Bio 3 Sonnewald - Biologie learn online

Biologie (Subject) / Bio 3 Sonnewald (Lesson)

Biochemie

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Welche prinzipiellen Wege des intrazellularen Transports neusynthetisierter Proteine gibt es? Co-translational und Post-translational
Über welchen Transportweg werden neusynthetisierte Proteine in die folgenden Organellen transportiert? 1. Endoplasmatisches Retikulum 2. Golgi Apparat 3. Mitochondrien 4. Chloroplasten 5. Lysosomen 6. Peroxisomen 7. Zytoplasma 1. co2. co3. post4. post5. Co6. post7. co?
Bitte ordnen Sie die folgenden Stoffwechselwege den angegebenen Organellen zu: Zytoplasma, Mitochondrien, ER, Zellkern Citrat Zykluns, Glykolyse, Lipidsynthese, Transkription, Fettsäureoxidstion, Fettsäuresynthese, oxidative Phosphorylierung, Replikation Zytoplasma: Glykolyse, Fettsäuresynthese Mitochondrien: Citrat Zyklus, Fettsäureoxidation, oxidative Phosphorylierung ER: Lipidsynthese Zellkern: Transkription, Replikation
Enzyme können in sechs Reaktionstypen eingeteilt werden. Bitte ordnen Sie die angegebenen Beispielenzyme den Reaktionstypen zu: Oxitation/Reduktion, Hydrolyse, Isomerisierung, Ligation mit ATP-Spaltung, Gruppentransfer, Addition und Abspaltung Carboxylase, Aldolase, Hexokinasen, Lipasen, Amylasen, Aconitase, Pyruvat-Dehydrogenase, Nukleasen Ox/Red: Pyruvat-Dehydrogenase Hydrolyse: Lipasen, Amylasen, Nukleasen Isomerisierung: Aconitase Ligation mit ATP-Spaltung: Carboxylase Gruppentransfer: Hexokinasen Add und Abspaltung: Aldolasen
Viele Enzyme benötigen für ihre Aktivität Cofaktoren. Cofaktoren lassen sich in zwei Gruppen einteilen: Metalle und kleine organische Moleküle. Bitte ordnen sie die angegebenen Cofaktoren den genannten Enzymen zu: 1. Pyruvat-Carboxylase 2. Pyruvat-Dehydrogenase 3. Acetyl-CoA-Carboxylase 4. Glykogenphosphorylase 5. Monoamin-Oxidase 6. Lactat-Dehydrogenase 7. Carboxypeptidase 8. Urease Ni2+, Biotin, Pyridoxalphosphat, Coenzym A, Nicotinamidadenindinucleotid, Zn2+, Thiaminpyrophosphat, Flavinadeninnucleotid 1. Biotin 2. Thiaminpyrophosphat 3. Coenzym A 4. Pyridinoxalphosphat 5. Flavinadeninnucleotid 6. Nicotinamidadenindinucleotid 7. Zn2+ 8. Ni2+
Woran kann man eine enzym-katalysiert von einer nicht katalysierten Reaktion unterscheiden? Mit einem Katalysator tritt eine Sättigung ein und die Reaktion verläuft schneller, da die Aktivierungsenergie gesenkt wird. Ohne Katalysatorsteigt die Umsetzung linear an.
