56

spezielle Chemie (Fach) / Klausur Relevant (Lektion)

Diese Lektion wurde von melxying erstellt.

Lektion lernen

Diese Lektion ist leider nicht zum lernen freigegeben.

zurück  |  weiter 1 / 2

• Was versteht man unter Fluoreszenz? Fluoreszenz ist die spontane Emission von Licht kurz nach der Anregung eines Materials. Dabei ist das emittierte Licht i.d.R energieÄRMER als das vorher absorbierte.
• Was passiert wenn ein Molekül Licht absorbiert? Wie enstehen Farbe? Wenn ein Molekül Licht absorbiert, so wird die absorbierte Energie verwendet, um Elektronen aus ihren Orbitalen herauszulösen & in leere, unbesetzte Orbitale mit höheren Energieniveau anzuheben. Dieser angeregte Zustand ist energetisch ungünstig & nicht stabil. Zufolge fällt das Elektron wieder in sein ursprüngliches Orbital zurück, wobei die Energie meist als Schwingungsenergie frei wird. Was wir sehen ist die reflektierte (nicht absorbierte Reststrahlung) deren Farbe der Komplementärfarbe des absorbierten Lichtes entspricht. 
• Warum ist das emittierte Licht energiearmer als das absorbierte Lichts? Stokes-Verschiebung = Rotverschiebung da das emittierte Licht eine längere Wellenlänge als das Anregungslicht hat. Diese resultiert aus Energieverlusten beim Übergang der Elektronen zwischen Grundzustand & angeregtem Zustand. (ein Teil der aufgenommenen Energie wird in Schwingungsenergie umgesetzt), die dazu führen, dass die Wellenlänge des emittierten Lichts zunimmt (Energieärmer) Sie beschreibt die Wellenlängendifferenz zwischen der Strahlung, die auf das fluoreszierende Material trifft, und der Abstrahlung dieses Materials.
• Funktionsweise einer Fluorimeter Probe wird mit Licht einer bestimmten Anregungswellenlänge λex bestrahlt. Das emittierte Licht mit der Emissionswellenlänge λem  wird durch einen Photomultiplier detektiert & verstärkt, wodurch eine sehr hohe Empfindlichkeit erreicht wird.   Ausgegeben wird die Zahl der Photonen, die pro Sekunde detektiert werden. (Einheit: CPS = counts per second) 
• Was versteht man unter "Eigen-Quenching"? In welcher Bereich tritt die ein? Wozu führt die? Wie wird die geprüft? Wie wird damit umgegangen?  Eigen-Quenching: in konzentrierten Lösungen wird das emittierte Fluoreszenzlicht von anderen Probenmolekülen absorbiert wird, bevor es den Detektor erreicht. Bereich: in dem der Detektor gesättigt wird, bei etwa 5 x 106 CPS. Überprüfung:  kann durch sukzessive Verdünnung erfolgen.   Folge: dazu führen, dass die Messwerte einer konzentrierten Probe geringer sind als nach der Verdünnung!  Lösung: Verdünnung!
• Wahl der Wellenlänge beim Excitation-Scan für z. B a) Gelbe Textmarker b) Aufhellern in Waschmitteln a) Gelbe Textmarker Gelb = entspricht einer Wellenlänge des emittierten Lichts von 580 nm (feste Emissionswellenlänge) Als Anregungswellenlängen = Bereich <580 nm wählen.⇒ Wegen Stokes-Verschiebung! Die Anregungswellenlänge muss also kleiner sein)  b) Aufhellern in Waschmitteln: wird UV-Licht (<400 nm) absorbiert  & blaues Licht (400 – 500 nm) emittiert wird. 
