat) Transferasen: Hexokinase(Phosphorylierung von Hexosen) Hydrolasen: Lipasen(Abspalten von Fettsäuren), Amylasen(Spaltung von Glycosidbindungen), Nukleasen(Abbau von Nukleinsäuren) Lyasen: Aldolasen(Spaltung von F-1,6-BP in DHAP und GAP), Aconitase (Umwandlung von Citrat in Aconitat) Isomerasen:---- Ligasen: Carboxylasen(Einbau von C in Substrat unter ATP Verwendung)
Bitte ordnen sie die angegebenen Cofaktoren den genannten Enzymen zu: Biotin Acetyl-CoA-Carboxylase Thiaminpyrophosphat Glykogenphosphorylase Coenzym A Monoamin-Oxidase Pyridoxalphosphat Pyruvat-Carboxylase Flavinadeninnucleotid Lactat-Dehydrogenase Nicotinamidadenindinucleotid Carboxypeptidase Zn2+ Urease Pyruvat-Dehydrogenase Biotin: Pyruvat-Carboxylase Thiaminpyrophosphat: Pyruvat-Dehydrogenase Coenzym A: Acetyl-CoA-Carboxylase Pyridoxalphosphat: Glykogenphosphorylase Flavinadeninnucleotid: Monoamin-Oxidase Nicotinamidadenindinucleotid: Lactat-Dehydrogenase Zn2+: Carboxypeptidase Urease --- Nickel
Was sagt ein niedriges Kcat/Km Verhältnis über die Reaktionsgeschwindigkeit eines Enzyms in vivo aus? Kcat/Km ist ein Maß für die katalytische Effizienz. Die Reaktionsgeschwindigkeit wäre hier also niedrig.
Woran kann man eine enzym-katalysiert von einer nicht katalysierten Reaktion unterscheiden? Reaktionsgeschwindigkeit wird erhöht durch Bildung von Enzym-Substrat Komplexen und daraus folgender Herabsetzung der Aktivierungsenergie.
Bitte beschreiben sie die folgenden Prinzipien der enzym-vermittelten Katalyse: (i) induced fit und (ii) Schlüssel-Schloss Prinzip. Induced Fit: Das aktive Zentrum des Enzyms wird erst durch Substratbindung in die richtige Komnformation zur Katalyse gebracht. Schlüssel-Schloss: Substratbindung erfolgt an komplementären, aktiven Zentren des Enzyms.
Welche Auswirkung auf die Aktivierungsenergie hätten folgende Eigenschaften des aktiven Zentrums eines Enzyms: (i) das aktive Zentrum ist komplementär zum Substrat und (ii) es ist komplementär zum Übergangszustand,? Bitte begründen sie ihre Aussagen. 1) Das Substrat wird stabilisert, die Aktivierungsenergie zusätzlich erhöht. 2) Die Aktivierungsenergie wird herabgesetzt.
Was beschreibt die Michaelis-Menten Gleichung? Die Reaktionsgeschwindigkeit bei gleichbleibender Enzymkonzentration und unterschiedlichen Substratkonzentrationen
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Bei der Michaelis-Menten Kinetik spielen die Größen Vmax und Km eine große Rolle. Was beschreiben sie und was bedeutet ein hoher bzw. niedriger Km für die Substrataffinität des Enzyms? Vmax: Maximale Geschwindigkeit der katalysierten Reaktion, trotz Erhöhung der Substratkonzentration. Abhängig von der Enzymkonzentration. Km: Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit 0.5 Vmax ist. Ein Hoher Wert zeigt eine schwache Bindung des Enzyms zum Substrat an. => Affinität von E zu S
Was versteht man unter einem Selbstmordinhibitor? Irreversibler Inhibitor, bindet permanent an ein Enzym.
Bei exothermen Reaktionen wird Energie freigesetzt. Man würde daher annehmen, dass solche Reaktionen spontan ohne weitere Energiezufuhr ablaufen. Warum benötige ich dennoch Aktivierungsenergie, um sie zu starten? Bei Reaktionen müssen generell Bindungen erst aufgebrochen werden um sie anschließend neu zu verknüpfen. Bei diesem ersten Schritt wird Energie benötigt.