Bitte beschreiben sie die folgenden Prinzipien der enzym-vermittelten Katalyse: (i) induced fit und (ii) Schlüssel-Schloss Prinzip. (ii) stereospezifische Katalyse; Aktives Zentrum des Enzyms ist passgenau zum Substrat; Stabilisiert Substrat! Und erhöht somit die Aktivierungsenergie. (i) Das aktive Zentrum des Enzyms wird erst durch Substratbindung in die optimale Konformation zur Katalyse gebracht. Das aktive Zentrum des Enzyms ist komplementär zum Zwischenzustand des Substrats -> damit wird die Aktivierungsenergie gesenkt. Der Übergangszustand würde stabilisiert werden, allerdings ist er an sich instabil und zerfällt unter erneuter Bildung des Substrats oder Bildung des Produkts. Enzyme können Substrat vollständig umschließen, und dadurch Reaktionen mit Wasserausschluss gewährleisten. (immer bei Kinasen). Gutes Beispiel um es sich vorzustellen: imaginäre Stickase
Welche Auswirkung auf die Aktivierungsenergie hätten folgende Eigenschaften des aktiven Zentrums eines Enzyms: (i) das aktive Zentrum ist komplementär zum Substrat und (ii) es ist komplementär zum Übergangszustand,? Bitte begründen sie ihre Aussagen. ????
Was beschreibt die Michaelis-Menten Gleichung (bitte nur eine Antwort ankreuzen. Falsche Kreuze führen zu Punkteabz Die Enzymmenge, die zur maximalen Umsetzung eines Substrates notwendig ist. Die Reaktionsgeschwindigkeit bei gleichbleibender Enzymkonzentration und unterschiedlichen Substratkonzentrationen Die Reaktionsgeschwindigkeit bei gleichbleibender Substratkonzentration und unterschiedlichen Enzymkonzentrationen Die Spezifität eines Enzyms für sein Substrat Die Substrataffinität eines Enzyms 2. Die Reaktionsgeschwindigkeit bei gleichbleibender Enzymkonzentration und unterschiedlichen Substratkonzentrationen
Bei der Michaelis-Menten Kinetik spielen die Größen Vmax und Km eine große Rolle. Was beschreiben sie und was bedeutet ein hoher bzw. niedriger Km für die Substrataffinität des Enzyms? Vmax: Maximalgeschwindigkeit entspricht der Geschwindigkeit bei völliger Substratsättigung des Enzyms Km: Die Michaelis-Konstante entspricht der Substratkonzentration bei halbmaximaler Reaktions-km/hHoher Km entspricht einer geringen Effizienz des EnzymsNiedriger Km entspricht einer hohen Effizienz des Enzyms.
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Nach Michaelis-Menten werden Enzymaktivitäten in Form einer hyperbolischen Kurve dargestellt. Viele Enzyme zeigen allerdings einen sigmoiden Kurvenverlauf. Bitte beschreiben sie, worauf die Abweichungen zurückzuführen sind. durch Überlagerung von 2 Enzymkurven, da 2 Formen T und R des gleichen Enzyms existieren Ein Enzym kann mehrere Untereinheiten haben. Bindet ein Substrat an eine Untereinheit, erleichtert dies die Bindung eines Substrats an eine andere Untereinheit (= positive Kooperativität)
Was versteht man unter Symmetrie bzw. Sequentiellem Modell der Allosterie? Symmetrie Modell: Protein ist ein Oligomer aus symmetrischen Untereinheiten. Jedes Protomer kann in 2 verschiedenen Konformationszuständen sein. Ligand bindet T und R mit unterschiedlicher Affinität Sequentielles Modell: nach Substratbindung Konformationsänderung der bindenden UE, kooperative Wirkung aud benachbarte UE, sequentiell= Schritt für Schritt, nacheinander erfolgend
Was bewirkt die Bindung von CTP bzw. ATP an der Aspartat-Transcrabamoylase in Bezug auf die Konformation und Aktivität des Enzyms? CTP: Aktivität nimmt ab, stabilisiert T-Form der ATCase, geschlossene Konformation ATP: allosterischer Aktivator, stabilisiert R-Form, offene Konformation
Wodurch wird verhindert, dass Verdauungsenzyme nicht in der Bauchspeicheldrüse, sondern erst im Dünndarm aktiv sind und wie werden sie aktiviert? ????
