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Proteine und Enzyme

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  • Bestandteile der biologischen Membran Lipoproteine: Proteine 60% Lipide 40% Kohlenhydrate 1-2%
  • Was für eine Funktion haben die Kohlenhydrate in ... Sie sitzen außen an den Proteinen und verleihen den Zellen ihre Individualität, wie ein Personalausweis.
  • Wie dick ist die biologische Mikromembran? 6-10 nm
  • Welche Phospholipide sind am Aufbau der biologischen ... erstgenannte mit dem höchsten Prozentualen Anteil: Cholesterin Sphingomyelin Lecithin Kephalin
  • Inwiefern ist die Fluidität der Membran durch die ... Wenn mehr ungesättigte Fettsäuren vorhanden sind als gesättigte steigt die Fluidität. Bei erhöhtem Cholesterinwert sinkt die Fluidität.
  • Funktion der Proteine in der biologischen Membran? 1. periphere Proteine: Rezeptoren Informationstransport 2. integrale Proteine: Poren/ Kanäle (Vulkankegelartig bei Kernmembran)
  • passiver Membrantransport Richtung Energie Carrier ... in die Richtung eines Konzentrationsgradienten Energie ist nicht nötig Carrier sind nicht nötig spez. Hemmung ist nicht möglich Beispiel: Diffusion, erleichteter passiver Transport→schnellere Geschwindigkeit ...
  • aktiver Membrantransport Richtung Energie Carrier ... Richtung gegen einen Konzantrationsgradienten Energie wird gebraucht: bio. Pumpe, ATP (Adenin-Ribose-triphosphat) Carrier sind nötig spez. Hemmung ist möglich Beispiele: Na+/K+ Pumpe
  • Was ist das Gibbs-Donan Gleichgewicht? erklärt die Ionenverteilung an semipermeablen Membranen. Das Gibs-Donnan Gleichgewicht ist erreicht, wenn das Produkt der wanderungsfähigen Ionen in beiden Räumen gleich groß ist: [Anionen innen] ...
  • Massenwirkungsgesetz x = c2/ c1+2c2
  • Na+/Ka+ Pumpe Na+/ K+ ATPase, die unter ATP verbrauch Na+ Ionen nach außen und K+-Ionen ins Innere der Zelle bringt. Pro verbrauchtes ATP werden 3 Na+-Ionen und 2K+Ionen befördert. →es entsteht ein elektrisches ...
  • Mono A, Mono C AS Gly Ala Val Leu Ile (Isoleucin) -OH: Ser (Serin) Thr (Threonin) -S: Cys Met  
  • Mono A, Di C AS Asp →Säureamide Asn (Asparagin) Glu →Säureamide Gln (Glutamin)  
  • Di A, Mono C Lys Arg
  • Aromatische heterocyclische AS Phe (Phenylalanin) Tyr (Tyrosin) Trp (Tryptophan) His (Histidin) Pro (Prolin)
  • Aufbau der Proteine AS sind durch Peptid Bindungen aneinander gebunden N-Ende (-terminale) ist immer links, das C-Ende (-terminale) immer rechts
  • Wie ermittelt man die AS-Sequenz also die primär ... a) direkt: überlappende Spaltung Sequenator b) indirekt: nach dem kodierenden Gen also: Endgruppenanalyse Überlappungsmethode Proteinsequenator
  • sekundäre Struktur der Proteine Proteine ordenen sich so, dass möglichst viele Wasserstoffbrückenbindungen entstehen. Dabei entstehen stabile, energiearme Konformationen = Sekundärstruktur Die Sequenz bestimmt die Konformation! ...
  • alpha Helix Wasserstoffbrückenbindungen führen zu einer schraubenförmigen Windung des Moleküls, sodass sich C=O- und NH- Gruppen gegenüber stehen. Pro Umdrehung 3-6 AS Haare, die hauptsächlich aus Keratin bestehen ...
  • Tertiärstruktur, Untersuchung der Tertiärstruktur ... dreidimensionale Anordnung der sekundär Strukturen. Röntgen-Kristallografie NMR-Spektoskopie (nuclear magnetic resonance)
  • Ursachen und Folgen für die Änderung der Raumstruktur ... hohe Temperatur (>60°C) starke Säure oder Base Strahlungen Bei der Denatuierung verliert das Molekül sein aktives Zentrum und somit seine enzymatische Wirkung.
  • Quartärstruktur Nur Proteine die aus mehreren Polypeptidketten aufgebaut sind (gerade Zahl). Untereinheiten: 4 Polypeptidketten charakteristisch für Enzymproteine Ausnahme: Hb, LDH (Laktatdehydrogenase) H-Brückenbindungen ...
