Biologie 1 (Fach) / Bähler (Lektion)

Zellbiologie

Diese Lektion wurde von launebaer erstellt.

Lektion lernen

Diese Lektion ist leider nicht zum lernen freigegeben.

zurück  |  weiter 1 / 2

• Eigenschaften des Lebens - Ordnung- Fortpflanzung- Wachstum und Entwicklung- Energienutzung- Reaktionen auf Umwelt- Homöostase- Evolutionäre Anpassung
• Biomoleküle Bausteine der Zelle → Makromoleküle der Zelle Zucker → PolysaccharideFettsäuren → Fette/Lipide/MembranenAminosäuren → ProteineNucleotide → Nucleinsäuren
• Zellmembranen dienen als Barriere Empfangen und Senden Informationen Import und Export von Molekülen Können sich bewegen und sich ausdehnen
• Eukaryotische Zelle Plasmamembran Lysosom Vesicle Golgi-Apparat Endosome Raues ER Kern mit Kernhülle - äußere und innere Kernmembran
• Membranlipidmolekül Hydrophiler "Kopf“ Hydrophobe „Schwänze“ = Amphipathisches Molekül
• Lecithine ist der klassische Name für eine Gruppe chemischer Verbindungen, die so genannten Phosphatidylcholine. Dabei handelt es sich um Phospholipide, die sich aus Fettsäuren, Glycerin, Phosphorsäure und Cholin zusammensetzen. Lecithine sind Bestandteile der Zellmembran tierischer und pflanzlicher Lebewesen. Sie sind Begleitstoffe in Fetten und Ölen und besonders reich in Eidotter und Zellen pflanzlicher Samen vorhanden. Weiter Lipide:Lecithine, die aus natürlichen Quellen gewonnen werden, enthalten neben Lecithinen weitere Phosphoglyceride wie Phosphatidylethanolamin mit Ethanolamin, Phosphatidylserin mit Serin und Phosphatidylinositol mit Inosit als polare Gruppe X. Dazu liegen auch Sphingomyeline und Glycolipide vor, wobei letztere keine Phospholipide sind. Auch diese Verbindungsgruppen zeigen ähnliche physikalische Eigenschaften und wirken als Tenside.  
• Die Beweglichkeit von Phospholipiden laterale Diffusion rotation flexion flip-flop -> rarely occurs
• Cholesterin Cholesterin ist ein lebenswichtiges Sterol und ein wichtiger Bestandteil der Plasmamembran. Es erhöht die Stabilität der Membran und trägt gemeinsam mit Proteinen dazu bei, Signalstoffe in die Zellmembran einzuschleusen und wieder hinauszubefördern. Der menschliche Körper enthält etwa 140 g Cholesterin. Da es in Wasser nicht löslich ist, befinden sich über 95 % des Cholesterins innerhalb der Zellen. Um Cholesterin mit dem Blut transportieren zu können, wird es an Lipoproteine gebunden. Diese können von unterschiedlicher Dichte sein und werden nach ihrem Verhalten beim Zentrifugieren bzw. bei der Elektrophorese unterteilt in Chylomikronen, VLDL, IDL, LDL, HDL und Lipoprotein (a). Cholesterin dient dem Körper unter anderem als Vorstufe für Steroidhormone und Gallensäuren. Für die Bildung von Hormonen wandelt das Cholesterin-Seitenkettentrennungsenzym Cholesterin zu Pregnenolon um. Dieses ist die Ausgangsverbindung, aus der der Körper die Geschlechtshormone Testosteron, Östradiol und Progesteron und Nebennierenhormone (Corticoide) wie Cortisol und Aldosteron aufbaut. Auch Gallensäuren wie Cholsäure und Glykocholsäure basieren auf der Ausgangssubstanz Cholesterin.[2] Ein Zwischenprodukt der Cholesterinbiosynthese, das 7-Dehydrocholesterin, ist das Provitamin zur Bildung von Vitamin D durch UV-Licht.
• Die relative Durchlässigkeit einer Lipiddoppeschicht Gut: Hydropobe Moleküle: O², CO², N², benzene mittel: kleine, ungeladene, polare Moleküle: H²O, Harnstoff, glycerol kaum: große, ungeladene, polare Moleküle: glucose, saccharose gar nicht: Ionen: H+, Na+, Cl-, Mg²+ usw
• Plasmamembranproteinen Funktionen: Transport Verbindungsmoleküle Rezeptoren Enzyme
• Membranproteine Insertion oder Verknüpfungmit der Membran: Transmembranproteine Mit einem Lipidverknüpft - also intra oder extrazellulär An ein Protein gebunden
• Transportproteine Mehrere α-Helices bilden eine hydrophile Pore -> Das Cytosol ist eine reduzierende Umgebung!
• Membrantransport Carrier-Proteine: Besitzen eine spezifische Bindungsstelle für den gelösten Stoff. Können aktiv oder passiven Transport ausübenAbhängig vom Konzentrationsgradienten Kanalprotein: Ist immer passiv und unselektiv
• elektrochemischer Gradient Der elektrochemische Gradient entsteht durch unterschiedliche Konzentrationen geladener Teilchen (Ionen). Wegen der Ladung der Ionen treten zwei Gradienten kombiniert auf: Chemischer Gradient (Konzentrationsgefälle): Teilchen bewegen sich zufällig und tendieren zu gleichmäßiger Verteilung (Brownsche Molekularbewegung). Elektrischer Gradient (Elektrische Spannung): Spannungsunterschiede tendieren zu einem Ausgleich.
