Lernfeld 6 - molekularbiologisches Arbeiten und Biochemie (Subject) / Enzyme (Lesson)

This lesson was created by FranziBio.

Learn lesson

back  |  next 1 / 1

• Wie ist die Michaelis-Menten-Konstante definiert? Wie hängen Substrataffinität und Km zusammen? Km = Substratkonzentratin, bei der das Enzym die halbmaximale Geschwindigkeit erreichtniedriger Km-Wert bedeutet, dass das Substrat sehr eng an das Enzym binde und umgekehrt
• Was ist eine Feedback-Hemmung von Enzymen? ein Produkt, das am Ende einer Synthesekette gebildet wird, hemmt ein Enzym an einer vorherigen Stelle der Kette -> weitere Prduktbildung wird verhindert
• Was versteht man unter einer positiven Regulation bei Enzymen? Ein Enzym wird durch ein regulatorisches Molekül stimuliert
• Wie werden bei einem Lineweaver-Burk-Diagramm die Parameter aufgetragen? Was ist der Schnittpunkt mit der x- und was mit der y-Achse? Wie lautet die Geradengleichung? Parameter werden doppelt reziprok dargestellt: y-Ache ist 1/v und x-Achse ist 1/cSchnittpunkt mit x-Achse: -1/KmSchnittpunkt mit der y-Achse: 1/vmaxGeradengleichung: 1/v = Km/vmax * 1/c(S) + 1/vmax
• Wie werden die Parameter bei einem Hanes-Woolf-Diagramm aufgetragen? Was ist der Schnittpunkt mit der x- bzw. der y-Achse? Wie lautet die Geradengleichung? y-Achse: c(S)/v       x-Achse: c(S)Schnittpunkt mit x-Achse: -KmSchnittpunkt mit y-Achse: Km/vmaxGeradengleichung: c(S)/v = 1/vmax * c(S) + Km/vmax
• Was ist die katalytische Konstante k(cat)? kcat = vmax/c(Enzym)Gibt an, wie viele Substratmoleküle von einem Enzymmolekül pro Sekunde maximal umgesetzt werden können
• Was ist die katalytische Effizienz? = kcat/KmGibt an, wie groß die Substrataffinität ist
• Wie kann man die Enzymaktivität und die Substanzkonzentration messen? - Messung Enzymaktivität:  Hohe Substratkonzentrationen -> Geschwindigkeit hängt jetzt nur noch von Enzymkonz. ab;  Enzym ist mit Substrat gesättigt;- Messung Substratkonzentration:  Man misst, die mit einer bestimmten Enzymmenge erreichbare Reaktionsgeschwindigkeit;  Substratkonzentration sollte deutlich kleiner als Km sein
• Wie wird die Enzymaktivität angegeben? - Unit: 1U setzt 1µmol Substrat pro Minute um (unter gesättigten Bedingungen)- Katal: 1Katal setzt 1 mol Substrat pro Sekunde um (unter gesättigten Bedingungen)
• Was versteht man unter einer kompetitiven Hemmung? Was hat sie für einen Einfluss auf Km und vmax? = kompetitive Inhibitoren konkurrieen mit dem Substrat um die Bindungsstelle im aktiven Zentrums des EnzymsKm wird größer, da der kehrwert kleiner wirdvmax bleibt gleich
• Advertisement
• Was versteht man unter einer nicht-kompetitiven/allosterischen Hemmung? Was hat sie für einen Einfluss auf Km und vmax? = Inhibitor bindet nicht im aktiven Zentrum, sondern im allosterischen Zentrum; durch die Bindung ändert das Enzym die Konformation; die Bindung des Inhibitors hat keinen Einfluss auf die Bindung des Substrates, das Enzym kann aber das Substrat nicht mehr umsetzten;Km bleibt gleichvmax wird keliner, da der Kehrwirt größer wird
• Was versteht man unter einer unkompetitiven Hemmung? Was hat sie für einen Einfluss auf Km und vmax? = Inhibitor bindet außerhalb des aktiven Zentrums, aber nur, wenn bereits ein Substrat gebunden ist; es kommt zur reversiblen Konformationsänderung und Inaktivierung des EnzymsKm wird kleiner, da der Kehrwert größer wirdvmax wird kleiner, da der Kehrwert größer wird

back  |  next 1 / 1