Biochemie (Fach) / Examensvorbereitung (Lektion)

Grundlagen der Biochemie für Diätassistenten

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• Aus welchen Molekülteilen besteht ein Fettund wie sind die Teileverknüpft? Glycerol und drei Fettsäuren, verknüpft durch Esterbindungen
• Was sind essentielle Fettsäuren? Nennen Sie Beispiele und geben Sie an, welche von ihnen eine omega-3 Fettsäure ist. Essentielle Fettsäuren kann der Mensch nicht synthetisieren, obwohl er sie zum Leben benötigt. Es handelt sich um Linolsäure(C18), Linolensäure (C18)und Arachidonsäure(C20). Omega-3-Fettsäuren sind dabei die Linolensäure (C18)und ihre Metabolite EPA (Eicosapentaensäure, C20)und DHA (Docosahexaensäure,C22)
• Welche Lipide/Lipidklassensind wesentliche Bestandteile von Membranen? Phospholipide, Glycolipide und Cholesterol
• Was sind Gallensäuren? Wie entstehen Sie und was ist ihre Funktion? Gallensäuren sind zyklische Isoprenoide. Sie werden in der Leber aus Cholesterol gebildet und dienen der Verdauung von Lipiden der Nahrung. Ohne Gallensäuren findet keine Resorption von Lipiden statt. Gallen-säuren sind außerdem der wichtigste Ausscheidungsweg für das Kohlenstoffskelett des Cholesterols. Die häufigste Gallensäure ist die Cholsäure
• Was sind proteinogene Aminosäuren? Nennen Sie möglichst viele davon. Proteinogene Aminosäuren sind diejenigen 21 AS, die im Genom für die Proteinsynthese codiert werden. In Proteinen kommen auch Aminosäuren vor, die wegen struktureller Veränderungen nicht zu den protei-nogenen AS zählen.Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Serin, Threonin,Methionin, Cystein, Phenylala-nin, Tyrosin, Tryptophan, Prolin, Histidin, Lysin, Arginin, Glutaminsäure, Glutamin, Asparaginsäure, Aspara-gin, Selenocystein
• Welche Aminosäuren sind essenziell? Neun der 20 proteinogenen Aminosäuren kann der Mensch nicht selbst aufbauen. Es sind die verzweigt-kettigen (Valin, Leucin, Isoleucin, Threonin) und die aromatischen Aminosäuren (Phenylalanin, Tryp-tophan), sowie Methionin, Lysin und Histidin
• Aminosäuren sind Zwitterionen. Erläutern Sie bitte, was das heißt. Aminosäuren sind organische Moleküle, die in wässriger Lösung bei neutralem pH-Wert sowohl positiv als auch negativ geladen sind.
• Nennen Sie bitte mindestens drei der essentiellen Aminosäuren des Menschen. Valin, Leucin, Isoleucin, Threonin, Phenylalanin, Tryptophan, Methionin, Lysin, Histidin
• Biogene Amine sind wichtige Derivate der Aminosäuren. Nennen Sie bitte ein Beispiel für ein biogenes Amin. Wie werden biogene Amine gebildet? z.B. GABA, Histamin, Dopamin, Serotonin, Ethanolamin, Cysteamin, Aminopropanol, β-Alanin.Biogene Amine entstehen aus Aminosäuren durch Decarboxylierungan C-1.
• Was sind Peptide chemisch gesehen und wie werden sie gebildet? Peptide sind Carbonsäureamide, die von Carboxy-und Aminogruppen gebildet werden. Peptide entstehen in der Regel durch Zusammenlagerung von zwei Aminosäuren unter Wasserabspal-tung.
• Erläutern Sie bitte, was Glutathion ist und wozu es dient. Glutathion ist ein Tripeptid, das in Zellen als wichtiges Reduktionsmittel dient.(Chemisch ist es ein γ-Glutamyl-Cysteyl-Glycin)
• Nennen Sie bitte mindestens vier Funktionsbereiche von Proteinen. Strukturbildung und Strukturerhaltung, Transport, Schutz und Abwehr, Steuerung und Regelung, Katalyse, Bewegung, Speicherung
• Es gibt verschiedene Sekundärstrukturen von Proteinen. Nennen Sie bitte die beiden wichtigsten. α-Helix, β-Faltblatt
• Beschreiben Sie bitte, was man unter der Denaturierung von Proteinen versteht und nennen Sie mögliche Ursachen für eine Proteindenaturierung. Proteindenaturierung ist der Verlust einer geordneten Struktur, die Voraussetzung für die Funk-tion des Proteins ist. Denaturierend können u.a. wirken: Hitze, Säuren, Laugen und org. Lö-sungsmitte
• Die native Proteinkonformation wird durch verschiedene Ursachen stabilisiert. Nennen Sie bitte mindestens zwei. H-Brücken, Disulfid-Brücken, Metall-Komplexe, Wechselwirkung unpolarer Aminosäure-Reste, In-teraktion von polaren AS-Resten mit der Hydrathülle
• Was versteht man unter Translation? Translation ist der RNA-gesteuerte Prozess der Proteinbiosynthese an Ribosomen
• Welche Strukturen sind für den intrazellulären Proteinabbau zuständig? Lysosomen sind Zellorganellen, die Proteine aufnehmen und zu Aminosäuren abbauen können. Das gleiche gilt für Proteasomen, die manchmal als ‚Magen der Zelle‘ bezeichnet werden.
