Biochemie (Subject) / Vorlesung (Lesson)

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BCVorlesung

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  • Primär-, Sekundär-, Tertiär-, Quartärstruktur der Proteine Primär-, Sekundär-, Tertiär-, Quartärstruktur der Proteine Primärstruktur: Abfolge der Aminosäuren Sekundärstruktur: alpha-Helix, beta-Faltblatt, Konformation der Peptidkette, stabilisiert durch Wasserstoffbrücken Tertiärstruktur: dreidimensionale Anordnung/Faltung der Peptidkette zum Protein Quartärstruktur: definiert die spezifische räumliche Zuordnung der verschiedenen Polypeptidketten zueinander in Proteinen mit mehreren Untereinheiten
  • rRNA, mRNA, tRNA rRNA, mRNA, tRNA rRNA = ribosomale Ribonukleinsäuren mRNA = messenger Ribonukleinsäuren tRNA = transfer Ribonukleinsäuren
  • rRNA rRNA = ribosomale Ribonukleinsäure die Ribonukleinsäure, aus der zusammen mit Proteinen die Ribosomen aufgebaut sind wird im Nucleolus durch Transkription anhand einer DNA-Vorlage erzeugt, der rDNA Im Nucleolus wird sie prozessiert und mit ribosomalen Proteinen (ca. 50 Proteinmoleküle bei Prokaryoten, ca. 80 bei Eukaryoten) zu Ribosomen-Untereinheiten zusammengebaut. Drei oder vier verschiedene rRNA-Moleküle sind am Aufbau eines Ribosoms beteiligt.
  • mRNA mRNA = messenger RNA das einzelsträngige RNA-Transkript eines zu einem Gen gehörigen Teilabschnitts der DNA. Die mRNA wird bei der Transkription von dem Enzym RNA-Polymerase synthetisiert. Die mRNA wird im Nukleus der Zelle durch die RNA-Polymerase II abgelesen (Transkription) und in das Zytosol transportiert, wo es an die 30s- und später die 50s-Untereinheit (bei Prokaryoten) des ribosomalen Komplexes bindet. Im Laufe der Translation werden jeweils drei Nukleotide der mRNA in eine Aminosäure des synthetisierten Proteins umgeschrieben. Jedes Ribosom, das an die mRNA bindet, synthetisiert entsprechend der Sequenz ein Protein aus den in der Zelle verfügbaren Aminosäuren. Dieser Vorgang erzeugt in der Regel ein einziges Proteinmolekül. Danach löst sich das Ribosom von der mRNA. In der Regel lagern sich mehrere Ribosomen an eine mRNA an und synthetisieren das in ihr codierte Protein. Später wird die mRNA durch das Enzym RNAse (Ribonuklease) in ihre Einzelteile zerlegt, die dann von der Zelle wieder zum Aufbau neuer RNA-Moleküle genutzt werden können. Der Abbauprozess findet in den sogenannten P-bodies statt, spezifischen Zellstrukturen im Cytoplasma. Diese erst kürzlich entdeckten Strukturen bieten eine weitere Form der Expressionsregulation, bei der die mRNA auch - statt abgebaut zu werden - für eine erneute Translation zwischengelagert werden kann.
