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Biochemie (Fach) / Allgemeine Biochemie (Lektion)

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• Retinol (Vitamin A) ?   wird aus β-Carotin gebildet: • Vorläufer von Retinal, dem Sehpigment der Augen • Derivate auch als Hormone wirksam (z.B. in Hautpflegemitteln) • leitet sich von b-Carotin ab • findet sich in Fischleber, Eiern, Vollmilch und Butter
• Tocopherol (vitamin E)?   • kommt in Eiern und pflanzlichen Ölen vor • wird in Zellmembran eingebaut • wirkt als Antioxidans, z. B. für ungesättigte Fettsäuren in Speiseölen • gelbliche Farbe mancher Öle
• Phyllochinon (Vitamin K):   • wird von Pflanzen und Bakterien gebildet • vor allem in Kohlsorten enthalten • ist für die Blutgerinnung essentiell
• Aufbau Chlorophylle?   komplexe Pigmente mit IsoprenoidanteilChlorophyll a: Tetrapyrrolring, Phytolrest, CH3- Gruppe am 2. RingChlorophyll b: Tetrapyrrolring, Phytolrest, CHO- Gruppe am 2.RingBacteriochlorophyll a: Tetrapyrrolring, Phytolrest, CH3- & H- Gruppe am 2. Ring (2x) sowie CH3-C=O- Gruppe am 1. Ring
• RNA-Haupttypen?   Boten- oder Messenger-RNA (mRNA): "Abschrift" einer DNA-Sequenz, überträgt Information aus dem Zellkern auf den ribosomalen Proteinsyntheseapparat im Cytoplasma; wird an Ribosomen mit Hilfe der tRNAs in die Aminosäuresequenz der Proteine übersetzt ca. 5% Transfer-RNA (tRNA): bindet und überträgt aktivierte Aminosäuren aus dem Cytosol auf den ribosomalen Proteinsyntheseapparat ca. 15 % ribosomale RNA (rRNA): baut zusammen mit zahlreichen Proteinen die Ribosomen auf und hat Funktionen bei der ribosomalen Biosynthese der Proteine ca. 80%
• Essenzielle Aminosäuren?   Aminosäuren, die der menschliche Körper nicht selbst synthetisieren kann. Sie oder ihre Vorstufen müssen mit der Nahrung aufgenommen werden:   Valin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Lysin, Methionin, Threonin
• Denaturierung von Proteinen?     • Die korrekte Tertiar- und Quartärstruktur eines Proteins mit enzymatischer Funktion ist Vorraussetzung für seine katalytischeAktivität. • Werden Proteine denaturiert, werden Tertiär- und Quartärstruktur zerstört, und sie verlieren ihre biochemischen Aktivitäten.
• Der isoelektrische Punkt (IEP)   Saure und basische Aminosäureseitenketten der Proteinoberfläche dissoziieren entsprechend dem umgebenden pH-Milieu. Für jedes Protein gibt es einen pH-Wert, bei dem sich positive und negative Ladungen aufheben, und der von der jeweiligen Aminosäuresequenz abhängt.An ihrem IEP gleichen sich positive und negative Einzelladungen aus. Das Molekül erscheint in der Summe ungeladen und wandert nicht im elektrischen Feld.
• Funktionen der Plasmamembran   · Permeabilitätsbarriere für wasserlösliche Verbindungen · Selektiver Stofftransport (auch gegen ein Konzentrationsgefälle) · Kommunikation mit der Umgebung (anderen Zellen und externen Molekülen,Lichtsignalen u.a.) · Signalübertragung (Umwandlung externer Signale in zellspezifische Reaktionen) · Energiewandlung
• Bestandteile Cytosol?   wässrige hochkonzentrierte Lösung von Enzymen, RNA, Aminosäuren, Nukleotiden, organischen niedermolekularen Molekülen (Metaboliten), Coenzymen und anorganischen Ionen
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• Membranfusion tritt auf bei   • Exocytose ( Sekretorische Vesikel) • Endocytose ( Endosomen) • Fusion von Endosom und Lysosom • Abknospung von Vesikeln vom Golgi-Apparat • Sekretion, Verteilung von Membranproteinen • Virusinfektion • Fusion von Spermien und Eizellen • Fusion kleiner Vakuolen (Pflanzen) • Trennung zweier Plasmamembranen bei der Zellteilung
• MembranFluidität bestimmt durch:   Temperatur, Fettsäurezusammensetzung der Phospholipide (Kettenlänge, Zahl der Doppelbindungen), Cholesterolgehalt
