Der Thrombinrezeptor ist ein 7-Helix-Rezeptor, er gehört zur Familie der Protease-aktivierten Rezeptoren (PAR). Vier PARSubtypen PAR-1,-3 und -4 sind bekannt, die durch Thrombin aktiviert werden, PAR-2 durch Trypsin. Thrombin ist eine Serinprotease, die im Plasma als inaktive Form (Prothrombin) vorliegt und im Verlauf der Gerinnungskaskade aktiviert wird. Der Thrombinrezeptor PAR-1 wird aktiviert, wenn Thrombin am N-terminalen Ende der Exodomane des Rezeptors durch proteolytische Spaltung ein neues Nterminales Ende mit der Sequenz SFLLRN freilegt. Diese Sequenz bindet intramolekular an eine Bindungstasche → Rezeptor-Autoaktivierung → Gq → ↑Ca2+ → Freisetzung von dichten ADP-Granula → Aktivierung der P2Y12-Rezeptoren → Aktivierung von GP IIb/IIIa → Fibrinogen bindet mit hoher Affinität → Vernetzung der Thrombozyten. Rezeptorinaktivierung durch Internalisierung