Bei welcher Art der reversiblen Inhibition sind die folgenden Änderungen der Michaelis-Menten Größen Km und Vmax zu erwarten: (a) Vmax bleibt konstant und Km wird erhöht und (b) Vmax und Km werden erniedrigt. Bitte begründen sie ihre Zuordnung. a) kompetitive Inhibitoren: Substrat und Inhibitor konkurrieren miteinander um Bindung mit Enzym. => demenstprechend wird eine höhere Substratkonzentration für Km benötigt, bei hohen Konzentrationen fällt der Hemmstoff nicht ins Gewicht, vmax bleibt also gleich hoch. b) unkompetitive Inhibitoren: Inhibitor bindet nur an ES-Komplex, Wirkung nimmt also mit steigender Substratkonzentration zu.
Nach Michaelis-Menten werden Enzymaktivitäten in Form einer hyperbolischen Kurve dargestellt. Viele Enzyme zeigen allerdings einen sigmoiden Kurvenverlauf. Bitte beschreiben sie, worauf die Abweichungen zurückzuführen sind. Allosterische Enzyme bestehen aus mehreren Untereinheiten und aktiven Zentren. Es treten die beiden Konformationen R(relaxed)/T(tense) auf. Beide Forme haben unterschiedliches kinetisches Verhalten. Durch Überlagerung kommt es zu einem sigmoiden Kurvenverlauf.
Was versteht man unter Symmetrie bzw. Sequentiellem Modell der Allosterie? 1. Ein allosterisches Protein ist ein Oligomer bestehendaus symmetrischen UE.2. Jedes Protomer kann in zwei Konformationszuständenvorkommen, T und R. Beide Formen stehen imGleichgewicht3. Der Ligand bindet die T- und die R-Form, allerdingsmit unterschiedlicher Affinität4. Es gibt keine Oligomere, die gleichzeitig UE der T- undR-Form tragen 1. Substratbindung verursacht Konformationsänderung der bindenden UE2. Die Konformationsänderung bewirkt eine kooperative Wirkung aufbenachbarte UE.3. Die Konformationsänderungen erfolgen sequentiell
Was versteht man unter homotropen und heterotropen Regulatoren? Homotrop: Substrat selbst reguliert die Enzymaktivität Heterotrop: Regulator und Substrat unterschiedlich
Was bewirkt die Bindung von CTP bzw. ATP an der Aspartat-Transcrabamoylase in Bezug auf die Konformation und Aktivität des Enzyms? CTP bindet an die regulatorischen UE und stabilisiert die T-Form => Aktivität sinkt ATP stabilisiert die R-Form => Aktivität steigt
Wodurch wird verhindert, dass Verdauungsenzyme nicht in der Bauchspeicheldrüse, sondern erst im Dünndarm aktiv sind und wie werden sie aktiviert? Die Enzyme liegen als inaktive Zymogene vor. Sie werden durch Enterokinasen(Hydrolasen) und auch "Selbstverdauung" aktiviert.
Enzyme werden häufig durch reversible kovalente Modifikationen reguliert. Eine zentrale Rolle hierbei spielt die Phosphorylierung. Welche Funktionen übernehmen hierbei Proteinkinasen und Proteinphosphatasen? Kinase phosphoryliert Polipeptid an Hydroxygruppe unter Umsetzung von ATP zu ADP. Phosphatasen entfernen durch Hydrolyse diesen Phosphatrest wieder. Enzyme sind dann entweder aktiviert/deaktiviert.
Zytosolische Proteine, die für den Abbau bestimmt sind, werden häufig durch Ubiquitin markiert. Bitte beschreiben sie die enzymatischen Schritte du die beteiligten Enzyme, die am Abbaubeteiligt sind. 1. Terminale Carboxylende von Ubi wird über Thioester mit ubiquitinaktivierendem Enzym E1 verknüpft. (Einsatz von ATP) 2. Ubi wird von E1 auf ubiquitinkonjugierendes Enzym E2 übertragen. 3. Ubiquitin-Ligase E3 überträgt Ubi auf Aminogruppe eines Lysinrests von Zielprotein. Weitere Ubireste werden an Lys 48 angeheftet. Abbau folgt in Proteasomen unter ATP Einsatz, Ubiquitin wird in kleinere Polypeptide gespalten.
