Biologie 1 (Fach) / Bähler (Lektion)

Zellbiologie

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• Golgi-Apparat Transport Der Golgi-Apparat übernimmt neu hergestellte Proteine aus dem ER; er modifiziert ihre Oligosaccharide, sortiert die Proteine und versendet sie aus dem Trans-Golgi-Netz zur Plasmamembran, Lysosomen oder sekretorischen Vesikeln.
• Struktur eines Golgi-Apparates cis-Seite(konvex): Ist dem ER zugewand und dient als Vesikel-Empfangszentrale. Zudem wird hier: oligosaccharide der lysosomalen Proteine phosphoryliert. cis-cisterna: entfernung von Man medial-cisterna: entfernung von Man, addition von GlcNAc trans-cisterna: addition von Gal und NANA trans-Seite(konkav): Ist der Zellmembran zugewand und dient als Versendezentrum. Zudem werden hier Tyrosine und Kohlenhydrathe sulfoniert  
• konstitutive Exocytose In allen eukaryotischen Zellen schnüren sich Transportvesikel ständig vom Trans-Golgi-Netz ab und verschmelzen mit der Plasmamembran; diesen Vorgang nennt man konstitutive Exocytose. Er bringt Plasmamembranlipide und Proteine zur Zelloberfläche und entlässt im Prozess der Sekretion/Exocytose Moleküle aus der Zelle.
• regulierten exocytotischen Ausscheidungsweg Spezialisierte sekretorische Zellen verfügen zusätzlich über einen regulierten exocytotischen Ausscheidungsweg, in dessen Verlauf Moleküle, die in sekretorischen Vesikeln gespeichert wurden, von der Zelle nur nach Empfang eines Sekretionssignals durch Exocytose freigesetzt werden.
• Endocytose Durch Endocytose nehmen Zellen Flüssigkeit, Moleküle und manchmal sogar Partikel auf; Bereiche der Plasmamembran stülpen sich ein und schnüren sich unter  Bildung von endocytotischen Vesikeln ab.
• Endosomen Der größte Teil des endocytosierten Materials wird erst den Endosomen und dann den Lysosomen übergeben, wo es von hydrolytischen Enzymen verdaut wird. Die meisten Bestandteile der endocytotischen Vesikelmembran werden jedoch zur Wiederverwendung in Transportvesikeln zur Plasmamembran zurückgebracht. Frühe Endosomen befinden sich an der Zellperipherie, späte Endosomen eher im Bereich des Nucleus.  
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• Nervenzelle Eine Nervenzelle oder ein Neuron (von griechisch νεῦρον, neũron, „Nerv“) ist eine auf Erregungsleitung spezialisierte Zelle. Dieser Zelltyp kommt bei Gewebetieren vor, welche alle mehrzelligen Tiere außer den Schwämmen und Trichoplax adhaerens umfassen. Die Gesamtheit aller Nervenzellen eines Tieres bildet zusammen mit den Gliazellen das Nervensystem. Eine typische Säugetier-Nervenzelle ist aus Dendriten, dem Zellkörper und einem Axon (faserartiger Fortsatz einer Nervenzelle) aufgebaut. Dieser Zellfortsatz kann bis zu einem Meter lang sein und ermöglicht eine Erregungsleitung über weite Strecken. Dabei läuft ein elektrisches Signal durch das Axon, welches erzeugt wird, indem bestimmte Ionen gezielt durch die Zellmembran durchgeschleust werden. Das Axonende steht über Synapsen, an denen das Signal chemisch (seltener elektrisch) weitergegeben wird, mit anderen Nervenzellen oder Empfängerzellen (neuromuskuläre Endplatte) in Verbindung. Bestimmte Nervenzellen, z. B. im Hypothalamus oder modifizierte Neuronen im Nebennierenmark, dienen direkt der Sekretion von Neurohormonen.
• Veränderung der Zellform In eukaryontischen Zellen gibt es ein Zytoskelett aus Intermediärfilamenten, Mikrotubuli und Aktinfilamenten. Es dient dazu, das Zytoplasma mechanisch zu stützen und räumlich zu organisieren.
