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Zell- und Molekularbiologie (Fach) / Makrobausteine (Lektion)

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• Benenne die vier Grundtypen der biologischen Makromolekülen ! und sage, in welchen Strukturen sie Verwendung finden ! Zucker --> Polysaccharide Fettsäuren --> Lipide/ Membranen Aminosäuren --> Proteine Nukleotide --> Nukleinsäuren  
• Benenne die funktionellen Gruppen biologischer Makromoleküle und wo sie Verwendung finden ! Hydroxyl --> Alkohole Aldehyd --> Aldehyde Keto --> Ketone Carboxyl --> Essigsäuren Amino --> Aminosäuren Phosphat --> Organische Phosphat -Verbindungen Sulfhydryle --> Thiole
• Was versteht man unter Isomerie ? chemische Verbindungen, die die gleiche Summenformel besitzen zu unterscheiden in der Verknüpfung und räumlichen Anordnung der einzelnen Atome --> Isomere können zum teil anders chemisch, physikalisch und biologisch reagieren  
• Was versteht man unter Strukturisomerie ? Strukturisomere besitzen die gleiche Summenformel, aber eine andereStruktur.
• Was ist Stereoisomerie ? Stereoisomere haben grundsätzlich die gleiche Struktur, unterscheiden sich aber durch die räumliche Anordnung (Konfiguration) der Atome. • Ein wichtiger Spezialfall der Stereoisomere sind die Enantiomere, die sich wie Bild- und Spiegelbild verhalten und keine Spiegelebene aufweisen. Sie entstehen beispielsweise, wenn ein Kohlenstoffatom mit vier unterschiedlichen Atomen verknüpt ist. • Enantiomere sind optisch aktiv und drehen beim Durchgang von linear polarisiertem Licht dessen Schwingungsebene. • Das D-­‐Enantiomer (dexter) dreht die Schwingungsebene nachrechts, das L-­‐Enantiomer (laevus) nach links.
• Contergang Skandal Thalidomid ist ein Schlaf- und Beruhigungsmittel, welche nicht im ausreichenden Maß getestet wurde und es so zum Contergan-Skandal in den 60iger Jahren kam. Es kam zu vielen Totgeburten und selbst wenn die Föten zur Welt kamen fehlten meinst Gliedmaßen oder sie waren Verkrüppelt und unterentwickelt Thalidomid bildet zwei stereoisomere ( Enantiomere, die verschiedene Funktionen im Körper auslösen, oder sie sogar hemmen ( Wachstum von Blutgefäßen)
• Kondensationsreaktion Eine Kondensationsreaktion ist in der Chemie eine Reaktion, bei der sich zwei Moleküle unter Abspaltung von Wasser – alternativ auch Ammoniak, Kohlenstoffdioxid, Chlorwasserstoff, ein Alkanol oder ein anderer niedermolekularer Stoff – miteinander verbinden. Kondensationsreaktionen sind auch intramolekular möglich und verlaufen oft reversibel. Bildung von Polymeren , wie zum Beispiel bei Proteinen --> Aminoketten
• Was ist die Hydrolyse und zu was ist sie Nutze ? Die Hydrolyse  ist die Spaltung einer (bio)chemischen Verbindung durch Reaktion mit Wasser. Dabei wird (formal) ein Wasserstoffatom an das eine „Spaltstück“ abgegeben, der verbleibende Hydroxyrest an das andere Spaltstück gebunden. Die Umkehrung der Hydrolyse ist eine Kondensationsreaktion. Abbau von Polymeren !
• Geben Sie den schematischen Aufbau einer alpha-Aminosäure an. Welche funktionellen Gruppen enthält sie ? Aminogruppe und    
• Warum sind Aminosäuren gleichzeitig Säure und Base ? Als Feststoffe und in neutralen wässrigen Lösungen liegen Aminosäuren als Zwitterionen vor, das heißt die Aminogruppe ist protoniert und die Carboxygruppe ist deprotoniert. Als Zwitterion kann die protonierte Aminogruppe als Säure (Protonendonator) und die Carboxylatgruppe kann als Base (Protonenakzeptor) reagieren. In sauren Lösungen liegen Aminosäuren als Kationen und in basischen Lösungen als Anionen vor. Die Ladung eines Aminosäuremoleküls hängt also vom pH-Wert der Lösung ab. Bei einem Zwitterion ist die Gesamtladung des Moleküls gleich null. Der entsprechende pH-Wert wird als isoelektrischer Punkt ( pH 7) einer Aminosäure bezeichnet. Am isoelektrischen Punkt ist die Wasserlöslichkeit einer Aminosäure am geringsten.
