Zellbiologie (Fach) / Proteinbiosynthese (Lektion)

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• Warum RNA als Zwischenschritt? DNA  ist zwar chemisch stabiler (sicherer für Vererbung), RNA kann jedoch in alkalischem Milieu abgebaut werden: so können RNA-Produktionsmengen gut an Bedürfnisse angepasst werden, denn ihre Lebensdauer ist ohnehin sehr kurz
• RNA-Welt-Hypothese Theorie: Eine Welt mit Leben basierend auf RNA als universeller Baustein zur Informationsspeicherung und zur Katalyse chemischer Reaktionen ging unserer heutigen Form des Lebens vorraus. Erst im Verlauf der Evolution wurde sie von DNA und den funktionell flexibleren Proteinen abgelöst.
• "Beweis" der RNA-Welt- Hypothese Existenz von Ribozymen, der katalytisch aktiven ribosomalen RNA, die ein evolutionäres Überbleibsel aus dieser Zeit darstellen könnte.
• Wo wird RNA als Erbmaterial verwendet? in manchen Viren (Retroviren)
• Reverse Transcriptase macht aus RNA DNA.
• Replikation DNA-Verdopplung
• Transkription RNA-Synthese an der DNA-Matrize
• Translation Proteinsynthese an der RNA-Matrize
• Den Replikationsmechanismus bei dem die Tochterhelices jeweils einen Mutterstrang enthalten, nennt man auch semi-konservativ.
• Aufgaben von Proteinen: - Mechanische Stabilität: Strukturproteine (Keratin, Kollagen, Zytoskelett) - Enzymatische Katalyse (Amylase, Fettsäuresynthetase) - Muskelbewegung (Myosin, Tubulin) - Sensoren (Rhodopsin, Geruchsrezeptoren) - Kontrolle von Wachstum und Entwicklung (Insulin)
• Proteine sind lineare Polymere der Aminosäuren.
• Aminosäuren enthalten mindestens 2 funktionelle Gruppen, von denen die eine positiv (Aminogruppe, sauer, niedriger pH) und die andere negativ (Carboxylgruppe, alkalisch, hoher pH) geladen ist. Daher sind Aminosäuren Zwitterionen.
• 4 Stoffklassen in der Biologie als Bausteine und Makromoleküle Zucker, Kohlenhydrate → Polysaccaride Lipide → Fette, Lipide, Membranen Aminosäuren → Proteine Nukleotide → Nukleinsäuren, DNA, RNA
• Nukletide bestehen aus einem Phosphatanteil, einem Zuckeranteil und einem Basenanteil
• Proteinogene Aminosäuren sind immer α - Aminosäuren. Was bedeutet das? Bei der Ringbildung entsteht ein neues asymmetrisches C-Atom. Die Hydroxy-Gruppe am C1-Atom schaut bei α-Aminosäuren immer nach unten. α- und β-Konfiguration werden auch als Anomere bezeichnet.
• Bei den hydrophoben Aminosäuren hat die Seitenkette eine geringe Wasserlöslichkeit.
• Bei den hydrophilen Aminosäuren hat die Seitenkette eine hohe Wasserlöslichkeit.
• Kohlenhydrate mit Aldehyd (Carbonylgruppe (=O) an C1) heißen Aldosen.
• Kohlenhydrate mit Keton (Carbonylgruppe (C=O) an C2 oder später) heißen Ketosen.
• Kohlenhydrate entstehen aus Polyalkoholen dadurch, dass eine Hydroxygruppe (C-OH) zu einer Carbonylgruppe (C=O) dehydriert wird.
• Aldosen mit 3 oder mehr C-Atomen und Ketosen mit vier oder mehr C-Atomen enthalten sogenannte asymmetrische Zentren. So entstehen Enantiomere, die den gleichen Namen haben, aber unterschiedliches Präfix L oder D aufgrund ihrer unterschiedlichen Symmetrie. Es handelt sich z.B. um ein L-Glycerinaldehyd, wenn die Hydroxygruppe an C2 nach links zeigt.
• Bei der Nummerierung der C-Atome beginnt man mit demjenigen C-Atom, das der Aldehyd-Gruppe bzw. Keton-Gruppe am nächsten ist.
• Disaccaride bestehen aus 2 Monosaccariden (2 Ringe).
• Aminosäuren sind in ihrem Aufbau sehr ähnlich (Aminogruppe, Rest, Carboxylgruppe). Sie unterscheiden sich durch den Rest, der ihnen ihre spezifische Funktion verleiht.
• Aromatische Moleküle besitzen ein Ringsystem mit einer Anzahl von delokalisierten Elektronen, sodass im Ring nicht zwischen Doppelbindung und Einzelbindung unterschieden werden kann.
• Aliphatische Moleküle besitzen ein oder mehrere offene, kettenförmige Kohlenwasserstoffreste - im Gegensatz zu den Ringsystemen, den aromatischen Kohlenwasserstoffen. Aliphatische Moleküle sind lipophil und hydrophob.
• Aromatische Verbindungen sind energieärmer und weniger reaktiv.
• Stabilität verleihen den Proteinketten die Wasserstoffbrücken. Sie stabilisieren die Struktur.
• H-Brücken zwischen den Hauptketten Carbonyl - und Aminogruppen welcher Aminosäuren führt zu einer rechtsgängigen Helix? n und n+4  Diese Helices (z.B. auch α-Helix) nennt man Sekundärstrukturen.