• Was versteht man unter Bestimmungsgrenze? Bestimmungsgrenze: ist die kleinste Konzentration eines Analyten, die quantitativ mit einer festgelegten Präzision bestimmt werden kann.  Ein Messwert gilt als quantitativ, wenn die Genauigkeit der Messung um den Faktor 3,33 höher (besser) ist als die Genauigkeit der Nachweisgrenze.⇒ Mittelwert des Blindwertes + 9 od.10 • Standardardabw. des Blindwertes (N ≥ 10)
• Was versteht man unter Nachweisgrenze? Nachweisgrenze:  limit of detection, LOD bezeichnet den extremen Wert eines Messverfahrens, bis zu dem die Messgröße gerade noch zuverlässig nachgewiesen werden kann (Ja/Nein-Entscheidung). Der Messwert an der Nachweisgrenze hat eine erhöhte Ungenauigkeit, die aber ein vorgegebenes statistisches Konfidenzintervall NICHT überschreitet. liegen die Messwerte außerhalb der Nachweisgrenze, werden im Sinne der Messtechnik als unmessbar bzw. nicht nachweisbar bezeichnet. gilt eine Messung als Nachweis, wenn der Messwert mind. 3 Standardabweichungen ÜBER der Nullmessung liegt. ⇒ Mittelwert des Blindwerts + 3 • Standardabweichung des Blindwertes (N ≥ 10)
• Prinzip der Chromatographie Prinzip der Chromatographie die Auftrennung eines Stoffgemisches durch unterschiedliche Verteilungen seiner Einzelbestandteile zwischen einer stationären & mobilen Phase Unterschiedliche Substanzen (= Treibgut) werden in der mobilen Phase (= Wasser) auf einer stationären Phase (= Flussbett) befördert. Aufgrund der Wechselwirkungen zwischen der Probe, der stationären Phase & der mobilen Phase werden einzelne Substanzen unterschiedlich schnell weitertransportiert & somit voneinander getrennt.
• Angabe von Analysenergebnissen der Nachweisgrenze bzw. Bestimmungsgrenze (Messungen ergeben einen Wert x)  X < LOD (Nachweisgrenze) = NICHT nachgewiesen (n.n.) mit Angabe des LOD  LOD < x < LOQ (Bestimmungsgrenze) = nachgewiesen, aber NICHT bestimmbar X > LOQ = Wert mit Streuung (am besten Konfidenzinterv.)  
• Anzeige
• SDS-PAGE: mögl. Nutzung SDS-PAGE: mögl. Nutzung Vergleich von „Proteinmustern“, z.B. „gesund“ vs. „krank“, „gestresst“ vs. ungestresst, etc.  Bestimmung des Molekulargewichts einzelner Banden → Lineare Beziehung zwischen dem log des Molekulargewichts & der relativen Laufstrecke → Molekulargewicht eines Proteins kann mit Hilfe von Standards bekannter Masse abgeschätzt werden  „Vorstufe“ zur Identifizierung einzelner Proteinea) Antikörper-Nachweis nach Western Blotb) Massenspektrometrie 
• Handschuhen im Praktikum. Warum dies wichtig ist? 1. Personenschutz - Schut vor Chemikalienspritzern od. biologischen Gefahrstoffen 2. Probeschutz - Schut vor menschlichen Kontamination
• Titration von NaOH in Essigsäure (pKs = 4,75): Was ist der Halbäquivalenzpunkt und welcher pH-Wert wird bei der Titration der Essigsäure an diesem Punkt erreicht? Halbäquivalenzpunkt:  die Säure od. Base wurde genau zur Hälfte neutralisiert, die andere Hälfte liegt noch vor, man erhält also ein 1:1 Gemisch aus einer schwachen Säure & ihrem Anion.⇒ c[HAc] = c[Ac-] Um den HÄP ändert sich der pH-Wert kaum, denn es liegt ein Puffergemisch vor ⇒ pH = pKs =  4,75
• Geben Sie die allgemeinen Formeln: Standardabweichung, Standardfehler des Mittelwerts, Variationskoeffizient. Standardabweichung, σ = √Σnn=1(Xi – MW)2 ÷ √N-1 Standardfehler, SE = σ ÷ √N Variationskoeffizient, CV = 100 % • (σ ÷ MW)
• Bei der Untersuchung von Cadmium-Konzentrationen in Rinderleber werden Proben in 3 Fleisch Betrieben genommen & untersucht. a) Mit welchem statischen Test könnten Sie untersuchen, ob es zwischen den Betrieben signifikante Unterschiede gibt? b) Erläutern Sie kurz das Prinzip dieses statischen Verfahrens. a) Varianzanalyse (ANOVA) b) Verfahren: Nullhypothese: MW1 = MW2 = MW3 Mittelwert der Gruppen (MWi) & gesamtmittelwert (MWges) berechnen Streuung zwischen den Gruppen: "Quadratsumme zwischen den Gruppen Mittelwerten" (Q1) Streuung innerhalb den Gruppen: "Quadratsumme innerhalb den Gruppen Mittelwerten" (Q2) Quotientenbildung → F-Wert Berechnen  Unterscheide ⇒ F-Wert muss größer sein als der Tabellenwert für die aktuelle Zahl der Freiheitsgrade & die gewählte Irrstumswahrscheinlichkeiten.