• Was versteht man unter einer katabolen Stoffwechsellage? Bei einer katabolen Stoffwechsellage werden mehr Makromoleküle vom Körper abgebaut als aufgebaut.
• Was ist eine Carboxypeptidase? Carboxypeptidasen sind Exopeptidasen, die Aminosäuren am C-Terminus von Proteinen abspal-ten.
• Nennen Sie bitte die Bestandteile von Magensaft. anorganisch: Wasser, Salzsäure, Salze; organisch: Pepsin, Chymosin, Schleim, intrinsischer Faktor, Lipase
• Erläutern Sie bitte, wie verhindert wird, dass die Enzyme des Pankreas diesen nicht angreifen. Die Pankreasenzyme werden in inaktiver Form sezerniert (als Zymogene). Ein Trypsin-Inhibitor blockiert vorzeitig entstehendes Trypsin. Die Aktivierung der Zymogene beginnt erst im Dünn-darm durch eine Enteropeptidase, die Trypsinogen zu Trypsin aktiviert. Dieses aktiviert dann die anderen Zymogene.
• Zählen Sie bitte auf, aus welchen chemischen Bausteinen DNA besteht. DNA besteht aus Nucleobasen (Adenin, Guanin, Cytosin und Thymin), Desoxyribose und Phos-phat.
• Erläutern Sie bitte den Unterschied zwischen Nucleosiden und Nucleotiden. Nucleoside bestehen aus Nucleobase und Zucker (Ribose oder Desoxyribose). Nucleotide enthal-ten zusätzlich noch ein Phosphat.
• Nucleinsäuren sind fadenförmige Moleküle. Welche Moleküle bilden die Grundstruktur dieses Fadensund durch welchen Bindungstyp sind sie verbunden? Phosphate und Zucker (Ribose oder Desoxribose) bilden den Faden (Rückgrat der RNA und DNA). Sie sind als Ester miteinander verknüpft.
• Nennen Sie bitte die wichtigsten Typen von RNA. ribosomale RNA( rRNA), Transfer-RNA(tRNA), mitochondriale RNA(mRNA), small nuclear RNA (snRNA)
• Erläutern Sie bitte die Funktion von mRNA. mRNA-Moleküle werden für den Prozess der Transkription an den Ribosomen benötigt. Sie tragen die Sequenzinformation für Proteine.
• Nennen Sie bitte die Pentose, die für RNA typisch ist. Ribose
• Erläutern Sie bitte, was man unter einer Hydrathülle versteht und welche Funktion sie hat. Polare Moleküle sind von einer Hülle aus Wassermolekülen umgeben. Diese Hülle schützt sie und hält sie in Lösung.
• Beschreiben Sie bitte den Unterschied zwischen Makroelementen und Mikroelementen. Welcher Gruppe würden Sie Eisen zuordnen? Die beiden Elementgruppen unterscheiden sich durch ihren Tagesbedarf:Makroelemente >100 mg, Mikroelemente <100 mg. Eisen gehört mit einem geschätzten Tagesbedarf von 10 mg zu den Mikroelementen.
• Nennen Sie bitte die Funktionen von Calcium im Körper. Calcium ist Baustein von Knochen und Zähnen (Hydroxylapatit, ein Calciumphosphat), Cofaktor von Enzymen, Stabilisator des MembranpotenzialsundSecond messenger
• Beschreiben Sie bitte in welcher Form sich Calcium im Blut findet. Alles Calcium im Körper ist ionisiert und liegt als Ca2+vor. Im Blut ist Ca2+ zur Hälfte an Proteine gebunden, zur Hälfte frei(= aktive Form des Calciums). Das Verhältnis von gebundenem zu frei-em Ca2+ ist pH-abhängig.
• Welche Krankheit ist auf Iodmangel in der Nahrung zurückzuführen? Iodmangel führt zu einer Hypertrophie der Schilddrüse (Struma, Kropf).