• Energiequellen für den aktiven Transport gekoppelter Transport Symport: Zwei Moleküle werden in die selbe Richtung gepumpt Antiport: Zwei Moleküle werden in entgegengesetzte Richtungen gepumpt ATP Licht
• Die Na+-K+-Pumpe (ATPase) 3 Na+ (zis) raus 2 K+(umpels) rein -> benötigt ATP, da es das Kalium gegen seine Konzentration befördert
• Regulierter Ionenkanal Spannungsreguliert liganden-reguliert (extrazellulär) liganden-reguliert (intrazellulär) Druckaktivierung Liganden-regulierte Ionenkanäle: Hormon- oder allgemeiner Liganden-gesteuerte Ionenkanäle werden durch extrazelluläre Liganden aktiviert. Zu ihnen gehören z.B. die Neurotransmitter Acetylcholin , Glutamat oder Serotonin . Intrazellulär aktivierte Ionenkanäle spielen eine wichtige Rolle bei der Photorezeption, der Geruchserkennung, aber auch allgemeiner bei der Regulation der intrazellulären Calciumkonzentration . Liganden-regulierte Ionenkanäle vermitteln die schnellsten bekannten zellulären Reaktionen auf Hormone oder Transmitter , da die Bindung des Liganden unmittelbar mit der spezifischen Antwort, nämlich dem Oeffnen oder Schliessen eines Ionenkanals verknüpft ist. Anders als bei den anderen Rezeptortypen ist die Erzeugung eines intrazellulären Boten (second messenger) für die Signaltransduktion nicht notwendig. Die durch extrazelluläre Liganden aktivierten Ionenkanäle haben eine gemeinsame Grundstruktur. Sie sind jeweils aus fünf Proteinuntereinheiten zusammengesetzt. Die durch intrazelluläre Liganden regulierten Ionenkanäle sind weniger gut charakterisiert. Aus einer Reihe von Untersuchungen geht jedoch hervor, dass sie häufig aus Untereinheiten mit sechs Transmembrandomänen bestehen. Liganden-regulierte Ionenkanäle (Auswahl)  
• Membran-abhängige Wandlung der Energie Protonen werden durch den Elektronentransport gegen ihren Gradienten gepumpt Die Protonen fließen durch die ATPase zurück, wobei aus ADP ATP synthetisiert wird.
• Mitochondrium Organisation eines schematischen Mitochondriums: Äußere Membran Intermembran space Innere Membran Matrix
• Zitronensäurezyklus Schritt 1: Oxalacetat + Acetyl-CoA, werden zu Citrat kondensiert.Schritt 2: Citrat wird erst dehydratisiert, dann wieder hydratisiert, es entsteht IsocitratSchritt 3: Isocitrat wird durch NAD+ oxidiert, es entsteht NADH, CO2und α-KetoglutaratSchritt 4: α-Ketoglutarat wird durch NAD+ oxidiert und es entsteht NADH, CO2und Succinyl-CoASchritt 5: Succinyl-CoA - überträgt durch einen Phosphat-Transfer ein Pi auf GDT, es entsteht GTP. Zudem löst sich CoA-SH ab und es bildet sich SuccinatSchritt 6: Succinat oxidiert FAD+ zu FADH², es entsteht FumaratSchritt 7: Fumarat wird hydratisiert und es entsteht L-MalatSchritt 8: L-Malat wird von NAD+ oxidiert, es entsteht NADH und Oxalacetat Summe: Es entstehen 3x NADH(Schritt 3,4,8), 1x FADH²(Schritt 6) und 2x CO²(Schritt 3,4), sowie einmal GTP (Schritt 5)
• Atmungskette Die Atmungskette ist ein Spezialfall einer Elektronentransportkette und bildet zusammen mit der Chemiosmosis den Prozess der oxidativen Phosphorylierung. Durch NADH, FMNH2 und FADH2 angelieferte Elektronen werden in einer Reihe von Redoxvorgängen auf ein Oxidationsmittel übertragen. So wird – insbesondere bei Eukaryoten – die exergonische Verbindung von Wasserstoff (H2) und Sauerstoff (1/2 O2) zu Wasser in Einzelschritte aufgeteilt. Anstelle einer unter Umständen explosionsartigen Wärmeentwicklung wird die freiwerdende Energie letztlich dazu genutzt, aus ADP und Phosphat die universelle „Energiewährung“ der Zelle, ATP, zu synthetisieren (oxidative Phosphorylierung). Die an die Wasserstoff- und Elektronenüberträger NADH und FADH2 gebundenen Elektronen und der daran gebundene Wasserstoff entstammen der Oxidation externer Elektronendonatoren, etwa – mittels des Citratzyklus – dem Abbau von Fettsäuren und der Glykolyse. Bei Eukaryoten befindet sich die Atmungskette in den Mitochondrien in der inneren Mitochondrienmembran, bei Prokaryoten in der Zellmembran. Dort kommen auch andere Elektronendonatoren als Fette und Zucker sowie andere Elektronenakzeptoren als Sauerstoff vor. Schematische Darstellung der Atmungskette mit den Komplexen (I, II, III und IV), sowie der ATP-Synthase (Komplex V) in der inneren Membran der Mitochondrien. Oben: Einspeisung der Elektronen über den Komplex I durch Oxidation von NADH zu NAD+. Die Elektronen werden über Coenzym Q, zum Komplex III und weiter über Cytochrom c zum Komplex IV transportiert, wo sie Sauerstoff (O2) zu Wasser reduzieren. Unten: Einspeisung der Elektronen über den Komplex II durch Oxidation von Succinat zu Fumarat. Auch hier werden die Elektronen über Coenzym Q, zum Komplex III und weiter über Cytochrom c zum Komplex IV transportiert, wo sie Sauerstoff (O2) zu Wasser reduzieren.