• a) Erklären Sie den Begriff "Irrtumswahrscheinlichkeit" b) Geben Sie an, wie groß oder klein die Irrtumswahrscheinlichkeit sein muss oder darf, damit man von einem signifikanten Unterschied sprechen kann. Irrtumswahrscheinlichkeit: Wahrscheinlichkeit mit der diese Hypothese verworfen wird, obwohl die Hypothese rightig ist. Je kleiner, desto gesciherter die Aussage, dass es tätsachlich einen Unterschied gibt 0 < 5% Irrtumswahrscheinlichkeit: "Signifikanter Unterschied" ⇒ "P < 0,05"
• Eingängiges analytisches Verfahren, das systematisch Fehler insbesondere durch Matrixeffekte vermeidet, ist das Standardadditionsverfahren. Erläutern Sie das Vorgehen bei der Vermeidung dieses Verfahrens? Standardadditionsverfahren: Zu jeder Probe wird eine bestimmte Menge Analyt mehrmals hinzugefügt die Probe wird nach jeder Zugabe gemessen. Dabei wird der Zuwachs des Analytsignals bestimmt. Durch lineare Regression kann die Konzentration des Analyts in der ursprünglichen Probe berechnet werden. Möglichkeit zur Erstellung einer Kallibriergerade
• Was sind „Matrixeffekte“ und wodurch werden sie minimiert? Matrixeffekte:  die Summe der Störeffekte aller Komponenten, die in einer Probe vorkommen & die Messung des Zielanalyts beeinflussen.  können bei der Standardaddition die Analyse kaum verfälschen, da es jedes Mal in der gleichen Probe gemessen wird (& somit in der gleichen Matrix).
• Beschreiben Sie bitte kurz die wesentlichen Bestandteile einen Atomabsorptionsspektrometer. Atomabsorptionsspektrometer: Lichtquelle → Atomisierungseinheit → Monochromator → Detektor Lichtquelle erzeugt einen starken Lichtstrahl, der die für das Element charakterischtischem Wellenlängen enthält Bestandteile der zu untersuchenden Probe werden atomisiert, d.h. in einzelne, angeregte Atome überführt (Flamme, Graphitrohr, Hydride) Atome des Elements können das Licht im Strahlengang absorbieren also schwächen. Monochromator lässt nur Licht einer bestimmten Wellenlänge zum Detektor  Intensität des Lichsträhles wird gemessen. Ermittlung der Konzentration mit Hilfe des Lambert-Beer'schen Gesetzes.
