Biologie der Zellen und Gewebe (Fach) / Proteinsortierung (Lektion)
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Proteinsortierung aus dbZusammenfassung
Diese Lektion wurde von lenah027 erstellt.
- Proteinsortierung in das ER zytosolischer Rezeptorkomplex(SRP) erkennt das Sortiersignal nach Freisetzung am Ribosom→Translationsstop SRP dockt am SRP Rezeptor in der ER Membran an→Translation wird fortgesetzt kotranslationale Translokation des Proteins in das ER Stop-Transfer-Signale sorgen für die Einbettuing in die Membran
- Proteinsortierung im ER und danach Anheftung von Zuckerresten (Glykolierung) generiert neue Sortierinformationen Golgi-Apparat arbeitet als Sortiermachine→nimmt Vesikel vom ER in EMpfang und sortiert Proteine in neue Vesikel für den Weitertransport Hüllproteine definieren verschiedene Vesikel und stehen über weitere Adapterproteine mit der Protein-Fracht in Kontakt
- Der Golgi als zentrale Sortierstation Nimmt Vesikel vom ER in Empfang sortiert diese durch Phosphorylierung von Oligosacchariden lysomaler Proteine entfernt Mannose, fügt GlcNAc, Gal und NANA an und sorgt für Sulfatisierug von Tyrosinen und Kohlenhydraten danach Transport zum Lysosom, Plasmamembran und Sekretionsvesikel insbesondere die enzymatische Veränderungen der Zuckerketten erlaubt die Generierung vielfältiger Sortiersignale
- Sortierung zum Lysosom Verdauungskompartiment mit niedrigem pH-Wert, welcher die Aktivität von sauren Hydrolasen ermöglicht saure Hydrolasen werden über ER, Golgi und Endosomen zum Lysosom transportiert Mannose6-Phosphat ist das entscheidende Signal, welches durch den M6P-Rezeptor erkannt wird und zu einer Sortierung über Clathrin-Vesikel führt
- Mitochondrialer Proteinimport Mitochondrien sind von zwei Membranen umgeben vier verschiedene Reaktionsräume entstehen dadurch Sortiermechanismen für jeden Reaktionsraum eine amino-terminale amphipatische Helix dirigiert Proteine in die mitochondriale Matrix TOM/TIM → Rezeptoren und Kanalproteine, bilden einen durchgehenden Komplex
- Import in die Matrix Sortiersignal: Andocken am Mitochondrium Membranpotential: zieht das positiv geladene Importsignal über die Membran ATP: beteiligte Chaperone benötigen ATP entfaltete Proteinkette: wird durch CHaperone stabilisiert
- Proteinsortierung im Peroxisom Peroxisomen sind von einer einzelnen Membran umgeben enthalten viwlw Entgiftungsenzyme(z.B. Katalase) die Analyse des peroxisomalen Imports erfolgt mittels Hefe-Genetik hierfür werden sogenannte pex-Mutanten verwendet aufgrund dieser Mutanten konnten Gene und deren Genprodukte identifiziert werden, die für die Biogenese von Peroxisomen notwendig ist zytosolischer Rezeptorerkennt Sortierungssingal und dirigiert Proteine zu den Peroxisomen, Import erfolgt wohl in gefalteter Form durch noch genau zu identifizierenden Poren
- Zellkern Proteine gelangen über Kernporen in den Nukleus freie Diffusion bis ca. 5000 Dalton, Proteine gelangen durch aktiven, gerichteten Transport in den Zellkern Importsignal wird hier vom Kernimportrezeptort erkannt diese Erkennung erfolgt bereits im Cytoplasma die kleine GTPase Ran reguliert die Affinität des Importrezeptors für sein Cargo wichtig ist, dass sich der Nukleotidzustand von Ran im Cytoplasma und im Nukleus unterscheidet