• Die 2 Komponenten des elektrochemischen Protonengradienten Membranpotenzial ΔV Protonengradient (H+ Potential) ΔpH
• Die ATP-Synthase Die ATP-Synthase arbeitet reversibel: ATP-Synthese ATP-Hydolyse
• Chloroplast
• Reaktionszentrum und Antenne in einem Photosystem Ein Photosystem (auch Fotosystem) ist eine Ansammlung von Proteinen und Pigment-Molekülen (Chlorophylle und Carotinoide) in der Thylakoid-Membran von Cyanobakterien und Chloroplasten, die bei der Lichtreaktion der oxygenen Photosynthese Lichtenergie in chemische Energie umwandeln. Sie kommen bei phototrophen Cyanobakterien und eukaryotischen Lebewesen (Pflanzen und Protisten) vor. Ein Photosystem setzt sich aus einem sogenannten Antennenkomplex und aus einem Reaktionszentrum zusammen. Der Antennenkomplex (auch Lichtsammelkomplex) besteht je nach Typus des Photosystems aus zirka 30 Proteinen, die mit Pigmentmolekülen verbunden sind. Sie werden durch das Licht in einen energiereichen, angeregten Zustand angehoben. Durch Exzitonentransfer kann diese Energie an das Reaktionszentrum weitergeleitet werden.[1] Die Effizienz der Energieübertragung im Lichtsammelkomplex auf ein Reaktionszentrum beträgt mehr als 90 % und erfolgt in 10−13 Sekunden. Das Reaktionszentrum der Photosysteme enthält zwei Chlorophylle, die als primärer Elektronendonator fungieren. Durch die Lichtenergie wird eine Elektronentransportkette in Gang gesetzt. Im Photosystem II werden in einem Zyklus mittels 4 Lichtquanten Elektronen vom Wasser an ein Chinon übertragen und gleichzeitig Protonen aus der Wasserspaltung freigesetzt. Dabei entsteht als Nebenprodukt Sauerstoff. Der wasserspaltende Komplex enthält ein Cluster von vier Manganatomen, wobei der genaue Aufbau dieser Einheit spektroskopisch noch nicht geklärt werden konnte, da gängige Röntgenstrukturanalysen die Manganatome reduzieren und dadurch das erhaltene Spektrum nicht der nativen Struktur des katalytischen Zentrums entspricht. Es wird angenommen, dass jeweils drei Manganatome durch Sauerstoffatome miteinander verbrückt sind und ein Manganatom etwas weiter entfernt wie ein Anhängsel „hängt“. Im Photosystem I führt der lichtgetriebene Elektronentransfer zur Synthese von NADPH + H+. Das Photosystem I enthält insgesamt zirka 200 Moleküle Chlorophyll a und b sowie 50 Carotine. Das Reaktionszentrum des Photosystems I hat ein Absorptionsmaximum bei einer Wellenlänge von 700 nm, es wird deshalb auch als „P700“ bezeichnet. Das Photosystem II enthält insgesamt zirka 250 Moleküle Chlorophyll a und b sowie ca. 110 Carotinoide. Das Reaktionszentrum des Photosystems II hat ein Absorptionsmaximum bei 680 nm („P680“). Anaerobe Schwefelbakterien haben ein Photosystem, das dem PSI ähnlich ist. Chlorophylle fungieren als lichtabsorbierende komponente der Photosysteme. Chlorophylle bestehen aus einem Porphyrin-Ring besteht, welcher ein Magnesium-Ion (Mg2+) komplexiert. Das System der delokalisierten π-Elektronen des Chlorophylls ist der Ort der Lichtabsorption: Durch Zufuhr von Lichtenergie kann ein Elektron aus dem Grundzustand S0 auf höhere Energie-Niveaus angehoben werden. Dieser energiereichere Zustand des Chlorophylls wird als angeregter Zustand bezeichnet. Zur Anregung sind aber nur zwei Wellenlängen geeignet: energieärmeres rotes Licht (bei Chlorophyll a eine Wellenlänge von 662 nm) hebt das Elektron auf ein höheres Niveau an (1. Singulett, S1), energiereicheres blaues Licht (430 nm) auf ein noch höheres Niveau (2. Singulett, S2).  