• Periphere Membranproteine:   assoziieren über elektrostatische und WasserstoffbrückenBindungen mit der Membranoberfläche, vor allem mit integralen Proteinen können durch Salzlösungen großer Ionenstärke oder pH-Änderungen abgelöst werden Definition in der Literatur nicht einheitlich: i) nur indirekt mit der Membran assoziiert ii) mit der Membran assoziiert, aber ohne Transmembrandomänen
• Integrale Membranproteine   durch hydrophobe α-Helices in der Membran verankert jede etwa 20 AS , z.B. Rezeptoren von Wachstumsfaktoren Ein-Helix-Proteine Die α-Helix der Membran verbindet eine extrazelluläre Domäne (zur Bindung des äußeren Liganden) mit der intrazellulären Domäne, Sieben-Helix-Domänen (heptahelicale Proteine) Sieben α-Helices mit mehreren extrazellulären und intrazellulären Peptidschleifen, z.B. G-Protein-gekoppelte Rezeptoren Multi-Helix-Proteine Größere Zahl von Helices, z.B. Transporter für Ionen, Aminosäuren oder GlucoseFunktionen integraler Membranproteine: Kontakt!• Transportproteine,• Ionenkanäle, Enzyme; -Rezeptoren
• Definition "Rezeptor"   Membranprotein, das einen Liganden selektiv und reversibel auf einer Seite der Membran bindet und dadurch auf der anderen Seite der Membran eine adäquate Antwort auslöst. Vorkommen - in der Plasmamembran (Oberflächenrezeptoren) - in den Membranen von Organellen - im Cytosol - im Zellkern
• Wichtige sekundäre Botenstoffe ("second messengers")   • 3',5'-cyclisches Adenosinmonophosphat (cAMP) • 1,2-Diacylglycerin (DAG) • Inositol-1,4,5-trisphosphat (IP3)• Ca2+-Ionen • 3',5'-cyclisches Guanosinmonophosphat (cGMP)
• Das Schlüssel- Schloss- Prinzip:   Das aktive Zentrum des Enzyms hat eine zum Substrat komplementäre Gestalt
• Das induced- fit- Modell:   Modell des „induced fit“ (induzierte Anpassung) nach Koshland (1958).Das Enzym verändert seine Form bei Substratbindung. Das aktive Zentrum hat die zum Substrat komplementäre Form erst nach dessen Bindung.
• Konstitutive Enzyme   Enzyme, die in einer Zelle mit konstanter Geschwindigkeit und in konstanter Menge produziert werden, meist Enzyme des Grundstoffwechsels (house-keeping enzymes)
• Induzierbare Enzyme   Enzyme, die in einer Zelle normalerweise nur in sehr geringen Mengen synthetisiert werden. Ihre verstärkte Synthese kann aber durch äußere Faktoren (z.B. Substrate,Hormone) ausgelöst werden.
• Spezifität der Enzymkatalyse   1. Reaktionsspezifität (auch: Wirkungsspezifität) Enzyme katalysieren einen bestimmten Reaktionstyp 2. Substratspezifität Enzyme katalsieren die spezifische Reaktion nur an bestimmten Verbindungen (Gruppenspezifität oder absolute Substratspezifität) 3. Regiospezifität Enzyme differenzieren bei mehreren gleichartigen funktionellen Gruppen im Substrat die Position der Gruppe (z. B. die Hydroxylgruppe bei Sacchariden), an der sie die Reaktion katalysieren 4. Stereospezifität :Enzyme differenzieren verschiedene Stereoisomere. Manche Enzyme besitzen sogar prochirale Selektivität.
• Endo- und Exoenzyme:   Bei der Hydrolyse polymerer Substrate (Proteine, Kohlenhydrate, Ribonukleinsäuren): Exoenzyme: hydrolytischer Angriff am Anfang bzw. Ende der Polymerkette Endoenzyme: hydrolytischer Angriff in der Mitte der Polymerkette
• Keto-Enol-Tautomerie   Tautomere sind Isomere, die sich durch einfache Umlagerung weniger Atome ergeben. z.B.: Ketogruppen können sich spontan zu Enol-Gruppen umlagern.
• Wichtige Prinzipien bei Katalysemechanismen Säure-Base-Katalyse, bei der ein Protonentransfer den Übergangszustand stabilisiert. Kovalente Katalyse, die durch den nucleophilen Angriff des Enzyms am Substrat eingeleitet wird. Anschließend wird ein kovalent gebundenes Zwischenprodukt gebildet. Metallionen-Katalyse, die bei fast einem Drittel der bekannten Enzyme eine Rolle spielt. Zu dieser Gruppe gehören sowohl die Metalloenzyme mit fest gebundenen Metallionen als auch die metallaktivierten Enzyme, welche Metallionen in Lösung nur schwach binden.
