Biochemie (Subject) / EXAMEN (Lesson)

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• Wozu dient das Coenzym NAD+ ? Es ist Reaktionspartner bei Redox-Reaktionen. Dabei nimmt es Reduktionsäquivalente (Elektronen, H-) von Substraten auf und oxidiert sie dadurch. NAD+ / NADH ist ein wichtiges Coenzym welches sich vom Niacin ableitet. Es Gehört zu der Gruppe der Redoxenzyme und ist an Enzymkatalysierten Redoxreaktionen beteiligt.  NAD spielt beispielsweise im Citratzyklus und bei Abbau der KH eine zentrale Rolle.  Die meisten wasserlöslichen Vitamine fungieren als Coenzym, die den Enzymen bei der Arbeit behilflich sind oder spielen eine wichtige Rolle bei der Synthese von Coenzym 
• Was versteht man unter einem Vitamin? Sind lebensnotwendige (essenzielle) organische Verbindungen, die in kleinen Mengen für die Aufrechterhaltung des Stoffwechsels benötig werden. Sie werden in 2 Gruppen eingeteilt: wasserlösliche und fettlösliche Vitamine. Die wasserlöslichen fungieren entweder als Coenzym oder spielen eine wichtige Rolle bei der Synthese von Coenzymen. Fettlösliche Vitamine erfüllen eine Vielzahl biochemischer Funktionen 
• Nennen Sie ein Beispiel für einen typisch anabolen Stoffwechselweg.  Gluconeogenese, Glykogensynthese, Fettsäuresynthese, Cholesterin-Synthese. 
• Welches Vitamin ist entscheidend am Aminosäure-Stoffwechsel beteiligt? Vitamin B6 Pyridoxol
• Benennen Sie die funktionellen Gruppen eines Fructosemoleküls 1 Ketogruppe, 5 Hydroxygruppen
• Was sind die Produkte der Glykolyse? 2 Pyruvat, 2 NADH, 2 ATP
• Welche Aufgaben hat der Hexosemonophosphatweg? Umwandlung von Glucose zu Pentosen und umgekehrt, Synthese von NADPH 
• Wie heißen die drei Verbindungen, die als Ketonkörper bezeichnet werden? Was ist ihre Funktion? Acetacetat, 3-Hydroxybutyrat und Aceton. Außer Aceton dienen sie bei Nahrungsmangel als Ersatz von Glucose zur Energieversorgung der Gewebe. 
• In welchem Reaktionsraum der Zellen findet die Biosynthese von Fettsäuren statt? Im Cytoplasma 
• Was geschieht mit Acetyl-CoA im Citratzyklus? Es wird vollständig durch Oxidation zu CO2 abgebaut. Dabei werden Coenzyme reduziert:          3 NAD+ zu 3 NADH und CoQ (Ubichinon) zu CoQH2 (Ubichinol).
• Welche Verbindung ist in der Atmungskette der endgültige Akzeptor von Elektronen? Sauerstoff (O2) 
• Was treibt die ATP-Synthese der Atmungskette an? Der chemiosmotische Gradient, der durch den Protonentransport an der inneren Mitochondrienmembran entsteht 
• Was versteht man unter der allosterischen Regulation von Enzymen? Ein allosterischer Effektor lagert sich außerhalb des aktiven Zentrums an ein Enzym an und verändert dessen Konformation so, dass das Enzym aktiviert oder gehemmt wird. 
• Enzyme werden durch verschiedene Mechanismen gesteuert. Was passiert bei der Enzyminduktion? Enzyminduktion ist die Neusynthese von Enzym, die durch einen Induktor (z.B. ein Hormon) verursacht wird, der die Transkription des Enzymgens anschaltet. 
• Beschreiben Sie, was man unter einem Second Messenger versteht Ein Second Messenger (zweiter Botenstoff) überträgt ein extrazelluläres Signal im Inneren einer Zelle. 
• Was ist das Schicksal und die Funktion eines G-Proteins? Ein G-Protein überträgt Signale. Es kann entweder GTP oder GDP binden. Von einem Membranrezeptor (GPCR) aktiviert tauscht es sein GDP gegen GTP aus und kann dann Enzyme oder Ionenkanäle steuern (meistens aktivieren). Die Wirkung des G-Proteins wird dadurch abgeschaltet, dass es selbst sein GTP zu GDP hydrolysiert und in den Ausgangszustand zurückkehrt.
