Aufgaben der Proteine
Reaktionsbeschleuniger (Proteasen,Oxidasen) Transport (Hämoglobin, Transferin) Speicher (Myoglobin, Fermitin) Information( Insulin, Wachstum) Regulatoren( Ablsesen, Blockade der Erbinformation) Abwehr (Immunglobine) Struktur ( Kollagen, Seide)
alpha l Aminosaüren
alle natürlichen Proteine bestehen aus alpha l Aminosäuren diese zeichnen sich dadurch aus dass der Rest immer rechts von dem zentralen alpha atom plaziert ist. nach cahn inglodt sind fast alle Aminosäuren S konfiguriert
Translation
Modifikation
Biosznthes von Proteinen byw. übersetyen der Information von mrna am Ribosom in die Peptidkette chemische Veränderung
Wie entsteht die Peptidbindung
Bei der Peptidbindung handelt es sich um eine Kondensationsreaktion. die Carboxzlatgruppe von Aminosäure 1 und die Amin Bindung einer 2. Aminosäure bilden eine kovalente sehr stabile Bindung aus. Dabei wird Wasser abgespalten.
Doppelbindungs Charakter der Peptidbindung
Die Peptidbindung hat einen Doppelbindungscharakter, da das N-Atom eine Tendeny dayu hat, ein Elektronenpaar der benachbarten Doppelbindung des Sauerstoffs an sich zu binden und so eine partielle Doppelbindung mit dem C betta1 Atom auszubilden. Es entsteht so eine partielle Doppelbindung von 40%
Doppelbindungs Charakter der Peptidbindung
Die Peptidbindung hat einen Doppelbindungscharakter, da das N-Atom eine Tendeny dayu hat, ein Elektronenpaar der benachbarten Doppelbindung des Sauerstoffs an sich zu binden und so eine partielle Doppelbindung mit dem C betta1 Atom auszubilden. Es entsteht so eine partielle Doppelbindung von 40% Konsequeny daraus ist, dass die freie Rotation der Bindung behindert wird und sowohl trans als auch cis Stellungen möglich sind
rotation in der Peptidkette
Ramachandran Plot
Konformation
rotation gibt es in der Peptidkette nur am alpha C Atom. yur einen Seite hin zum N-Atom gibt es den psi Winkel und zur anderen Seite den phi Winkel. Aus den beiden Rotationswinkeln Psi und Phy lassen sich anhand des Ramahandran Modells die ungefähŕen Strukturen vorraussagen welche energetisch günstig sind, die sich in der Sekundärstruktur bilden. unterschiedliche räumliche Anordnung von Atomen durch Drehung um Einfachbindungen
alpha Helix wichtige zahlen
13 Atome im Wasserstoff BrücKenring 3,6 Reste pro Windung 5,4 Aminosäuren pro Windung bei L-Aminsäuren ist die Helix rechtsgängig
negatives und posiotives Ende einer alpha Helix
negativ ist der C-Terminus positiv der N-Terminus hier binden negativ geladene Ionen
Betta Faltblatt allgemeines
Stellung der H-bindungen im parallel und antiparallelen Blättern
ein einyelner Strang ist nicht stabil. es müssen mindestens 2 sein. Stränge können parallel und antiparallel zueinander verlaufen. ywischen den Stränegn bestehen H-Bindungen im parallel verlaufenden Faltblatt stehen die H- Bindungen quer zueinander. im antiparallel verlaufenden Blatt stheen sie parallel zueinander
Schleifen
verbinden Sekundärstrukturelemente sehr unterschioedliche Gestalt wichtige biologische Funktionen stabilisiert durch H-Bindungen
Gründe für definierte Sekundär Struktur Elemente
optimale Struktur um H-brüchen yu sättigen. Diese sind fast zu 100% gesättigt innerhalb eines Proteins. Dipole im inneren zu neutralisieren stabiles Gerüst: so können zb. Mutationen Chemische Veränderungen herbeiführen ohne die Struktur zu zerstören
Tertiärstruktur warum
Faltungskonformation einer einzelnen Kette beinhaltet eine Hydrationsschale Packung von hydrophoben Aminosäuren im inneren des moleküls Neutralisierung von geladenen Aminosäuren
Was ist des alpha helix Wheel
eine Projektion aller Seitenkettenpositionen auf eine Ebene
Prinzipien von globulären Protenstrukturen
Hydrophober Effekt: unpolare Aminosäuren nach innen polare nach aussen Sättigung von H-Brücken Optimierung der dihedralen Winkel an der Hauptkette sioehe Ramachandran Optimierung der Seitenkettenpackung
Domäne und Untereinheit
Domäne beschreibt die kompakte Einheit eines Proteins, welche sich in einer Lösung stabil hält. Die Untereinheit beschreibt eine individuelle Kette in einem Protein
Domäne, Untereinheit, Protomer
Domäne beschreibt die kompakte Einheit eines Proteins, welche sich in einer Lösung stabil hält. Die Untereinheit beschreibt eine individuelle Kette in einem Protein Protomer: aus einer oder mehreren Unterinheiten bestehende sich widerholende Einheit, die zusammen das Protein darstellen
Arten der Proteindarstellung
CPK:Atome werden als Kugeln mit Van de Waals Radius dargestellt. Vorteil: gute Einsicht über das Volumen des Proteins. Nachteil: kein einblick über über Oberflächen, ins innere oder den Verlauf der Polypeptidkette. Ball and Stick: kleine Kugeln mit zylinder Bindung. guter Einblick bei kleinen Komplexen. yu kompliziert bei ganzen Proteinen. schematische Diagramme: gvuter Einblick über die Sekundärstruktur Oberflächendarstellung:Färbung je nach Fragestellung: hydrophobizität, ladung..
Isoelktrischer Punkt
IEF
Punkt an dem alle negativen und positiven ladungen ausgeglichen sind. Die nettoladung des Proteins also 0 entspricht Isoelktrische Fokussierung: Bei der isoelktrische Fokussierung werden Proteine in eine Gelmatrix eingeführt die durch elektrische Spannug einen ph Gradienten darstellt. Die Proteine wandern daraufhin so lange bis sie ihren isoelktrischen Punkt erreichen. so lassen sich Proteingemische oder auch Aminosäuren auftrennen.
