Biochemie (Fach) / Allgemeine Biochemie (Lektion)
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Diese Lektion wurde von Strawlarry erstellt.
- Retinol (Vitamin A) ? wird aus β-Carotin gebildet: • Vorläufer von Retinal, dem Sehpigment der Augen • Derivate auch als Hormone wirksam (z.B. in Hautpflegemitteln) • leitet sich von b-Carotin ab • findet sich ...
- Tocopherol (vitamin E)? • kommt in Eiern und pflanzlichen Ölen vor • wird in Zellmembran eingebaut • wirkt als Antioxidans, z. B. für ungesättigte Fettsäuren in Speiseölen • gelbliche Farbe mancher Öle
- Phyllochinon (Vitamin K): • wird von Pflanzen und Bakterien gebildet • vor allem in Kohlsorten enthalten • ist für die Blutgerinnung essentiell
- Aufbau Chlorophylle? komplexe Pigmente mit IsoprenoidanteilChlorophyll a: Tetrapyrrolring, Phytolrest, CH3- Gruppe am 2. RingChlorophyll b: Tetrapyrrolring, Phytolrest, CHO- Gruppe am 2.RingBacteriochlorophyll a: Tetrapyrrolring, ...
- RNA-Haupttypen? Boten- oder Messenger-RNA (mRNA): "Abschrift" einer DNA-Sequenz, überträgt Information aus dem Zellkern auf den ribosomalen Proteinsyntheseapparat im Cytoplasma; wird an Ribosomen mit Hilfe der tRNAs ...
- Essenzielle Aminosäuren? Aminosäuren, die der menschliche Körper nicht selbst synthetisieren kann. Sie oder ihre Vorstufen müssen mit der Nahrung aufgenommen werden: Valin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, ...
- Denaturierung von Proteinen? • Die korrekte Tertiar- und Quartärstruktur eines Proteins mit enzymatischer Funktion ist Vorraussetzung für seine katalytischeAktivität. • Werden Proteine denaturiert, werden Tertiär- und ...
- Der isoelektrische Punkt (IEP) Saure und basische Aminosäureseitenketten der Proteinoberfläche dissoziieren entsprechend dem umgebenden pH-Milieu. Für jedes Protein gibt es einen pH-Wert, bei dem sich positive und negative Ladungen ...
- Funktionen der Plasmamembran · Permeabilitätsbarriere für wasserlösliche Verbindungen · Selektiver Stofftransport (auch gegen ein Konzentrationsgefälle) · Kommunikation mit der Umgebung (anderen Zellen und externen Molekülen,Lichtsignalen ...
- Bestandteile Cytosol? wässrige hochkonzentrierte Lösung von Enzymen, RNA, Aminosäuren, Nukleotiden, organischen niedermolekularen Molekülen (Metaboliten), Coenzymen und anorganischen Ionen
- Membranfusion tritt auf bei • Exocytose ( Sekretorische Vesikel) • Endocytose ( Endosomen) • Fusion von Endosom und Lysosom • Abknospung von Vesikeln vom Golgi-Apparat • Sekretion, Verteilung von Membranproteinen • ...
- MembranFluidität bestimmt durch: Temperatur, Fettsäurezusammensetzung der Phospholipide (Kettenlänge, Zahl der Doppelbindungen), Cholesterolgehalt
- Periphere Membranproteine: assoziieren über elektrostatische und WasserstoffbrückenBindungen mit der Membranoberfläche, vor allem mit integralen Proteinen können durch Salzlösungen großer Ionenstärke oder pH-Änderungen ...
- Integrale Membranproteine durch hydrophobe α-Helices in der Membran verankert jede etwa 20 AS , z.B. Rezeptoren von Wachstumsfaktoren Ein-Helix-Proteine Die α-Helix der Membran verbindet eine extrazelluläre Domäne (zur ...
- Definition "Rezeptor" Membranprotein, das einen Liganden selektiv und reversibel auf einer Seite der Membran bindet und dadurch auf der anderen Seite der Membran eine adäquate Antwort auslöst. Vorkommen - in der Plasmamembran ...