• Intermediärfilamente Intermediärfilamente sind stabile seilartige Polymere aus fibrillären Proteinen, die den Zellen mechanischen Halt bieten: Einige Typen liegen unterhalb der Kernmembran und bilden die Kernlamina; andere Typen sind im Cytoplasma verteilt.
• Epithelien Epithelien können: einlagig mehrlagig säulenförmig würfelförmig schuppig sein. Zellen, die in epithelialen Schichten miteinander verbunden sind, bedecken alle äußeren und inneren Oberflächen des Tierkörpers. In epithelialen Gewebeschichten wird Spannung direkt über Zell-Zellverbindungen (Adhärenzverbindungen) von Zelle zu Zelle übertragen. Desmosomen sind Adhärenzverbindungen, bei denen Zelladhäsionsmoleküle intrazellulär an Keratinfilamente gebunden sind. Hemidesmosomen binden die untere (basale) Seite einer Epithelzelle an die Basallamina.
• Zelladhäsionsproteine Zelladhäsionsmoleküle (auch CAMs, englisch cell adhesion molecule) sind eine Klasse von Proteinen, die die Kontakte zwischen Zellen in einem tierischen Gewebe vermitteln. Sie haben zwei grundlegende Funktionen: den Zusammenhalt von Geweben und die Kommunikation von Zellen miteinander zu ermöglichen. Es handelt sich um integrale Membranproteine, die aus der Zelle herausragen und auf der Zelloberfläche mit anderen Proteinen in Wechselwirkung treten. Es werden Zelladhäsionsmoleküle, die Kontakte zwischen zwei benachbarten Zellen herstellen, und Zelladhäsionsmoleküle, die Kontakte zwischen der Zelle und der extrazellulären Matrix herstellen, unterschieden: Zell-Zell-Adhäsion: Hier gibt es zwei große Gruppen von Proteinen, die Cadherine, die calciumabhängige, homophile Bindungen eingehen, und die große Gruppe der N-CAMs (englisch nerve-cell adhesion molecule) oder Immunglobulin-Superfamilie, die ebenfalls hauptsächlich mit anderen N-CAMs derselben Art interagieren. Auf diese Weise finden sich ähnlich aufgebaute Zellen zusammen und erkennen sich, so dass sie ein zusammenhängendes Gewebe und damit das Organ bilden können. Weitere Proteine, die Zell-Zell-Adhäsion vermitteln, sind LRR-Proteine (englisch Leucine-rich repeat), EGF-Domänen-Proteine und Typ C-Lectin. Zell-Matrix-Adhäsion: Die Verbindungen von Zellen zur extrazellulären Matrix werden durch die Integrine hergestellt. Dies sind heterodimere Rezeptoren, die vor allem an die Laminine und an RGD-haltige Proteine der extrazellulären Matrix binden. Sie sind besonders für den Zusammenhalt wichtig.
• Desmosom Desmosomen (griech δεσμός, desmos = Verbindung σώμα, soma = Körper) sind Zellstrukturen in Zellmembranen, die enge scheibenförmige Verbindungen zwischen zwei Zellen herstellen. Sie kommen besonders in Zellen mit intensiver mechanischer Belastung wie Epithelzellen und einigen nicht-epithelialen Geweben, wie beispielsweise der Herzmuskulatur vor und verbessern den mechanischen Zusammenhalt (Schutz gegen Scherkräfte). Dies geschieht vor allem dadurch, dass sie die zelleigenen Intermediärfilamente mit denjenigen anderer Zellen verbinden. Bei den Epithelzellen sind dies meist die Keratin-Filamente und bei Herzmuskelzellen Desmin-Filamente. Desmosomen (Macula adhaerens) erscheinen wie kugelförmige Verdichtungen an den seitlichen Wänden von Epithelzellen – mit Druckknöpfen oder Nieten vergleichbar. Der Interzellularraum ist an diesen Stellen teilweise leicht verbreitert, da er mit filamentösem Material (Glycoproteinen und Mukopolysacchariden), ähnlich einer Kittsubstanz, gefüllt ist.