Was versteht man unter Mikrokompartimentierung des Stoffwechsels und welchem Zweck dient sie? Reaktionsräume, die nicht durch Membranen abgegrenzt sind und die an sequentiellen Stofwechselwegen beteiligten Enzyme können als Multienzymkomplex aufgebaut sein. => Erhöhung der katalytischen Effizienz
Von manchen Enzymen sind mehrere sogenannte Isoenzyme bekannt. Welche der folgenden Aussagen treffen zu? ( ) Isoenzyme besitzen die gleiche Aminosäuresequenz, unterscheiden sich aber in ihrer Sekundär- und Tertiärstruktur und damit auch in ihrer Aktivität. ( ) Isoenzyme entstehen typischerweise durch alternatives Spleißen. ( ) Der isoelektrische Punkt als charakteristische Kenngröße eines Enzyms ist innerhalb einer Gruppe von Isoenzymen identisch. ( ) Isoenzyme werden von unterschiedlichen Genen kodiert, katalysieren aber die selbe Reaktion ( ) Isoenzyme sind Enzyme mit gleichen regulatorischen Eigenschaften Isoenzyme werden von unterschiedlichen Genen kodiert, katalysieren aber die selbe Reaktion
Nennen sie bitte drei Eigenschaften, die Prokaryonten und Eukaryonten gemeinsam haben und drei Eigenschaften, die spezifisch für Eukaryonten sind. Gemeinsamkeiten: DNA als universelle genetische Information, Ähnliche Methoden der Transkription und Translation, metabolische Stoffwechselwege Spezifisch: Zellkern mit Chromosomen, Organellen, Cytoskelett
Was versteht man unter chemischer Kopplung von Reaktionen? Geben sie bitte ein Beispiel an. Kopplung einer endergonischen Reaktion an eine exergonische damit diese ablaufen kann. Beispiel: Phosphorylierung von Glucose unter ATP Einsatz
Organismen lassen sich entsprechend ihrer Ernährungsstrategie in zwei Gruppen einteilen, autotrophe und heterotrophe Organismen. Welche Energie- und Kohlenhydratquelle benutzen photo- bzw. chemolitothrophe Organismen? photo: Licht und CO2 chemo: Oxidation und CO2
Was geschieht, mit roten Blutzellen, wenn man sie in hypotonischer, hypertonischer bzw. isotonischer Lösung badet? Bitte begründen sie ihre Zuordnung. Hypotonisch: Der osmotische Druck innerhalb der Zelle ist geringer => H2O strömt in die Zelle, Zelle schwillt an hypertonisch: gegenteil Isotonisch: Nettogleichgewicht. Gleich viel Wasser strömt ein und aus
Welche unterschiedlichen Klassen der Membrantransportsysteme kennen sie? - Einfache Diffusion - Erleichterte Diffusion entlang eines Elektronengradienten - Primär aktiver Transport gegen Gradienten - Sekundär aktiver Transport , gekoppelt an Ionentransport gegen Gradienten - Ionenkanal entlang des Gradienten - Ionophor Ionentransport
Aktive Transportsysteme fallen in zwei Klasen bitte benennen sie diese Klassen und geben sie jeweils ein Beispiel an. Primär: Na+K+-ATPase Sekundär: Na+-Glucose Transporter
Was versteht man unter passiven, primär aktiven und sekundär aktiven Transport? Bitte geben sie jeweils ein Beispiel an. Passiv: Überwindung der Membran ohne Energieaufwand. Beispiel: H2O Transport über Aquaporine. primär aktiv: Protonen oder anorganische Ionen werden unter ATP-Verbrauch aus der Zelle gepumpt. Beispiel: Natrium-Kalium ATPase sekundär aktiv: Transport eines Teilchens gegen den elektrochemischen Gradienten mit gleichzeitigem Transport eines zweiten Substrats gegen diesen Gradienten. Dieser Gradient wurde vorher durch ATP Verwenund aufgebaut, daher sekundär.Beispiel: Natrium-Glucose Transporter (Symporter)