• Wie lautet Lambert-Beer’sche Gesetz ? (Bitte die Formel angeben sowie die Benennung der einzelnen Parameter mit Einheiten) Lambert-Beer’sche Gesetz: E = ε • c • d E : Extinktion [ ] ε : Extinktionskoeffizient [z. B. ml/mg•cm | ml/mol•cm] c : Konzentration [z. B. mg/ml | mol/ml] d : Schichtdicke [z. B. cm]
• (Extinktion) Eine Transmission von 0,1 entspricht? Eine Transmission von 0,1 entspricht: Durchlässigkeit = 1/0,1 = 10%  Extinktion = Log 1/0,1 = 1 
• Sie wollen die Proteinkonzentration einer Probe mit Hilfe des sog. Bradford assays (blaue Farbreaktion) am Photometer bestimmen. Der lineare Messbereich des Gerätes liegt zwischen 0 und 8 mM. a) Welche Standard-Konzentrationen würden Sie im vorliegenden Fall für die Erstellung der Kalibrierkurve auswählen? Standard-Konzentrationen: 0mM, 2 mM, 4 mM, 6 mM, 8 mM
• Die Messung einer unbekannten Probe ergibt einen Extinktionswert, der höher ist als der Wert des höchsten Standards. Können Sie diesen Wert verwenden, um die Konzentration zu berechnen? Warum/ warum nicht? Was können Sie tun, um die wahre Konzentration dieser Probe zu bestimmen? Nein, da Eichgeraden nur in bestimmten Bereich linear sind & auch nur dort gültig Probe muss verdünnt & erneut gemessen werden
• Skizzieren Sie bitte den Aufbau einer Elektrophoreseapparatur. https://www.google.de/search?q=Gelelektrophorese&tbm=isch&tbs=rimg:CecrerAcIaPQIji0gllEM_1ff9PByI4s-eM1-Qr-FRzoE_1uVGiPzol8ncpbW2GTpwClIA0f20npOdPUKHUJrUf7_1fpioSCbSCWUQz99_10EfvrRNOm4pPSKhIJ8HIjiz54zX4RVkPkTo5LkkAqEglCv4VHOgT-5RHiNbXwinp26CoSCUaI_1OiXydylEXBIAIPL0SVMKhIJtbYZOnAKUgAR7U0U8tDqihoqEgnR_1bSek509QhHaRaN0X85aGSoSCYdQmtR_1v9-mESuSXdaTUdTb&tbo=u&sa=X&ved=0ahUKEwj8q7_1rPLVAhUBMBoKHX2EB9IQ9C8IHA&biw=1271&bih=596&dpr=2#imgrc=5yt6sBwho9AjaM:
• 1. In einem SDS-Acrylamidgel werden: - Proteingemische nach ihrer ____ getrennt - Proteingemische ausgefällt? - Proteingemische in einem ____ bewegt 2. Durch die Zugabe von Mercaptoethanol: - werden S-haltige Aminosäuren reduziert? - wird die Probe blau gefärbt? - werden ____ zerstört 3. Unter Denaturierung von Proteinen versteht man: - die Zerstörung der ___struktur. 4. Bei der SDS-PAGE dient das SDS dazu,... - Proteine zu denaturieren? - alle Proteine ____ zu laden - _____ zu zerstören 1. In einem SDS-Acrylamidgel werden: - Proteingemische nach ihrer Größe getrennt - Proteingemische ausgefällt? FALSCH - Proteingemische in einem elektrischen Feld bewegt 2. Durch die Zugabe von Mercaptoethanol:- werden S-haltige Aminosäuren reduziert? FALSCH - wird die Probe blau gefärbt? FALSCH- werden Schwefelbrücken zerstört 3. Unter Denaturierung von Proteinen versteht man: - die Zerstörung der Sekundärstruktur, Tertiärstruktur & Quartärstruktur  4. Bei der SDS-PAGE dient das SDS dazu,...- Proteine zu denaturieren? WAHR- alle Proteine negativ zu laden- Wasserstoffbrücken zu zerstören
• Wie kann man sich im Labor gegen giftige Chemikalien solche Substanzen schützen? Schutzkittel, Schutzbrille, Handschuhen 
• Um von der Extinktion einer unbekannten Probe auf ihre Konzentration zurückrechnen zu können, benötigen Sie eine Kalibrierfunktion. Wie wird eine Kalibrierkurve grundsätzlich erstellt? Kalibrierkurve: Wenn der molare Ektinktionskoeffizient unbekannt ist, muss eine Kalibrierkurze erstellt werden. Reihe von Standards bekannter Konzentrationen wird erstellt. Normalerweise durch Verdünnung einer Stammlösung Messung & Erstellung einer Eichgerade  Probe messen Konzentrationen unbekannter Proben können eingeordnert werden.