• Hemidesmosom Hemidesmosomen sind desmosomartige Verbindungen, die jedoch nicht zwei gleichartige Zellmembranen ähnlicher Zellen, sondern die Zellmembran einer Zelle mit einer Basallamina verbinden, beispielsweise bei Epithelien.
• Mikrotubuli Die Mikrotubuli bestehen aus starren Röhren, die durch Polymerisierung von Tubulindimeruntereinheiten gebildet werden. Dabei handelt es sich um polare Strukturen mit einem langsamer wachsenden Minus- und einem schneller wachsenden Plus-Ende. Mikrotubuli entwickeln sich ausgehend von organisierenden Zentren, beispielsweise aus einem Centrosom.Dort findet die Keimbildung der Mikrotubuli statt.Ihr Minus-Ende ist im organisierenden Zentrum eingebettet. In der Zelle befinden sich viele Mikrotubuli in einem labilen dynamischen Zustand; dabei wechseln sich Wachstum und Schrumpfen miteinander ab. Diese Übergänge, bekannt unter der Bezeichnung dynamische Instabilität, werden durch die Hydrolyse von GTP kontrolliert, das an die Tubulindimere gebunden ist. Jedes Tubulindimer besitzt ein fest gebundenes GTP-Molekül. Es wird zu GDP hydrolysiert nachdem das Tubulinin den Mikrotubulus eingebaut worden ist. GDP-Tubulin hat eine geringere Affinität für seine Nachbarn und die Stabilität des Polymers nimmt ab. Dies führt zum Abbau des Mikrotubulus. Mikrotubuli können durch Proteine stabilisiert werden, die das Plus-Ende einfangen. Dieser Vorgang beeinflusst die Mikrotubulianordnung in einer Zelle. Die Zellen enthalten viele Mikrotubuli-assoziierenden Proteine. Sie stabilisieren oder destabilisieren die Mikrotubuli, verknüpfen sie mit anderen Zellkomponenten und rüsten sie für spezifische Funktionen aus. Kinesine und Dyneine sind Motorproteine, die aus der ATP-Hydrolyse gewonnene Energie einsetzen, um sich in einer Richtung auf den Mikrotubuli entlangzubewegen. Sie tragen bestimmte Membranvesikel und andere Ladungen. Auf diese Weise halten sie die räumliche Organisation des Zytoplasmas aufrecht, koordinieren die Abläufe im Spindelapparat, und verursachen das Schlagen der Cilien und Flagellen.  
• (De-)Stabilisierung von Mikrotubuli Das GTP-Cap-Ende der wachsenden MT kann durch: MAP-Proteine stabilisiert werden, wodurch die Fasern länger und undynamischer werden Catastrophin trägt zur Destabilisierung bei, es kommt zu einer Verkürzung und einer erhöhten dynamik
• Motorproteine der Mikrotubuli • Dynein bezeichnet eine Gruppe von Motorproteinen in eukaryotischen Zellen. In Kooperation mit anderen Motorproteinen wie Myosin sind sie wesentlich am intrazellulären Transport von biologischen Lasten wie z. B. Biomakromolekülen, Vesikeln und Zellorganellen beteiligt. Dynein kommt zusammen mit Kinesin an Mikrotubuli-Filamenten (Bestandteil des Cytoskeletts) als Transporter von Zellorganellen und Vesikeln vor. Zudem werden die Flagellen und motile Cilien erst durch Dynein als Bestandteil beweglich und ausrichtbar. Der Dyneinkomplex besteht aus zwei schweren Proteinketten und weiteren Bestandteilen. Das Dynein-Protein selber besteht aus einer Kopfregion, welche an Mikrotubuli binden kann, sowie einem Schwanzteil, der mit anderen Proteinen interagieren kann. Die Energie für den Transport wird aus der Spaltung von Adenosintriphosphat (ATP) gewonnen. Dyneinkomplexe binden ein zu transportierendes Molekül an sich und 'laufen' dann entlang eines Mikrotubulus (ähnlich wie Myosin am Aktin). Der Transport erfolgt gerichtet, da Dynein auf dem Mikrotubulus nur in Richtung des sogenannten minus-Ende wandern kann. Dyneine