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• Aus welcher Aminosäure bestehen hauptsächlich Proteine ? alpha-L- Aminosäuren. Aminogruppe auf der linken Seite
• Aus wie vielen Aminosäuren setzen sich die Proteine zusammen ? aus 20 verschiedenen
• Ablauf einer Bildung der Peptidbindung Wird eine Aminosäure mit einer anderen Aminosäure verknüpft, bildet die Carboxy-Gruppe der ersten Aminosäure mit der Amino-Gruppe der anzuhängenden Aminosäure eine so genannte Peptidbindung unter Freisetzung eines Wasser-Moleküls.  
• Allgemeine Infos zur Peptidbindung partielle Doppelbindung zwei Grenzstrukturen, wo die jeweiligen Doppelbindungen sich auf und einklappen können. ( O-C o. N-C ) Keine Drehung um C-N Bindung ohne Bruch der Doppelbindung ( 21 kcal/ Mol) !
• Welche Strukturen machen die Faltung von Polypeptidketten möglich ? Drehung um die Cα—N-­‐ und die Cα—C=O-­‐Bindungen sind mit Einschränkungen möglich —> Grundlage für Protein-­Sekundärstrukturen!
• Welche Wechselwirkungen treten in einem Protein auf und was für eine Wirkung haben sie ? Hydrophobe Kräfte in Wasser Ionenbindung van der Waals Wechselwirkungen Wasserstoffbrückenbindungen Kovalente S-S Brücken Stabilisation
• Was kann in der Tertiärstruktur eines Proteins eingelagert sein ? Kofaktor oder prostethische Gruppe der niedermolekulare, nicht aus Aminosäuren aufgebaute Teil eines zusammengesetzten Proteins, wie z.B. die Häm-Gruppe(n) (Häm) der Cytochrome und Hämoglobine. Vielfach sind prosthetische Gruppen identisch mit Coenzymen, sofern diese sehr fest an die entsprechenden Apoenzyme gebunden sind.
• Wie kann ein Protein chemisch modifiziert werden ? Phosphorylierung --> Übertragung von Phosphatgruppen auf Ser, Thr,Tyr oder His Acetylierung --> Übertragung von Acetylgruppen auf Histone Glykolisierung --> Übertragung von Zuckermolekülen (Lektine) Proteolyse --> Abspaltung von Präsequenzen Metalle --> Metallproteine wie Hämoglobin, Photosynthese  
• Geben sie einige Proteinklassen und ihre dazugehörige Funktion an! Enzyme --> Hexokinase ( Glucose/Phosphat) Speicherproteine --> Ovalbumin ( Ei), Gluten ( Weizen) Transport --> Hämoglobin ( O2) Bewegung --> Aktin, Myosin Struktur --> alpha-Keratin Schutzproteine --> Immunoglobuline ( Antikörper) Hormone --> Insulin  
• Was sind Chaperone ? Hilfsfaktoren, die helfen, dass jedes Protein richtig gefaltet wird und seine Funktion so ausüben kann Diese Proteine interagieren spezifisch mit aggregationsanfälligen Proteinen und treten somit direkt in Konkurrenz zu Aggregationsreaktionen. Die Chaperone beschleunigen dabei die korrekte Faltung und Assoziation der Proteine, ohne selbst Teil der Struktur zu werden. Beeinflusst werden nur nichtkovalente Wechselwirkungen.
• Was ist ein Polysaccharid ? meist ringförmige Struktur mit glykosidischem OH stehen im Gleichgewicht zwischen offenkettriger und halb acetalischer ringstruktur
• Bildung von Disacchariden. Wie heißt die Bindung ? Verbinden sich zwei Monosaccharide unter Vollacetalbildung miteinander, so entsteht ein Disaccharid. Die Bindung heißt glycosidisch. Auf einen speziellen Zucker bezogen heißt es dann glucosidisch oder fructosidisch. Alle Disaccharide sind optisch aktiv und haben einen süßen Geschmack, der allerdings unterschiedlich ausgeprägt ist. Das bekannteste Disaccharid ist die Saccharose, also normaler Haushaltszucker. Er ist aus Glucose und Fructose zusammengesetzt, die (1 -> 2)-glycosidisch verknüpft sind. Saccharose wird durch eine Saccharase, die so genannte Invertase, gespalten.   Entweder die alpha oder beta OH Gruppe wird verknüpft. Glykosidische Bindung
• Wie ist Cellulose aufgebaut ? Wie ist Stärke / Glykogen aufgebaut ? a) parallele Anordnung der Cellulose-Moleküle b) Stärke verzweigt , Glykogen hoch verzweigt
• Wie sind Fettsäuren und Glycerin miteinander verbunden ? Über Esterbindungen ( H2O wird abgespalten !)
• Unterschied zwischen gesättigten und ungesättigten Fettsäuren ? gesättigte Fettsäuren enthalten ausschließlich Einfachbindungen ungesättigte dagegen auch Doppelbindungen, also können sie geknickt sein
• Was sind Steroide ? Stoffklasse der Lipide, Steroide sind Derivate des Kohlenwasserstoffs Steran Natürliche Steroide kommen in Tieren, Pflanzen und Pilzen vor; viele werden im glatten endoplasmatischen Retikulum synthetisiert. Ihre biochemischen Aufgaben reichen von Vitaminen und Sexualhormonen (Androgene beim Mann beziehungsweise Estrogene bei der Frau) über Gallensäure und Krötengifte bis zu den herzaktiven Giften von Digitalis und Oleander.