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Was versteht man unter Uniport, Symport und Antiport? Bitte geben sie jeweils ein Beispiel an. Uniport: Transport einer Substanz ohne Kopplung an eine andere. Glucose-Transporter Symport: Gekoppelter Transport 2er Substanzen in die gleiche Richtung. Na-Glucose Symporter Antiport: Gleichzeitiger Transport in die entgegengesetzte Richtung. Natrium-Protonen-Antiporter
Was versteht man unter passiven, primär aktiven und sekundär aktiven Transport? Bitte geben sie jeweils ein Beispiel an. Passiv: Überwindung der Membran ohne Energieaufwand. Beispiel: H2O Transport über Aquaporine. primär aktiv: Protonen oder anorganische Ionen werden unter ATP-Verbrauch aus der Zelle gepumpt. Beispiel: Natrium-Kalium ATPase sekundär aktiv: Transport eines Teilchens gegen den elektrochemischen Gradienten mit gleichzeitigem Transport eines zweiten Substrats gegen diesen Gradienten. Beispiel: Natrium-Glucose Transporter (Symporter)
Welche Rolle haben Aquaporine in der Zelle? Bildung von Kanälen in Membranen zum erleichterten Transport von Wasser.
Welche Bedeutung hat die Phosphorylierung und Dephosphorylierung für die Funktion des Na+K+-ATPase in Blutzellen? Phosphorylierung führt zu einer Konformationsänderung des Enzyms => 3 Na+ Ionen werden außerhalb der Zelle abgegeben und 2 K+ von außen aufgenommen. Die anschließende Dephosphorylierung führt zu einer Rückkehr in den Ausgangszustand, die Kaliumionen können ins Zellinnere abgegeben werden.
Wie wird sicher gestellt, dass bei der Hexokinasereaktion das endständige (g) Phosphat des ATP auf die C6-Position der Glukose und nicht auf Wasser übertragen wird? Glucosebindung führt zu Konformationsänderung der Kinase. Dadurch gelangt ATP zur Glucose, Wasser hat keinen Zugang mehr zum aktiven Zentrum.
Über welche Zwischenstufen verläuft die oxidative Phosporylierung von Glycerinaldehyd-3-Phosphat? (Enzymname, Reaktionspartner, Zwischenprodukte) Glycerinaldehyd-3-phosphat + Pi => 1,3 - Bisphosphoglycerat; Enzym: Glycerinaldehyd-3-phosphat Dehydrogenase 2 Stufen: Oxidation eines Aldehyds zu Carbonsäure durch NAD+ => Phosphorylierung der Carbonsäure mit Orthophosphat zu Acylphosphat
An welchen Stellen in der Glykolyse wird ATP investiert und an welchen wird ATP synthetisiert (Enzymname und Beschreibung der Reaktionen)? Verbrauch Stufe 1: 1. Phosphorylierung von Glucose durch Hexokinase zu Glucose-6-phosphat 2. Phosphorylierung von Fructose-6-Phosphat zu Fructose-6-biphosphat Gewinn Stufe 2: 1. 1,3-Biphosphoglycerat wird durch phosphoglyceratkinase zu 3-phosphoglycerat 2. Phosphoenolpyruvat wird durch Pyruvatkinase zu Pyruvat
37. Warum ist in Tumorzellen die Rate der Glykolyse stark erhöht? Tumorzellen wachsen unter Sauerstoffmangel => Anpassung, da Glykolyse ohne O2 auskommt
38.Wie wird die Aktivität der Hexokinase im Muskel bzw. in der Leber reguliert? Muskel:Isozyme 1-3 allosterische Hemmung durch das katalysierte Produkt Glucose-6-Phosphat Leber: Isozym 4, Regulatorprotein
39.Worin besteht die physiologische Bedeutung (i) der niedrigen Glukoseaffinität und (ii) der fehlenden Glukose-6-Phosphat Hemmbarkeit der Hexokinase in Leberzellen? i) Pfortader => Damit Glucose erst von Muskelzellen verbaucht wird falls Mangel ist i) Damit bei hohen Glucosekonzentrationen die Leber einen Zuckerspeicher aufbauen kann.
