Biologie (Fach) / Biochemie (Lektion)

SS 2015

Diese Lektion wurde von Steph2306 erstellt.

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• Elektrophorese wanderung geladener Teilchen im elektrischen Feld
• ATP Strukturformel http://www.chemieunterricht.de/dc2/katalyse/images/bclm_2.jpg
• Chemische Bindungen - kovalente Bindingen (zwischen 2 Nichtmetallen --> teilen sich 1 oder mehrer freie elektonenpaare)starke Bindung - Wasserstoffbrückenbindung (Voraussetzung ist HDonor und H-Akzeptor)schwache Bindung - Van-der-Waals-Kräfte (zb. Dipol-Dipol-wechselwirkung; zwischen Dipol und induzierten Dipol; zwischen zwei induzierten Dipolen )schwache Bindung -hydrophobe Wechselwirkung (Grundlage dafür ist Entropie)durch Zusammenlagerung unpolarer Stoffe nimmt Entropie zu
• Thermodynamik Hauptsätze 1. Haupzsatz: Die innere Energie eines abgeschlossenen Systems ist konstant. 2.Hauptsatz: Spontane Prozesse im abgeschlossenen System gehen mit einer Zunahme der Entropie einher.
• Thermodynamik im offnen System: Reaktionsenthalpie entwickelte oder verbrauchte Wärmemenge bei einer chemischen Reaktion
• freie Ethalpie/Gibb`s Energie - vereint Reaktionsenthalpie und Entropie - dadurch kann die Freiwilligkeit einer Reaktion bestimmt werden
• Aminosären-Grundstruktur - besitzen Carboxyl- und Aminogruppe am C(alpha) - Rest R bestimmt Struktur und chemische Eigenschaften
• Chiralität Molekül ist chiral, wenn es keine Drehspiegelachse besitzt
• Enantiomere 2 Moleküle, die sich wie Bild und Spiegelbild verhalten
• Konstitutionsisomerie unterschiedliche Abfolge der Atome und Bindungen
• Konformationsisomerie unterschiedliche räumliche Struktur durch Drehun um C-C-Einfachbindung
• Diastereomerie alle Stereoisomere,die keine Enantiomere sind
• Aminosären Seitenketten -unpolare,aliphatische SK: schlecht wassserlöslich,wichtig für Proteinfaltung - aromatische SK: groß und sperrig: wichtig für Proteinfaltung -polare,hydrophile SK: H-Brückenbildung für mehr Stabilität,Cystein bildet Disulfidbrücken -geladenen SK: wichtig für enzymatische Reaktionen
• AS sind Zwitterionen haben 2 oder mehrere funktionelle Gruppen,davon ist eine positiv und die andere negativ geladen --> insgesamt eletrisch neutral
• AS sind Ampholyte können als Base und Säure reagieren
• Struktur von Proteinen - Primärstruktur: Reihenfolfe der AS im Protein, festlegung vom n-terminalen Ende zum c terminalen Ende  -Sekundärstruktur: Anordnung der benachbarten AS im 3-dimensionalen Raum , alpha Helix und beta-Faltblatt (parallel,antiparallel) -Tertiärstruktur: räumliche Anordnung der Sekundärstruktur (der gesamten Polypeptidkette) -Quartärstruktur: räumliche Anordnung mehrerer Polypeptidketten,die sich verbinden wollen
• Kollagen - fertige Proteine entstehen durch posttranslationale Modifikation - Kollagen wrd als Praeprokollagen gebildet - in ER und Golgiapparat modifiziert Struktur: 3 linksgängige Helices bilden eine rechtsgängige Trippelhelix
• Hämoglobin -Tetramer aus 2 identischen Dimeren - Prosthetische Gruppe: Häm - kann 4 Sauerstoffmoleküle binden - Hämoglobin ist kooperativ - ursache ist Allosterie-effekt: Bindung eines Liganden beeinflusst Bindung eines anderen Liganden - Sauerstoffbindung verursacht Strukturänderung
• Proteinisolierung Ziel ist es die Proteine im Organismus zu identifizieren und in ihrer unktion zu beschreiben Problem: Proteine mit anderen chemischen Stoffen vermischt Schritt 1: Zerstörung der Zelle und Dreifach-zentrifugation 2.Schritt: Isolierung der Proteine (nach Größe,Lößlichkeit,Ladung,Bindungsaffinität) - Dialyse (Größe) --> größere Moleküle gelangen nicht durch die Membran - Gelfiltrationschromotographie (Größe) - Ionenaustauschchromotographie (Ladung) - Affinitätschromotographie 
