Biochemie für Mediziner (Fach) / Blutstillung und Gastransport (Lektion)

Blutstillung Gastransport

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• Komplex stabilisiert die Bindung der Thrombozyten an die Gefässwand im gerinnungssystem liegt vWF und Faktor7 als Kompex vor, dieser stabilisiert die Thombozyten an die Gefässwand 
• Aktiviert durch Adhäsion thromozyten aktiviert, verändern ihre Form von glatten Plättchen zu stachelig Kugeln
• Aktiviert durch Adhäsion thromozyten aktiviert, verändern ihre Form von glatten Plättchen zu stachelig Kugeln diese Formveränderung ermöglicht die Thrombozytenaggregation
• Thrombozytenaggregation durch? Adhäsions bedingte Aktivierung der Thrombozyten und die damit verbundenen Formveränderung von glatt zu stachelig 
• Aktiviert durch Adhäsion thromozyten aktiviert, verändern ihre Form von glatten Plättchen zu stachelig Kugeln und Entleerung des Granulas (Serotonin) diese Formveränderung ermöglicht die Thrombozytenaggregation
• Adhäsion abhängig? ADP abhängig  ADP sorgt für die Aktivierung des Gylkoprotein 2a und 3b Rezeptor (Gp2b/3a) dadurch in der Lage, durch Bindung an Fibrinogen an Quervernetzung der Thrombozyten zu beteiligen
• Unerwünschte Aggregation schützen? Endothelzellen setzen Prostacyclin und sehr kurz wirksame NO stickstoffmonoxid frei diese Stoffel verhindern Thrombozytenaggregation
• Thrombozytenaggregationaggregation und ähnlicher Stoff prostacyclin NO ASS - hemmt die Cyclooxygenase der Thrombozyten und unterbindet Synthese von Thromboxan A2
• fehlen von Protsaglandin längere Blutungszeit 
• CyClooxygenase synthetisiert auch Prostacyclin
• Bildung eines stabilen Thrombus Polymer aus vernetzten Fibrinmolekülen
• Limitierte Proteolyse fibrinogen durch limitierte Proteolyse Fibrin freigesetzt wird
• Limitierte Proteolyse wer übernimmt die Aufgabe ? fibrinogen durch limitierte Proteolyse Fibrin freigesetzt wird aufgabe: Thrombin
• Thrombinaktivierung durch intrinsisch oder extrinisch 
• Aktivierung der Gerinnungsfaktoren limitierte Proteolyse
• Serinproteasen verdauungsenzyme gerinnungsfaktoren komplementsystem
• Prothrombinaktivator-Komplex Ca+ , Faktor 10, Plättchenfaktor 3, Faktor 5a, Phosphorlipiden 
• Prothrombinaktivator komplex wird beschleunigt durch Faktor 8a
• Extrinisches System Verletzte Zellen setzen Gewebsthromboplastin (Faktor 3) frei das aktiviert Faktor 7 und der wiederum Faktor 10 gemeinsame Endstücke ist die Bildung von Prothrombinaktivator Komplex (Ca+, Faktor 10, Plättchenfaktor 3 von Thombozyten gebildet, Faktor 5a, Phosphorlipiden)
• Extrinisches System Verletzte Zellen setzen Gewebsthromboplastin (Faktor 3) frei das aktiviert Faktor 7 und der wiederum Faktor 10 gemeinsame Endstücke ist die Bildung von Prothrombinaktivator Komplex (Ca+, Faktor 10a, Plättchenfaktor 3 von Thombozyten gebildet, Faktor 5a, Phosphorlipiden)
• Prothrombinfaktor-Komplex setzt mittels .... Zu .... Frei Was beschleunigt die Reaktion limitierten Protelyse Theombin (Faktor 2a) zu Prothrombin (Faktor 2)  frei. faktor 5a beschleunigt diese Reaktion 
• Aktivierte Thrombin spaltet nun von Fibrinogen kleine Peptidstücke ab, dadurch werden Bindungstellen an Fibrin frei und es bildet schaust vielen Fibrinomeren bestehendes Fibrinpolymer  Faktor 13a (Thrombin aktiviert) stabilisiert Fibrinpolymere  dazu werden kovalente Bidungen zwischen Aminosäuren Lysin und Glutamin ausgebildet. Quervernetzung werden Ränder der Wunde näher zusammengezogen. Im Fibrintropf verfangen sich Blutzellen = stabilisiert 
• Protease Inhibitor , stabilen komplex mit ? Antithrombin 3 Komplex mit F. 2a,9a,10a,11a,12a und schaltet sie so aus 
• antithrombin wird beschleunigt durch Heparin