transportieren also ihre Fracht von der Peripherie (in der Regel der Plasmamembran) in Richtung des MTOCs (Microtubuli organizing center, meistens in der Nähe des Zellkerns). Dies wird als retrograder Transport bezeichnet. Diese Eigenschaft wird von einigen Viren ausgenutzt, um sich so zum Zellkern transportieren zu lassen (z. B. Herpes simplex durch das Axon der Gesichtsnerven) • Kinesin bezeichnet eine Gruppe von Motorproteinen in eukaryotischen Zellen. In Kooperation mit anderen Motorproteinen, wie Myosin und Dynein sind sie wesentlich am intrazellulären Transport von biologischen Lasten wie z. B. Biomakromolekülen, Vesikeln und Zellorganellen beteiligt. Kinesin kommt zusammen mit Dynein an Mikrotubuli-Filamenten (Bestandteil des Cytoskeletts) als Transporter von Vesikeln und anderen Molekülen vor. Der Kinesinkomplex besteht aus zwei schweren Proteinketten und zwei leichten Proteinketten. Das Kinesin-Protein selber besteht aus einer Kopfregion, welches an Mikrotubuli binden kann und die katalytische Domäne enthält, einem Hals, einem langen Stiel, sowie einem Schwanzteil, der mit anderen Proteinen über eine Vielzahl von Verbindungsproteine interagieren kann. Die Energie für den Transport wird aus der Spaltung von Adenosintriphosphat (ATP), am katalytischen Zentrum der Kopfregion, gewonnen. Durch ATP-Hydrolyse am aktiven Zentrum verändert sich die Konformation des Kopfes und des Halses, ein 8 nm langer Schritt über einen Tubulinheterodimer, die Struktureinheit eines Mikrotubulus, folgt. Kinesinkomplexe binden ein zu transportierendes Molekül an sich und 'laufen' dann entlang einem Mikrotubulus. Sie bewegen sich prozessiv, d. h. sehr stabil an die Mikrotubuli gebunden, da immer einer der beiden Köpfe an Mikrotubuli gebunden ist. Der Transport erfolgt gerichtet, die meisten Kinesine wandern auf dem Mikrotubulus in Richtung des wachsenden Mikrotubulus-Ende (sogenanntes plus-Ende). Da Mikrotubuli üblicherweise vom Zellinneren nach außen wachsen, transportieren diese Kinesine ihre Fracht aus dem Zellinnern in die Zellperipherie (anterograder Transport).
• Aktinfilamente Aktinfilamente sind helikale Polymere, die aus Aktinmolekülen bestehen. Sie weisen eine stärkere Flexibilität als die Mikrotubuli auf und liegen häufig in Form von Bündeln oder Netzwerken vor, die mit der Plasmamembran assoziiert sind. Aktinfilamente sind polar gebaut. Sie besitzen ein schnell und ein langsam wachsendes Ende. Ihr Auf- und Abbau wird durch die Hydrolyse von ATP kontrolliert, das fest an jedes Aktinmonomer gebunden ist. Die verschiedenen Formen und Funktionen, die Aktinfilamente in Zellen besitzen können, hängen von zahlreichen aktinbindenden Proteinen ab. Diese kontrollieren die Polymerisation von Aktinfilamenten oder bilden aus den Filamenten durch Quervernetzung Netzwerke. Sie können auch Bündel bilden, sie mit Membranen verknüpfen oder sie gegeneinander verschieben. Der Zellcortex wird von einem Netzwerk von Aktinfilamenten unterhalb der Plasmamembran gebildet. Er ist für die Form und Bewegung der Zelloberfläche verantwortlich. Die Polymerisation von Aktinfilamenten erzeugt Kräfte, die für Bewegungsvorgänge  in Zellen genutzt werden.   Myosine sind Motorproteine, die aus ATP-Hydrolyse gewonnene Energie einsetzen, um gerichtete mechanische Kraft entlang von Aktinfilamenten zu erzeugen. Sie sind beteiligt an der Muskelkontraktion, der Zytokinese, Organellen- und mRNA-Transport, Aktinpolymerisation und Membranorganisation und Form.