• Protein Nachweis --> Isoelektrische Fokussierung - nutzt isoelektrischen Punkt der Proteine aus (= ph-wert, bei dem Molekül elektrisch neutral ist) --> molekül wandert nicht mehr im elektrischen feld - im elektrophorese-gel wird deshalb ein ph-gradient angelegt udn die Proteine wandern zu ihrem speziellen isoelektrischen Punkt
• Proteinnachweis-->Western Blot - zunächst SDS-PAGE, dann NAchweis einzelner Proteine durch Antikörper - dafür Abdruck der SDS-membran ötig - primärer Antikörper bindet an Protein -  Sekundärer Antikörper bindet an primären Antikörper--> Farbreaktion
• Edman-Sequenzierung auch edman-Abbau - schrittweiser Abbau AS für AS -immer ausgehend vom n-Terminus - besteht aus 3 Schritten: Kupplung,Spaltung,Konvertierung
• Arten der Katalyse - Säure-base Katalyse - metallionenkatalyse - Katalyse durch nachbargruppen und Orientierungseffekte (Enzym poitioniert reaktanden so dass reaktion abläuft) - Katalyse durch Stabilisierung des Übergangszustandes (enzym bindet Übergangszustand, nicht Substrat/produkt) - Kovalente Katalyse (Enzym ist Reaktionspartner, Ausbildung einer kovalenten Bindung)
• Trypsin - Protease (Serinprotease)-spaltet Protein nach Lysin oder Arigin - akives zentrum mit katalytischer Triode aus Serin,Histidin und Aspartat - Substrat durch Aspartat-rest 189 verankert
• Enzymkinetik allgemein: reaktionsgeschwindigkeit ist die zeitliche Änderung der Konzentartion - in Enzymkinetik geschwindigkeit einer enzymatischen reaktion-Enzym wird kinetisch durch geschwindigkeit charakterisiert - Wie wird Geschwindigkeit ermittelt? durch variation der Substratkonzentration --> Problem S ändert sich --> Messung von V (null) .Annahme S ist konstant
• Homotroper Effekt (Regulation enzymkinetik) -analog zu allosterischen effekt bei Hämoglobin - Substrat löst Konformationsänderung im Enzym bzw. in  anderen aktiven Zentren aus
• Heterotroper Effekt (Regulation enzymkinetik) Effektor bindet an regulatorischen Zentrum und löst Konformationsänderung aus
• Irreversible Inhibitoren binden meist kovalent an aktives zentrum und lösen sich nur sehr langsam oder gar nicht
• reversible Inhibitoren gehen keine kovalenten Bindungen ein disssoziieren wieder vom enzym ab 2 Formen: kompetitive und nichtkompetitive Inhibitoren plus unkompetitive Inhibitoren
• kompetitive Inhibitoren Inhibitor dem Substrat sehr ähnlich -->konkurriert mit Substrat um gleiche Bindungsstelle durch hohe Substratkonzentration kann Inhibierung aufgehoben werden Ausprägung abhängig von dem verhältnis der Konzentration zwischen Substrat und Inhibitor
• nichtkompetitive Inhibitoren Inhibitor bindet an anderer Stelle im aktiven zentrum - bei enzymen mit mehr als einem Substrat Blockieren eine Bindungsstelle - dadurch V(max)verringert
• Eergielieferanten für Stoffwechselprozesse wichtig sind Elektronen Überträger NAD(plus)/NADH = Nicotinamidadenindinucleotid bei katabolen Prozessen NADP(plus)/NADPH bei anabolen Prozesen  FAD/FADH(tiefgestellte 2) = Flavinadenindinucleotid
• Gluconeogenese - keine einfache Umkehr der Glykolyse - ort: erste Reaktion in Mitochondrien,letzte reaktion im ER, alle dazwischen im Cytosol - Ausgangstoff: Pyruvat
• Pentosephosphatweg - gewinnung verschiedener biochemischer Bausteine  NADPH für Biosynthesen, Ribose-5-phosphat für Nucleotid-Synthesen, Glycerinaldehyd-3-phosphat und Fructose-5-phosphat z.b. für quereinstieg in die Glykolyse - besteht aus 2 Phasen :oxidativer und nichtoxidativer Phase - Ort. Cytosol -nichtoxidativer weg wird zugeschalten,wenn mehr NADPH benötigt wird als Robose-5-phosphat -zunächst erfolgt Umwandlung überschüssiger Ribulose-5-phosphat
• Glykogenstoffwechsel Glykogen ist Speicherform der Glykose in tierischen Organismen - Glykogen besteht aus alpha-1,4-glkosidisch verknüpften Glucosemolekülen - eta alle 10 Moleküle einer alpha-1,6-glykosidischen verzweigung