Enzyme werden häufig durch reversible kovalente Modifikationen reguliert. Eine zentrale Rolle hierbei spielt die Phosphorylierung. Welche Funktionen übernehmen hierbei Proteinkinasen und Proteinphosphatasen? Proteinkinasen: phosphorylieren, Phosphatgruppe an ein Protein gehängt Proteinphosphatasen: dephosphorylieren, Phosphatgruppe wird vom Protein entfernt
Zytosolische Proteine, die für den Abbau bestimmt sind, werden häufig durch Ubiquitin markiert. Bitte beschreiben sie die enzymatischen Schritte du die beteiligten Enzyme, die am Abbaubeteiligt sind. Ubiquitin markierte Proteine werden unter ATP-Verbauch durch das Proteasom abgebaut. Im Innern des zylindrischen (20S) Proteasom befinden sich die aktiven Zentren des Proteins, die die markierten Polypeptide in Fragmente spalten. Im Zytosol werden diese Fragmente weiter durch zytosolische Proteasen zu einzelnen AS abgebaut.(Ubiquitin wird nicht abgebaut sondern wiederverwendet)
Nennen sie bitte drei Eigenschaften, die Prokaryonten und Eukaryonten gemeinsam haben und drei Eigenschaften, die spezifisch für Eukaryonten sind. Gemeinsam: Transkription, Form der chem Energie und Unterschied: Cytoskelett, Organellen, sexuelle Vermehrung
Was versteht man unter chemischer Kopplung von Reaktionen? Geben sie bitte ein Beispiel an. Hexokinase Reaktion erlaubt Ablauf endergoner Reaktionen
Organismen lassen sich entsprechend ihrer Ernährungsstrategie in zwei Gruppen einteilen, autotrophe und heterotrophe Organismen. Welche Energie- und Kohlenhydratquelle benutzen photo- bzw. chemolitothrophe Organismen? Phototrophe: Energie aus Licht, Kohlenstoff aus CO2 aus der Luft Chemolitotrophe: Energie: Oxidation von anorganischen Verbindungen, Kohlenstoff aus CO2
Was geschieht, mit roten Blutzellen, wenn man sie in hypotonischer, hypertonischer bzw. isotonischer Lösung badet? Bitte begründen sie ihre Zuordnung. hypotonisch: B+lutzelle wird größer, da mehr Wasser ein als ausströmt hypertonisch: mehr Wasser strömt aus, Zelle schrumpft isotonisch: so viel Wasser rein wie raus, Zelle behält ihre Form
Welche unterschiedlichen Klassen der Membrantransportsysteme kennen sie? ????
Welche Rolle haben Aquaporine in der Zelle? ????
Welche Bedeutung hat die Phosphorylierung und Dephosphorylierung für die Funktion des Na+K+-ATPase in Blutzellen ????
Wie wird sicher gestellt, dass bei der Hexokinasereaktion das endständige (g) Phosphat des ATP auf die C6-Position der Glukose und nicht auf Wasser übertragen wird? ????
Über welche Zwischenstufen verläuft die oxidative Phosporylierung von Glycerinaldehyd-3-Phosphat? (Enzymname, Reaktionspartner, Zwischenprodukte) 1 : GAP wird zu 1,3-Bisphosphoglycerat oxidiert, gibt e- an NAD+Enzym: Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase 2: Die gebundende Phosphatgruppe von 1,3-Bisphosphoglycerat wird auf ADP übertragen-> ATP und 3-Phosphoglycerat entsteht Enzym: Phosphoglycerokinase 3. Die andere Phosphatgruppe wird durch Phosphoglyceromutase verschoben-> es entsteht 2-Phosphoglycerat 4. Enolase spaltet H2O Molekül ab. Es entsteht Phosphenolpyruvat (instabil) 5.Phosphatgruppe d. Phospoenolpyruvat wird auf ADP übetragen. Es entsteht ATP und Pyruvat.Enzym: Pyruvatkinase
Wie wird die Aktivität der Hexokinase im Muskel bzw. in der Leber reguliert? ?????