• Myosine Myosine sind Motorproteine, die aus ATP-Hydrolyse gewonnene Energie einsetzen, um gerichtete mechanische Kraft entlang von Aktinfilamenten zu erzeugen. Sie sind beteiligt an der Muskelkontraktion, der Zytokinese, Organellen- und mRNA-Transport, Aktinpolymerisation und Membranorganisation und Form.
• Das Sarkomer Das Sarkomer (von griech. sárx, sarkós „Fleisch“ und méros „Teil“) ist die kleinste funktionelle Einheit der Muskelfibrille (Myofibrille) und somit der Muskulatur. Jedes Sarkomer ist hauptsächlich aus drei mikroskopisch kleinen, kontraktilen Proteinen aufgebaut, die sich zu Filamenten (Proteinfäden) zusammensetzen, welche aus Aktin, Myosin und Titin bestehen. Das Sarkomer hat einen strengen, regelmäßigen Aufbau und ist in Längsrichtung der Myofibrille, die wiederum längs der Muskelfaser gerichtet ist, angeordnet und hintereinander gereiht Abschnitte des Sarkomers: Die Z-Scheiben (auch Z-Streifen oder Z-Linien genannt), welche mit den relativ dünnen und daher helleren Aktinfilamenten verbunden sind, begrenzen das Sarkomer an seinen Enden. An den Z-Scheiben „hängen“ zu beiden Seiten Aktinfilamente (engl.: thin filament), zwischen deren Enden die dicken und daher im mikroskopischen Bild dunkleren Myosinfilamente liegen. Ein Aktinfilament ragt damit in zwei benachbarte Sarkomere. Die Myosinfilamente sind über das elastische Protein Titin mit jeweils zwei benachbarten Z-Scheiben verbunden und werden dadurch in der Mitte des Sarkomers zentriert. Die Proteinfamilie der Myosine stellt die Motorproteine des Aktins. Es sind mehr als 15 verschiedene Klassen mit jeweils mehreren Untertypen bekannt. Typischerweise besteht ein Myosinmolekül aus einem Schwanz, der mit anderen Strukturen (zu transportierende Vesikel) oder einem anderen Myosinschwanz verbunden ist, und einem Köpfchen. Das Myosinköpfchen stellt eine ATPase dar, kann also ATP spalten und mit der gewonnenen Energie den Winkel des Köpfchens ändern. Da das Köpfchen an Aktinfilamente binden kann, bewegt sich das Molekül so am Filament entlang. In der Mitte des Sarkomers und damit auch der Myosinfilamente (engl.: thick filament) befinden sich die M-Scheiben (auch M-Streifen oder M-Linien genannt). Man geht davon aus, dass M- und Z-Scheiben der mechanischen Querstabilisierung der Aktin- und Myosinfilamente dienen. Der Bereich um die M-Scheiben wird als H-Zone bezeichnet, dort befinden sich nur Myosinfilamente. Der Bereich um die Z-Scheiben wird als I-Band bezeichnet (I=isotrop), dort befinden sich nur Aktinfilamente. Der Bereich zwischen zwei I-Bändern wird als A-Band bezeichnet (A=anisotrop). Das Myosinfilament ist an M- und Z-Scheibe über das elastische Titinfilament verknüpft, welches am Myosinfilament gebunden zur M-Scheibe verläuft. Aktuellen Erkenntnissen zufolge soll das Titinfilament das Myosinfilament während der Kontraktion zwischen den Z-Scheiben zentrieren und eine Federfunktion übernehmen, daher ist es zu den Z-Scheiben hin federartig gewunden. Die Enden der Aktin- und Myosin-/Titinfilamente überlappen sich. Zusammenfassend sieht die Sequenz der Sarkomerabschnitte folgendermaßen aus: Z – I – A – H – M – H – A – I – Z. Ein Sarkomer besteht also insgesamt aus einem A-Band und zwei halben I-Bändern.  