• Lichtreaktion (schnell) Photosystem II:Licht emittiert Elektronen, 2 H2O werden zu einem O2 und 4H+, die Elektronen werden an plastiquinone weiter gegeben. Plastiquinon: übergibt die Elektronen an den Cytochrom b6f-Komplex, welcher H+ in den Thylakoidenraum pumpt. Photosystem I: Bekommt die Elektronen vom C b6f-k über plastocyanin.Hier wird wieder Licht emittiert und Elektronen auf ferredoxin übertragen, welche im Anschluss an die FNR(ferredoxin-NADP-reductase) übergeben wird - wo aus NAD+ + H+ → NADPH reduziert wird.    
• Calvinzyklus I - Einstiegsreaktion bei der Kohlenstofffixierung CO2 -Fixierung: CO² + ribulose 1,5- bisphosphat + H2O → 2 3-phosphoglycerate Im ersten Schritt des Calvin-Zyklus wird CO2 durch das Schlüsselenzym RubisCO an Ribulose-1,5-bisphosphat (RuBP2) als Akzeptormolekül addiert; die hochgradig instabile Zwischenstufe zerfällt spontan in zwei Moleküle 3-Phosphoglycerat (3-PG), das erste fassbare Zwischenprodukt bei C3-Pflanzen. Das primäre Fixierungsprodukt 3-Phosphoglycerat ist nicht nur ein wichtiges Intermediat im Calvin-Zyklus, sondern tritt auch an anderen wichtigen Stellen beim Auf- bzw. Abbau der Glucose auf: der Gluconeogenese bzw. Glykolyse im Cytoplasma. Es dient auch als Vorläufer zum Aufbau der Stärkespeicher im Chloroplasten. Bevor 3-PG jedoch in die genannten Reaktionen eintritt wird es im nächsten Teil des Calvinzyklus im Chloroplasten zu Glycerinaldehyd-3-phosphat reduziert.
• Calvinzyklus II Reduktion des primären Fixierungsproduktes (3-Phosphoglycerat): Nach Phosphorylierung und Reduktion durch eine spezielle Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase (GAPDH; als Reduktans NADPH statt NADH) entsteht der Gluconeogenesemetabolit Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP), ein wichtiger Verzweigungspunkt. Da in jedem Umlauf ein Molekül CO2 fixiert wird, steht nach jeweils drei Umläufen in der Bilanz ein Molekül der Triose GAP für Biosynthesen zur Verfügung, und steht mit Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) im Gleichgewicht. Beide werden auch als Triosphosphate bezeichnet. Sie sind die ersten als Assimilationsgewinn entstehenden Kohlenhydrate und können entweder zur Bildung des als Reservestoff dienenden Polysaccharids Stärke im Stroma der Chloroplasten von Pflanzen dienen oder über die Zwischenstufe Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und im Gegentausch zu anorganischem Phosphat (Pi) ins Cytoplasma ausgeschleust werden wo sie in die Glycolyse bzw. Gluconeogenese einfließen, oder der Synthese cytosolischen von dem Transportzucker Saccharose (Rohrzucker; siehe unten) sowie der Synthese des Zellwandmaterials Cellulose dienen können. Mit Saccharose können über das Phloem auch andere Pflanzenteile mit Zucker versorgt werden. Damit der Zyklus wieder beginnen kann, muss allerdings ein Teil der Triosephosphate zum primären Akzeptor Ribulose-1,5-bisphosphat regeneriert werden. Dazu dient der dritte Teil des Calvinzyklus.
• Calvinzyklus III Regeneration von Ribulose-1,5-BP Im dritten Teil erfolgt der Ringschluss des Calvinzyklus über den reduktiven Pentosephosphatweg. Bei der Fixierung von drei CO2 an Ribulose-1,5-bisphosphat (C5) entstehen folgerichtig sechs Triosephosphate (C3). Davon ist jedoch nur eines "echter" Assimilationsgewinn, aus den anderen fünf müssen wieder die drei verbrauchten Ribulose-1,5-bisphosphate regeneriert werden.
• Calvinzyklus(schnell) 3 CO2 →6 3-Phosphoglycerat →[ 6 ATP -> 6 ADP ]→ 6 1,3-Bisphosphoglycerat →[6 NADHP -> 6 NADH+ +Pi] → Glycerinaldehyd-3-phosphat → ↓1 G3P → 5 G3P →[ 3Pi ↓] → 3 Ribulose-5-phosphat  → [ 3 ATP -> 3 ADP] → 3 Ribulose-1,5-bisphosphat Ribulose-1,5-bisphosphat: Ist wieder das Ausgangsprodukt, welches zur Fixierung des CO² benötigt wird. Somit ist nur ein "echtes" G3P entstanden, welches zum Aufbau für Glucose genutzt werden kann. Je 3 CO2 müssen insgesamt neun ATP und sechs NADPH aufgewendet werden. Jeweils sechs Moleküle ATP und sechs NADPH werden zur Reduktion eingesetzt (sechs Moleküle Glycerinsäure-3-phosphat werden zu sechs Glycerinaldehyd-3-phosphat reduziert). Dabei entstehen jeweils sechs ADP, sechs Phosphat und sechs NADP+. Die anderen drei ATP werden bei der Regeneration des Akzeptors verbraucht (drei Moleküle Ribulose-5-P werden zu drei Molekülen Ribulose-1,5-BP phosphoryliert), es entstehen drei ADP. Obwohl 9 ATP verbraucht werden, entstehen nur 8 Phosphat, da bei der Regeneration des Akzeptors im regenerativen Pentosephosphatweg 2 Phosphat durch Phosphatasen frei gesetzt werden, später aber drei bei der Phosphorylierung von Ribulose-5-P zu Ribulose-1,5-BP verbraucht werden.