  • beta Faltblatt gleichläufige: N-^^^^^^^-C N-^^^^^^^-C Bsp.: β-Keratin gegenläufige: N-^^^^^^-C C-^^^^^^-N Bsp.: Seidenprotein
  • Denatuierung der Proteine 2 Formen: reversible: Renatuierung ist möglich, nur bei eingen Proteinen möglich irreversibel: Zurückwandlung unmöglich Denaturenzien: Stoffe, die für die Denatuierung zuständig sind
  • Bindungstypen im Proteinmolekül kovalente: Peptidbdg. Disulfidbdg. nicht kovalente: van-der-Waals-Kräfte H-Brückenbdg. Ionenbdg.
  • Kollagen Strukturprotein höchste Konzentration im Körper, 1/3 aller Proteine sind Kollagen im Bindegewebe, Knochen, Knorpel,Sehnen, Arterienwand Bausteine: Tropokollagen, 1/4 voneinander versetzt → Kollagenfaser ...
  • Zymogene inaktive Vorstufen der Enzyme warum? weil kein kontinuierlicher Bedarf besteht (Verdauungsenzyme) Bsp.: Pepsinogen →Inhibitorpeptid blockiert das aktive Zentrum. Erst nach der Entfernung kann es eine ...
  • Autokatalyse Das Endprodukt stimuliert die Umwandlung von Vorprodukt zum Endprodukt. Bsp.: Pepsin stimuliert die Umwandlung von Pepsinogen durch HCl zu Pepsin
  • Was ist Michaelis Konstante und in welchen Zusammenhang ... KM: bedeutet, Substratkonzentration bei der die Geschwindigkeit die Hälfte der max. Geschwindigkeit ist. [mol/l] Nach einer bestimmten Subtratkonzentration kann sich die Geschwindigkeit nicht mehr erhöhen, ...
  • Was sind Iso(en)zyme 2 Enzyme haben die gleiche biokatalytische Wirkung aber unterschiedliche Struktur (unterschiedlihe AS-Sequenz) nicht alle Enzyme haben Isoenzyme
  • Enzymaktivität 1.Messung der Aktivität Zuerst optimale Verhältnisse schafen (pH,T,...), dann das Enzym wirken lassen und dann messen: das Verschwinden des Substrats oder Bildung des Produkts [IE/IU]=intern. Einheit/Unit= ...
  • Spezifität der Enzyme Substratspezifisch: Stereospezifität (L oder D) Reaktionsspezifisch: Pepsin → Peptidbindungen
  • Reversibilität der enzym. Aktivität Gleichgewichtskonstante "K" ist verantwortlich für das Verhältnis Substrat:Produkt K= P/S
  • Hemmung der Enzyme 1.unspezifische Hemmung: alles wird gehemmt (Säuren, Basen,..) 2. spezifische Hemmung: 2a) nicht kompetitive Hemmung: das aktive katalytische Zentrum wird zerstört 2b) kompetitive Hemmung: Substrat ...
  • Kollangensynthese Fibroblast→Polypeptidkette ↓Hydroxylierung: Pro→Hyp/ Lys→Hyl, Glukosylierung: Galaktose→Glukose Prokollagen→mehrere Tropokollagenketten Oligopeptidkette am Ende, die noch abgespalten werden ...
  • Kollagenase Kollagen wird durch Kollagenase abgebaut. AS-Sequenz des Kollagens: Gly-Pro-Hyp, Kollagenase spaltet das Kollagen vor dem Gly in viele kleine Fragmente 2 Arten: bakterielle Kollagenase →Gasbrandbakterium, ...
  • Elastin Vorkommen hauptsächlich in den elastischen Fasern bildet gummielastische Fasern, Netzartig aufgebaut AS-Zusammemsetzung: 1/3 Gly und 2/3 hydrophobe AS (Ala, Leu, Iso) →wasserunlöslich Synthese: Proelastin ...
  • Keratin Haut, Haar, Wolle, Huf, Schnabel, Feder Strukturprotein Wasserunlöslich AS: Cys→ bildet Disulfidbrücken Synthese: Prokeratin → Keratin Abbau: kein Enzym für Abbau, also abgestoßen (Keratinase ...
  • Proteine Vorkommen tierische Proteine Pflanzliche bakterielle Virus
  • Proteine Zusammensetzung (chemisch) C 50% O 23% H 7% N 16% (→charakteristisch, da Fett und Kohlenhydrate kein N enthalten) S 0-3%
  • Proteine Gestalt fibrillär geordnet unlöslich statisch Bsp.: Keratin, Kollagen, Elastin (Ausnahme: Fibrinogen löslich) globulär ungeordnet löslich dynamisch Bsp.: Hb, Mb, Enzymproteine, Albumin
  • Proteine Funktion Enzym Protein→Pepsin Hormon P→ Wachstumshormon Speicher P→ Eialbumin Transport P→ Hb, Mb Struktur P→Kollagen Kontraktile P→Aktin, Myosin Schutz P→ Immunglobulin toxische P→ Schlangengift ...
  • Aufbau der Enzyme nur aus AS: Serinproteasen →Trypsin, Chymotrypsin, Elastase (Enzymmolekül entält Serin "Ser195" immer an der selben Stelle) Metall: ohne Metall verliert das E seine biokatalytische Wirkung: Zn→Carbonanhydrase, ...