• Pyrimidine ? Purine ? Cytosin, Uracil und Thymin   Adenin und Guanin
• Chargaff Regeln Erwin Chargaff ( 1905- 2002 ) A=T und C=G A+G = C+T A+G = 3 Wasserstoffbrückenbindungen C+T = 2 Wasserstoffbrückenbindungen  
• Was ist laterale Diffusion ? Phospholipide und andere Membranbausteine können ungehindert in der Membran diffunieren, solang dies nicht durch Wechselwirkungen gehemmt ist. transversale Diffusion ( Flip-Flop) ist auch möglich, läuft aber wesentlich langsamer ab
• Was beeinflusst die Fluidität der Membran ? lange Ketten der fettsäuren, also gesättigte Fettsäuren machen die Membran zäh kurze, also ungesättigte Fettsäuren machen die Membran fluide
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• Woraus besteht die RNA Polymerase der Eubakterien ? aus 5 verschiedenen Elementen Alpha, beta´, beta omega und +
• Definition eines Promotors ? besitzt eine spezifische Affinität zur RNA-Polymerase , d.h. das Enzym erkennt dieses Sequenzmotiv unter einer Vielzahl anderer Sequenzen kodiert eine Handlungsanweisung für die RNA-Polymerase, in welche Richtung das Enzym zu transkribieren hat , d.h. welcher Strang der DNA abgelesen wird.
• Wie geht der Transkriptionszyklus ? RNA-Polymerase dockt an Promotor an. bildet geschlossenen Komplex bildet offenen Komplex Initation setzt ein ( Produktion der AS-Kette beginnt) Elongation ( Promotor bereich wird verlassen) Termination ( Ende, Polymerase verlässt DNA )
• Was meint RNA-Prozessierung ? Prä RNA enthält Introns und Exons, Introns werden demnach entfernt PolySchwanz A und Kappe werden an RNA angehängt um dem Abbau entgegenzu wirken
• Wieviele Stellen hat ein Ribosom ? Welche sind es ? 3 Akzeptorstelle PeptidylStelle Exit Stelle
• Modifizierung von Proteinen ? Proteolyse Glycosylation Phosphorylation
• Was ist Proteolyse ? bezeichnet man die enzymatische Hydrolyse von Proteinen durch Peptidasen. Von Autoproteolyse spricht man, wenn sich eine Peptidase selbst abbaut. Die Proteolyse kann durch Proteaseinhibitoren gehemmt werden.
• Welche Eigenschaft besitzt die Polymerase 2 ? Die Exonuklease 3´-->5´
• Was besitzt Polymerase 1 ? " " Polymerase 3 ? a)  5´-->3´Polymeraseaktivität , 3´-->5´Exonukleasea. (Korrektur), 5´-->3´Exonukleasea. b) 5´-->3´Polymerase und 3´-->5´Exonuklease
• Was ist die Primase ? RNA-Polymerase stellt Primer für DNA-Polymerase her
• Wie werden die RNA Primer entfernt ? durch 5´Exonuklease herausgeschnitten DNA-Polymerase füllt auf DNA Ligase verknüpft
• Wie werden die Einzelstränge während der Replikation stabilisiert ? Durch das Einzelstrangbindeprotein SSB
• Wer führt die Proofreading Aktivität aus ? Replikation --> Polymerase 3
• Wer führt die Fehlpaarungsreparatur aus ? Polymerase 1 + Ligase
• Polymerase Kettenreaktion ? Was wird benötigt ? PCR dient der Vervielfältigung eines DNA-Fragments Die PCR ist ein zyklischer Prozess, bestehend aus : DNA Doppelstränge werden durch Hitze denaturiert Primer, Nukleotide und DNA-Polymerase werden hinzugegeben Neue DNA wird synthetisiert
• DNA Mutationstypen ? Substitution Punktmutation Deletion Leseraster Insertion Leseraster
• Welche Base wird bei Prokaryoten methyliniert ? Adenin in bestimmten Sequenzen für 13min. ist der neu synthetisierte Strang nicht methyliert !
• Woraus bestehen Viren ? aus Erbinformation einigen wenigen Proteinen Capsid eventuell Hülle
• Wie können Viren bestehen ? Extrazellulär: infektiös , aber keine Vermehrung --> Virionen Intrazellulär: Vermehrung , aber keine Infektion
• Ablauf der Virusreplikation ? Anheftung Adsorption Penetration Injektion Synthese von Nucleinsäuren und Proteinen Strukturaufbau und Verpackung Freisetzung Lyse

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