• Citratzyklus -"Drehscheibe des Metabolismus" (liefert Energieäquivalente, katabole Funktion durch Pyruvat-Abbau, anabole Funktion durch bereitstellung von biochemischen Molekülen), - durch Import und export von Biomolekülen gekennzeichnet Ort: mitochondriale Matrix Ausgangstoff: Acetyl-CoA in sich geschlossener Zyklus mit 8 (9) Einzelreaktionen - zubächst muss Pyruvat in Acetyl-CoA umgewandelt werden - Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex wandelt Pyruvat in Acetyl-CoA um  - PDH-Komplex ist Multienzymkomplex - 3 enzyme an Umwandlung beteiligt:  Dehydrogenase, Dehydrolipoyl, Dihydrolipoyl-Dehydrogenase - Energielieferant ( 3 NADH, 1 FADHtiefgestellte 2, 1 GTP, außerdem 2 CO2)
• oxidative Phosporilierung - täglicher Bedarf an ATP sehr hoch - durch Glykolyse und Citratzyklus wird nur geringe Menge an ATP gewonnen - in der oxidativen Phosphoyilierung werden energiereiche Zwischenspeicher NADH und FADHtiefgestellte2 für ATP-Synthese genutzt - Ort: mitochondriale Matrix - Problem: cytosolisches NADH muss in die mitochondriale Matrix - Marlat-Aspartat Shuttle (transportiert NADH in die Matrix) - Oxalacetat wird zu malat reduziert und über Antiporter in Matrix gebracht - dabei werden die Elektronen von NADH transportiert - zweiter Antiporter mit Glutamat und Aspartat benötigt um Ausgangsbedingungen wieder herzustellen - Komplex I mit Cofaktor FMN sowie 8 verschiedene eisen-Schwefel-zentren - NADH übeträgt Elektronen auf FMN - Elektronen werden über Eisen-Scwefel-zentren weitergeleitet - Ubichinon (Q) nimmt Elektronen auf - insgesamt werden 4 Protonen gepumpt - Komplex II trägt FAD als prosthetische Gruppe - FAD wird im Citratzyklus zu FADHtiefgestellte2 reduziert - auch hier werden Elektronen über Eisen-Schwefel-zentren weitergeleitet - Ubichinon transportiert Elektronen zu Komplex III - Komplex III besitzt Rieske-Protein mit FEtiefgestellte2-Stiefgestellte2-zentrum als Untereinheit - Außerdem Cytochrom b und Cytochromtiefgestellte1 (Cytochrom b mit 2 Häm-zentren und 2 Ubichon-Bindungsstellen, Cytochrom ctiefgestellte1 mit Häm-zentrum nahe dem Fetiefgestellte2-Stiefgestellte2-zentrum 1.halbzyklus: Ubihydrocchinon überträgt Eletron auf Cytochrom c und eines auf Ubichinon-Molekül 2.halbzyklus: zweites Ubihydrocchinon überträgt wie im 1.Halbzyklus seine Elektronen netto: ein ubihydrocchinon überträgt 2 elektronen auf Cytochrom c Cytochrom c transportiert Elektronen zu Komplex IV insgesamt werden 2 Protoen gepumpt Komplex IV mit 3 großen Untereinheiten (insgesamt 13) UE1 mit binucleären zentrum (Häm und CU) 4 Cytochrom-c-Moleküle übertragen Elektronen auf CUtiefgestelltesA-Zentrum Elektronen werden zum binucleären Zentrum weitergeleitet dort findet reduktion von Sauerstoff zu Wasser statt durch Protonengradienten ist chemiosomatisches potenzial entstanden duch Rückfluss der Protonen entsteht protonenmotorische kraft,die für ATP-Synthese genutzt werden kann Komplex IV (ATP-Synthase) besteht aus 2 Segmenten: Ftiefgestellte1-Segment ragt in Matrixraum hinein, FtiefgestelltesQ-Segment ist in Membran verankert - fließen Protonen an c-Ring vorbei lößt dies Drehbewegung aus  - C-Ring und gammadeltaumgefrehte 3-Untereinheiten bilden Rotor Stator: a,b und OSCP -in beta-Untereinheiten wird ATP synthetisiert  -Drehbewegung bewirkt "Herausdrücken" der synthetisierten ATP-Moleküle ATP muss mitchondrium verlassen können ATP/ADP-Translokase sorgt für den Transport der Nucleotide
• Aminosäure Abbau -Hauptorgan des Abbaus_ leber - Abbau der meisten As beginnt mit Entfernung der Aminogruppe -Glutamat ist Haupttransporteur der Aminogruppe zum Harnstoffzyklus - Glutamin wird oxidativ desaminiert -problem: Ammonium kann leicht zu Ammoniak werden,welches hochtoxisch ist -leber entsorgt Ammonium über Harnstoffzyklus - beim AS Abbau entstehen 7 Moleküle  - alle sind direkt oder indirekt am Citrat-Zyklus beteiligt