• Nennen Sie die wichtigsten Second Messenger cAMP, cGMP, Ca2+, Diacylglycerol, Inositoltrisphosphat, ... 
• Welche Gewebe geben Glucose an das Blut ab? Leber, Niere und Darm
• Geben Sie Beispiele für Disaccharide an und nennen Sie Ihre Bestandteile. Haushaltszucker (Glucose und Fructose) Lactose (Glucose und Galaktose) Maltose (Glucose und Glucose)
• Welche Verbindung entsteht, wenn Glucose an C-6 oxydiert wird? Glucuronsäure 
• Geben Sie Beispiele für Süßstoffe an. Saccharin, Cyclamat, Aspartam, Acesulfam, Steviosid, Monellin, Thaumatin 
• Was ist Sorbitol? Ein Zuckeralkohol, Abkömmling von Glucose und Fructose, der bei ihrer Reduktion entsteht 
• Welches verbreitete Polysaccharid in der Nahrung kann vom Menschen nicht verdaut werden? Geben Sie an, warum nicht. Cellulose, weil sie die Glucose beta-glucosidisch verknüpft enthält. 
• Nennen Sie wichtige, nicht essenzielle Fettsäuren der Nahrung und geben Sie an, wie viele Kohlenstoffatome sie jeweils enthalten. Palmitinsäure (C16), Stearinsäure (C18), Ölsäure (C18), Palmitoleinsäure (C16), Buttersäure (C4), ... 
• Aus welchen Molekülteilen besteht ein Fett und wie sind die Teile verknüpft? Glycerol und drei Fettsäuren, verknüpft durch Esterbindungen 
• Was sind essentielle Fettsäuren? Nennen Sie Beispiele und geben Sie an, welche von ihnen eine omega-3 Fettsäure ist. Essentielle Fettsäuren kann der Mensch nicht synthetisieren, obwohl er sie zum Leben benötigt. Es handelt sich um Linolsäure (C18), Linolensäure (C18) und Arachidonsäure (C20). Omega-3-Fettsäuren sind dabei die Linolensäure (C18) und ihre Metabolite EPA (Eicosapentaensäure, C20) und DHA (Docosahexaensäure, C22). 
• Welche Lipide/Lipidklassen sind wesentliche Bestandteile von Membranen? Phospholipide, Glycolipide und Cholesterol 
• Was sind Gallensäuren? Wie entstehen Sie und was ist ihre Funktion? Gallensäuren sind zyklische Isoprenoide. Sie werden in der Leber aus Cholesterol gebildet und dienen der Verdauung von Lipiden der Nahrung. Ohne Gallensäuren findet keine Resorption von Lipiden statt. Gallensäuren sind außerdem der wichtigste Ausscheidungsweg für das Kohlenstoffskelett des Cholesterols. Die häufigste Gallensäure ist die Cholsäure.
• Was sind proteinogene Aminosäuren? Nennen Sie möglichst viele davon. Proteinogene Aminosäuren sind diejenigen 21 AS, die im Genom für die Proteinsynthese codiert werden. In Proteinen kommen auch Aminosäuren vor, die wegen struktureller Veränderungen nicht zu den proteinogenen AS zählen.  Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Serin, Threonin, Methionin, Cystein, Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan, Prolin, Histidin, Lysin, Arginin, Glutaminsäure, Glutamin, Asparaginsäure, Asparagin, Selenocystein 
• Welche Aminosäuren sind essenziell? Neun der 20 proteinogenen Aminosäuren kann der Mensch nicht selbst aufbauen.  Es sind die verzweigtkettigen (Valin, Leucin, Isoleucin, Threonin)  Die aromatischen Aminosäuren (Phenylalanin, Tryptophan) Methionin, Lysin und Histidin. 
• Aminosäuren sind Zwitterionen. Erläutern Sie bitte, was das heißt. Aminosäuren sind organische Moleküle, die in wässriger Lösung bei neutralem pH-Wert sowohl positiv als auch negativ geladen sind
• Nennen Sie bitte mindestens drei der essentiellen Aminosäuren des Menschen. Valin, Leucin, Isoleucin, Threonin, Phenylalanin, Tryptophan, Methionin, Lysin, Histidin 
• Biogene Amine sind wichtige Derivate der Aminosäuren. Nennen Sie bitte ein Beispiel für ein biogenes Amin. Wie werden biogene Amine gebildet? GABA, Histamin, Dopamin, Serotonin, Ethanolamin, Cysteamin, Aminopropanol, β-Alanin.  Biogene Amine entstehen aus Aminosäuren durch Decarboxylierung an C-1. 