• Metallionen als cofaktoren:   Fe2+ oder Fe3+: Cytochrom-Oxidase, Catalase, Peroxidase, Desaturase Cu2+ Cytochrom-Oxidase Zn2+ DNA-Polymerase Alkohol-Dehydrogenase Mg2+ Hexokinase, Glucose-6-phosphatase Mn2+ Arginase K+ Pyruvat-Kinase Ni2+ Urease Mo Nitrat-Reduktase Se Glutathion-Peroxidase
• Wichtige prosthetische Gruppen von Enzymen   • Biotin (Carboxylasen) • Flavin-nukleotide, z.B. FAD (Flavoproteine) • Häme (Hämoglobin) • Liponamid (Fettsäuresynthase) • Thiaminpyrophosphat (Fettsäuresynthase)
• Holoenzym?   Cofaktor (Nichtproteinkomponente)+ Apoenzym (proteinkomponente)
• Faktoren, die Enzymaktivtät beeinflussen:   pH- Wert, Temperatur, Hemmstoffe, Mischung, Wasseraktivität, Enzymkonzentration, Substratkonzentration, Enzymspezifität
• Der KM-Wert (Michaelis-Menten-“Konstante“)   · charakteristische Größe für ein bestimmtes Enzym und Substrat · entspricht der Dissoziationskonstante des ES-Komplexes und charakterisiert damit die Affinität des Substrats zum Enzym. Die Affinität eines Enzyms für ein Substrat ist um so größer, je kleiner der KM-Wert ist. · hat die Dimension einer Konzentration, im allgemeinen zwischen 10-2 und 10-6 M · entspricht der Substratkonzentration, bei der V = Vmax/2 · ist von pH, Temperatur und der Ionenstärke abhängig
• Einfluß des pH-Wertes auf die Enzymaktivität   · Veränderungen der Dissoziation katalytisch wirksamer funktioneller Gruppen am Enzym · Denaturierung des Enzyms · Veränderungen der Dissoziation des Substrates · Ablösung von Coenzymen
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• Allosterische Enzyme   · bestehen im allgemeinen aus mehreren Untereinheiten · besitzen aktive und regulatorische Zentren (auf derselben oder unterschiedlichen Untereinheiten) · zeigen Kooperativität in der Substratbindung (keine Michaelis-Menten-Kinetik, sondern sigmoidev-S-Charakteristik) · die Aktivität wird außerdem durch Modulatoren (= allosterische Effektoren) geregelt, z. B. Feedback-Hemmung
• Apoenzym? Proteinanteil eines Enzyms, von dem das für die Wirkung ess. Coenzym abgespalten ist. 
• Wie wird der Stoffwechsel reguliert? durch negative Rückopplung-Produkthemmung: Hemmung der Rkt. A durch ihr direktes Produkt-Feedback- Hemmung: Hemmung durch Endprodukt des Synthesewegs-kompetetive Produkthemmung: wenn Sebstrat u. Inhibitor (hier Produkt) um die Bindungsstelle am Enyzm konkurrieren- allosterische Produkthemmung: alloster. Zentren (Regionen die ausschl. der Regulation der Enzymakt. dienen) binden an allosterische Effektoren
• 3 ATP- Quellen: -Phosphenolpyruvat- Kreatinphosphat- 1,3- Bisphosphoglycerat
• wichitigste ATP- Quelle (prozess)? ox. Phosphorylierung durch ATP- Synthase bei Zellatmung (90% d ges. ATPs)
• Aufbau der ATP- Synthase? best. aus UE F1 und F0F0: Ring aus c-UE & a-UE --> durchlässiger Kanal f. ProtonenF1: α,β,γ,ε- UE, die ATP synthetisieren, wenn durch Protonenkanal F0 Protonen fließen2B- UE verbinden F0 & F1
• Mechanismus Atmungskette? 4 Protonenkomplexe, die e- in zellulären Stoffwechselprozessen gebundene Rudktionsäqiuvalente NADH+H+ u-FADH2 auf mol O2 übertragen.frei werdene Energie wird f. Transport v. Protonen aus der Mitochondrialen Matrix in den Intermembranraum verwandt u somit in Form eines Protonengradienten gespeichert. e- vom System m niedrigsten Redoxpot. zum System mit meistem Redoxpot. (O2) 
• Mechanismus ox. Phosphorylierung? -mitochondriale ATP- Synthese-wenn e- durch Komplexe d. Atmungskette fließen: Mitos. bilden ATP aus ADP und anorg. Phosphat- Katalysator: ATP - Synthase - verbindendes Prinzip: Aufbau d. Protonengradienten über die innere Mitochondrienmembran
• Welche mitochondrialen Transportsysteme gibt es? Wieso? Mitomembran: nahezu undurchlässig f. alle Moleküle-> Shuttles werden benötigt!-> transportieren e+ u. e- d. zytosol. NADH+H+ in die mitomatrixGlycerin- 3- P.- Shuttle: wichtig für Muskulatur; Transport von zytosol. NADH+H+ ü. Shuttle liefert wie Ox. von FADH2 durch Komplex 2 d. Atmungskette ca. 1,5 ATPMalat- Aspartat- Shuttle: Herz- /lebezellenADP gel. gegen ATp durch ADP-ATP- TRansketolase in die mitomatrixPhosphat wird durch phosphat carrier transportiert
• Proteasom? aus mehren UE bestehende ATP- abh. Protease- Komplex (Fast in allen Eukar. Zellen) defekte Proteine werden mit Ubiquitin markiert und im Proteasom abgebaut.