  • tRNA tRNA = transfer RNA Transfer-RNAs sind kurze Ribonukleinsäuren (RNA). Die Länge reifer tRNAs liegt in der Regel zwischen 73 und 95 Nukleotiden. Über das Basentriplett ihres Anticodons vermitteln sie bei der Translation die richtige Aminosäure zum entsprechenden Codon auf der mRNA. Die tRNA ist eine Ribonukleinsäure mit kleeblattartiger Struktur, die im Cytoplasma, im Zellkern und in Plastiden vorkommt. Sie besitzt eine Länge zwischen 75 und 95 Nukleotiden. Ihre Aufgabe besteht im Transport von Aminosäuren zum Ribosom, wo sie die Übersetzung der mRNA in Polypeptide ermöglicht. Für jede der 20 Aminosäuren, aus denen die menschlichen Proteine aufgebaut sind, gibt es mindestens eine spezielle tRNA. Jede tRNA-Variante wird abhängig von ihrer spezifischen Sequenz von der jeweiligen Aminoacyl-tRNA-Synthetase mit "ihrer" Aminosäure beladen. Die tRNA besitzt ebenso eine spezifische Gruppe von drei Basen, das so genannte Anticodon, die nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip an eine entsprechende Basenfolge der mRNA, das Codon, bindet. In diesem Prozess ("Translation") wird die Aminosäure, mit der die tRNA beladen ist, an das entstehende Protein geknüpft.
  • was passiert am Ribosom? was passiert am Ribosom? Ribosomen sind die Orte der Biosynthese von Proteinen (Translation) Ribosomen sind makromolekulare Komplexe aus Proteinen und Ribonukleinsäuren (RNA), die im Cytoplasma, in den Mitochondrien und in den Chloroplasten vorkommen. An ihnen werden Proteine hergestellt, und zwar entsprechend der Basensequenz der DNA, die die Information zur Aminosäuresequenz der Proteine enthält. Hier werden die einzelnen Aminosäuren in genau der Reihenfolge, die das jeweilige Gen vorschreibt, zu einem Kettenmolekül zusammengesetzt. Die Information zur Aminosäuresequenz in der DNA wird durch Boten-RNA (mRNA) vermittelt. Die Umwandlung der in der mRNA gespeicherten Information in eine Abfolge von verknüpften Aminosäuren wird als Translation (lateinisch für Übersetzung) bezeichnet. Die Translation der mRNA am Ribosom ist ein zentraler Bestandteil der Proteinbiosynthese und kommt in allen Lebewesen vor. Ribosomen bestehen aus vielen Proteinen und einigen ribosomalen Ribonukleinsäuren (rRNA) und sie werden gebildet aus zwei Untereinheiten, zwischen denen die Boten-Ribonukleinsäuren (mRNA) Triplett für Triplett abgelesen und danach weiter geschoben werden können. jede Aminosäure musste sich zunächst mit ihrer zugehörigen Transfer-Ribonukleinsäure (tRNA) verbinden, damit diese den richtigen Ort an der mRNA mit Hilfe eines komplementären Basen-Tripletts erkennen kann. Durch das Ablesen der in der mRNA gespeicherten Information wird die Übersetzung dieser Information in die für das jeweilige Protein korrekte Reihenfolge der Aminosäuren ermöglicht. am Ribosom werden also die Aminosäuren in einer durch die mRNA vorbestimmten Reihenfolge unter Wasseraustritt kovalent miteinander verbunden, dabei wird ATP und GTP hydrolysiert. Die dabei entstehende Polypeptidkette wird durch den Tunnel der grossen Ribosomen-Untereinheit ins Cytosol befördert. Im Cytosol werden bis zu 30% der jungen nackten Proteinmoleküle durch proteolytische Enzyme (Proteasen) rasch wieder abgebaut (defective ribosomal products = drips). Am rauen endoplasmatischen Retikulum (rER) sind die Ribosomen an den Membranen angedockt. Dagegen sind freie Polysomen nicht an Membranen gebunden, sondern schwimmen frei im Cytosol. Vor einem vorzeitigen Abbau schützen zunächst zwei kleine Proteine (NACs = nascent polypeptide chain associated proteins), die man auch als Wiege am Ribosom bezeichnen könnte. Später übernehmen diese Schutzfunktion entweder Chaperone bei Proteinen des Cytosols, des Zellkerns, der Mitochondrien und der Peroxisomen oder Signalerkennungspartikel (= SRP) bei Proteinen des endoplasmatischen Retikulums, des Golgi-Apparates, der Lysosomen und bei Exportproteinen.