• Tonoplast Der Tonoplast ist eine selektivpermeable Biomembran, welche die Zentralvakuole einer pflanzlichen Zelle vom Cytoplasma abgrenzt. Er ist durchlässig für bestimmte Stoffe, die in der Vakuole gelagert werden. Durch seine Selektivpermeabilität spielt er auch besonders bei osmotischen Vorgängen in der Pflanzenzelle eine Rolle. Das ist zum Beispiel der Fall bei der Wasseraufnahme der Zelle oder der Plasmolyse. Auch der Turgordruck lässt sich anhand dieser Eigenschaft erklären
• Vakuole Vakuolen sind Zellorganellen. Sie sind ähnlich wie Vesikel gebaut, umfassen aber sehr viel größere von einer Membran umschlossene Räume. Aufgrund ihrer Größe sind sie auch im Lichtmikroskop erkennbar. Sie treten zum Beispiel als Nahrungsvakuolen auf, die sich durch Phagozytose aus Teilen der Zellmembran gebildet haben. Besonders auffällig ist die Zellsaftvakuole (auch zentrale Vakuole oder Zellsaftraum genannt). Sie nimmt bei ausgereiften Pflanzenzellen meist das größte Volumen der Zelle ein. Die Membran, die die Vakuole vom angrenzenden Zytoplasma abgrenzt, wird Tonoplast genannt. Im Inneren der Vakuole befindet sich eine Flüssigkeit, der Zellsaft, welcher im Gegensatz zum Cytosol sehr wenig Proteine enthält und daher nicht plasmatisch ist. Vakuolen können folgende Aufgaben haben: Erzeugung eines prallen Zustands der Zelle durch den Turgor Stoffspeicher von Proteinen, organischen Verbindungen und Ionen, also Stoffen, die giftig wirken oder den Stoffwechsel stören könnten Durch Lagerung von Gift- oder Bitterstoffen können sie sich vor Tierfraß oder Pilzbefall schützen (z. B. Calciumoxalatkristalle) Indem Farbstoffe im Zellsaft eingelagert werden, können Pflanzenteile besonders gefärbt werden: blau-violett-rot sind oft Anthocyane, die mit Säuren rote und mit Basen blaue Salze bilden (Blüten von Stockrose, Kornblume, Hortensie), gelb sind Flavone (Blüten von Primeln, Löwenmäulchen) Sie spielen auch eine Rolle bei Wachstums- und Bewegungsvorgängen durch osmotische Aufnahme von Wasser in die Vakuole Verdauung von Makromolekülen (vgl. Lysosomen bei Tieren) Speicherfunktion – etwa bei den Hülsenfrüchtlern, in deren Keimblättern Vakuolen mit Speicherproteinen zu finden sind. Gerbstoffe bilden bei Verwundung eine desinfizierende Schicht und bringen die Proteine des Zytoplasmas zum Stocken (Wundverschluss) Die Bildung einer Vakuole findet beim Zellwachstum statt. Innerhalb des Streckungswachstums der Pflanzenzelle vergrößert sich das Volumen der Zelle durch osmotische Wasseraufnahme. Da die Substanz des Zytoplasmas jedoch nicht schnell genug mitwächst, entstehen Hohlräume, die anschließend durch Tonoplasten vom anliegenden Plasma abgetrennt werden. Am Ende des Wachstums nimmt die zentrale Vakuole oft einen so großen Raum ein, dass das Zytoplasma nur mehr eine dünne Schicht zwischen Plasmalemma und Tonoplast bildet. So entsteht die Zentralvakuole.
• Endosom Endosomen (gr. endo = „innen“ und soma = „Körper“) sind Vesikel tierischer und pflanzlicher Zellen, die bei einer Endozytose entstehen. Sie zählen zu den Organellen der Zelle. Endosomen werden als prälysosomale Zwischenstufe angesehen, dabei unterscheidet man zwischen frühen und späten Endosomen. Frühe Endosomen befinden sich an der Zellperipherie, späte Endosomen eher im Bereich des Nucleus. Eine Ansäuerung durch spezielle Protonenpumpen bewirkt eine Loslösung der in den Endosomen gebundenen Moleküle von den jeweiligen Membranrezeptoren. Diese Rezeptoren können ausgeschleust und zurück zur Zellmembran transportiert werden, um einem weiteren endozytotischen Vorgang zur Verfügung zu stehen. Endolysosomen entstehen durch Fusion eines Endosoms mit einem Lysosom, einem Vesikel, welches abbauende Enzyme enthält. In den Endolysosomen werden Proteine abgebaut; sie stellen ein spätes Kompartiment des endozytotischen Weges dar.
