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LMC (Fach) / 16. Enzyme (Lektion)

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• 10. Was sind Enzyme? wo kommen sie vor? Proteine die als Biokatalysatoren (für chemische Reaktionen von Stoffwechselvorgängen) wirken in allen Organismen, und auch teils in LM
• 11. Funktionsweise von Enzymen? Und was bedeutet induced fit? Schlüssel-Schloss- Modellaktives Zentrum mit Aminosäureestern (und ggf. Cofakttor) die das Substrat bindetEnzyme senken die Aktivierungsenergie herab induced fit: Änderung der Konformation durch Substrat Anlagerung. Nur das Substrat bewirkt  eine Änderung in die aktive Konformation
• 12. Was sind Aktivatoren? Was sind Inhibitoren und welche Arten gibt es? Aktivatoren = beschleunigen Katalysegeschwindigkeit (zB Metallionen) Inhibitoren = reduzieren Geschwindigkeit (hemmen):>irreversibel = Inaktivierung: kovalente Bindung an das Enzym>reversibel: GGW zwischen Enzym und Inhibitor Kompetitive Hemmung: Konkurrenz zwischen Inhibitor und SubstratNichtkompetitive Hemmung: Inhibitor wird nicht an aktivem Zentrum sondern an andere Stelle gebunden. Reagiert auch mit Enzym-Substrat-KomplexUnkompetitive Hemmung: Inhibitor reagiert nur mit Enzy-Substrat-Komplex
• 13. Was ist/bewirkt a) Eiweißmatrix b) Coenzyme/ prostethische Gruppen c) Metallionen a) verantwortlich für die Spezifität des räumlichen Molekülaufbaus des Substrates b) meist Zentren an denen Reaktionen stattfinden, zB Vitamine c) Wirken als Aktivatoren
• 15.3 Schritte einer enzymatisch katalysierten Reaktion Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes Umsetzung des Substrates Freisetzung des S
• 16. Enzyme sind sehr selektiv. Welche Arten von Spezifität gibt es? Bindungsspezifität: zB Esterbindugnen Gruppenspezifität: spezielle Bindung und bestimmter Aufbau eines Molekülteils Substratspezifität: Spezifität gegenüber gesamten Substrat Artspezifität: Nur Substrate aus bestimmten Arten (zB Tieren) werden umgesetzt Reaktionsspezifität: verschiendene Enzyme reagieren auf gleiches Substrat unterschiedlich
• 17.beispiele für Coenzyme und prostethische Gruppen Coenzyme: NAD, NADP, ATP prostethische Gruppen: FAD
• 20. Enzymhauptklassen und die jeweils katalysierte Reaktion Oxidoreduktase: Redox-Reaktionen (Oxidasen, Reduktasen, Dehydrogenasen) Transferasen: Gruppenübertragung von Donor auf Akzeptor Hydrolasen: hydrolytische Spaltung von Estern (Esterasen), Peptiden (Peptidasen), Proteinen (Proteasen), Glykosiden (Glycosidasen),etc Lyasen: Addition an Doppelbindungen un Eliminierung (zB Decarboxylase) Isomerasen: Intramolekulare Umlagerung (Racemasen, Epimerase) Ligasen (Synthetasen): Bildung von CO, CN, CC Bindungen durch KOndesation unter Mitwirkung von ATP
• 21. Beispiele für Oxidoreduktasen Wasserstoffakzeptoren: NAD/NADP, FAD Wasserstoffdonatoren: NADH, FADH2
• 22. Welche Enzyme werden frei bei der Beschädigung von Früchten? Polyphenoloxidasen (Oxidoreduktasen) > enzymatische Bräunung sie katalysieren die Hydroxylierung von Monophenolen (wie Tyrosin) zu o-Diphenolen und deren OXidation zu labilen o-Chinonen > Auslösung der Melaninbildung