• Signalübertragung Extrazelluläre chemische Signale beeinflussen intrazelluläre Vorgänge. Sie binden an Rezeptorproteine und aktivieren sie. Jedes Rezeptorprotein erkennt ein bestimmtes Signalmolekül. Rezeptorproteine wandeln das Signal von einer chemisch/physikalischen Form in eine andere um. Es gibt vier Typen von Signalen: Kontaktabhängige (Cell-Cell) Parakrine Sekretion (abgegebene Hormone wirken auf Zellen in unmittelbarer Umgebung) Synaptische, also über Neurotransmitter Endokrine: Hormone werden über den Blutstrom im Körper verteilt und beeinflussen Zellen auf weite Entfernung Zudem gibt es noch die:Autokrine Sekretion (von griechisch autós: „selbst“ und krinein: „trennen“, „abgeben“) ist ein Sekretionsmechanismus von Zellen, bei dem die abgegebenen Hormone und hormonähnlichen Substanzen, zum Beispiel Wachstumsfaktoren, auf die absondernde Zelle selbst wirken. Voraussetzung ist, dass die Zelle Rezeptoren für die von ihr gebildeten Signalstoffe besitzt. Wie bei der parakrinen Sekretion und im Gegensatz zur endokrinen Sekretion gelangen die Hormone dabei nicht über das Blut zu ihrer „Zielzelle“, sondern wirken in direkter Umgebung.
• Schnelle und langsame Zellantworten Trifft ein extrazelluläres Signalmolekül an einem membrangebundenen Rezeptor der Zielzelle ein, gibt es zwei Möglichkeiten der Signalübertragung: intrazelluläre Signalfortpflanzung(kaskade) -> direkte Beeinflussung von Proteinen -> schelle "Antwort" (< sek.-min.) oder es kommt zu einer Veränderung der Genexpression, also die Beeinflussung des Zellkerns und dessen Translationsmechanismus. Diese Antwort ist langsam und dauert Minuten bis Stunden Beide Mechanismen ergeben eine Veränderung der Cytoplasma-Maschinerie und damit ein verändertes Zellverhalten
• Stickstoffmonoxid (NO) Dient als schneller Signalüberträger, da es gut durch Membranen diffundieren kann. Stickstoffmonoxid ist ein bioaktives Molekül, das mit anderen Molekülen sowohl Redoxreaktionen als auch additive Reaktionen eingehen kann. Aufgrund seiner geringen Größe kann es in kurzer Zeit biologische Membranen durchqueren und lokal verschiedene Funktionen ausüben, von denen ein Teil destruktiv für den jeweiligen Organismus ist. Diese Bioaktivität reicht in Tieren von der Signaltransduktion im Gefäß- und Nervensystem bis zur Rolle als reaktive Stickstoffspezies in der unspezifischen Immunabwehr. Auch in Pflanzen werden mehrere Prozesse über NO-Signale gesteuert. Auf der destruktiven Seite ist die Schädigung von Proteinen und DNA zu nennen, die mit chronischem Entzündungsgeschehen in Säugetieren und daraus folgender lokaler NO-Produktion einhergeht.
