Biochemie (Fach) / Grundlagen biomolekularer Strukturen (Lektion)

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Grundlegende Eigenschaften/Strukturen von Proteinen und deren Funktion an ausgewählten Beispielen.

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  • Alpha-helix i-->i+1 Reste je 360Grad -->3,6 RG-Atome je 360Grad -->13 ganghöre je 360Grad-->5.4A außerdem gibt es noch die 310 und 4,416 (pi)-Alpha-Helix Dipolmoment: Minus -->Plus | C -->N
  • Proteinfaltung IN VIVO 37°C vs 4 °C molecular crowding Ko-Translational Missfaltung führt zu Inaktivität /Toxiztität Chaperone katalysieren Faltung
  • Proteinfaltung IN VITRO -intensive Untersuchung von kleinen Proteinen -hochverdünnt bei 4°-8° im Gleichgewicht -Progressive Faltung detailierter Mechanismus abhängig von Protein
  • elektrostatische Wechselwirkungen  U= (kq1* q2) / (D*r) Kräfte zwischen geladenen Gruppen/Dipeptiden D = Dielektrizitätskonstante nicht praktisch berechenbar
  • Wasserstoffbrückenbindungen -H+ --- -A - ca 10% kovalenter Charakter NH, OH  rund 0.9 A 98% des Gückgrat bilden eine WSBB
  • Beta-Faltblatt-Formen Twist Bulger Beta-Schleife Haipin Beta-Mäander Propeller Beta-Fässer Jelly Roll
  • Beta-Faltblatt Ci-Ci+2: 6,7-7 A Polar von N-->C im schnitt ca 5-10 AS Antiparallel: großer/kleiner Ring Parallel: gleiche Ringe, Brücken gewinkelt, schwaches Dipol
  • Helix-Interaktionen Leucin-Zipper Knob-in-Holes Coiled-Coil Zipper Myosin alpha-Keratin Kollagen Globine Sichelzellenanämie
  • Apolare AS (G),A,V,L,I,M,P,F,W
  • Polare AS S,T,N,Q,C, (Y)
  • Geladene AS K,R,D,E,H
  • aliphatische /hydrophobe AS V,L,I,M,P
  • Rückgrawinkel von Aminosäuren C-N      Omega ω N-Cα   Phi φ Cα-C Psy ψ
  • Proteinmissfaltung Toxizität Funktionsverlust
  • Mukoviszidose Sichelzellenanämie -fehlfaltung -falsche oligomerisierung
  • Peptidspaltung Nukleophiler Angriff auf C (nicht alpha) mit doppel-O-Bindung Nu wird gebunden, O wird negativ, H+ geht ab Peptid wird gespalten   S1,S2,S3 sind die Reste vor schnittstelle S1', S2', S3' sind die Reste ...
  • Typen von Peptidasen Endopeptidasen (schneiden innerhalb) Exopeptidasen (schneiden Terminus) -Aminopeptidasen -Carbodypeptidasen -Dipeptidyl-Peptidasen  
  • Proteasen allgemein einteiliung nach mechanismus(ser,sys,asp,metallo), spezifität und typ (exo/endo) spezifität durch spezifitätstaschen proteasen sind stark reguliert
  • Sauerstoffradikale -sind moleküle mit ungepaartem elektron -Diverse O-Radikale werden durch Strahlung erzeugt -siehe Folie ROS-sources/defence/protection
  • ROS ROS lässt Lipide und in dessen Folge Basen mutieren Folge sind Mutationen und AS-Seitenkettenmodufikationen -Carbonylation/Crosslinks (irreeversible) -oxidations mittels S (reversible)
  • Hydrophober Effekt? hydrophobe moleküle lagern sich in polarer lösung mit hydrophobem teil aneinander vgl. Protein-> hydrophober teil innen, hydrophiler teilo außen
  • Komplexe der Atmungskette? NADH-Q-Oxidoreduktase Succinat-Q-Oxidoreduktase Q-Cytochrom-C-Oxidoreduktase Cytochrom-c-Oxidase ATP-Synthase
  • Komplex III (Aufbau/Gruppen/Funktion/Mechanismus) Cytochrom bc1 außen-/membran-/innen-bereich 31/40/80 Å prosthetische Gruppen: Cytochrom c ( Häm C1) Cytochrom b( Häm bL Häm bH) , Rieske-Fe2S2-Protein Funktion: Oxidation Q /Reduktion CyC /Protenen ...
  • Q! Ubichinon/Ubichinol (Q/QH2) Aufbau: 6er-Ring mit -links je 2mal -O-CH3 -oben/unten je doppel = -rechts -CH3 und langer Rest Ubichinol oben/unten mit OH (nach zwischenform SemiQ) überträgt 2 e- , KIII ...
  • Q-Zyklus siehe skizze
  • prosthetische Gruppen eisen-schwefel-atome zb. 1Fe, 2Fe2S, 4FeS4 gebunden an Cys /His Chlorophyll: Mg4N Eisenprotoporphyrin: IX Fe4Nabout:
  • Komplex IV COX, äußert konserviert, Knallgasreaktion prosthetische Gruppen: Häm a, Häm a3, CuS-Cluster (2Cu mit 2 Cys-S und 2 HIs) Oxidation CyC/Reduktion O2 Vermeidet ROS CyC-Zyklus siehe Skizze
  • Membran-Fluidität -kürzere FS -ungesättigte FS -Cholsterin erniedrigen de Membran-Fluidität
  • CMC kritische MIzellkonzentration für stoffe charakteristische Konzentration, ab der sich MIzellen bilden abhängig von -pH -Temperatur -Ionenkonzentration -Ionentyp
  • Membranproteine Integral: hydrophob, WSBB-gesättigt, WW mit Lipidketten Periphär:polar, weniger WSBB, WW mit Kopfgruppen   innen: α-Helices gut vorhersagbar, β-Faltblatt schlecht vorhersagbar  
  • katalytische Triade Asp,His,Ser
  • AD -verlust cholinerger Neuronen -typische Ablagerungen (senile plaques) FAD dominant vererbte Form Mutation in:β-Amyloid Precursor Protein APP APP-Bruchstücke werden herausgeschnitten, lagern sich ab-->plaques ...
  • CJD Verlust von Neuronen / amyloidartige Ablagerungen aufnahme von PrP infektiöse Krankheit
  • ATPase übersicht F0: in Membran F1: in Matrix: (α,β,γ,δ,εUE) sehr konserviert,  pumpt H+ nach innen, molekularer motor, βUE synthetisiert ATP  
  • F1 UE von ATPase 5 Teile: nur gamma und beta an ATP synthase beteiligt alpha hat auch ATP gebunden, aber unrelevant binding change mechanismus in beta-UE: Open: nichts gebunden, "schnabel offen" Loose: ADP + P gebunden ...
  • F0 UE von ATPase viele UE| helikale Proteine sitzen in Membran. über gammaUE mit mit F1 verbungen H+ geht in Halbkanal 1, bindet an Asp-->Asp geht weg-->rotation H+ landet im 2. Halbkanal--> gelangt in die Matrix Ergebnid: ...
  • 3er Regel 3Atome 3Å 30°
  • Proteasearten Trypsinartige -> His,Asp,Ser Subtilisinartige-->Asp,His,Ser Cysteinproteasen-->Asp,His,Cys  

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