Zellbiologie (Fach) / Einführung/Chemie1/Chemie 2 (Lektion)

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• Stereoisomerie Vier unterschiedliche Bindungspartner:zwei unterschiedliche räumliche Konfigurationen möglich!Gleiche Summenformel - spiegelbildlich, Stereoisomere zentrales, asymmetrisches C-Atom zwei Stereoisomere pro asymmetrischem C-Atom eine Verbindung mit n asymmetrischen C-Atomen hat 2n mögliche Stereoisomere!Bsp: L-Alanin & D-Alanin - [in Proteinen!] Glucose hat 4 asymmetrische C-Atome 24 also 16 mögliche Stereoisomere!
• Proteine Proteine sind die eigentlichen "Arbeitstiere" der Zelle. Beispiele: Enzyme, Strukturproteine,Regulatoren der Genexpression Proteine bestehen aus 20 Aminosäuren (= proteinogene AS, codogene AS) alle enthalten: 1 Aminogruppe 1 Carboxylgruppe
• Aminosäuren - Reste kann sehr unterschiedlich sein hydrophob - A, L, I, V, M, C, W, F, Phydrophil - D, E, K, R, Hgroß - W, Rklein - G, A, Ssauer - D, Ebasisch - K, R, Haromatisch - W, F, Ypolar - S, T, Y, N, Q
• Die 20 codogenen Aminosäuren - sauer Asparaginsäure - aspartic acid - Asp - D Glutaminsäure - glutamic acid - Glu - E
• Die 20 codogenen Aminosäuren - basisch Histidin - histidine - His - H Lysin - lysine - Lys - K Arginin - arginine - Arg - R
• Die 20 codogenen Aminosäuren - ungeladen polar Glycin - glycine - Gly - G Serin - serine - Ser - S Threonin - threonine - Thr - T Cystein - cysteine - Cys - C Tyrosin - tyrosine - Tyr - Y Asparagin - asparagine - Asn - N
• Die 20 codogenen Aminosäuren - unpolar Alanin - alanine - Ala - A Valin - valine - Val - V Leucin - leucine - Leu - L Isoleucin - isoleucine - Ile - I Prolin - proline - Pro - P Methionin - methionine - Met - M Phenylalanin - phenylalanine - Phe - F Tryptophan - tryptophane - Trp - W Glutamin - glutamine - Gln - Q
• Essentielle Aminosäuren L-F-W-M-I-K-V-T (Leider fehlen wichtige Moleküle im Körper vieler Tiere)
• Cystin Cystein besitzt eine Thiolgruppe –SH, die sehr leicht mit einer zweiten Thiolgruppe zu einem Disulfid, dem Cystin reagiert
• Verknüpfung von Aminosäuren = Kondensationsreaktion H2O wird abgespalten Peptidbindung = Die Peptidbindung liegt in einer Ebene, sie hat partiellen Doppelbindungscharakter. Freie Drehbarkeit ist nur um die Ca-Atome möglich! Partialladungen an O und H Durch diese Verknüpfungen entstehen:• Peptide• Polypeptide - Proteine
• Struktur von Proteinen Primärstruktur Sequenz (Abfolge) der Aminosäuren eines Proteins Sekundärstruktur Faltung einer Polypeptidkette Tertiärstruktur Faltung in komplexe, dreidimensionale Strukturen Quartärstruktur Organisation mehrerer Proteine in einem Komplex höherer Ordnung
• Es gibt zwei besonders wichtige Sekundärstrukturen a-Helix: Das O-Atom der Carbonylgruppe (Carbonylsauerstoff) in der Polypeptidkette geht eine H-Brückenbindung mit dem H der Amidgruppe (Amidproton) der 4. folgenden Aminosäure ein (daher: 3.6 AS pro Drehung). β-Faltblatt: H-Brücken verlaufen zwischen zwei benachbarten Polypeptidketten.
• a-Helix Das Rückgrat der Helix beschreibt eine schraubige Windung (rechtshändige Spirale). Die Geometrie der Helix ist durch H-Brücken stark stabilisiert. Die Seitenketten zeigen vom Zylinder nach außen. Sequenz = AGSTLIVNQRHAK Drei Darstellungsweisen:1.Ribbon-Diagramm2.Sticks3.raumfüllend
• beta-Faltblatt im zick-zack verlaufende Kette mind. 2 derartige Ketten liegen nebeneinander und zwischen ihnen verlaufen H-Brücken die Reste ragen aus der dadurch gebildeten Ebene nach oben und unten
• Tertiärstrukturen von Proteinen In Proteinen kommen häufig mehrere Helices und Faltblätter vor.
