Biochemie (Fach) / Müller Ester Kap 38 Grundprizipien des Metabolismus (Lektion)
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Kapitel 38 Grundprinzipien des Metabolismus aus Müller Esterl Biochemie
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- Was sind anabole und was katabole Prozesse? Anabole Prozesse dienen dem Aufbau von Speichermolekülen und zellulären Baustoffen. (ATP wird verbraucht) Katabole Prozesse dienen der Energiegewinnung durch den Abbau von Nährstoffen und Speichermolekülen ...
- Was ist der intermediäre Stoffwechsel? Verknüpfungen zwischen anabolen und katabolen Prozessen, die eine effiziente und flexible Nutzung von chemischen Ressourcen erlauben.
- Was sind die vier Stufen der molekularen Komplexität? ... Polymere, z.B. Proteine, Polysaccharide, Lipide, Nucleinsäuren Monomere, z.B. Aminosäuren, Monosaccharide, Fettsäuren, Nukleotide Intermediate, z.B. alpha-Ketosäuren, Pyruvat, Acetyl-CoA "einfache" ...
- Was ist die Entropie? Wie lautet der zweite Hauptsatz ... Die Entropie ist der "Grad der Unordnung". Der zweite thermodynamische Hauptsatz besagt, dass die Entropie in einem isolierten System bei jedem Prozess zunehmen muss.
- Was ist der wichtigste, universell verwendbare biochemische ... ATP = Adenosintriphosphat ist der wichtigste Energieträger in der Biochemie. Er besteht aus einem Adeninrest, einer Riboseeinheit und drei Phosphatresten, von denen einer über eine Esterbindung an die ...
- Ungefähr wie viele ATP können bei der vollständigen ... Bis zu 30 Moleküle ATP können bei der vollständigen Metabolisierung von einem Molekül Glucose gebildet werden.
- Wann kann eine biochemische Reaktion spontan ablaufen? ... Eine biochemische Reaktion kann dann spontan ablaufen, wenn die Reaktion exergon ist, d.h. wenn bei der Reaktion Energie freigesetzt wird, d.h. wenn die Änderung der freien Energie deltaG°' negativ ...
- Wo im ATP steckt die Energie? Die Energie im ATP steckt in der Säureanhydridbindung zwischen den Phosphatresten. Bei der Hydrolyse der Phosphorsäureanhydridbindung wird ca. 35kJ/mol freigesetzt (deltaG°' = -35,2kJ/mol)
- Warum besitzt ATP eine große Hydrolyseenergie (deltaG°'= ... ATP hat aufgrund der 3 Phosphatreste eine hohe dichte negativer Ladungen. Bei neutralem pH trägt ATP 4 negative Ladungen. Die wechselseitige Abstoßung gleichsinniger Ladungen wird reduziert, wenn eine ...
- Zusatzfrage: Wie liegt ATP in seiner aktiven Form ... ATP liegt in der aktiven Form meist als Komplex mit Mg2+ oder Mn2+ vor. Durch die stabilisierende Wirkung des divalenten Kations liegt die Standardhydrolyseenergie bei physiologischen Magnesiumkonzentrationen ...
- Welche Faktoren tragen zum hohen Energiegehalt von ... Die elektrostatische Abstoßung der Phosphatreste Die Resonanzstabilisierung des bei der Spaltung gebildeten Produkts, dem Orthophsophat
- Zusatzfrage: Nennen Sie 3 Metabolite, die ein höheres ... Phosphoenolpyruvat Carbamoylphosphat Kreatininphosphat Diese 3 Metabolite können aufgrund ihres Übertragungspotenzials, das höher als das von ATP ist, ihre Phosphatgruppen auf ADP übertragen und ...
- Wie ist das Mengenverhältnis von ATP zu ADP und AMP ... Normalerweise ist ATP in einem enormen molaren Überschuss in der Zellen vorhanden. Der Quotient ATP / ADP+AMP beträgt ca. 500. Das heißt, die Energieladung der Zelle ist normalerweise hoch.