• Lysosom? Abbau interzell. Materials, endozytotisch aufgenommen enth. viele Hydrolasen ( Kathepsine, Kollagenasen, Elastase, Peptidase, Phospholipase)
• Transaminierung? Übertragen der α- Aminogruppe einer AS auf eine α- Ketosäure (Umwandlung der beiden ineinander) dient dem Org. zur Synthese von AS.
• Desaminierung? Abspaltung der Aminoruppe-entw. eliminierende DA (dir. Abspaltung) oder ox. DA (zu iminogr. dehydriert dann abgesplaten) -wichtigstes Substrat ist Gluamat (AG- Sammelpool; aus diesem wird AG durch Glutamat- Dehydrogenase -reaktion entfernt und dem Harmstoffzyklus zugeführt)-AG: umwandlung in harnstoff ->ausscheidung über Nieren - aus peripheren geweben anfallender stickstoff wird v alanin u glutamin zur leber transprotiert -dort umwandlung v ammoniak in harnstoff (enzyme d harnstoffzyklus lok in zytosol+ mitomatrix) -zur bildung v 1 harnstoff: 4 ATP
• Reaktionsglg. des Harnstoffzyklus? HCO3- + NH4+ + 3ATP + Aspartat + 2 H2O ---> Harnstoff + 2 ADP + 2pi + AMP+ ppi + Fumarat
• Unterschiede DNA, RNA? RNA: RiboseDNA: Desoxyribose (stabiler gegenü. Hydrolyse-> bessere Eignung zum Speicher v. Inforamtionen)RNA: Uracil DNA: ThyminRNA: Einzelstrang DNA: DoppelstrangRNA: aus ATP, UTP, CTP, GTPDNA: aus dATP, dGTP, dCTP, dTTP und Pyrophosphatabspaltung synth.
• Regulation des Metabolismus? 1. Menge des Enzyms [Regulation der Genexpression (Transkription, Prozessierung, Translation), Stabilität des Enzyms (Abbau, Aufbau, Degradation)] 2. Katalytische Aktivität des Enzyms [Allosterische Regulation, Posttranslationale Modifikation] 3. Verfügbarkeit und Konzentration der Substrate [Kompartimentierung, Kopplung mit Reaktionen, die Produkte aus dem GG entfernen]
• Besonderheiten, die den Aminosäurestoffwechsel mit dem Nukleotidstoffwechsel verknüpfen? Die Wichtigkeit von Methyl-Gruppen Donatoren-Tetrahydrofolat und andere Oxidationsstufen des C-S-Adenosylmethionine Glutamin und Aspartat als NH4 Träger/Überträger- z.B. Harnstoffzyklus Die Rolle einer aktivierten Ribose „1-Phosphoribosyl 5-pyrophosphat (PRPP)“ in der Histidin Biosynthese!
• Funktion d. Cori- Zyklus? Lactat wird zwischen anaroben und aeroben Geweben getauscht
• Glucosenachweis ( 2 Bekannte)? Fehling- Probe: für reduzierende Zucker: Kupfersulfat/NaOH/Tartrat ergeben rotes Cu2O!Fehling Lsg. 1: verdünnte Kupfer(II)sulfat- Lösung (hellblau)Fehling Lsg. 2: alkalische Kaliumnatriumtartrat- Lösung (farblos)Tollens- Probe: für reduzierende Zucker Ag+/NH3 liefern schwarzes Ag.
• Auxin? häufigste, in Pfl. vorkommende Auxin ist Indolessigsäure.Wirkung: Ausbildung d. Embryopolarität, der apikalen Dominanz, Sprosselongation u. Wurzelbildung kann aus Tryptophan synthtesiert werdenwird in Sprossscapies gebildet und dann in basaler Richtung transportiert.

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