• Definieren Sie bitte, wasVitamine sind. Vitamine sind essenzielle, organische Nahrungsbestandteile, die der Menschin kleinster Menge zum Leben benötigt.
• Nennen Sie bitte die chemischen Bezeichnungen von allen fettlöslichen Vitaminen. Retinol (Vit. A), Calciol (Vit. D), Tocopherole (Vit. E), Phyllochinone (Vit. K)
• Vitamin A tritt in drei aktiven Formen auf. Welche sind es und welche Aufgaben haben sie? Retinal: Sehprozess, Retinol: Zuckertransport, Retinsäure: Steuerung von Entwicklung-, Differen-zierungs-und Wachstumsprozessen.
• Wofür wird Folsäure im Stoffwechsel benötigt? Folsäure hat eine zentrale Bedeutung im C1-Stoffwechsel. Es ist besonders wichtig für die Synthese von Nucleinsäure-Bausteinen.
• Woher kommen die Gallenfarbstoffe? Gallenfarbstoffe werden von der Leber aus Bilirubin gebildet, dem Abbauprodukt von Hämoglob-in und anderen Hämoproteinen (Myoglobin, Cytochromen, Katalaseetc.).
• Beschreiben Sie bitte, wo und womit der saure Mageninhalt während der Verdauung wieder neutralisiert wird. Die Neutralisierung der Magensäure geschieht im Dünndarm durch das alkalische Hydrogencar-bonat (HCO3-) in den  Sekretenvon Pankreas und Dünndarmwand sowie in der Galle.
• Erläutern Sie bitte die Bedeutung von Haptocorrin und intrinsischem Faktor. Die Proteine Haptocorrin und Intrinsic factor binden im Verdauungstrakt Vitamin B12, schützen es vor vorzeitigem Abbau und sorgen für eine Rezeptorbindung zur Aufnahme des Vitamins.
• Warum überlebt das Bakterium Helicobacter pylori die bakterienfeindlichen Bedingungen im Magen? Gegen die Salzsäure schützt es sich durch Ansiedeln unter der Schleimhautbarriere des Magens und durch Hydrolyse von Harnstoff durch Urease zu NH3(alkalisch!) und CO2.
• Von welchem Enzym wird Lactose im Verdauungstrakt gespaltenund welche Komponenten ent-stehen dabei? Die Lactase spaltet Lactose in Glucose und Galactose.
• Erklären Sie bitte, was Chylomikronen sind und wozu sie dienen. Chylomikronen sind Lipoproteinkomplexe, die in der Darmschleimhaut gebildet werden, um Lipi-de über das Lymphsystem in das Blut des Körpers zu transportieren.
• Womit lässt sich die Magensäureproduktion pharmakologisch kontrollieren? Antazida neutralisieren die Salzsäure des Magens. Protonenpumpenhemmer (sog. Prazole) blo-ckieren die Salzsäure-Bildung durch Inaktivierung des Protonentransports. Antihistaminika hem-men die Steuerung der Salzsäurebildung.
• Welche Stoffe sind die Substrate der α-Amylase. α-Amylase ist eine Hydrolase des Verdauungstrakts. Als α-1,4-Glucosidase spaltet sie Polysaccha-ridewie Stärke und Glykogen.
• Welche Stoffe sind die Substrate der α-Amylase. α- Amylase ist eine Hydrolase des Verdauungstrakts. Als α- 1,4 - Glucosidase spaltet sie Polysaccharide wie Stärke und Glykogen
• Was ist die stoffwechselaktive, zellinterne Form der Glucose? Glucose-6-phosphat
• Erläutern Sie bitte, wozu das Coenzym NADPH im Stoffwechsel benötigt wird. NADPH ist Reduktionsmittel für viele Synthese-Reaktionen, z.B. den Aufbau von Fettsäuren und für Hydroxylierungsreaktionen.
• In welchen Organen findet die Gluconeogenese statt und mit welchen Metaboliten wird sie gespeist? Leber und Niere können aus Pyruvat, Lactat, Glycerol und einigen Aminosäuren Glucose aufbau-en.
• Was kann die Ursache für eine Fructoseintoleranz sein? Ursache kann entweder eine Störung der Resorption der Fructose im Darm sein oder ein geneti-scher Defekt der Aldolase B, die Fructose-1-phosphat spaltet.
• Begründen Sie bitte, warum die Glucose des Muskelglykogens nicht ins Blut gelangen kann. Nur freie Glucose kann Membranen mit Hilfe von Transportern (GLUT) durchdringen. Dem Mus-kel fehlt die Glucose-6-Phosphatase, die z.B. in der Leber vorkommt

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