• Lysosom Lysosomen sind Zellorganellen in den Zellen der Eukaryoten. Diese Membranvesikel schnüren sich vom endoplasmatischen Retikulum ab und enthalten hydrolytische Enzyme und Phosphatasen. Die Hauptfunktion der Lysosomen besteht darin, Enzyme für den Abbau von endogenen (zelleigenen) und exogenen (zellfremden) Materialien (z. B. bakterielle und virale) zu speichern. Pflanzenzellen enthalten keine Lysosomen. Deren Funktion wird dort von der Vakuole erfüllt. Sie enthalten zur intrazellulären Verdauung von Material viele verschiedene hydrolysierende Enzyme wie Proteasen, Nukleasen und Lipasen. Diese Enzyme dienen der Hydrolyse von Proteinen, Polysacchariden, Nucleinsäuren und Lipiden, also aller wichtigen Gruppen von Makromolekülen. Diese erreichen nur eine hohe Aktivität in einer sauren Umgebung mit einem pH von 4,5–5. Dies dient dem Schutz der Zelle bei einem Aufbruch eines Lysosoms. In einem solchen Fall wären die Enzyme im pH-neutralen Milieu des Cytosols inaktiv. Dies ist ein Beispiel für die Wichtigkeit der Kompartimentierung innerhalb der Zelle. Der niedrige pH-Wert innerhalb der Lysosomen wird durch die Lysosomenmembran aufrecht gehalten. Lysosomen sind von einer Membran mit spezifischer Proteinausstattung umgeben. Eine V-Typ-ATPase transportiert pro ATP-Molekül zwei Protonen (H+) in die Lysosomen. Die Membranproteine sind auf der Innenseite zum Schutz stark glykosyliert.
• Peroxisom Peroxisomen enthalten Enzyme für den Stoffwechsel von Wasserstoffperoxid (H2O2), weshalb sich der Begriff „Peroxisom“ etablierte. Häufig dient molekularer Sauerstoff als Co-Substrat, aus dem dann Wasserstoffperoxid (H2O2) gebildet wird. Der Wasserstoffperoxid-abbauenden Peroxidase verdanken die Peroxisomen ihren Namen. In den Peroxisomen befinden sich ca. 60 Monooxygenasen und Oxidasen genannte Enzyme, die den oxidativen Abbau von Fettsäuren, Alkohol und anderen Verbindungen katalysieren. Diese Enzyme verwenden molekularen Sauerstoff als Co-Substrat, so dass sich für die Zellfunktion Wasserstoffperoxid bildet. Wasserstoffperoxid ist ein Zellgift im Cytoplasma und kann viele wichtige Biomoleküle zerstören. Wasserstoffperoxid kann durch zwei Arten abgebaut werden. Eine Möglichkeit zur Entgiftung besteht in dessen sofortiger Umsetzung durch Katalase in einer Disproportionierungsreaktion, wobei Wasser und Sauerstoff entsteht: 2 H2O2 → 2 H2O + O2
• Endoplasmatische Retikulum • Das glatte ER spielt eine wichtige Rolle in mehreren metabolischen Prozessen. Enzyme des glatten ER sind von Bedeutung für die Synthese von verschiedenen Lipiden (vor allem Phospholipide), Fettsäuren und Steroiden (Hormone). Weiterhin spielt das glatte ER eine wichtige Rolle bei dem Kohlenhydratstoffwechsel, der Entgiftung der Zelle und bei der Einlagerung von Calcium. Dementsprechend findet man in Nebennierenzellen und Leberzellen vorwiegend glattes ER. • Das raue ER, auch granuläres ER oder Ergastoplasma genannt, hat zwei Funktionen: die Proteinbiosynthese und die Membranproduktion. Seinen Namen hat es von den Ribosomen, die auf seinen Membranoberflächen sitzen. Es findet sich vorwiegend in den Zellen exokriner Drüsen und der Leber sowie in Nerven- (Nissl-Schollen) und Embryonalzellen. Das raue ER lässt sich mit basischen Farbstoffen wie Hämatoxylin, Kresylviolett oder Toluidinblau sichtbar machen (Nissl-Färbung) Proteinbiosynthese: Proteine werden häufig von spezialisierten Zellen ausgeschieden (Sekretion). Diese Proteine werden von den Ribosomen produziert, die dem rauen ER anhaften. Eines dieser Proteine ist zum Beispiel das Insulin aus Zellen der Bauchspeicheldrüse. Alle in membranengebundenen Ribosomen entstehenden Polypeptidketten werden zunächst in das Lumen des ER geschleust. Dies geschieht durch porenbildende Proteine (Kotranslation). Auch im Zytosol synthetisierte Proteine werden in das Lumen des ER befördert (Posttranslation). Im Lumen des ER werden die Polypeptidketten zurechtgeschnitten und gefaltet. Die linearen Aminosäureketten werden nach der Translokation in das ER gefaltet, erhalten also ihre dreidimensionale Struktur. Dieser Prozess wird von anderen Proteinen im ER unterstützt (Chaperone) und kontrolliert. Fehlgefaltete Proteine werden umgehend retranslokiert, das heißt zurück ins Zytosol transportiert und dort durch das Proteasom degradiert. Das