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Biochemie I (Fach) / Aminosäuren und Proteine (Lektion)

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• unpolare Aminsäuren (9) Lysin (Lys) Alanin (Ala) Valin (Val) Leucin (Leu) Isoleucin (Ile) Methionin (Met) Prolin (Pro) Phenylalanin (Phe) Tryptophan (Trp)
• ungeladene, aber polare AS (6) Die Peptide in der Seitenkette haben: Glutamin (Gln) Asparagin (Asn)   Die Alkohole in der Seitenkette haben: Serin (Ser) Threonin (Thr) Tyrosin (Tyr) Cystein (Cys)
• geladene AS saure AS: Asparagin (Asp) Glutaminsäure (Glu) basische AS: Lysin (Lys) Histidin (His) Arginin (Arg)
• heterogene AS Lysin (Lys) Leucin (Leu)  
• essentielle AS Phenylalanin (Phe)   phänomenale Isoleucin (Ile)             Isolde Tryptophan (Trp)      trübt Methionin (Met)        mitunter Leucin (Leu)              Leutnant Valin (Val)                 Valentins Leucin (Leu)              liebliche Threonin (Thr)           Träume
• Klassifikation von AS     PROTEINOGENE      /      NICHT PROTEINOGENE essentiell/nicht essentiell ketogen/glucogen polar/unpolar sauer/basisch/neutral
• Was ist die Dissoziationskonstante? Das Maß, wie gut ein Stoff H+ Ionen aufnehmen oder abgeben kann   pKs = -lg Ks
• Was ist der isoelektrische Punkt? IP = pH-Wert, bei dem die Verbindung gleich viel positive und negative Ladungen hat   IP = (pKs1 + pKs2) / 2  
• wie heißen die kürzlich entdeckten 21. und 22. proteinogenen AS? Seleno- Cystein Pyrrolysin
• welche sind nicht proteinogene AS? AS, die posttranslational (=im Protein)modifiziert worden sind  --> Hydroxy-Prolin im Kollagen     AS, die bei Stoffwechselreaktionen auftreten --> Ornithin und Citrullin im Harnstoffzyklus   AS- Derivate als z.B. Hormone  --> Adrenalin, Histamin
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• Wann ist Chiralität gegeben? wenn der Rest nicht H, NH3 und COOH ist
• was ist ein achirales Molekül? wenn Bild und Spiegelbild deckungsgleich sind
• D und L- Isomer? D Isomer, wenn Aminogruppe rechts ist L Isomer, wenn Aminogruppe links ist
• (+) / (-) Konfiguration + = rechts drehend polarisierten Lichts - = links drehend polarisierten Lichts
• R / S Konfiguration Ermittlung der Drehrichtung der AS durch Priorität der Seitengruppen
• Contergan Affäre Thalidomid hat zwei Enantiomere das eine ist ein Beruhigungsmittel, das andere schädigt das Fruchtwasser
• Was sind "Ampholyte"? Verbindung, die sowohl Säure als auch Base sein kann - sauer: Protonen abgeben - basisch: Protonen aufnehmend --> AS sind Ampholyte (COOH ist die Carboxyl-/ oder Säuregruppe NH3 ist die Amino-/ oder Basengruppe)
• Was ist ein Racemat? Gemisch von Bild und Spiegelbild
• Was hat der pH- Wert mit der Säure- Basen- Eigenschaften der AS zutun? in Abhängigkeit vom pH- Wert können AS: im sauren als Kation vorliegen im Basischen als Anion vorliegen im Neutralen bzw. am IEP als Zwitterion vorliegen
• pKs- Werte von COO- und von NH3+ pKs COO- : 2-3 pKs NH3+: 9-10
• Was sind Konstitutionsisomere? = Stellungsisomere besitzen die gleiche allgemeine Summenformel, unterscheiden sich aber in der Reihenfolge der Bindungen
• Was sind Stereoisomere? haben grundsätzlich die gleiche Struktur und die gleiche Struktur- und Summenformel, unterscheiden sich aber durch die räumliche Anordnung der Atome
• unpolare Aminosäuren sind AS, die als Rest ein H- Atom besitzen und damit hydrophob sind
• was ist der pK- wert? Maß für die Stärke der Säure -logK Wendepunkt an der Titrationskurve liegt der pH- Wert der AS unter dem des IEP, dann ist die AS positiv geladen, ist also ein Kation   liegt der pH- Wert im IEP --> AS ist ein Zwitterion (positiv UND negativ geladen, erscheint nach außen daher ungeladen)   liegt der pH- wert der AS über dem des IEP, ist die AS negativ geladen, ist also ein Anion  
• Was ist die Hydroxylierung? Einführung einer OH- Gruppe  
