Zellbiologie der Tiere (Fach) / Mikrofilamente (Lektion)

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  • Mikrofilamente findet man im Cytoplasma fast aller eukaryotischer Zellen in großen Mengen von den primitivsten Eukaryoten bis zu den Menschen haben alle Mikrofilamente die gleiche molekulare Organsiation sie selbst sind hochdynamische Strukturen, die an vielfältigen Bewegungsvorgängen  beteiligt sind: Cytokinese, Muskelbewegung, Plasmaströmung, Phagocytose
  • Aufbau Mikrofilamente Grundlage ist ein Protein namens Actin: kleines, globuläres Protein, 4-5nm ∅ es gibt mehrere sehr ähnliche Isoformen des Actins ca.42kDa = ca. 375 AS lang viele Actin Untereinheiten (Monomere, G-Actin) polymersieren zu langen fadenförmigen Aggregaten (F-Actin) es gibt eine Reihe Actin-bindender Proteine, die die Eigenschaften des Actins beeinflussen mit ATP polymerisieren Actinmonomere zu biegsamen spiraligen Filamenten
  • Polymerisation von Actin G (globuläres, Monomer) Actin ↔F (filamentöses, Polymer) Actin  monomeres G-Actin (bevor Actinmonomer in Filament aufgenommen wird bindet es an ATP(langsam)) ↔1. Bildung eines polymerization nucleus(Actin wirkt als ATPase, nach EInbau Hydrolyse von ADP)↔Elognation(Addition von Monomeren an beiden Enden der Nuclei) Actin Monomere g-Actin→Actin Trimere nuclei (polimerisation assembly)→Mikrofilamente F-Actin→Depolymerisation disassembly→Actin Monomere G-Actin
  • Anordnung der Monomere im Filament ist immer gleich Polarität des Filaments mit zwei unterschiedlichen Enden! das Wachstum ist an diesen Enden unterschiedlich schnell! +Ende:schneller Aufbau, -Ende langsamer Abbau
  • ATP und Kinetik der Polymerisation kurz nach der Polimerisation wird ATP zu ADP hydrolysiert (Pi dissoziiert langsam) unterhalb einer Mindestkonzentration an freiem G-Actin stoppt die Polimerisation= kritische Konzentration (höher für ADP-Actin!)
  • Actin: Polymerisation Myosin Köpfchen binden in nur eine Richtung (+Ende) an F-Actin ⇒arrowhead Komplexe⇒Visualisierung der Filament Polarität: "pointed end-barbed end" arrow head Komplexe wirken als Polymerisations nuclei⇒ pointed end= slow growing end, barbed end= fast growing end
  • Drogen die auf Actin wirken Cytochalasin D/ Phalloidin Cytochalasin D:Alkaloid isoliert aus dem Pilz Zygosporium mansonii bindet an das barbed (+) end von Actin Filamenten ⇒induziert Filament Depolimerisation (Zellfortsätze aus Actin lösen sich auf) Phalloidin: Toxin aus dem giftigen Pilz bindet entlang von Actin Filamenten ⇒verhindert Filament disassembly
  • Actin bindende Proteine regulieren die Organisation von Actin auf unterschiedliche Weise nach der Primärsequenz kann man heute >48 unterschiedliche Klassen-Actin bindender Proteine unterscheiden es bewährt sich eine Einteilung der Proteine nach ihrer grundlegenden Funktion:
  • Arten verschiedener Actin-bindender Proteine G-Actin Motorproteine: Kinesine, Myosine, Dyneine G-Actin Monomer stabilisierende Proteine: binden an Actinmonomere mit gebundenem ATP und verhindern Polymerisation G-Actin seitlich bindende Proteine F-Actin Filament schneidende Proteine F-Actin Filament bündelnde Proteine  F-Actin Capping Proteine: steuern Länge der Actinfilamente⇒binden an Ende eines Filaments und beseten Kappe zur Regulierung von De-/Polymerisation F-Actin Netzwerk stabilisierende Proteine: besitzt Bindungsstelle für Actin kann FIlamente miteinander verknüpfen F-Actin Membranverankernde Proteine: Actinfilamente verbinden sich indirekt über periphere Membranproteine mit Plasmamembran
  • Microvilli Mikrovilli sind fadenförmige Zellfortsätze, die zur Oberflächenvergrößerung von Zellen und der Verbesserung des Stoffaustausches dienen. Mikrovilli sind hauptsächlich in (tierischen) Epithelzellen vorhanden. Jeder Mikrovillus enthält ein zentrales Bündel aus Aktinfilamenten. Sie werden untereinander durch die Proteine Fimbrin und Fascin in ihrer Form zusammengehalten. Zur lateralen Oberfläche wird das Aktinbündel durch Myosin-I und zum Zytoskelett nach basal durch Spektrin verbunden. Jeder Mikrovillus trägt am apikalen Ende eine amorphe Kappenregion.
  • Aufbau der quergestreiften Muskeln Muskeln (Skelettmuskeln an Knochen verankert ca. 100 Zellkerne ⇒Muskelfasern ⇒Myofibrillen (hunderte, dünne, zylinderförmige Stränge  ⇒Sarkomere(gestreckte konrtaktionsfähige Einheiten=charakteristisches Streifenmuster  ⇒Myofilamente aus dünnem und Dickem Filament (Überlappung = Muster)
  • Grundlage für Bewegungsvorgänge Interaktion der dünnen Myofilamente mit den dicken Myofilamenten (Ca2+ binden an Troponin Untereinheit ⇒Konformationsändeung ⇒durch Troponin Bewegung wandert Tropomyosin ⇒Bindungsstellen werden frei und Myosinköpfe können an dünne Filamente heften Regulation der Interaktion durch Ca2+ ,Tropomyosin, Troponin Komplex, Kinasen... räumliche Integration und Organisation der Filamente 
  • Dünne Myofilamente- Mikrofilamente Tropomyosin deckt Myosin-Bindungsstelle ab  ⇒passt genau in Vertiefungen des dünnen Filaments Troponin reguliert Bindungsort des Tropomyosins 
  • Myosin 2 (Kontraktion) Kopf Domäne: globulär, ATPase, Filament Bindung Stab-Domäne: α-helical, Dimerisierung, Polymerisierung
  • Dicke Filamente ca. 250 Myosin2 Moleküle bipolar
  • Muskelkontraktion (Gleitfasemodell) relaxiert ⇒ Verkürzung (kontrahiert) Länge der A-Bande bleibt gleich H- und I- Bande werden ständig schmaler = verschwinden Z-Linien wandern an Ende des Sarcomers aufeinander zu, bis sich äußeren Rand der A-Bande berühren ⇒gleiten übereinander hinweg
  • Querbrücken Zyklus Myosinkopf bindet an Aktin ATP bindet an Myosinkopf, Spalte öffnet sich ⇒Myosin dissoziiert von Actin ATP Spalte schließt scih Hydrolyse findet statt (Konformationsänderung  ⇒kleine Bewegung wird durch Schwungbewegung des angrenzenden Halses verstärkt) Myosin bindet wieder an Actin Verlust des γ-Phosphats, Beginn des Arbeitstaktes Freisetzung von ADP

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