• Skizzieren Sie bitte den grundsätzlichen Aufbau eines Photometers. Photometers: Lichtquelle  —Monochromator→ Io —[Küvette]→ Ii  —Photozelle→ Detektor
• SDS-PAGE: Durch welche „Maßnahme“ (Zugabe welcher Substanz) wird eine Auftrennung nur nach der Größe ermöglicht? Warum? SDS-PAGE: Sodium-Dodecyl-Sulfat (SDS) = Anionische Detergent⇒ Denaturierungsmittel für Proteine ⇒ Überdeckung der Eigenladungen von Proteinen.⇒ Insgesamt negative Ladung
• Arbeitsschritte zur SDS-PAGE Gelelektrophorese Gelelektrophorese: Zusammenbau der Gelapparatur Gießen des Trenngels Gießen des Sammelgels Extraktion (Mörsern) der Probe Auftragen der Probe Anlegen einer Spannung Färben des Gels Fixieren des Gels
• Anzeige
• Die Proteine werden vor einer SDS-PAGE denaturiert. Welche Bindungen von Proteinen werden durch die folgenden Maßnahmen v.a. zerstört? - Zugabe von Mercaptoethanol - Zugabe von SDS - Kochen der Probe - Auf Eis stellen Zerstörung von Bindungstyp:  Zugabe von Mercaptoethanol = Disulfidbrücken Zugabe von SDS = Wasserstoffbrücken Kochen der Probe = Intramolekülare Bindungen (Ionen-Bindungen, Disulfidbrücken, Wasserstoff, Hydrophobe-Wechselwirkungen)  Auf Eis stellen =  Intramolekülare Bindungen
• SDS-PAGE: Wie kann mit Hilfe des molekularen Markers die Größe eines unbekannten Proteins bestimmt werden? Molekularen Markers: Lineare Beziehung zwischen dem logarithmus der Molekulargewichte & den Laufstrecken der Peptide Erstellen einer "Kalibrierfunktion" mit Hilfe des Markers Errechnen der Molekulargewichte durch ? der zurückgelegten Strecke
• Welchen pH-Wert (neutral, sauer, basisch) besitzen wässrige Lösungen folgender Salze? NaCl, (NH4)2SO4, Na2CO3, FeCl3 Wenn die Lösung nicht neutral reagiert, geben Sie eine Reaktionsgleichung an, die den pH-Wert erklärt. NaCl = Neutral (NH4)2SO4 = Neutral Na2CO3 = Basisch  Na2CO3 + H2O ↔ 2Na+ + HCO3- + OH- FeCl3 = Sauer  FeCl3 + 7H2O ↔ Fe(H2O)62+ + 3HCl- + H2O                         ↔ Fe(H2O)5+ + 3HCl- + H3O+
• Definieren Sie die Begriffe Präzision & Richtigkeit und erläutern Sie, wie diese Faktoren mit der Güte einer Messung im Zusammenhang stehen. Präzision: Maß für die Übereinstimmung zwischen unabhängigen Messergebnissen & der festen Bedingungen Messwert liegen nicht beinander müssen nicht richtig sein⇒ Messwiederholungen⇒ Streuungsmaße Richtigkeit: Übereinstimmung zwischen dem aus einem großen Datensatz erhaltenem Mittelwert & dem anerkannten Referenzwert. sagt nichts über die Streuung aus⇒ Verwendung eines Referenzverfahrens⇒ Herstellen einer Vergleichesprobe⇒ Standardaddition
• Beschreiben Sie kurz das Prinzip der SDS-PAGE Methode SDS-PAGE Methode: Auftrennen von Proteingemischen Protein wandern im Trennmedium in einem elektrischen Feld aufgrund ihre Ladung Durch SDS (Sodium-Dodecyl-Sulfat) einheitlich negative(-) Ladung→ Trennung erfolgt allein aufgrund der Proteingröße. 
