Histologie (Subject) / Bindegewebe (Lesson)

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• Zelluläre Bestandteile Bindegewebe ortsfremde Zellen -> Leuko-, Mono-, Lymphozyten; Mastzellen, Makrophagen ortsständige Zellen -> Fibroblasten
• Extrazelluläre Bestandteile Bindegewebe (Extrazelluläre Matrix) Fibrilläre Bestandteile Kollagene Retikuläre Elastische Fasern Nicht-fibrilläre Bestandteile =Grundsubstanz der EZM Proteoglykane Glycosaminoglykane Adhäsionsmoleküle
• Fibroblast LM Erscheinung, Funktion, Myofibroblast LM: gestreckter Zellleib, lange Ausläufer, häufig lichtmikroskopisch nicht abgrenzbar im Schnitt: meist nur spindelförmige Zellen erkennbar KEINE eigene Basallamina von Myofibroblasten in LM ncith abgrenzbar Funktion: Stoffwechsel der Matrix Bestandteile => Neusynthese sowie Überwachung des Abbaus Myofibroblast: modifizierter Fibroblast mit aktiver EZM-Bildung; ist kontraktil Umdifferenzierung zu Myofibroblast durch Zytokine (z.B. TGF β)
• Allgemeine Infos, Funktionen und Bestandteile der EZM Raum mit interstitieller Flüssigkeit außerhalb und zwischen Zellen  in allen Geweben; bei BG voluminös am größten mechanische Stabilität Kommunikation EZM <-> Zellen über Adhäsionsproteine und EZM Rezeptoren  Bestandteile -> Kollagenfibrillen, retikuläre Fasern, elastische Fasern; GAG und PG; Adhäsionsproteine
• Kollagenfasern: Mechanische Funktion, Durchmesser, ultrastruktureller Aufbau Mechanische Funktion: Zugfestigkeit -> "Stahlseil" Faserdurchmesser: 0,5-20 Mikrometer; Fibrillendurchmesser: 20-300nm ultrastrukturell: Bündel paralleler Kollagenfibrillen; Kollagenfibrille aus Abschnitten von 1-3 Kollagenmolekülen aufgebaut; Jedes Kollagenmolekül aus 3 Alpha-Helices aufgebaut 3 Kollagenmoleküle jeweils quervernetzt => typische Questreifung Kollagenfibrillen
• Elastische Fasern: Mechanische Funktion, Durchmesser, ultrastruktureller Aufbau, LM Mechanische Funktion: Zugelastizität => reversible Dehnbarkeit auf max. 2,5-fache Durchmesser: < 0,5 Mikrometer ultrastruktureller Aufbau: nicht mit Kollagen verwandte Fibrillin-Mikrofibrillen und Elastin meist mit Kollagenfasern verschaltet dünner als Kollagenfasern verzweigte Fasern reich an nicht-hydroxylierten Prolin und Lysin LM: selektive Darstellung mit Resorcin-Fuchsin oder Orcein Fibrillin Komponente ist UV-sensitiv
• Proteoglykane, Biosynthese grob, Übersicht Proteine mit kovalent gebundenen GAG-Ketten Biosynthese erfolgt am rauen ER mit core Protein, Anhängung der GAG Ketten Monosaccharid für Monosaccharid im Golgi-Apparat Übersicht: Aggrecan -> typisches PG für Knorpel Perlecan -> Bestandteil der Basallamina Syndecan -> Transmembranprotein uvm.
• Glykosaminoglykane Polysaccharidketten / lange Ketten aus Disaccharid Einheiten;  polyanionischer Charakter => intra- und innermolekularer Raum: kationischer Charakter => Bindung von Wasser => Speicherung und mechanische Stabilisierung Sulfatierung (außer Hyaluronan)
• Übersicht über Kollagentypen Unterteilung in  Fibrilläre Kollagene: lange Fibrillen, die aus mehreren Kollagen-Typen zusammengesetzt sein können Typ I -> meist relativ dicke Fibrillen; in lockerem und straffem Bindegewebe; Knochen; Dermis; Sehnen, Bänder Typ II -> oft dünne Fibrillen in Knorpel (hyalin, elastisch, Faserknorpel); Glaskörper Typ III -> dünne Fibrillen der retikulären Fasern; in Fibrillen aus Typ I Typ V -> in Fibrillen aus Typ I; Tektorialmembran Typ XI -> in Fibrillen aus Typ I und II; hyal. Knorpel; Glaskörper; Tektorialmembran Fibrillen-assoziierte Kollagene Typ IX (kovalent an Typ II gebunden), XII (an Oberfläche von Typ I Fibrillen), XIV, XVI, XIX - XXII Tripelhelixstruktur durch non-helicale Domänen unterbrochen => Abwinkelung der Moleküle möglich Basallamina-Kollagen Typ IV -> mehrfach  nicht helikale Abschnitte  => flexibles Molekül => Bildung eines Netzwerkes Mikrofibrilläre Kollagene Typ VI -> dünne Perlschnurfilamente in lockerem kollagenen Bindegewebe und perizellulärer Matrix Chondrozyten Typ VII -> Ankerfibrillen der dermoepithelialen Verbindung der Haut Kurzketten-Kollagene Typ VIII -> Netzwerke bildend (z.B. in Blutgefäßen subendothelial) Typ X -> Hypertropher Knorpel perizellulär Transmembranäre Kollagene Typ XIII -> ubiquitär, häufig an Zell-Zell / Zell-Matrix Kontakten Typ XVII -> identisch mit BP180, Hemidesmosomen
• Fibrillen-assoziierte Kollagene (FACIT) IX, XII, XIV, XVI, XIX-XXII Tripelhelix-Struktur durch non-helicale Domänen unterbrochen keine Abspaltung v. Propeptiden nach Sekretion kein self-assembly ==> wichtige Funktionen bei 3D-Organisation von fibrillären Kollagenen und deren Interaktion mit anderen EZM-Komponenten
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• Retikuläre Fasern (retikulärfaseriges Bindegewebe) Typ III Kollagen Fibrillendurchmesser ca. 20nm Faserdurchmesser <1 Mikrometer nur mit Spezialfärbung (Versilberung, PAS) darstellbar Ausbildung von Fasernetzen Vorkommen in Basallaminae, Organstroma, Lamina Fibroreticularis i.d.R. von Fibroblasten gebildet (AUSNAHMEN: Schwann-Zellen, glatte Muskelzellen, Retikulumzellen)
• Retikuläres Bindegewebe Vorkommen ausschließlich im Knochenmark und sekundären lymphatischen Organen charakteristisches Vorkommen von Retikulumzellen (=fibroblastische Retikulumzellen) retikuläre Fasern vollständig von Retikulumzellausläufern umgeben Aufbau von innen nach außen im Querschnitt: innen: Kollagenfibrillen (Typ III) Fibrillin-Mikrofibrillen Glycoproteinmatrix außen: BL Retikulumzellausläufer
• Osteogenesis imperfecta / Morbus Lobstein autosomal dominant (COL1A1, COL1A2 Gen) meist Glycin Austausch im Gly-X-Y-Tripplet gestörte Kollagen I Synthese (Tripelhelixbildung ist behindert) abnorme Knochenbrüchigkeit abnorme Dehnbarkeit von Gelenken Knochendeformitäten (Kleinwuchs, Kyphoskoliose) blaue Skleren

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