Biochemie (Subject) / oxidative Phosphorylierung (Lesson)

Atmungskette, ATP-Synthese (Müller-Esterl Kap. 41)

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• Wo findet die oxidative Phosphorylierung statt? An/In der inneren mitochondrialen Membran
• Wie nennt man die Einstülpungen der inneren Membran von Mitochondrien und wozu dient es? Die Einstülpungen werden auch Cristae genannt und dienen zur Vergrößerung der Oberfläche und somit der Plattform für die Reaktionen der oxidativen Phosphorylierung.
• Wodurch ist der ungehinderte Austausch von niedermolekularen Substanzen zwischen Cytosol und Intermembranraum der Mitochondrien gewährleistet? durch Porinkomplexe in der äußeren Membran
• Wie gelangt das gewonnene NADH aus der Glykolyse vom Cytosol in die Matrix der Mitochondrien? Über spezielle Transportsysteme.  Von der äußeren Membran kann es über Poren in den Intermembranraum diffundieren. Dann überträgt es seine Elektronen auf Trägermoleküle, die mittels Transportproteine ("carrier") in den Matrixraum verfrachtet werden.
• Beschreiben Sie kurz den Malat-Aspartat-Shuttle Eine Malat-Dehydrogenase im Cytosol (MDHC) reduziert Oxalacetat zu Malat, wobei NADH verbraucht wird zu NAD+. Über den Malat-alpha-Ketoglutarat-Antiporter gelangt Malat im Austausch gegen alpha-Ketoglutarat in die Matrix der Mitochondrien. Dort oxidiert eine Malat-Dehydrogenase (MDHM) das Malat zu Oxalacetet, wodurch es wieder zur Gewinnung von NADH kommt.  (NADH steht nun zur Atmungskette zur Verfügung) Das Oxalacetat wird dann durch eine Transaminase (GOT) in Aspartat umgewandelt; gleichzeitig wird dabei alpha-Ketoglutarat aus Glutamat gewonnen. Aspartat kann dann mittels Antiporter als Austausch gegen Glumatat ins Cytosol gelangen, wo es wieder in Oxalacetat gewandelt wird.
• Beschreiben Sie kurz was in den 2 Phasen der Atmungskette passiert. In der 1.Phase werden die Elektronen von FADH2 und NADH auf O2 übertragen. Der Elektronentransport ist an die Translokation von Protonen aus der Matrix in den Intermembranraum gekoppelt. In der 2.Phase wird die ATP-Synthese durch den entstandenen Protonengradienten über den Rückfluss von H+ in die Matrix angetrieben
• Wie heißen die 3 großen Membranproteinkomplexe für den Elektronentransport? NADH-Dehydrogenase (Komplex I) Cytochrom-C-Reduktase (Komplex III) Cytochrom-C-Oxidase (Komplex IV)
• Welche mobilen Überträger bewerkstelligen den Elektronentransport zwischen den Komplexen? 1, lipohile Ubiquinon 2, hydrophile Cytochrom c
• Welche Möglichkeit gibt es noch um Elektronen unter Umgehung des Komplex I einzuschleusen? Dehydrogenasen wie Succinat-Dehydrogenase (Komplex II) aus dem Citratzyklus schleusen vie FADH2 Elektronen direkt auf Ubichinon.
• Aufbau des Komplex I (NADH-Dehydrogenase) = L-förmiger Komplex aus 45 verschiedenen Untereinheiten Besteht aus 2 ca. gleich großen Anteilen, von denen einer fast vollständig in der Membran liegt und der zweite Teil (Hydrophil) ragt in den Matrixraum hinein. Als Cofaktoren trägt er 1 FMN (Flavinmononucleotid) und ein kovalent gebundenes Phosphopantethein sowie 8 Eisen-Schwefel-Zentren.
• Erklären Sie den Elektronentransport im Komplex I Zuerst überträgt er 2 Elektronen in Form eines Hydridions von NADH auf FMN. Das enstandene FMNH- wird zum FMNH2 protoniert.  Die beiden Elektronen vom FMNH2 werden nun einzeln auf eine Kette von Eisen-Schwefel-Zentren übertragen. Wie auf einem Draht fließen die Elektronen durch die Eisen-Schwefel-Zentren von Komplex I auf das lipophile Ubichinon, das in der mitochondrialen Membran "schwimmt". Durch den Elektronentransport werden 4 Protonen von der Matrixseite in den Intermembranraum "gepumpt"
• Welche Dehydrogenase trägt FAD als prosthetische Gruppe? Succinat-Dehydrogenase (= Flavoenzym)