• Cortisol Cortisol ist ein Hormon, das katabole Stoffwechselvorgänge aktiviert und so dem Körper energiereiche Verbindungen zur Verfügung stellt. Seine dämpfende Wirkung auf das Immunsystem wird in der Medizin häufig genutzt, um überschießende Reaktionen zu unterdrücken und Entzündungen zu hemmen. Das Cortisolsystem reagiert aber träger als das Katecholaminsystem, da es anders als Katecholamine und Glucagon nicht über G-Protein gekoppelte Rezeptoren, sondern über eine Regulation der Genexpression wirkt. Hierbei bindet Cortisol an den nukleären Glucocorticoidrezeptor. Dieser wird dadurch in seiner Eigenschaft als Transkriptionsfaktor aktiviert und führt zur Expression von verschiedenen Zielgenen, z. B. von Enzymen der Gluconeogenese oder auch von β2-Adrenozeptoren. So erklären sich die Wirkungen von Cortisol auf den Stoffwechsel. Daneben kann der Cortisol-gebundene Glucocorticoidrezeptor auch direkte Wechselwirkungen mit anderen Transkriptionsfaktoren (z. B. NF-κB) eingehen, dieser Mechanismus spielt für die Wirkung auf das Immunsystem eine Rolle
• extrazelluläre Moleküle Es gibt ein paar kleine, hydrophobe, extrazelluläre Moleküle, wie Steroidhormone und Stickstoffmonoxid, die direkt durch die Plasmamembran diffundieren können. Sie aktivieren intrazelluläre Rezeptorproteine. Es handelt sich um Genregulatorproteine oder um Enzyme. Die meisten extrazellulären  Signalmoleküle können die Plasmamembran nicht durchqueren; Sie binden an einen der drei Hauptklassen von Zelloberflächenrezeptoren: 1.       Ionenkanalgekoppelte Rezeptoren 2.       G-proteingekoppelte Rezeptoren 3.       Enzym-gekoppelte Rezeptoren Sie starten eine Kette intrazellulärer Übermittlungsreaktionen, die das Zellverhalten ändern.
• Rezeptoren Viele intrazelluläre Proteine werden durch Phosphorylierungs- und Dephosphorylierungszyklen oder durch die Bindung und Hydrolyse von GTP durch einen GTP-bindenden Partner reguliert. Es gibt drei Arten von Rezeptoren: Ionenkanal-abhängige Rezeptoren G-Protein-abhängige Rezeptoren Enzym-abhängige Rezeptoren G-Protein-gekoppelte Rezeptoren aktivieren eine Klasse trimerer GTP-bindender Proteine, die eine Weile das Signal weiterleiten, bis sie sich durch Hydrolyse des gebundenen GTP zu GDP wieder abschalten. Einige G-Proteine aktivieren das Enzym Adenylylcyclase, wodurch die intrazelluläre Konzentration des sekundären Botenstoffs cAMP steigt.
• cAMP Einige G-Proteine aktivieren das Enzym Adenylylcyclase, wodurch die intrazelluläre Konzentration des sekundären Botenstoffs cAMP steigt.  Der Anstieg von cAMP aktiviert Proteinkinase A, welche ausgewählte Zielproteine an Serin oder Threonin phosphoryliert und dadurch deren Aktivität ändert. -- Wird durch eine Adenylatcyclase unter Abspaltung von zwei Phosphaten aus ATP dargestellt. Dabei entseht ein 3` - 5` Veresterung des Phosphatrestes mit der Ribose des Adenins. Durch die Phophordiersterase wird aus cAMP AMP synthetisiert.
• Sekundäre Botenstoffe Sekundäre Botenstoffe wie cAMP und Ca2+ verändern durch Aktivierung der Proteinkinase A respektive Ca2+-bindender Proteine (z.B. Calmodulin) die Aktivität vieler Proteine.
• Proteinkinase (PKA) Aktivierung der cAMP regulierten Proteinkinase PKA kann Zielproteine im Zytosol undim Kern an Ser/Thr phosphorylieren Signalkaskade: Signalmolekül -> G-Protein-Rezeptor -> aktiviert -> adenylyl cyclase -> diese synth. aus ATP -> cAMP -> cAMP aktiviert die PKA durch konf. Änderung -> diese gelangt in den Kern -> aktiviert CREB -> welches nun, nachdem es durch das CBP(CREB binding protein) zusätzlich an der DNA aktiviert wurde, das Zielgen zur erhöhten Translation durch die PolyII anregt -> neues Protein
• Ca2+/Calmodulin-aktivierte Proteinkinase Calmodulin (CaM) ist ein Calcium-bindendes regulatorisches Protein, welches in allen Eukaryoten hochkonserviert vorkommt. Calmodulin spielt in Second Messenger-Systemen eine wichtige Rolle. Es gehört zu der Gruppe der EF-Hand-Proteine. Als EF-Hand wird die Struktur der Calcium-bindenden Region bezeichnet, die eine typische Helix-Schleife-Helix-Struktur bildet. Diese Proteinfamilie, zu der u.a. Troponin C, Parvalbumin und Calbin gehören ist eine der zwei wichtigen Calcium-bindenden Proteinfamilien, hinzu kommt noch die Gruppe der Annexine. Calmodulin ist beim Menschen in der glatten Muskulatur an Aktin gebunden zu finden, wo es die Kontraktion reguliert. Ziele des aktiven Ca2+/Calmodulin-Komplex sind beispielsweise die CaM-abhängige Kinase (CaMK), die Adenylylcyclase, die Myosinleichtkettenkinase (MLCK) die Phosphatase Calcineurin und die Endotheliale Stickstoffmonoxid-Synthase (eNOS).