• Was bedeutet Phosphorylierung? reversibles Anhängen einer Phosphatgruppe an ein Protein --> Resultat: Phosphorprotein
• Was bedeutet Glykosilierung? Saccharide werden an Proteine gebunden --> Resultat: Glykosid
• Was bedeutet Carboxylierung? Einführung einer Carboxgruppe ins Protein
• Decarboylierung? Kohlenstoffdioxidmolekül wird abgespalten --> biogene Amine Bildung von Serotonin aus Tryptophan
• Welche Amine können toxische bzw. allergische Reaktionen im Körper auslösen? Putrescin Cadaverin Tyramin Histamin (Botenstoff für allergische Reaktionen --> Anti-Histaminika)
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• Maillard - Reaktion durch nicht- enzymatische Reaktion von Zucker mit der NH2- Gruppe von AS entstehen biologisch unbrauchbare Derivate --> Maillard- Reaktion: entfernt essentielle AS aus Futtergemischen, z.B. Wärmebehandlung von Milchpulver führt zu Lysin-Deplettierung    
• essentielle AS Isoleucin (Ile) Leucin (Leu) Lysin (Lys) Methionin (Met) Phenylalanin (Phe) Threonin (Thr) Tryptophan (Try) Valin (Val)  
• halb essentielle AS Tyrosin (Tyr) Cystein (Cys) beim Säugling: Histidin (His)                           Arginin (Arg)
• essentiell für Hund und Katze Arginin Histidin Isoleucin Leucin Lysin Methionin Cystein Threonin Tryptophan Valin
• Funktionen von Aminosäuren Abbau bestimmer AS --> Synthese von Glucose (glucogene AS)                                            oder von Lipiden (ketogene AS) --> Energiegewinnung von AS möglich!!!   Umbau bestimmter AS zu Signalmolekülen (Amine, Hormone) Stickstofftransporter für Biosynthesen
• Aufbau Primärstruktur Abfolge der AS
• Sekundärstruktur räumliche Organisation zwischen Peptidbindungen regelmäßige Strukturen innerhalb von Polypeptiden, verbunden mit H- Brücken (bilden sich zwischen O und H der Peptidbindung) --> Beispiele für Sekundärstrukturen: alpha-Helix, beta- Faltblatt SONDERFALL: PROLIN (Torsionswinkel zu klein, 30% in cis- Konformation)
• Tertiärstruktur räumliche Struktur einer kompletten AS- Kette, Seitenketteninteraktion
• Quartärstruktur Organisation zwischen den verschiedenen Untereinheiten, verschiedene AS- Ketten in einem Proteinkomplex
• Was ist ein Oligopeptid? Peptid mit weniger als 10 AS
• Was ist ein Polypeptid ein AS-Polymer mit weniger als 100 AS
• Was ist ein Protein ? (gemessen an der Anzahl der AS) ein AS- Polymer mit mehr als 100 AS
• wichtige Polypeptide beim Tier Hormone: Oxytocin (Geburt und Milchejektion) Insulin ( Glukosehaushalt) Vasopressin (Osmo-Regulation) Endorphine (endogene Opiate) ACTH (reguliert Glucokortikoide) Leptin (reguliert Nahrungsaufnahme) Glutathion (GSH = wichtiger Redoxregulator)
• wichtige Modifikationen der AS- Seitenketten Hydroxilierung Carboxylierung Acylierung (Kopplung von Protein mit Palmitinsäure --> ermöglicht Protein Bindung an Zellwand) Glykosylierung (Saccharid wird an Protein gebunden)
• alpha - Helix: Strukturbesonderheiten - rechtsgängig - 3,6 Reste pro Windung - aus 12 Resten aufgebaut -- > 3 Windungen - Seitenreste zeigen nach aussen - im Inneren der Helix Van der Waals Kräfte - H-Brücke zwischen C=O und N-H des n+4ten Rests - optimale Ausbildung: nahezu parallel zur Achse der Helix PROLIN: HELIXBRECHER
• Keratin  linksgängige Doppelspirale aus rechtsgängigen Helices--> bei Haaren: können von alpha-Helix zu beta-Faltblatt werden (durch Feuchtigkeit)
• Myosin alpha Helix- Protein im Muskel besteht aus Helixbündeln wird zum Myosinmotor bei Muskelkontraktion
• beta- Faltblatt: Strukturbesonderheiten antiparallel ---> stabiler, da kurze Verbindung durch Schleife/ Kehre zwischen den Faltblättern oder parallel --> kostet mehr Energie, da Verbindung durch Schleife/ Kehre länger bildet Grundlage für hochfeste tierische Fasern (z.B. Seidenprotein) Verbindungen zwischen
• Helix- Bildner Glutaminsäure Alanin Leucin Methionin
• Helix- Brecher Glycin Prolin

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