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Proteine
Diese Lektion wurde von matteagle erstellt.
- Aufgaben der Proteine Reaktionsbeschleuniger (Proteasen,Oxidasen) Transport (Hämoglobin, Transferin) Speicher (Myoglobin, Fermitin) Information( Insulin, Wachstum) Regulatoren( Ablsesen, Blockade der Erbinformation) Abwehr ...
- alpha l Aminosaüren alle natürlichen Proteine bestehen aus alpha l Aminosäuren diese zeichnen sich dadurch aus dass der Rest immer rechts von dem zentralen alpha atom plaziert ist. nach cahn inglodt sind fast alle Aminosäuren ...
- Translation Modifikation Biosznthes von Proteinen byw. übersetyen der Information von mrna am Ribosom in die Peptidkette chemische Veränderung
- Wie entsteht die Peptidbindung Bei der Peptidbindung handelt es sich um eine Kondensationsreaktion. die Carboxzlatgruppe von Aminosäure 1 und die Amin Bindung einer 2. Aminosäure bilden eine kovalente sehr stabile Bindung aus. Dabei ...
- Doppelbindungs Charakter der Peptidbindung Die Peptidbindung hat einen Doppelbindungscharakter, da das N-Atom eine Tendeny dayu hat, ein Elektronenpaar der benachbarten Doppelbindung des Sauerstoffs an sich zu binden und so eine partielle Doppelbindung ...
- Doppelbindungs Charakter der Peptidbindung Die Peptidbindung hat einen Doppelbindungscharakter, da das N-Atom eine Tendeny dayu hat, ein Elektronenpaar der benachbarten Doppelbindung des Sauerstoffs an sich zu binden und so eine partielle Doppelbindung ...
- rotation in der Peptidkette Ramachandran Plot Konformation ... rotation gibt es in der Peptidkette nur am alpha C Atom. yur einen Seite hin zum N-Atom gibt es den psi Winkel und zur anderen Seite den phi Winkel. Aus den beiden Rotationswinkeln Psi und Phy lassen ...
- alpha Helix wichtige zahlen 13 Atome im Wasserstoff BrücKenring 3,6 Reste pro Windung 5,4 Aminosäuren pro Windung bei L-Aminsäuren ist die Helix rechtsgängig
- negatives und posiotives Ende einer alpha Helix negativ ist der C-Terminus positiv der N-Terminus hier binden negativ geladene Ionen
- Betta Faltblatt allgemeines Stellung der H-bindungen ... ein einyelner Strang ist nicht stabil. es müssen mindestens 2 sein. Stränge können parallel und antiparallel zueinander verlaufen. ywischen den Stränegn bestehen H-Bindungen im parallel verlaufenden ...
- Schleifen verbinden Sekundärstrukturelemente sehr unterschioedliche Gestalt wichtige biologische Funktionen stabilisiert durch H-Bindungen
- Gründe für definierte Sekundär Struktur Elemente ... optimale Struktur um H-brüchen yu sättigen. Diese sind fast zu 100% gesättigt innerhalb eines Proteins. Dipole im inneren zu neutralisieren stabiles Gerüst: so können zb. Mutationen Chemische Veränderungen ...
- Tertiärstruktur warum Faltungskonformation einer einzelnen Kette beinhaltet eine Hydrationsschale Packung von hydrophoben Aminosäuren im inneren des moleküls Neutralisierung von geladenen Aminosäuren
- Was ist des alpha helix Wheel eine Projektion aller Seitenkettenpositionen auf eine Ebene
- Prinzipien von globulären Protenstrukturen Hydrophober Effekt: unpolare Aminosäuren nach innen polare nach aussen Sättigung von H-Brücken Optimierung der dihedralen Winkel an der Hauptkette sioehe Ramachandran Optimierung der Seitenkettenpackung ...
- Domäne und Untereinheit Domäne beschreibt die kompakte Einheit eines Proteins, welche sich in einer Lösung stabil hält. Die Untereinheit beschreibt eine individuelle Kette in einem Protein
- Domäne, Untereinheit, Protomer Domäne beschreibt die kompakte Einheit eines Proteins, welche sich in einer Lösung stabil hält. Die Untereinheit beschreibt eine individuelle Kette in einem Protein Protomer: aus einer oder mehreren ...
- Arten der Proteindarstellung CPK:Atome werden als Kugeln mit Van de Waals Radius dargestellt. Vorteil: gute Einsicht über das Volumen des Proteins. Nachteil: kein einblick über über Oberflächen, ins innere oder den Verlauf der ...
- Isoelktrischer Punkt IEF Punkt an dem alle negativen und positiven ladungen ausgeglichen sind. Die nettoladung des Proteins also 0 entspricht Isoelktrische Fokussierung: Bei der isoelktrische Fokussierung werden Proteine in eine ...