1 Phosphorylierung durch die Effektorkinase des β2-Adrenozeptors, also die cAMP-Kinase (PKA). Durch die Phosphorylierung nimmt die Affinität des Rezeptors für Gs ab und die Affinität für das inhibitorische Gi zu. Gαi hemmt dann die Adenylylcyclase (Kreis am mittleren β2-Rezeptor). β-Arrestin ist nicht beteiligt.

2 Phosphorylierung durch eine spezifische ,,G-Protein-gekoppelte Rezeptorkinase“ (GRK), die βAdrenozeptor-Kinase. Diese Phosphorylierung (an anderem Stellen als durch die cAMP-Kinase) erhöht die Affinität zu β-Arrestin.

3 Intrazelluläre Sequestierung. β-Arrestin bindet an Clathrin und führt dadurch zur Endocytose des Rezeptorkomplexes. Bei niedrigem pH im Vesikel wird der Rezeptor dephosphoryliert, resensitisiert und frei gesetzt. Er kann erneut in die Plasmamembran inkorporiert werden.