• Bei welchen Stoffwechseln übernimmt die Succinat-Dehydrogenase wichtige Funktionen? 1, Citratzyklus 2, oxidativen Phosphorylierung
• Wie werden die Elektronen im Komplex 2 übertragen? 2 Elektronen von FADH2 werden über mehrere Eisen-Schwefel-Zentren, wie beim Komplex I, auf Ubiquinon übertragen.
• Was ist der große Unterschied beim Komplex II im Gegensatz zu den anderen drei? Wegen dem geringen Redoxpotentialgefälle zwischen Succinat und Ubichinon ist er der einzige Komplex der Atmungskette, der keinen Beitrag zum Aufbau des Protonengradienten leistet.
• Beschreiben Sie die Struktur von Ubichinon und wie kann man noch dazu sagen? Es ist ein Derivat des Benzochinons mit einer Seitenkette aus 10 einfach ungesättigten C5-Isopreneinheiten. Wird auch Coenzym Q10 oder kurz Q genannt.
• Zu was wird Ubichinon reduziert und welches Zwischenprodukt wird dabei gebildet? Bei der Reduktion nimmt Ubichinon 2 Elektronen auf und wird zu Ubihydrochinon reduziert. Als Zwischenstufe wird ein Semichinonradikal gebildet, ähnlich wie bei FMN.
• Was sind Cytochrome? Cytochrome sind elektronentransportierende Proteine, die Hämzentren als prosthetische Gruppe tragen.
• Aufbau der Cytochrom-c-Reduktase (Komplex III) = ein Dimer aus 11 verschiedenen Untereinheiten, zu denen ein Eisen-Schwefel-Protein (= Rieske-Protein) gehört. Das Rieske-Protein ist mit einer einzigen Transmembranhelix im Komplex verankert und besitzt eine bewegliche katalytische Domäne mit Fe2S2-Zentrum, die in den Intermembranraum ragt. Weitere katalytische Untereinheiten des Komplexes sind Cytochrom b und c1. Cytochrom b: - trägt Hämzentren bH und bL - besitzt 2 Bindungsstellen für QH2 -> QO auf d. Intermembranseite und Qi auf der Matrixseite, diese sind über Häm-b-Zentren "elektrisch" verbunden Cytochrom c1: - auf der Intermembranseite - trägt Häm-c1. in der nähe des Eisen-Schwefel-Zentren des Rieske Proteins
• Was ist der Q-Zyklus? wird der Mechanismus bezeichnet, der den Elektronentransfer von reduziertem Ubichinon (QH2) auf Cytochrom c und den daran gekoppelten Protonentransport durch die Cytochrom-c-Reduktase in der Atmungskette beschreibt.
• Beschreiben Sie den 1. Halbzyklus des Q-Zyklus. Ubihydrochinon dockt an das Qo-Zentrum des Komplex III auf der Intermembranseite (-> Weggabelung!!) Das 1. Elektron wird mittels Fe2S2 und Häm c1 auf die Hämgruppe eines Cytochrom c transferiert. Es ensteht ein Ubisemichinonradikal, das ein Elektron abgibt und zu Ubichinon oxidiert.  Das 2. Elektron fließt nun über Häm bL und bH zum Qi-Zentrum des Komplexes an die Matrixseite, wo ein Ubichinon gebunden ist und das  2. Elektron aufnimmt => Ubisemichinonradikal "parkt" dort.
• Welche Funktion hat Cytochrom-c-Oxidase? Das Enzym überträgt Elektronen von Cytochrom c auf molekularen Sauerstoff und bildet Wasser.  Zugleich pumpt es Protonen über die innere mitochondriale Membran von der Matrix in den Intermembranraum.
• Aufbau der Cytochrom-c-Oxidase Besteht aus 13 Untereinheiten -> die 3 größten UE (UE1-UE3) werden vom mitochondrialen Genom codiert, die 10 weiteren, nicht unmittelbar an der Katalyse beteiligt werden vom nucleären Genom codiert. UE1 trägt 2 Redoxzentren -> Häm a und ein binucleäres Zentrum aus Häm a3 + CuB (= aktives Zentrum für Sauerstoffreduktion) UE2 hält das Redoxzentrum mit CuA mit 2 Kupferionen
• Beschreiben Sie kurz den Elektronenfluss und Protonentransport im Komplex IV. Cytochrom c bindet an das CuA-Zentrum auf UE 2, wodurch 1 Elektron auf Häm a übertragen wird.  Dann wird es zum binucleären Häm-a3/CuB-Zentrum weitergeleitet. Insgesamt werden 4 Elektronen benötigt um den molekularen Sauerstoff zu reduzieren. Unter Aufnahme von 4 "chemischen" Protonen aus der Matrix entstehen dabei 2 Wassermoleküle. Gleichzeitig fließen 4 "gepumpte" Protonen von der Matrix zur Intermembranseite.

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