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• 23. Einteilung von Oxidoreduktasen Lipoxygenasen (Lipoxidasen): oxidieren essentielle Fettsäuren in Pflanzen zu Hydroperoxiden durch Übertragung on molekularem Sauerstoff Peroxidasen: Übertragung von Wasserstoffperoxid. Inaktivierung durch Hitze Katalase: Im Organismus: Zersetzung von Wasserstoffperoxid, das bei Stoffwechselvorgängen entsteht
• 24. Beispiel für Transferasen Transaminasen (oder Aminotransferasen) katalysieren die ÜBertragung von alpha- Aminogruppen Donor zB ASAkzeptor zB alpha-Ketogruppen >aus der Ketosäure entsteht eine neue AS und aus der AS eine neue Ketosäure
• 25. Beispiele für Esterasen Lipasen: Zur Abspaltung von FS aus Fetten, niedrige Spezifität, zB Pankreaslipase (braucht Gallensäure zur Aktivierung) Phosphatasen: spalten Phosphorsäureester im Phospholipid- und Nukleinsäure-Stoffwechsel Pektinesterasen: Spaltung von Methanol aus Pektinen, führen bei Obst zur Weichfäule Cholinesterasen: Hochspezifisch: Spaltung von Acetylcholin in Cholin und Essigsäure Chlorophyllase: Abspaltung des hydrophoben Phytolrsetes von Chlorophyll durch Alkoholyse
• 26. Beispiele für Hydrolasen Glykosidasen: Spalten die Acetalbindung von KH, zerteilen Oligo- und Polysaccharide in kleiner BruchsstückezB:alpha-Amylase: in Speichel, Pankreas, Eidotter, Getreide, Schimmelpilzen, Bakterienbeta- Amylase: in pflanzlichen LM Glukoamylase: Spaltung von Stärke in GlucoseLysozym: (im Eiklar): Spaltung von Mureinsäure in BakterienzellwändenInvertase: Spaltung von Saccharose in Glucose und FructoseLactase: (aus Hefe) spaltet Lactose in Glucose und Galactose Peptidasen: Spaltung von Proteinen (nur L-AS), Verdauungsenzyme (Trypsin, Pepsin, Chyymotrypsin...)>Exopeptidasen: Aminopeptidasen spalten von N-terminalen Ende aus; Carboxylasen spalten vom C-terminalen Ende aus>Endopeptidasen: Spaltung in der Mitte, spezifisch an bestimmten Stellen
• 27.enzymatische Umwandlung von Stärke in zu Glucose und Fructose (Stärkehydrolyse bzw Stärkeverzuckerung) schematisch Stärke>alpha-AmylaseOlgiosaccharide, Dextrine>ß-Amylase, Amyloglucosidase, PullulanaseGlucose(sirup)>GlucoisomeraseIsoglucose (Glucose + Fructose)
• 28. Beispiele für Lyasen Lyasen: spalten C-C, C-O oder C-N Bindungen, meist entsteht eine DB zB Decarboxylasen (zB in reifendem Käse, in Bakterien)Spaltung von AS zu biogenen Aminen
• 29. Beispiele für Isomerasen katalysieren IsomeriesierungsreaktionenzBMutasen: führen zu intramolekularen UmlagerungenRacemasen: führen zu Umlagerung eines H-Atoms am einzigen chiralen C zur Konfigurationsumkehr des EnantiomersEpimerasen: führen zu Konfigurationsänderung an einem chiralen C-Atom
• 30. Beispiele Ligasen katalysieren Kondensationsreaktionen zur Verknüofung von C mit O,S,N oder C Atom mit Hilfe von zB ATP zB:Carboxylasen: bilden C-c_BindungenDNA-Ligasen: verknüpfen DNA Stränge
• 31. Welche Faktoren haben Einfluss auf die Enzymreaktion? pH-Wert-Abhängigkeit wegen möglicher Proteindenaturierung und wegen des Ladungszustands von Gruppen des aktiven Zentrums (meiste Enzyme haben pH-Optimum) Temperatureinfluss: durch Erhitzen: Beschleunigung von Reaktionen oder Abtötung von Keimen und Inaktivierung von Enzymen ( Verlust der Aktivität durch Konformationsänderungen am aktiven Zentrum) Druckeinfluss: Hemmung von Bakterienwachstum und Enzymaktivität durch hohe Drücke; Veränderung der Enzym-Teritärstruktur, irreversible Denaturierung

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