Biochemie (Fach) / Bindegewebe - Extrazelluläre Matrix (Lektion)
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Diese Lektion wurde von MC777 erstellt.
- 1.Nennen Sie die grundsätzlichen Bestandteile der extrazellulären Matrix! 2.Was versteht man unter GAG's? 3.Was ist der Unterschied zu Proteoglykanen? 4.Wie erklärt sich durch sie die Stoßdämpferwirkung des Knorpels? 5.Welche Grundbausteine haben sie? 6.Nennen Sie wichtige Vertreter der GAG's! 7.Welcher prominente Vertreter wird oft für kosmetische Behandlungen eingesetzt und aus welchem Grund? Wie ist dieser aufgebaut? 8.Wie ist Aggrecan aufgebaut? Was versteht man unter dem Aggrecan-Aggregat und wo findet man dieses? 9.Wie werden GAG's intrazellulär abgebaut? Welches Krankheitsbild kann entstehen wenn dieser Mechanismus gestört ist? Nennen Sie Beispiele und Pathomechanismen für Krankheiten in diesem Zusammenhang! 1. Proteoglykane und Glykane (GAG's), Fibrilläre Proteine (Kollagen, Elastin), Glykoproteine (FIbronektin, Laminin) 2. Lange Kohlenhydratketten mit sich ständig wiederholender Disaccharideinheit (Aminozucker+Uronsäure) 3. Proteoglykane sind GAG's die an einen Proteinkern gebunden sind. 4. Sie sind große, starke negative Ladungsträger und "speichern" so Wasser. Bei Ausübung von Druck auf das Gewebe wird das Wasser ausgetrieben, beim Nachlassen des Drucks wird das Wasser wieder angelagert. Dadurch funktionieren sie wie ein Schwamm. 5. Aminozucker (Glukosamin, Galaktosamin) und Uronsäuren (Glucuronsäure, Iduronsäure) - durch Carboxylgruppen und Sulfatgruppen werden sie zu starken negativen Ladungsträgern 6. Hyaluronsäure, Chondroitinsulfat, Dermatansulfat, Heparansulfat, Keratansulfat 7. Hyaluronsäure, Disaccharideinheit:N-Acetyl-Glucosamin und Glucuronsäure (beides mit Gluc) - bis zu 25000 Mal wiederholt, keine Sulfatgruppen, nie proteingebunden; als riesiges, negativ geladenes Molekül lagert es viel Wasser ein und kann dadurch in die Haut injiziert der Faltenbildung entgegen wirken 8. Eine Kernprotein, an das viele Seitenketten aus GAG's (Keratansulfat und Chondroitinsulfat) angelagert sind. Aggrecan-Aggregat: Riesenmolekül - dabei ist Hyaluronsäure das Rückgrat an das bis zu 100 Aggrecan-Monomere angelagert sind - Man findet es im Knorpel. Dadurch bekommt der Knorpel seine Stoßdämpferwirkung. 9. Phagozytose - Abbau in Lysosomen über versch. Enzyme (zb. Glykosidasen, Sulfatasen, N-Acetylglucosaminidasen), Mukopolysaccharidosen: 1. Morbus Pfaunder-Hurler: Iduronidase-Defekt, 2. Sly-Syndrom: Glucuronidase-Defekt, 3. Morbus Hunter: Sulfatase-Defekt, 4. Sanfillipo-Syndrom: N-Acetylglucosaminidase-Defekt
- 3. Beschreiben sie den Vorgang der Kollagensynthese von der Synthese am rER bis zur Kollagenfibrille! Erklären sie daraus folgend die Ursache für Skorbut! 4. Nennen sie genetisch bedingte Defekte von fibrillärem Kollagen! 5. Wie unterscheiden sich fibrillen-assoziierte K. von fibrillären? Wofür brauchen wir sie? Welche Aufgabe hat Kollagen Typ IX? 6. Zu welchen Typen zählen Kollagen Typ VII und XVII? Was ist ihre Aufgabe? Erklären sie die Ursache der Epidermolysis bullosa junctionalis und dystrophica! Wie ist eine Basalmembran aufgebaut und warum gibt es sie? 7. 3. Start: Synthese des Propeptids am rER kotranslationale Modifikation des Propeptids: 1. Hydroxylierung v. Prolinen und einigen Lysinen (VIT C), 2. Glykosylierung von Hydroxylysinen 3. Assemblieren der Propetide zur Tripelhelix (C-Terminaler Start, Disulfidbrücken, H-Brücken) = Prokollagen Golgi-Apparat: Anhängen von Oligosacchariden Abspaltung der Propeptide = Tropokollagen, EZR: Fibrillenbildung durch Fibropositoren, Vernetzung durch Lysyl-Oxidase (oxidiert Lysine zu Aldehyden, diese bilden mit freien Aminogruppen Schiff-Basen) Der Schmelzpunkt des Kollagens hängt von der Anzahl der Hydroxyproline ab. Je mehr OH-Gruppen vorhanden sind, desto mehr Wasserstoffbrücken bilden sich zw. den alpha-Ketten aus und desto stabiler wird das fertige Kollagenmolekül. Da die Hydroxylierung der Proline Vit. C - abhängig ist, können bei Mangel keine stabilen Tropokollagene und in weiterer Folge keine stabilen Kollagenfasern vom Körper gebildet werden. 4. Kollagen Typ I: Osteogenesis imperfecta: Mutation eines einzigen Glycins in der Alpha-Kette sorgt dafür, dass sich keine stabile Tripelhelix mehr bilden kann -> enorme Knochenbrüchigkeit Kollagen Typ II: Chondrodysplasien, Arthrosen, Skoliose Kollagen Typ III: Ehlers Danlos = extreme Beweglichkeit von Gelenken und Haut, auch durch Lysyloxidase-Defekt bedingt 5. FACIT's behalten ihre Propeptide und ihre Tripelhelix wird immer wieder durch nicht-helikale Abschnitte unterbrochen, Sie lagern sich an fibrilläre Kollagene an und beeinflussen so deren chemische Eigenschaften, Kollagen Typ IX lagert sich an Typ II-Kollagen im Knorpel an und macht dieses so hydrophil, was aufgrund des hohen Wassergehalts im Knorpel essentiell ist 6. Typ VII: Ankerfibrillen, Typ XVII: MACIT Verankerung von Epithelien auf der Basalmembran (Epidermis) Bei einer Defizienz von Kollagen VII kommt es zur Epidermolysis bullosa dystrophica, bei Typ XVII zur E. b. junctionalis, weil die Epidermis sich durch das Fehlen einer Verankerung in der Dermis bei geringsten Belastungen ablöst (Schmetterlingskinder) Basalmembran: Basallamina: Lamina lucida (rara), Lamina densa; Lamina fibroreticularis Ihre Aufgabe ist die Verankerung von Epithelien am darunter liegenden Bindegewebe