- Wie groß ist die Stabilität von ATP in Abwesenheit ... ATP ist in der Abwesenheit von Enzymen sehr stabil und hydrolisiert spontan nur sehr langsam. Es ist also trotz der starken exergonen und damit thermodynamisch begünstigten Hydrolyse seiner Phosphatgruppen ...
- Wie ändert sich die bei der Hydrolyse von ATP freigesetzte ... Unter physiolgischen Bedingugen (also in Anwesenheit von Mg2+) wird die freiwerdende Energie bei der Hydrolyse von 35,2kJ/mol auf 30,5kJ/mol herabgesetzt. Das liegt daran, das Mg2+ einen Komplex mit ATP ...
- Was ist die wichtigste Quelle von ATP in aeroben Organismen? ... Die oxidative Phosphorylierung.
- Wer ist der terminale Akzeptor der bei der oxidativen ... Sauerstoff
- Was passiert mit den Elektronen, die bei der oxidativen ... Die bei der Oxidation von Nährstoffen freiwerdenden Elektronen werden von Elektronenüberträgern wie NADH und FADH2 in eine Elektronentransportkette (=Atmungskette) in der inneren mitochondrialen Membran ...
- Wofür stehen NAD+ und FAD? Ist das die oxidierte ... NAD+ = Nicotinamid-adenin-dinucleotid --> oxidierte Form. Kann ein Hydridion (H- = 2 e- + H+) aufnehmen.Reaktive Gruppe: PyridinringWird aus Nicotinamid (Niacin) synthetisiert. FAD = Flavin-adenin-dinucleotid ...
- Was ist die Funktion von NAD+/NADH bzw. NADP+/NADPH? ... Beide sind Elektronenüberträger, wobei NAD+/NADH vorwiegend bei katabolen Prozessen als Cosubstrat von Dehydrogenasen fungiert, während NADP+/NADPH bei anabolen Prozessen als Cosubtrat von Reduktasen ...
- Wie unterscheidet sich der Isoalloxazinring des FADs ... Der Isoalloxazinring kann einzelne Elektronen aufnehmen und abgeben, wärend der Nicotinamidring die Elektronen nur im Doppelpack übertragen kann. Daher treten Flavoproteine bevorzugt bei Umschaltungen ...
- Wie ist die Stabilität der Elektronenüberträger ... Die Elektronen sind in Abwesenheit von Enzymen, genauso wie ATP, erstaunlich stabil. Sie reagieren spontan nur sehr langsam mit Sauerstoff.
- Welche Funktion hat CoA? Wofür steht die Abkürzung. ... CoA = Coenzym A CoA überträgt Acyl-Gruppen. (V.a. Acetyl-Gruppen)
- Welche Vorteile haben das FAD/FADH2 gegenüber dem ... Im Gegensatz zum Nicotinamidring von NAD+/NADH, der nur Elektronen im Doppelpack in Form von Hydridionen (H-) übertragen kann, kann der Isoalloxazinring von FAD/FADH2, der bei der Reduktion zwei Elektronen ...
- Woraus wird FAD synthetisiert und wie heißt das Intermediat, ... FAD wird aus Riboflavin synthetisiert. Das Intermediat heißt FMN (= Flavinmononukleotid = Riboflavin-5-Phosphat) Biosynthese: Riboflavin (+ Phosphatgruppe) --> FMN (+AMP) --> FAD FMN findet bei der ...
- Wofür wird NADP+/NADPH häufig vorwiegend verwendet? ... NADP+/NADPH fungiert vorwiegend bei anabolen Prozessen als Cosubstrat von Reduktasen. NADPH liefert fast ausschließlich Reduktionsäquivalente als Hydridionen für die reduktiven Biosynthesen. Eine ...