• Heparin ist Polysaccharid mit negativ geladenen Carboxyl und Sulfatgruppen und wird von basophilen und Mastzellen freigesetzt 
• Blutgerinnungshemmer AT3  Protein c und s
• Blutgerinnungshemmer und abhängig ? AT3  Protein c und s      Vit. k abhängig synthetisiert
• Blutgerinnungshemmer und abhängig und hemmen welche Faktoren? AT3  Protein c und s      Vit. k abhängig synthetisiert Und hemmen F. 5a und 8a
• Ca+ Bindnungsfähigkeit wird erhöht durch? Glutamat Reste ein'ger Gerinnungsfaktoren (2,7,9,10,Protein s und c) werden nach ihrer Synthese in der Leber einer Vit, K abhängigen carboxylierungsreaktion unterzogen
• In vivo Heparin und cumarinderivate
• In vitro Heparin, Ca2+ Komplexbildner (Citrat, Oxalat, Fluorid, EDTA)
• Plasmin Aufgabe spaltet das unlösliche Fibrinpolymer, aber auch Fibrinogen in wasserlösliche Spaltprodukte
• Gegenspieler des Plasmins alpha2 Antiplasmin
• Menstrualblutung nicht gerinnt Gewebsplasminogenaktivator
• Fibrinolyse durch welche Aktivatoren? Gewebsplasminogenaktivator (tPA aus Endothelzellen) Urokinase (Niere) Steptokinase (Lysetherapie aus Streptokokken)
• Mangel an alpha2 Antiplasmin? verstärkte Wirkung des Plamins und somit zu einer Hyperfibrinolyse mit erhöhter Blutungsneigung
• Eisenbestand im Organismus ? 2/3 Hämoglobin 1/5 an Speicherprotein, Ferritin Rest auf Eisenhaltige Enzyme und Myoglobin tägliche Bedarf liegt bei 1-2 mg jedoch nur 10-15% aufgenommen im Duodenum mus täglich 10-20 mg aufgenommen werden
• Vitamin C und Phosphat - Eisen Vit C fördert Eisenresorption schützt die Oxidation zu Fe3+ ( nicht resorbierbar) Phosphat bildet Komplexe mit Eisen und hemmt die Resorption
• Wo wird Eisen gespeichert? Spreicherung und Freisetzung Mucosazellen speichert (Apoferritin speichert 4500 Moleküle Fe3+ ) und sobald es beladen ist heißt es Ferritin muss also oxidiert werden, damit es aufgenommen werden kann oder gibt sie an das Blut ab( NADH/H+ abhängige Ferritinreduktase reduziert es wieder und setzt es frei)
• Eisenion von Mucosazelle ins Knochenmark Fe2+ über Transporter in der basolateralen Membran der Mucosazelle ins Blut beim Transport wieder zu Fe3+ oxidiert binden an ein Protein -Apotransferrin heißt - sobald mit Eisen beladen heißen sie dann Transferrin Transferrin erreicht Knochenmark und wird über rezeptrovermittelter Endozytose aufgenommen 
• Beladung von Transferrin verhindert kann? aus Leber stammende Protein Hepcidin
• Weiteres Eisenspeicherprotein im RES? Hämosiderin speichert es aber erst, wenn Ferritinspeicher voll ist  Nachteil : gibt es nur sehr langsam wieder ab
• Eisenmangel Anämie mikrozytär-hypochrome Anämie weniger Hämoglobin kann gebildet werden Erys erhalten weniger Hb und ihr Volumen sinkt 
• Cobalamin/Folatmangel VitB12 und Folsäure entscheidende Rolle ab DNA Synthese  Probleme in der Erythropoese, wobei Hämoglobin-Synthese nicht eingeschränkt ist Folge makrotytäre hyperchrome Anämie
• Ursachen einer Cobalamin- Folstmangel vermdinderte Resorption bei Erkrankung der Dünndarmmucosa Zöliakie, Intrinsic Factor Mangel durch Gastritis, Mangelernährung 
• Perniziöse Anämie makrozytäre Anämie mit erniedrigtem Cobalaminspiegel
• Sichelzellenanämie Punktmutation Gen für die Beta Kette des Hämoglobins. in der Betta Kette des Hämoglobins kommt es in der Folge zum Einbau einer falschen Aminosäure  heterozygot an Sichelzellanämie erkranken weniger an Malaria  und Normale Lebenserwartung 
• desoxyHb bezeichnet man als T Form
• desoxyHb, oxyHb bezeichnet man als T Form desoxyHb R Form oxyHb
• Allosterischen Inhibitor des desoxyHb? 2,3 BPG und lagert sich zwischen dessen Beta Ketten an  KEINE kovalente Bindung 

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