• Warum wird der Probe bei dieser Methode SDS (Sodium-Dodecyl-Sulfat) zugesetzt. SDS (Sodium-Dodecyl-Sulfat): Denaturierung durch Zerstörung der Wasserstoffbrückenbindungen Bei Anlagerung der anionischen Detergenz, (überdeckt die Eigenladungen von Proteinen)sodass die Proteine eine konstante negative Ladungsverteilung aufweisen.⇒ Trennung erfolgt allein aufgrund der Proteingröße
• SDS-PAGE: Aus welchen 2 (getrennt gegossenen) Teilen besteht ein solches Gel? Beschreiben Sie kurz die Funktion der beiden Teile. SDS-PAGE: Gele: Diskontiuerlich Sammelgel-system  Sammelgel: Weite Poren → Fokussierung der aufzutrennenden Proben (Konzentrierung)  Trenngel: Enge Poren → Eigentliche Auftrennung nach Proteingröße Unterscheiden sich im Anteil an Polyacrylamid-Konz. 
• Warum kann mit Hilfe der Marker die ungefähre Größe eines Proteins bestimmt werden? Von oben nach unten abnehmende Proteingröße Lineare Beziehung zwischen dem Logarithmus der Molekulargewichte & der Wanderungstrecke der Peptide
• Erläutern und begründen Sie diesen Zusammenhang: pKs1 + pKs2 > 14, so reagiert das Anion basisch Das Ion wirkt als Base, Wenn pKS2 > pKB1             | pKB1 = 14 – pKS1 pKS2 > 14 – pKS1    | + pKS1 pKS1 + pKS2 > 14
• Bei der Untersuchung von Cadmium-Konzentrationen in Rinderleber werden Proben in 2 Fleisch verarbeitenden Betrieben genommen & untersucht. Mit welchem statistischen Test könnten Sie untersuchen, ob es zwischen den Betrieben signifikante Unterschiede gibt? Nennung des Namens genügt! Erläutern Sie kurz das Prinzip dieses statistischen Verfahrens statistischen Test: T-Test (Nur für den Vergleich von 2 Grupen geeignet.) Nullhypothese: Mittelwert1 = Mittelwert2 t-Wert ausrechnen ist t größer als der Tabellewert für die gewählte Irrtumswahrscheinlichkeit, wird die Nullhypothese abgeleht.
• Erläutern Sie kurz in eigenen Worten das Bohr’sche Atommodell Bohr’sche Atommodell: Atomehülle gliedert sich in "Schalen", die eine bestimmte Anzahl an Elektronen aufnehmen können. Der Kern besteht aus Protonen & Neutronen. Das Energieniveau der Eletronen auf verschiedene Schalen ist unterschiedlich. Absorption = Energiereichen Licht kann Elektronen auf äußere Schalen anheben   Emission = Ohne Energiezufuhr fallen angeregte Elektronen wieder auf ihren Grundzustand zurück & der aufgenommenen Energiebetrag wird frei.
• Nennen Sie drei Geräte, die im Praktikum verwendet wurden, für die das zutrifft und erklären Sie anhand des Bohr‘schen Atommodells deren Messprinzip (Stichworte) 1. Spektro-photometer: Schwächung der Intensität eines Lichtschtrahles durch eine Lösung durch Absorption. 2. Atom-Absorptions-Spektrometer (AAS) Schwächung der Intensität eines Lichtschtrahles durch Metalle im atomarem Zustand durch Absorption 3. Atom-Emission-Spektrometer (AES) Messung der Emission angeregter Atome OHNE Lichtquelle
• SDS-PAGE: Vor der Aufgabe auf das Gel haben sie Ihre Probe mit einem Puffer versetzt und gekocht. Der Gestank beruht auf Anwesenheit von Mercaptoethanol. Was passiert während des Kochens & warum ist zusätzlich das Mercaptoethanol nötig? Mercaptoethanol (Reduktionsmittel) dienen zur Denaturierung & Reduktion von Proteinen zesetzen Disulfidbrücken  ⇒ In der Folge wird das Protein nahezu vollständig denaturiert 
• Eine Lösung, die neben Wasser nur einen Fluoreszenzfarbstoff enthält, fluoresziert blau. a) Wo befinden sich das Maximum der Anregungs- und Emissionswellenlänge: b) Begründen Sie Ihre Entscheidungen Fluorimetrie: Emission: 430 – 480 nm (blau) Anregung: 300 – 350 nm (ultraviolett)  Begründung Emittiertes Licht ist energieärmer als absorbiertes Licht. (Stokes'sches Verschiebung) Rotverschiebung resultiert aus Energie Verlust während der Übergang der Elektronen zw. den Grundzustand & angeregte Zustand, die dazu führen dass die Wellenlange des Emissionslicht zunimmt.