Wie wirkt sich ein hohes bzw. niedriges ATP/AMP Verhältnis auf die Rate der Glykolyse in Muskelzellen aus? Welche Enzyme werden reguliert? Viel ATP senkt die Rate. Viel AMP steigert sie. Betroffene Enzyme: Phosphofructokinase und Pyruvatkinase
43.Welche Bedeutung hat Fructose-2,6-Bisphosphat in der Stoffwechselregulation und wie wird die Menge an Fructose-2,6Bisphosphat reguliert? Allosterische Aktivierung der PFK. Regulation über bifunktionales Enzym PFKFB. Phosphorylierung der Kinase-Domäne führt zu inaktivierung der Kinase und aktivierung der Phosphatase
44.Wie wirkt sich ein erhöhter Gehalt an Insulin im Blut auf den Fructose2,6-Bisphoshatgehalt in der Leber und die Geschwindigkeit der Glykolyse bzw. Gluconeogenese aus? PFK2 wird aktiviert =>Fructose-2,6-Biphosphat wird produziert => Glykolyse wird beschleunigt, Gluconeogenese verlangsamt
45.Die Reaktionen der Gluconeogenese sind auf drei zelluläre Kompartimente verteilt. Benennen sie die Kompartimente und die Enzymschritte, die außerhalb des Zytoplasmas ablaufen. Mitochondrium: Pyruvat => Oxalacetat (Pyruvat-Carboxylase) und Oxalacetat => Malat(Malatdehydrogenase) Endoplasmatisches Retikulum: Glucose-6-Phosphat => Glucose(Glucose-6-Phosphatase)
46.Weshalb ist die Überführung von Pyruvat zu Acetyl-CoAfür die Zelle von zentraler Bedeutung? AcetylCoA ist der Ausgangsstoff des Citratzyklus => Verbindung von Glycolyse an Zellatmnung
47.Welche Cofaktoren sind für die Aktivität der Pyruvat-Dehydrogenase erforderlich und welche Funktion übernehmen sie? TPP: prostethische Gruppe der Decarboxylierung Lipoamid: Reduktionsmittel FAD: Oxidationsmittel für Liponamid NAD+ und CoA als stöchiometrische Cofaktoren. CoA auch Carrier von Acetyl
48.Auf welche Weise wird die Pyruvat-Dehydrogenase reguliert? Phosphorylierung deaktiviert E1; Phosphatase wird durch Calciumionen aktiviert. Kinase wird im "high energy" zustand und von AcetylCoA aktiviert low energy und Pyruvat/CoA deaktiviert.
50.Welche Auswirkung (hemmend/aktivierend) haben die folgenden Metabolite auf die Aktivität der Pyruvat-DH? ATP. AMP, CoA, AcetylCoA, NAD+, NADH, Fettsäuren, Ca2+. Hemmend: ATP, AcetylCoA, NADH Aktivierend: AMP, CoA, NAD+, Ca2+ Fettsäuren kein Einfluss?
51.Welche Untereinheit teilen sich die Pyruvat und die a-KetoglutaratDH? Benennen sie bitte die UE und beschreiben sie die ausgeführte Reaktion. Die E3 Untereinheit Dihydrolipoyl-Dehydrogenase. Enzym gesamt: Oxidative Decarboxylierung: a-Ketoglutarat => Succinyl-CoA E3 Einheit: Oxidation von Dihydroliponamid zu Liponamid
52.An welchen Stellen des Citratzyklus entstehen die Reduktionsäquivalente? Isocitrat => a-Ketoglutarat a-Ketoglutarat => Succinyl-CoA Succinat => Fumarat (Hier FADH2) Malat => Oxalacetat