• Was sind Peptide chemisch gesehen und wie werden sie gebildet? Peptide sind Carbonsäureamide, die von Carboxy- und Aminogruppen gebildet werden. Peptide entstehen in der Regel durch Zusammenlagerung von zwei Aminosäuren unter Wasserabspaltung. 
• Erläutern Sie bitte, was Glutathion ist und wozu es dient. Glutathion ist ein Tripeptid, das in Zellen als wichtiges Reduktionsmittel dient. (Chemisch ist es ein γ-Glutamyl-Cysteyl-Glycin)
• Nennen Sie bitte mindestens vier Funktionsbereiche von Proteinen. Strukturbildung und Strukturerhaltung, Transport, Schutz und Abwehr, Steuerung und Regelung, Katalyse, Bewegung, Speicherung
• Es gibt verschiedene Sekundärstrukturen von Proteinen. Nennen Sie bitte die beiden wichtigsten. α-Helix, β-Faltblatt
• Beschreiben Sie bitte, was man unter der Denaturierung von Proteinen versteht und nennen Sie mögliche Ursachen für eine Proteindenaturierung. Proteindenaturierung ist der Verlust einer geordneten Struktur, die Voraussetzung für die Funktion des Proteins ist. Denaturierend können u.a. wirken: Hitze, Säuren, Laugen und org. Lösungsmittel 
• Die native Proteinkonformation wird durch verschiedene Ursachen stabilisiert. Nennen Sie bitte mindestens zwei. H-Brücken, Disulfid-Brücken, Metall-Komplexe, Wechselwirkung unpolarer Aminosäure-Reste, Interaktion von polaren AS-Resten mit der Hydrathülle 
• Was versteht man unter Translation? Translation ist der RNA-gesteuerte Prozess der Proteinbiosynthese an Ribosomen. 
• Welche Strukturen sind für den intrazellulären Proteinabbau zuständig? Lysosomen sind Zellorganellen, die Proteine aufnehmen und zu Aminosäuren abbauen können. Das gleiche gilt für Proteasomen, die manchmal als ‚Magen der Zelle‘ bezeichnet werden.
• Was versteht man unter einer katabolen Stoffwechsellage? Bei einer katabolen Stoffwechsellage werden mehr Makromoleküle vom Körper abgebaut als aufgebaut.
• Was ist eine Carboxypeptidase? Carboxypeptidasen sind Exopeptidasen, die Aminosäuren am C-Terminus von Proteinen abspalten.
• Nennen Sie bitte die Bestandteile von Magensaft. anorganisch: Wasser, Salzsäure, Salze organisch: Pepsin, Chymosin, Schleim, intrinsischer Faktor, Lipase 
• Erläutern Sie bitte, wie verhindert wird, dass die Enzyme des Pankreas diesen nicht angreifen. Die Pankreasenzyme werden in inaktiver Form sezerniert (als Zymogene). Ein Trypsin-Inhibitor blockiert vorzeitig entstehendes Trypsin. Die Aktivierung der Zymogene beginnt erst im Dünndarm durch eine Enteropeptidase, die Trypsinogen zu Trypsin aktiviert. Dieses aktiviert dann die anderen Zymogene. 
• Zählen Sie bitte auf, aus welchen chemischen Bausteinen DNA besteht. DNA besteht aus Nucleobasen (Adenin, Guanin, Cytosin und Thymin), Desoxyribose und Phosphat.
• Erläutern Sie bitte den Unterschied zwischen Nucleosiden und Nucleotiden. Nucleoside bestehen aus Nucleobase und Zucker (Ribose oder Desoxyribose).  Nucleotide enthalten zusätzlich noch ein Phosphat.
• Nucleinsäuren sind fadenförmige Moleküle. Welche Moleküle bilden die Grundstruktur dieses Fadens und durch welchen Bindungstyp sind sie verbunden? Phosphate und Zucker (Ribose oder Desoxribose) bilden den Faden (Rückgrat der RNA und DNA). Sie sind als Ester miteinander verknüpft. 
• Nennen Sie bitte die wichtigsten Typen von RNA. ribosomale RNA (rRNA), Transfer-RNA (tRNA), mitochondriale RNA (mRNA), small nuclear RNA (snRNA)
• Erläutern Sie bitte die Funktion von mRNA.  mRNA-Moleküle werden für den Prozess der Transkription an den Ribosomen benötigt. Sie tragen die Sequenzinformation für Proteine.

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