• Membranproteine Transmembranhelices verankern Proteine in Membranen Mehrere a-Helices können sich zusammenlagern und Kanalproteine bildenhydrophobe Außenseite (eingebettet in die Membran)hydrophiles Zentrum
• amphipatische Helix a-Helix Ist eine Seite einer a-Helix hydrophil, die andere hydrophob, so spricht man von einer amphipatischen Helix.
• Kohlenhydrate - Vorkommen & Chemische Charakteristik Vorkommen an Proteinen: Glycoproteine als Teil von Nucleinsäuren an Lipiden: Glycolipide [Blutgruppenantigene] alleine: (Poly-) Saccharide [Speicherstoffe; pflanzliche Zellwände, Stoffwechsel-Intermediate] Chemische Charakteristik Oxidationsprodukte mehrwertiger Alkohole 1 Aldehydgruppe ("Aldosen") oder 1 Ketogruppe ("Ketosen") mind. 1 Alkoholgruppe ("Polyalkohole") bei 5 oder 6 C-Atomen (Pentosen vs. Hexosen) Ringschluss möglich
• Vielfalt der Moleküldarstellungen Fischer-Darstellung Haworth-Darstellung Sessel-Darstellung stereochemische Darstellung
• Verknüpfung von Einzelzuckern über "glycosidische Bindungen"
• Lactose Galactose + Glucose β-1,4-glycosidische Bindung
• Sucrose Glucose + Fructose α,β-1,2-glycosidische Bindung
• Verknüpfung von Zuckern mit anderen Biomolekülen Glycoproteine Proteoglycane
• Glycoproteine / Proteoglycane = Proteine mit kovalent gebundenen Zuckern Vorkommen: Membranproteine - Zellaußenseite, Proteine im Blutserum Funktion: Erhöhung der Löslichkeit von Proteinen Stabilisierung spezifischer Proteinfaltung Entstehung: Lumen des ER und vor allem des Golgi Apparates
• Glycoproteine / Proteoglycane - Bindung im Protein O-Glycosylierung verknüpft mit O in der Seitenkette des Serins oder Threonins; in speziellen Fällen mit einer OH-Gruppe hydroxylierten Lysins (kurze aber sehr variable Zuckerketten) N-Glycosylierung verknüpft mit N des Asparagins (längere Zuckerketten)
• Glycolipide = Lipide mit kovalent gebundenen Zuckern Vorkommen: Zellmembran - an der Zellaußenseite Funktion:größerer hydrophiler Anteil erhöht die Löslichkeit von Lipidenbestimmte Glycolipide bewirken negative Nettoladung an der Zelloberfläche
• Makromoleküle Aufbau zellulärer Strukturen aus Makromolekülen. Makromoleküle sind meist lineare Polymere. Deren Bausteine (Monomere) sind kleine, wasserlösliche organische Moleküle.Bsp: Proteine, Nucleinsäuren, Polysaccharide Funktion: Informationsträger – Speicherung – Struktur Die Makromoleküle bauen ihrerseits supramolekulare Strukturen auf, die meistens nicht kovalent verknüpft sind.
• Synthese von Makromolekülen Schrittweise Polymerisation durch Addition von Monomeren 1. Schritt: Aktivierung der Monomere Addition unter Abspaltung eines Wassermoleküls (= Kondensationsreaktion) Die notwendige Energie wird durch Spaltung von ATP oder anderer energiereicher Verbindungen erzeugt. Makromoleküle besitzen meist Direktionalität (2 unterschiedliche Enden!)
• Regulation der Assembly makromolekularer Strukturen regulierte Synthese der Untereinheiten [z.B. Mikrotubuli] regulierter Abbau der Bausteine [z. B. Spectrin-Zytoskelett] Kontrolle eines geschwindigkeitsbestimmenden Schrittes der Assembly [z.B. Mikrotubuli-Organisationszentren] Kovalente Modifikation der Untereinheiten [z.B. Protein-Phosphorylierung, -Acetylierung, -Glycosylierung, -Farnosylierung,...] Aktivität akzessorischer Proteine [z.B. Chaperone, Scaffolding Proteine]

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