Cholera-Bakterium nutzt diesen Mechanismus, um sein Toxin über diesen Prozess in das Zytosol zu bringen, wo es aber der Degradation durch das Proteasom entkommt und seine toxische Wirkung entfalten kann. Die meisten Sekretionsproteine sind Glycoproteine, welche kovalent gebundene Kohlenhydrate tragen. Diese Kohlenhydrate, es handelt sich um Oligosaccharide, werden im Lumen des ER durch die Enzyme des ER angeheftet. Die fertigen sekretorischen Proteine verbleiben im Lumen des ER und werden somit von Proteinen im Zytosol, welche von freien Ribosomen erstellt wurden, ferngehalten. Die sekretorischen Proteine werden in Form kleiner Membranbläschen abgeschnürt und verlassen so das Lumen des ER als Transportvesikel in Richtung Golgi-Apparat. Das raue ER lässt seine eigene Membran wachsen und dirigiert Membranteile in Transportvesikeln zu anderen Teilen des inneren Membransystems. Während die Membranproteine an den Ribosomen wachsen, werden sie in die Membran des ER eingelagert, welcher dadurch wächst. Die neuen Membranproteine werden dort mit hydrophoben Abschnitten ihrer Polypeptidketten verankert. Auch die Phospholipide werden von dem rauen ER hergestellt, indem Enzyme der ER-Membran sie aus Vorläufermolekülen, die sich im Zytosol befinden, zusammensetzen. Sarkoplasmatisches Retikulum (Glattes Retikulum, SR): Das glatte ER in Muskelzellen wird als sarkoplasmatisches Retikulum bezeichnet (SR). Das SR ist ein spezialisiertes endoplasmatisches Retikulum der Muskelzellen. Es speichert Calciumionen. Diese werden beim Eintreffen eines elektrischen Impulses (Aktionspotential) in das Myoplasma (Cytoplasma der Muskelzellen) ausgeschüttet, diffundieren zwischen die Aktin- und Myosinfilamente der Muskelfibrillen und lösen das Ineinandergleiten der Filamente aus. Dadurch kommt es zur Kontraktion der Muskelfaser. Treffen keine weiteren Erregungen mehr an der Muskelfaser ein, werden die Calciumionen aktiv in das SR zurückgepumpt. Das beendet die Kontraktion. Das sarkoplasmatische Retikulum dient so der Regulation der Muskelkontraktion.
• Golgi-Apparat Die Funktionen des Golgi-Apparates sind vielfältig und sehr komplex, lassen sich aber nach dem heutigen Wissensstand in drei Gruppen einteilen: Bildung und Speicherung sekretorischer Vesikel (extrazelluläre Matrix, Transmitter/Hormone) Synthese und Modifizierung von Elementen der Plasmamembran Bildung von lysosomalen Proteinen (primäres Lysosom) Wie schon oben beschrieben, empfängt der Golgi-Apparat (meist vom ER) Vesikel, in denen Proteine bzw. Polypeptide enthalten sind; diese Proteine werden hier nun weiter modifiziert. Je nach späterer Verwendung und nach Protein werden unterschiedliche weitere Proteine oder Zuckerreste (Glykosylierung) unterschiedlicher Länge an das eigentliche Protein gebunden; auch wird die Struktur des Proteins verändert. All diese Modifizierungen finden innerhalb des Golgi-Apparates statt, da sie im Cytoplasma zu Reaktionen mit anderen Zellorganellen und Stoffen führen würden, was den sofortigen Tod der Zelle bedeuten könnte.  
• Wie entstehen neue membranumschlossene Organellen? Zellen stellen neue membranumschlossene Organellen her, indem sie die existierenden vergrößern, die sich dann teilen. Bei der Zellteilung zerfallen die Membranen des Zellkerns, ERs und des Golgi-Apparats in viele kleine Vesikel.
• Signalpeptide Die meisten Organellproteine werden im Zytosol hergestellt und zu dem Organell transportiert, in dem sie arbeiten sollen. Sortiersignale/Signalpeptide leiten die Proteine zum richtigen Organell; Proteine, die Aufgaben im Zytosol erfüllen, bleiben im Zytosol, denn sie tragen keine Signale.
• Kernimport Kernproteine enthalten ein Kernlokalisierungs-Signal, das ihren aktiven Transport durch die Kernporen in den Kern steuert. Kernporen durchdringen die Doppelmembran der Kernhülle.
• Proteinimport in Mitochondrien Die meisten mitochondrialen und Chloroplasten- Proteine werden im Zytosol hergestellt und dann von Proteintranslokatoren in den Membranen dieser Organellen durch aktiven Transport in die Organellen transportiert.
• Rauhes endoplasmatisches Retikulum Das ER ist die Membranfabrik der Zelle. Es stellt den Löwenanteil der Zelllipide her und ist Insertionsstelle für viele Membranproteine und lösliche Organelllumen bzw. sekretorische Proteine des Endomembransystems.