- Nennen Sie 3 Beispiele für Coenzyme und ihre Funktion. ... NAD+: Elektronenüberträger FAD: Elektronenüberträger Coenzym A (=CoA) : Acylgruppenüberträger, v.a. Acetylgruppen
- Erklären Sie wie die Acyl-/Acetylgruppenübertragung ... Acyl-/Acetylreste bilden reversibel eine kovalente Bindung mit der terminalen Thiolgruppe von CoA. Dabei entsteht Acyl/Acetyl-CoA mit einer reaktiven Thioesterbindung (= aktivierte Acyl-/Acetylgruppe) ...
- Wann spricht man von einer "aktivierten" Acylgruppe? ... aktivierte Acylgruppe = Acyl-CoA D.h. Eine aktivierte Acylgruppe ist ein Acyl, dass eine reversible kovalenten Bindung mit CoA eingegangen ist. Acyl-CoA hat ein hohes Gruppenübertragungspotenzial, d.h. ...
- Wie ist die kinetische Stabilität von Acyl-CoA in ... Acyl-CoA ist ähnlich wie ATP, NADH, NADPH, FADH2 ist auch Acyl-CoA in Abwesenheit von Enzymen kinetisch stabil. Dies ermöglicht den kontrollierten Fluss von Acylgruppen zwischen einzelnen Stoffwechselwegen. ...
- Was ist die gemeinsame strukturelle Komponente zwischen ... Gemeinsame strukturelle Komponente diese Überträgermoleküle ist das Adenosinphosphat.
- Zusatzfrage: Woraus wird das Coenzym A synthetisiert? ... CoA wird aus dem Vitamin Pantothenat synthetisiert. Pantothenat + Cystein + ATP --> CoA
- In welcher zentralen "Drehscheibe" konvergieren die ... Katabole Prozesse konvergieren letztendlich im Citratzyklus und in der oxidativen Phosphorylierung.
- Beschreiben sie kurz die vier Stufen den Katabolismus. ... Stufe: Zerlegung der Kohlenhydrate, Fette und Proteine in ihre GrundbausteineKH --> Zucker (zB Glucose), Fette --> Glycerin + FS, Proteine --> ASKein Energiegewinn in Stufe I Stufe: Konvertierung von ...
- Was sind die "Hauptbrennstoffe" des Metabolismus? Kohlenhydrate, Fette und Proteine
- Was sind die drei Haupttypen der Regulation des Metabolismus? ... Transkriptionelle Kontrolle: Die verfügbare Menge eines Enzyms wird über die Transkriptionsrate des zugrunde liegenden Gens reguliert. Zugehörige Substrate können die Transkriptionsrate und damit ...
- Welchen Einfluss hat die Substratverfügbarkeit auf ... Insulin induziert in vielen Zellen die Verlagerung (=Translokation) von Glucosetransportern des Typs GLUT4 aus cytoplasmatischen Vesikeln an die Zelloberfläche. Dadurch gelangt mehr Glucose in die Zelle, ...
- Wie können Adeninnucleotide in die Regulation des ... Viele Stoffwechselwege werden durch die relative Konzentration von Adenosinphosphaten kontrolliert, welche die Energieladung einer Zelle wiederspiegelt.Bei hoher Energieladung werden katabole (=ATP-erzeugende) ...
- Erklären Sie die Begriffe Schlüsselenzym und Kompartimentierung ... Schlüsselenzyme: Enzyme, die die Schlüsselreaktion eines Stoffwechselweges katalysieren. Sie sind die entscheidenden Ansatzpunkte für allosterische bzw kovalente Modifikation. Anabole und katabole ...
- Was ist die negative Rückkopplung? Beispiel? Bei der negativen Rückkopplung greift das Endprodukt eines Stoffwechselweges auf ein "frühes" Enzym desselben Stoffwechselweges zu und reguliert so dessen Aktivität. Es handelt sich hierbei um eine ...