- Wichtige sekundäre Botenstoffe ("second messengers") ... • 3',5'-cyclisches Adenosinmonophosphat (cAMP) • 1,2-Diacylglycerin (DAG) • Inositol-1,4,5-trisphosphat (IP3)• Ca2+-Ionen • 3',5'-cyclisches Guanosinmonophosphat (cGMP)
- Das Schlüssel- Schloss- Prinzip: Das aktive Zentrum des Enzyms hat eine zum Substrat komplementäre Gestalt
- Das induced- fit- Modell: Modell des „induced fit“ (induzierte Anpassung) nach Koshland (1958).Das Enzym verändert seine Form bei Substratbindung. Das aktive Zentrum hat die zum Substrat komplementäre Form erst nach dessen ...
- Konstitutive Enzyme Enzyme, die in einer Zelle mit konstanter Geschwindigkeit und in konstanter Menge produziert werden, meist Enzyme des Grundstoffwechsels (house-keeping enzymes)
- Induzierbare Enzyme Enzyme, die in einer Zelle normalerweise nur in sehr geringen Mengen synthetisiert werden. Ihre verstärkte Synthese kann aber durch äußere Faktoren (z.B. Substrate,Hormone) ausgelöst werden.
- Spezifität der Enzymkatalyse 1. Reaktionsspezifität (auch: Wirkungsspezifität) Enzyme katalysieren einen bestimmten Reaktionstyp 2. Substratspezifität Enzyme katalsieren die spezifische Reaktion nur an bestimmten Verbindungen ...
- Endo- und Exoenzyme: Bei der Hydrolyse polymerer Substrate (Proteine, Kohlenhydrate, Ribonukleinsäuren): Exoenzyme: hydrolytischer Angriff am Anfang bzw. Ende der Polymerkette Endoenzyme: hydrolytischer Angriff in der ...
- Keto-Enol-Tautomerie Tautomere sind Isomere, die sich durch einfache Umlagerung weniger Atome ergeben. z.B.: Ketogruppen können sich spontan zu Enol-Gruppen umlagern.
- Wichtige Prinzipien bei Katalysemechanismen Säure-Base-Katalyse, bei der ein Protonentransfer den Übergangszustand stabilisiert. Kovalente Katalyse, die durch den nucleophilen Angriff des Enzyms am Substrat eingeleitet wird. Anschließend ...
- Metallionen als cofaktoren: Fe2+ oder Fe3+: Cytochrom-Oxidase, Catalase, Peroxidase, Desaturase Cu2+ Cytochrom-Oxidase Zn2+ DNA-Polymerase Alkohol-Dehydrogenase Mg2+ Hexokinase, Glucose-6-phosphatase Mn2+ Arginase K+ Pyruvat-Kinase ...
- Wichtige prosthetische Gruppen von Enzymen • Biotin (Carboxylasen) • Flavin-nukleotide, z.B. FAD (Flavoproteine) • Häme (Hämoglobin) • Liponamid (Fettsäuresynthase) • Thiaminpyrophosphat (Fettsäuresynthase)
- Holoenzym? Cofaktor (Nichtproteinkomponente)+ Apoenzym (proteinkomponente)
- Faktoren, die Enzymaktivtät beeinflussen: pH- Wert, Temperatur, Hemmstoffe, Mischung, Wasseraktivität, Enzymkonzentration, Substratkonzentration, Enzymspezifität
- Der KM-Wert (Michaelis-Menten-“Konstante“) · charakteristische Größe für ein bestimmtes Enzym und Substrat · entspricht der Dissoziationskonstante des ES-Komplexes und charakterisiert damit die Affinität des Substrats zum Enzym. Die Affinität ...
- Einfluß des pH-Wertes auf die Enzymaktivität · Veränderungen der Dissoziation katalytisch wirksamer funktioneller Gruppen am Enzym · Denaturierung des Enzyms · Veränderungen der Dissoziation des Substrates · Ablösung von Coenzymen
- Allosterische Enzyme · bestehen im allgemeinen aus mehreren Untereinheiten · besitzen aktive und regulatorische Zentren (auf derselben oder unterschiedlichen Untereinheiten) · zeigen Kooperativität in der Substratbindung ...
- Apoenzym? Proteinanteil eines Enzyms, von dem das für die Wirkung ess. Coenzym abgespalten ist.
- Wie wird der Stoffwechsel reguliert? durch negative Rückopplung-Produkthemmung: Hemmung der Rkt. A durch ihr direktes Produkt-Feedback- Hemmung: Hemmung durch Endprodukt des Synthesewegs-kompetetive Produkthemmung: wenn Sebstrat u. Inhibitor ...