• Insertion in das ER-Lumen Freie Ribosomen im Zytosol werden zum ER gelenkt, wenn das Protein, das sie gerade synthetisieren ein ER-Signal trägt, das von einem SRP (Signalerkennungspartikel) im Zytosol erkannt wird. Die Bindung eines SRP-Ribosomenkomplexes an einem Rezeptor auf der ER-Membran setzt den Translokationsprozess in Gang, der die wachsende Polypeptidkette durch einen Translokationskanal in der ER-Membran fädelt.
• Proteinprozessierung im ER-Lumen Im ER-Lumen werden Proteine funktionsfertig gemacht. Sie falten sich in ihre endgültige Konformation, lagern sich wenn erforderlich, mit anderen Proteinen zusammen, bilden Disulfidbrücken und bekommen (bei Glykoproteinen) Oligosaccharidketten angehängt. zB: Proteinfaltung durch Chaperone im ER
• Qualitätskontrolle im ER Beim Austritt findet eine Qualitätskontrolle statt; Proteine, die sich falsch gefaltet oder nicht mit den richtigen Partnerproteinen zusammengelagert haben, werden im ER zurückgehalten und letztlich abgebaut.
• vesikulär Transport Der Proteintransport vom ER zum Golgi-Apparat und vom Golgi-Apparat zu anderen Zielen in der Zelle wird über Transportvesikel abgewickelt, die sich ständig von einer Membran abschnüren und mit einer anderen verschmelzen; diesen Transport nennt man vesikulären Transport oder Vesikelverkehr.
• Knospende Transport-Vesikel Knospende Transport-Vesikel tragen charakteristische Hüllproteine auf ihrer cytosolischen Oberfläche; die Bildung der Hülle treibt den Abschnürungsprozess voran, und die Proteine helfen, Rezeptoren mit gebundenen Frachtmolekülen in die entstehenden Vesikel aufzunehmen.
• Clathrin Clathrin ist ein Protein, das an der Einstülpung von Zellmembranen und der Bildung von Vesikeln beteiligt ist (v.a. bei der rezeptorabhängigen Endozytose). Nach dem Abschnüren wird das Clathrin der Stachelsaumbläschen (Clathrin coated vesicles) ATP-abhängig entfernt („uncoating“ durch die uncoating-ATPase). Clathrin ist ein außergewöhnlich strukturiertes Protein. Es ist ein Hexamer aus drei schweren und drei leichten Untereinheiten, von denen es je zwei Isoformen gibt. Die Untereinheiten sind in Form eines Dreibeins angeordnet, in Form von Triskelions. Somit ist es möglich, ein zweidimensionales Netzwerk zu bilden, das sich aus Hexagonen zusammensetzt. Es wird keine flache Ebene erzeugt, sondern ein Konstrukt mit einer konvexen und einer konkaven Seite. Die konkave Seite liegt immer der Membran zugewandt.
• Bildung eines Transportvesikels Bindung der "Fracht" durch den Rezeptor. "cargo selektion" Anlagerung von Adaptin an den Rezeptor, worauf hin Clathrin ans Adaptin bindet, hierdurch entsteht eine Ausstülpung in der Membran "coat assembly" und "bud formation" Ist das Vesikel groß genug, bildet sich ein "Nacken", dieser wird von Dynamin, einer α-Helix umgeben, und führt zur Abschnürung des Vesikels von der Membran -> es ist jetzt ein coated vesikel Adaptin und Clathrin lösen sich vom Vesikel("uncoating"), womit es zum "naked transport vesikel" wird, und die Rezeptoren nun frei liegen. Adaptin und Clathrin können nun das nächste Vesikel "bilden"  
• SNARE (Protein) SNARE-Komplexe (Engl. Abkürzung für: soluble N-ethylmaleimide-sensitive-factor attachment receptor) sind Proteinkomplexe in Vesikeln von Tierzellen. Die Untereinheiten dieser Komplexe werden entsprechend SNARE-Proteine genannt. SNARE-Komplexe katalysieren bei der Fusion von biologischen Membranen den Transport von small molecules. Angesiedelt auf der Vesikeloberfläche (v-SNARE = vesicle synaptosome-associated protein receptor) sowie dem Ziel-Organell (t-SNARE = target synaptosome-associated protein receptor) sorgen sie für das korrekte Eintreten von Fusionen, weil jedes Organell bzw. Vesikel eine spezifische SNARE-Komposition hat. Die Verschmelzung erfolgt auf molekularen Reiz hin (z. B. Erhöhung der Ca2+-Konzentration mit Synaptotagmin als Sensorprotein); bei der Fusion muss Wasser von der hydrophilen (wasserliebenden) Vesikeloberfläche verdrängt werden, was energetisch äußerst ungünstig ist und so der Spezifität dient, wenn nämlich nur bei korrekter v- und t-SNARE-Kombination ausreichend Energie durch die Protein-Interaktion frei wird. Neben den SNAREs spielen auch Rab-Proteine eine Rolle bei der gerichteten Fusion von Vesikel und Organell. Die erfolgende Fusion liefert dem Organell dann nicht nur die Inhaltsstoffe des Vesikels, sondern auch neue Membranlipide.

zurück  |  weiter 1 / 2