• DNA-Aufbau -DNA besteht aus langer unverzweigter kette von Desoxyribunucleotiden - ein Nucleotid besteht aus Base,Desoxyribose und Phoshatrest - Nucleotide über Phosphodiesterbindung verknüpft - per Definiton: Direktionalität der Kette vom 5` zum 3`-Ende - zwei Ketten lagern sich antiparallel zu Doppelhelix zusammen - basenpaarung: immer Adenin mit Thymin und Guanin mit Cytosin - hoher GC-Anteil sorgt für mehr Stabilität durch zusätzliche Wasserstoff-brücken-Bindung - durch Asymmetrie der Basenpaare entstehen Furchen - DNA kann in verschiednen Formen auftreten - DNA windet sich um Histone, wodurch Nucleosomen entstehen - Nucleosomen lagern sich zu Chromatinfasern zusammen - Chromatinfasern sind in Schleifen angeordnet, die wiederum in Schlaufen zusammengelagert sind - die Chromainschlaufen bilden das Chromosom
• Replikation Replikation ist semi-konservativ - Öffnung der Doppelhelix durch DnaA -Stabilisierung durch SSB-Proteine - helikase treibt Öffnung der Doppehelix voran - DNA-Stränge bilden Replikationsgabel - unächst wird RNA-Primer synthetisiert - DNA Polymerase verlängert das Primer und somit den Tochterstrang - DNA-Polymerase I ersetzt RNA-Nucleotide durch DNA-Nucleotide - DNA-Ligase verbindet Fragmente miteinander -problem: 5`-Ende ist verkürzt - Telomerase verlängert das 3`-Ende des Matrizenstranges - Primase kann erneut ansetzen und RNA bilden - DNA-Polymerase snthetisiert den Tochterstrang nun komplett
• Transkription hat 3 Phasen: Initiation, Elongation, Termination -es entstehen 3 Hauptarten von RNA: messenger RNA (mRNA), Ribosomale RNA (rRNA) und Transfer RNS (tRNA) - Enzyme sind RNA-Polymerasen - Transkription startet am Promotor (Promotor mit Consensussequenzen ausgestattet) - in Initiationsphase bindet RNA-Polymerase am Promotor (bei Eukaryoten binden speziele Proteine an Consenussequenzen und bilden Plattform für RNA-Polymerase) - RNA Polymerase setzt am kompletten DNA- Doppelstrang an (Liest vom Promotor aus in 3`-5`-Richtung, synthetisiert Transkript in 5`-3`-Richtung) - DNA-gegenstrang entspricht synthetisierten RNA-Strang und wird als codierender Strang bezeichnet - RNA-Polymerase windet Doppelstrang auf - Initiation endet nach verknüpfung von 12 Nucleotiden - in Elongationsphase schiebt sich RNA-Polymerase vorwärts und knüpft dabei weitere Bindungen zwischen Nucleotiden - Transkription läuft weiter bis zu einem STOPP-Signal - bei Prokaryoten GC-reiche Segmente gefolgt von einem Poly(U)-Abschnitt - Selbstassoziation der GC-reichen Segmente lässt Enzym vom Strang katapultieren - Eukaryotische mRNA wird verändert -während Transkription erhält 5`-Ende eine Kappe (5`-5`-triphosphatbindung mit GTP, Methylierung von Guanin und den letzten beiden Robose-Zuckern) - nach Polyadenylierungssignal wird 3`-ende abgeschnitten - Poly (A)-Polymerase fügt Poly (A)-Schanz an - Prä-mRNA enthält intervenierende Sequenzen oder Introns  - diese Bereiche werden durch Spleißen entfernt - gleichzeitig werden übrige Bereiche (Exons)verbunden - Spleißen findet am Spleißosom statt (besteht aus snRNPs und Proteinen) - u1 und u2 lagern sich an und interagieren - u1 und u4 verlassen Komplex - Adenosylrest an Verzweigungsstelle beginnt Angriff auf Donorstelle - Lassoähnliche Struktur entsteht - Intron wird freigesetzt und Exon 1 und 2 werden verbunden - rRNA wird als Vorläufermolekül synthetisiert - tRNA wird als prä-tRNA synthetisiert - RNase P und RNase schneiden tRNA aus - tRNA wird posttranskriptional verlängert und modifiziert

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