- 3 ATP- Quellen: -Phosphenolpyruvat- Kreatinphosphat- 1,3- Bisphosphoglycerat
- wichitigste ATP- Quelle (prozess)? ox. Phosphorylierung durch ATP- Synthase bei Zellatmung (90% d ges. ATPs)
- Aufbau der ATP- Synthase? best. aus UE F1 und F0F0: Ring aus c-UE & a-UE --> durchlässiger Kanal f. ProtonenF1: α,β,γ,ε- UE, die ATP synthetisieren, wenn durch Protonenkanal F0 Protonen fließen2B- UE verbinden F0 & F1
- Mechanismus Atmungskette? 4 Protonenkomplexe, die e- in zellulären Stoffwechselprozessen gebundene Rudktionsäqiuvalente NADH+H+ u-FADH2 auf mol O2 übertragen.frei werdene Energie wird f. Transport v. Protonen aus der Mitochondrialen ...
- Mechanismus ox. Phosphorylierung? -mitochondriale ATP- Synthese-wenn e- durch Komplexe d. Atmungskette fließen: Mitos. bilden ATP aus ADP und anorg. Phosphat- Katalysator: ATP - Synthase - verbindendes Prinzip: Aufbau d. Protonengradienten ...
- Welche mitochondrialen Transportsysteme gibt es? Wieso? ... Mitomembran: nahezu undurchlässig f. alle Moleküle-> Shuttles werden benötigt!-> transportieren e+ u. e- d. zytosol. NADH+H+ in die mitomatrixGlycerin- 3- P.- Shuttle: wichtig für Muskulatur; Transport ...
- Proteasom? aus mehren UE bestehende ATP- abh. Protease- Komplex (Fast in allen Eukar. Zellen) defekte Proteine werden mit Ubiquitin markiert und im Proteasom abgebaut.
- Lysosom? Abbau interzell. Materials, endozytotisch aufgenommen enth. viele Hydrolasen ( Kathepsine, Kollagenasen, Elastase, Peptidase, Phospholipase)
- Transaminierung? Übertragen der α- Aminogruppe einer AS auf eine α- Ketosäure (Umwandlung der beiden ineinander) dient dem Org. zur Synthese von AS.
- Desaminierung? Abspaltung der Aminoruppe-entw. eliminierende DA (dir. Abspaltung) oder ox. DA (zu iminogr. dehydriert dann abgesplaten) -wichtigstes Substrat ist Gluamat (AG- Sammelpool; aus diesem wird AG durch Glutamat- ...
- Reaktionsglg. des Harnstoffzyklus? HCO3- + NH4+ + 3ATP + Aspartat + 2 H2O ---> Harnstoff + 2 ADP + 2pi + AMP+ ppi + Fumarat
- Unterschiede DNA, RNA? RNA: RiboseDNA: Desoxyribose (stabiler gegenü. Hydrolyse-> bessere Eignung zum Speicher v. Inforamtionen)RNA: Uracil DNA: ThyminRNA: Einzelstrang DNA: DoppelstrangRNA: aus ATP, UTP, CTP, GTPDNA: aus ...
- Regulation des Metabolismus? 1. Menge des Enzyms [Regulation der Genexpression (Transkription, Prozessierung, Translation), Stabilität des Enzyms (Abbau, Aufbau, Degradation)] 2. Katalytische Aktivität des Enzyms [Allosterische ...
- Besonderheiten, die den Aminosäurestoffwechsel mit ... Die Wichtigkeit von Methyl-Gruppen Donatoren-Tetrahydrofolat und andere Oxidationsstufen des C-S-Adenosylmethionine Glutamin und Aspartat als NH4 Träger/Überträger- z.B. Harnstoffzyklus Die Rolle einer ...
- Funktion d. Cori- Zyklus? Lactat wird zwischen anaroben und aeroben Geweben getauscht
- Glucosenachweis ( 2 Bekannte)? Fehling- Probe: für reduzierende Zucker: Kupfersulfat/NaOH/Tartrat ergeben rotes Cu2O!Fehling Lsg. 1: verdünnte Kupfer(II)sulfat- Lösung (hellblau)Fehling Lsg. 2: alkalische Kaliumnatriumtartrat- Lösung ...
- Auxin? häufigste, in Pfl. vorkommende Auxin ist Indolessigsäure.Wirkung: Ausbildung d. Embryopolarität, der apikalen Dominanz, Sprosselongation u. Wurzelbildung kann aus Tryptophan synthtesiert werdenwird ...