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LMC (Subject) / 15. Proteine (Lesson)
Proteine
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- 10. physiologische Funktion von Proteinen, Peptiden und AS? EnergiezufuhrBausteine für Proteinbiosynthese (Bausubstanz)Geschmacksträger in LMVerläufer für Geschmacks- und Aromastoffe
- 11. wichtigste Proteinquellen? Getreide, Hülsenfrüchte, ÖlsaatenFleisch, Milch, Käseaus Algen, Hefen und Bakterien (Einzellerproteine)
- 12. Wie viele alpha- AS gibt es? Welche Aminosäuren sind essentiell? Welche semiessentiell? 20 verschiende essentiell: Valin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Methionin, Threonin, Lysin semi: Sistidin (für Säuglinge), Arginin
- 13. Welche weiteren proteinogenen AS gibt es (21. und 22.) Selenocystein, Pyrrolysin
- 15. Wie können AS quantitativ bestimmt werden? mit Ninhydrin-Reaktion im Fotometer (blauviolett)
- 16. Welche wichtigen chemischen Reaktionen können AS eingehen und welche Bedeutung haben sie in LM? Maillard-Reaktion mit KH > Farbveränderung, Aromabildung, Verlust an essentiellen AS (v.a. Lysin) Decarboxylierung zu sog. biogenen Aminen > Verderbnisindikatoren, Allergene, Aromastoffe durch Reifung
- 17. Was ist die nicht-enzymatische Bräunung? Maillard Reaktion von AS, Peptiden, Proteinen und reduzierenden Zuckern unter Hitzeeinwirkung (>140°C)
- 18. Was passiert in Maillard Reaktion nach Amadori Umlagerung? Nur übersicht 2,3 Enolisierung: dabei wird der allylständige Amin-Rest abgespalten. Dabei entstehen 1-Desoxyhexosen (sehr instabil), die dann zu alpha-Dicarbonylverbindungen zerfallen (zB Furane, Furanone) aus alpha-Dicarbonyl-Verbindung kann dann über Strecker Abbau (Reaktion mit AS) Pyrazine entstehen (Aroma, zB Popcorn) aus Futanonen können über HMF Melanoide (ist das gleiche wie Melanonidine) entstehen
- 19.Welcher unerwünschte Begleitstoff ersteht durch die Maillard Reaktion und wie kann er vermieden werden? Acrylamid aus reduzierenden Zuckern und AS (vor allem Asparagin)Wertminderung da 20% der AS verloren gehen weniger stark erhitzen
- 20, Was sind biogene Amine, wie entstehen sie und in welchen LM sind sie zu finden? +Beispiel entstehen durch Decarboxylierung aus ASsind in nahezu allen LM in unterschiedlichen Konz vorhanden. zB Histamin (aus Histidin) > Mediator für allergische Reaktionen Menge Histamin wird durch Reifungs- und Gärprozesse gesteigert
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- 21. Was ist Phenylketonurie? Defekt im Phenyl-Alanin Stoffwechsel, einer fder häufigsten Stoffwechselstörungen durch Fehlen /Ausfall eines Enzyms (Phen-monoxygenase). Dadurch Akkumulation von Phe und Metaboliten. Kann zu Neurotoxischen Effekten mit schweren Hirnschäden führen außerdem dadurch Tyrosinmangel, da Phenylalanin normal durch Enzym zu Tyrosin abgebaut wird
- 22. Welche Kräfte wirken zwischen Proteinketten? DisulfidbrückenWasserstoffbrückenIonenbindungVan der Waals Kräfte
- 22. Strukturformen von Proteinen Primär = AS SequenzSekundär = alpha Helix, beta-Faltblatt durch WasserstoffbrückenbindungenTertiär = räumliche Anordnung von einer Kette Quartär = Anordnung von zwei oder mehr Makromolekülen
- 23. Was ist Denaturierung ? wodurch ? Und was passiert? = Änderung der nativen Konformation ohne das Lösen von kovalenten Bindungen (Ausnahme Disulfidbrücken) durch Temperaturänderung, pH-Änderung, Scherkräfte, organische Lsgsmittel, Salze (Aussalzeffekte)
- 24. Was ist Einsalz- bzw Aussalzeffekt? Einsalz = Durch Zugabe von Salz werden elektrostatische Protein-Protein-Wechselwirkungen zurückgedrängtDabei werden Proteine aufgefaltet > erhöht Wasserbindung Aussalz = mit höherer Konz
- 25. wozu und wie isoelektrische Fokussierung? zur Trennung von Ampholyten (zB Peptide, Proteine) mit Puffergemisch wird pH-Gradient in Feldrichtung erzeugt. Stoffe bewegen sich beim pH-Wert ihres isoelektrischen Punktes im elektrischen Feld nicht mehr