• Eine Lösung eines Fluoreszenzfarbstoffs zeigt nach dem Verdünnen eine höhere Fluoreszenzintensität als vor dem Verdünnen. Wie nennt man dieses Phänomen und wodurch wird es hervorgerufen? Phänomen:  Eigen-Quenching:Das emittierte Licht wird in hoch konzentrierten Lösungen von anderen Probenmolekülen absorbiert, bevor dieses Licht den Detektor des Fluorimeters erreicht. Bildung von Dimeren:→ Verringerung der Konz. & der Intensität der Monomeren-Fluoreszenz
• Beschreiben Sie kurz das Prinzip einer chromatographischen Trennung und mindestens drei der Trennprinzipien, die dabei eine Rolle spielen können! Prinzip: Auftrennung eines Stoffgemisches durch unterschiedliche Verteilung seiner Einzelbestandteile zw. einer stationären & einer mobilen Phase erlaubt. Trennprinzipien: Adsorptionschromatographie Verteilungschromatographie Ionenaustauschchromatographie Siebwirkung Affinitätschromatographie Chirale Chromatographie
• Beschreiben Sie, was man unter überkritischen Fluiden versteht und weshalb diese sich im Vergleich zu „normalen“ Lösungsmitteln besonders gut zur Extraktion eignen Überkritischen Fluiden: Die Eigenschaften von Fluiden im überkritischen Aggregatzustand liegen zwischen denen von Gas & Flüssigkeit. Sie unterscheiden sich damit deutlich von der Eigenschaften unter Normalbedingung. z. B Überkritischen CO2 ist genauso dicht wie eine Flussigkeit aber hat dieselbe Viskosität wie ein Gas. Als Lösungsmitteln: Sie kombinieren das hohe Lösevermögen von Flüssigkeiten mit der niedrigen Viskosität ähnlich den Gasen. Am Ende der Reaktion kann das Solvens durch Reduzierung des Drucks einfach & vollständig (verdampfen) von den Produkten getrennt & anschließend rekomprimiert werden. z. B.  Entkoffeinierung von Tee & Kaffee mit überkritischem CO2
• Welche intermolekularen Wechselwirkungen müssen bei Kohlenwasserstoffen durch Erhitzen überwunden werden, damit diese in die Gasphase übergehen können? Van-der-Waals-Kräfte (Induzierten Dipolen)
• Wasser hat im Vergleich zu Kohlenwasserwasserstoffen einen anomal hohen Siedepunkt. Welche intermolekulare Bindungsart ist dafür verantwortlich? Skizzieren Sie derartige Bindungen zwischen Wassermolekülen. Anomal hohen Siedepunkt: Wasserstoffbindung
• Einige von Ihnen haben ihre Probe halbiert und eine Hälfte "auf Eis", die andere ohne Eis aufgearbeitet. Welche Unterschiede zwischen einer gekühlten und einer ungekühlten Probe könnten Sie evtl. auf einem SDS-PAGE Gel sehen und warum? Alle Schritte der Proteinreinigung sollten nach Möglichkeit gekühlt (4°C) erfolgen, um Aktivitätsverluste zu minimieren. Die gekühlte Probe zeigt eine schnellere Trennung als ungekühlte.

zurück  |  weiter 1 / 2