• Tyrosinkinase Tyrosinkinasen sind eine Gruppe von Proteinen aus der Familie der Proteinkinasen, deren Aufgabe die reversible Übertragung einer Phosphatgruppe (Phosphorylierung) auf die Hydroxygruppe der Aminosäure Tyrosin eines anderen Proteins ist. Dadurch wird die Aktivität des Zielproteins beträchtlich beeinflusst, weshalb Tyrosinkinasen auch als Teil von Rezeptorsystemen einen wichtigen Beitrag zur Signalübertragung leisten. Bindet ein passender Ligand an den Rezeptor so ändert sich dessen Konformation (räumliche Struktur). Die Bildung von Homodimeren (zwei gleichen zusammengelagerten Rezeptoren) oder Heterodimeren (zwei unterschiedliche Rezeptoren lagern sich zusammen) wird induziert. Hierdurch werden die Tyrosinkinasen, die am cytosolischen Teil des Rezeptors sitzen, aktiviert und hängen spezifisch Phosphatreste an bestimmte Tyrosinreste des Rezeptors. Dies führt dazu, dass an diesen phosphorylierten Resten Proteine mit SH2-Domänen binden können, deren Rekrutierung zur Aktivierung intrazellulärer Signalwege führt. Die so rekrutierten Proteine besitzen entweder selber enzymatische Aktivität (Phospholipase C-γ, PI3-Kinase) und können so z. B. andere Proteine phosphorylieren oder stellen Vermittler dar, deren Strukturänderung von anderen Molekülen erkannt wird (Ras). Dies führt zu einer Weiterleitungskaskade und zur Verstärkung des Signals, da ein aktiviertes Protein wiederum mehrere Proteine der nächsten Stufe des Signalwegs aktiviert usw.
• monomeren G-Proteins Ras Ras (Rat sarcoma) ist ein Proto-Onkogen, das für ein sogenanntes kleines G-Protein (monomeres) codiert Ras ist ein zentrales Glied verschiedener Signaltransduktionswege, die Wachstums- und Differenzierungsprozesse regulieren. Als monomeres GTP-bindendes Protein nimmt es die Funktion eines regulierten molekularen Schalters ein, mit dem zelluläre Prozesse an- oder abgeschaltet werden können. Ras wechselt dabei zwischen zwei Zuständen, in denen es entweder GTP gebunden hat (RasG), oder das GTP zu GDP hydrolysiert ist (Ras). Die Grundlage dieser molekularen Schalterfunktion basiert auf unterschiedlichen Proteinkonformationen bei der Bindung von GTP oder GDP. Ras kann nur im GTP-gebundenen Zustand mit weiteren Signal-Proteinen (sogenannten Effektoren) interagieren, die dann ihrerseits die Signalweiterleitung vermitteln. Da sowohl die intrinsische GTP-Hydrolyse (GTPase-Aktivität) als auch der intrinsische Nukleotidaustausch grundsätzlich sehr langsame Prozesse sind, wird die Lebensdauer des aktiven und inaktiven Zustands von Ras über Nukleotid-Austauschfaktoren (guanine-nucleotide exchange factor, GEF) und GTPase-aktivierende Proteine (GAP) gesteuert.

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