• Chaperone Proteine, die neu synthetisierten Proteinen "helfen" sich korrekt zu falten. Sie können auch unter Spaltung von ATP falsch gefaltete Proteine "richtig" umfalten. Bsp: hsp60 Qualitätskontrolle: falsch gefaltete Proteine werden markiert und im Proteasom degradiert, ein Versagen dieser Qualitätskontrolle verursacht vor allem neurodegenerative Krankheiten wie Huntington, Alzheimer oder die Prionen Erkrankung (PrPc = gesund, PrPSc = falsch gefaltet)
• Proteinaggregat kleine sichtbare Partikel im Innern von Zellen, die aus Ansammlungen von zumeist fehlerhafut oder unvollständig gefalteten Proteinen bestehen
• Sekundärstruktur der Proteine alpha-Helix ß-Faltblatt
• verschiedene Strukturmodelle für Proteine Ribbon-Modell raumfüllendes Modell
• Quartärstruktur Proteine "Hebel" "Helixchordel" "3-D-Puzzle"
• Quartärstruktur Proteine "Hebel" "Helixchordel" "3-D-Puzzle" "2-D-Höhlenpuzzle" Generell gilt: Je mehr Bindungen zwischen Protein und Ligand, desto besser hält es!
• Ribozym RNA-Molekül mit katalytischer Atktivität: Ribosomen sind Ribozyme!
• SNARE-Komplex Proteinkomplex in Vesikeln von eukaryotischen Zellen, katalysieren bei der Fusion von biologischen Membranen den Transport von kleinen Molekülen, z.B. bei der Exozytose in den synaptischen Spalt. (ziehen sich zusammen!)
• Ribosomen eiörmige Zellorganellen,  ∅ 25 nm, heißen auch Ribonukleoproteine: bestehen aus einer großen und einer kleinen Untereinheit, die nur während der Translation assoziiert vorliegt Ribosomen von Eukaroten und Prokaryoten unterscheiden sich in ihrem Sedimentationskoeffizienten in der Ultrazentrifuge (Einheit S für Svedberg): Ribosomen von Eukaryoten: 80 S: bestehen aus 40 S-UE und 60 S-UE Ribosomen von Prokaryoten und Mitochondrien: 70S: bestehen aus 30 S-UE und 50 S-8E Funktion: frei im Zytoplasma (Synthese von Proteinen im Zytosol oder an Innensite von Plasmamembran, Bildung von Enzymen in Peroxisomen und Mitochondrien) oder an raues ER gebunden (synthetisieren v.a. Glykoproteine der Plasmamembran, sowie lysosomale und sekretorische Proteine)
• ER-Lumen Reaktionsraum im Innern des ER, Bildungsort von Organellmembranen und deren Bausteinen, dient als Membrandepot 
• rER wichtig für Herstellung nichtzytosolischer Proteine (Glykoproteine der Plasmamembran, sekretorische und lysosomale Proteine): freie Ribosomen werden im Zytoplasma mit mRNA beladen, wandern zum rER, wo die mRNA translatiert wird, auf der zytoplasmatischen Seite des rER sind in gleichmäßigen Abständen Ribosomen angeheftet Translaltion: 15 - 30 Aminosäuren lange Basensequenz kodiert für ein Signalpeptid am N-terminalen Ende des wachsenden Proteins, diese wird zuerst translatiert und von Signalerkennungspartikel (SRP) erkannt und gebunden, Komplex aus SRP und Signalpeptid bindet über ein Rezeptormolekül an die ER-Membran (SRP-Rezeptor), wachsendes Protein wird über Proteintranslokator (ein Kanal) direkt in das ER-Lumen geschickt: nach der Proteinsynthese trennt Signalpeptidase die Signalsequenz ab und der Komplex dissoziiert im ER-Lumen faltet sich Protein und wird durch Ausbildung von Disulfidbrücken stabilisiert: danach wird das Protein oft glykosyliert (mit Oligosacchariden versehen)
• sER Funktion: Synthese von Steroidhormonen: wichtig in Hoden, Eierstöcken und Nebennieren Synthese von Phospholipiden: wichtig für Membranwachstum und zum Ausgleich von Membranverlust bei Exozythose Ionenspeicherung: im sarkoplasmatischen Retikulum (sER der Muskelzellen) werden Ca2+-Ionen aus dem Zytoplasma gepumpt, sodass Konzentration im Innern deutlich höher ist (Kalziumspeicher), bei Erregung wird die Membran des SR für Ca2+ Ionen durchlässig und Konzentration im Zytoplasma steigt an: → Muskelkontraktion Abbau von Giftstoffen: stark oxidative Enzyme (z.B. Zytochrom P450 sorgen für Entgiftung des Körpers von körpereigenen Metaboliten und körperfremden Substanzen indem sie Hydroxygruppen an die betreffenden Moleküle anheften: diese werden wasserlöslich und können über die Nieren ausgscheiden werden Beteiligung an der Glykogenolyse: zur Steuerung des Blutzuckerspiegels wird bei Gloukosemangel in den Leberzellen Glykogen abgebaut: dabei entsteht Glukose-6-Phosphat, Phophatgruppe wird durch Gukose-6-Phosphatase in der Membran des sER abgespalten und das Glukosemolekül kann in die Blutbahn gelangen
• Aufgaben von Proteinen -Mechanische Stabilität (Strukturproteine: Keratin, Kollagen, Zytoskelett) - Enzymatische Katalyse ( Amylase, Fettsäuresynthease) - Muskelbewegung (Myosin, Tubulin) - Sensoren (Rhodopsin, Geruchsrezeptoren) - Kontrolle von Wachstum und Entwicklung (Insulin)
• Aminosäuren proteinogene Aminosäuren sind immer α-Aminosäuren: 2 funktionelle Gruppen sind an ein α- Kohlenstoffatom gebunden (alle AS sind L-AS, außer Glycin: R =H) Rest R ist jeweils unterschidlich und verleiht Aminosäure spezifische Funktion

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