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Biologie (Subject) / Enzymatik (Lesson)
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- Katalysator Stoff, der die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen erhöht, indem er die Aktivierungsenergie erniedrigt
- Aktivierungsenergie zur Überführung von Stoffen in einen reaktionsbereiten Zustand erforderliche Energie
- Proteine · Eiweißstoffe an fast allen Strukturen und Prozessen des Lebens beteiligte große Makromoleküle (Polypeptide) aus Aminosäure-Monomeren, die durch Peptidbindung (C-N-Bindung) verbunden sind; die genetisch festgelegte, spezifische Aminosäuresequenz jedes Proteins bestimmt seine v.a. durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisierte Konformation und damit seine biologischen Eigenschaften
- aktives Zentrum der für Bindung und Umsetzung des Substrats spezifisch wirksame Teil eines Enzymkomplexes
- Endergonisch · chemische Reaktion, die der Zufuhr von Energie bedürfen · (Differenz freier Energie ∆G > 0) Gegensatz: exergonisch
- Exergonisch · chemische reaktion, die Energie freisetzen · Differenz freier Energie ∆G > 0 Gegenteil: endergonisch
- Coenzym Organischer, nicht proteinartiger Bestandteil eines Enzyms manche Coenzyme wie NAD+(Nicotinamidaenindinucleotid) werden parallel zum Substrat und daher Cosubstrate genannt.
- Stoffwechsel Gesamtheit der chemischen Reaktionen in einer zelle oder einem Organismus
- Oxidation · Abgabe von Elektronen Gegensatz: Reduktion
- Reduktion · Aufnahme von Elektronen Gegensatz: Oxidation
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- Hydrolyse Spaltung einer chemischen Bindung unter Umsetzung von H2O und Einbau von dessen H- und OH-Gruppen
- Hormon Im Organismus gebildeter Botenstoff, löst in Zellen mit spezifischen Rezeptoren eine bestimmte Wirkung aus.
- Rezeptor Molekül, Organell oder Zelle zur Aufnahme spezifischer Siganle aus der Umwelt ode der innenwelt eines Organismus
- Schlüssel-Schloss-Prinzip (Enzyme) · Enzyme funktionieren nach dem Schlüssel-Schloß-Prinzip Enzyme sind substratspezifisch und wirkungsspezifisch
- Arthritis urica Gicht
- Substrat In der Chemie wird der Ausgangsstoff bei der Katalyse als Substrat bezeichnet, im weitesten Sinn ein Träger bestimmter physikalischer, chemischer oder biologischer Eigenschaften.
- induces-fit-Mechanismus Das aktive Zentrum ist die Region, in der alle chemischen Gruppen, die an der zu katalysierenden Reaktion beteiligt sind, in räumlichen Kontakt gebracht werden. In einigen Enzymen nimmt das aktive Zentrum erst nach Bindung des Substrates die dazu komplementäre Form ein. Diesen Prozess der dynamischen Erkennung nennt man induced fit.
- Enzym-Substrat-Komplex der Komplex, der vorrübergehend entsteht, wenn Enzym und Substrat im aktiven Zentrum gebunden sind
- Apoenzym bei zusammengesetzten Enzymen nennt man den Proteinteil Apoenzym
- Coenzym oder Cosubstrat · zusammengesetztes Enzym aus Apoenzym und Coenzym nur dann ist das Enzym funktionstüchtig
- prosthetische Gruppe dauerhafte aneinander gebundenes Coenzym und Apoenzym
- Cofaktoren kleine chemische Moleküle, die dauerhaft mit dem Apoenzym verbunden sind
- Konformation Die Konformation eines organischen Moleküls beschreibt die räumliche Anordnung dessen drehbarer Bindungen an den Kohlenstoffatomen
- Transferasen · ist eine der sechs Hauptgruppen der Enzyme · katalysieren die Übertragung von beispielsweise Amino-, Methyl- oder Phosphatgruppen · Bsp.- Galactose à Glukose- Hexokinase à Phosphatgruppe von ATP auf Glukose- DNA-Polymerase: Kettenverängerung des DNA-Stranges
- Hydrolasen · ist eine der sechs Hauptgruppen der Enzyme · katalysieren eine Spaltung von Hydrolyse, d.h. pro gespaltene Bindung wird ein Wasser-Molekül umgesetzt Bsp.:- Proteasen, Peptidasen (Spaltung von Peptidbindungen- DNAasen (Spaltung von Zucker-Phosphat-Ester-Bindungen der DNA
- Lyasen · ist eine der sechs Hauptgruppen der Enzyme · katalysieren nicht hydrolytische Molekülspaltungen und erzeugen dadurch meist eine neue Doppelbindung · Bsp.:- Pyruvatdecarboxylase à CO2 aus Pyruvat
- Isomearasen · ist eine der sechs Hauptgruppen den Enzyme · katalysieren intramolekulare Umlagerungen · Bsp.:- Triosephosphatisomerase TIM à Umwandlung von Glycerinaldehyd-3-phosphat in Dihydroxyacetonphosphat
- Ligasen · ist eine der sechs Hauptgruppen der Enzyme · katalysieren die Bildung von neuen Bindungen unter Spaltung von ATP · Bsp.:- DNA-Ligase à Herstellung einer Bindung zwischen Phosphat und Desoxyribose im DNA-Strang- Ligasen sind z.B. bei der Beseiigung von DNA-Schäden durch UV-Strahlung beteiligt
- nicht-kompetetiver Hemmstoff dieser Hemmstoff bindet an einen anderen Ort als an das aktive Zentrum und verändert dadurch jedoch die Struktur des aktiven Zentrums
- kompetitiver Hemmstoff konkurriert mit dem Substrat um das aktive Zentrum
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- allosterische Enzyme · Allosterische Enzyme besitzen neben dem aktiven Zentrum noch ein weiteres „regulatorisches Zentrum“. Bei Bindung eines Inhibitors an dieses Zentrum, wird die Struktur des aktiven Zentrums verändert, so dass kein Substrat mehr an dieses binden kann. Allosterische Enzyme wirken oft an Knotenpunktenpunkten im Stoffwechsel.
- Multienzymkomplexe Bei Multienzymkomplexen liegen direkt mehrere Enzyme nebeneinander und das Substrat wird bei Enzym A verändert und kann über einen kurzen Weg direkt vom Enzym B weiter katalysiert werden usw.
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