Worin besteht die physiologische Bedeutung (i) der niedrigen Glukoseaffinität und (ii) der fehlenden Glukose-6-Phosphat Hemmbarkeit der Hexokinase in Leberzellen? ????
An welchen Stellen in der Glykolyse wird ATP investiert und an welchen wird ATP synthetisiert (Enzymname und Beschreibung der Reaktionen)? Im ersten Schritt der Glykolyse wird Glucose zu Glucose-6-Phosphat phosphoryliert-> bekommt Phosphat Gruppe vom ATP übertragen. Enzym: Hexokinase In einem späteren Schritt wird Fructose-6-Phosphat unter ATP Verbrauch phosphoryliert zu Fructose-1,6-Bisphosphat Enzym: Phosphpofructokinase
Wie wirkt sich ein hohes bzw. niedriges ATP/AMP Verhältnis auf die Rate der Glykolyse in Muskelzellen aus? Welche Enzyme werden reguliert? ????
Welche Bedeutung hat Fructose-2,6-Bisphosphat in der Stoffwechselregulation und wie wird die Menge an Fructose-2,6Bisphosphat reguliert? ????
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Wie wirkt sich ein erhöhter Gehalt an Insulin im Blut auf den Fructose2,6-Bisphoshatgehalt in der Leber und die Geschwindigkeit der Glykolyse bzw. Gluconeogenese aus? ????
Weshalb ist die Überführung von Pyruvat zu Acetyl-CoA für die Zelle von zentraler Bedeutung? ????
Welche Cofaktoren sind für die Aktivität der Pyruvat-Dehydrogenase erforderlich und welche Funktion übernehmen sie? ???
Welche Auswirkung (hemmend/aktivierend) haben die folgenden Metabolite auf die Aktivität der Pyruvat-DH? ATP. AMP, CoA, AcetylCoA, NAD+, NADH, Fettsäuren, Ca2+. ????
Welche Untereinheit teilen sich die Pyruvat und die a-KetoglutaratDH? Benennen sie bitte die UE und beschreiben sie die ausgeführte Reaktion. ????
Welche Proteinkomplexe sind an der Elektronenübertragung in Mitochondrien beteiligt? ????
Wie ist die Rotationsbewegung der ATPase an die Synthese von ATP gekoppelt? Bitte beschreiben sie die strukturellen Voraussetzung, die es erlauben den Protonentransport an eine Rotationsbewegung zu koppeln. ????
Wie wird die Aktivität des Calvin Zyklus an die Lichtreaktion angepasst? ????
Welche Rolle spielt Thioredoxin bei der Regulation des OPP und RPP? (Benennen sie auch die Enzyme die reguliert werden und beschreiben sie, wie sich die Regulation auf die Enzymaktivität auswirkt.) ????
Welche Glucosepolymere kennen sie? Bitte benennen sie den Bindungstyp der Glukosemonomere und die biologische Funktion der Polymere. ????
Welche Funktion hat die anorganische Pyrophosphatase in der Glykogenbiosynthese? ????
Welche Enzymaktivitäten benötige ich, um Glykogen in Glukose-6-Phosphat abzubauen? ????
Welche Rolle spielen die Chylomikrone bei der Verteilung von Lipiden im Blut? (Bitte benennen sie neben der Funktion die wesentlichen Bestandteile und ihre Aufgaben). ????
Welche enzymatischen Schritte sind notwendig, um Glycerin in die Glykolyse einzuschleusen? ????
Worin unterscheidet sich die ß-Oxidation von der Fettsäuresynthese in Bezug auf: (i) Synthese / Abbau Ort, (ii) Acyl-Gruppendonor, (iii) Elektronendonor / -akzeptor und (iv) C2-Gruppen Produkt / C2-Gruppen Donor ????
Welche Reaktion katalysiert die Aspartat-Aminotransferase und welche Rolle spielt sie beim Aminosäurestoffwechsel? ???
Wie ist der Harnstoffzyklus mit dem Citratzyklus verbunden? ????