Biotechnologie (Subject) / 7 Enzyme (Lesson)

Vorlesung Schieber SS 15

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• Wechselwirkung von Enzym und umzusetzenden Stoff Steigerung der Reaktionsfähigkeit dieses Stoffes Reaktionsbeschleunigungen keine Veränderungen der Lage des Reaktionsgleichgewichts
• Enzymatische Reaktionen Erniedrigung der Aktivierungsenergie einer Reaktion Aktivierungsenergien der Hin- und Rückreaktion unterscheiden sich um den Betrag der freien Aktivierungsenergie Enzyme können die Einstellung chemischer Gleichgewicht beschleunigen, ohne die Gleichgewichtslage der Reaktion zu beeinflussen lokale Minima und Maxima im Reaktionsprofil
• Enzym-Substrat-Interaktion selektive Erkennung eines Substrates und präzise Unterscheidung (Substratspezifität) Auswahl nur eines thermodynamisch möglichen Reaktionstypen für ein bestimmtes Substrat (Reaktionsspezifität) Regulierbarkeit der Enzymaktivität
• aktives (katalytisches) Zentrum wird von AS des Enzymproteins gebildet, die an Substratbindung beteiligt sind häufig vertiefte Enzymoberfläche Bindung von Substratmolekülen häufig durch nicht-kovalente Kräfte optimale räumliche Positionierung erst durch Beteiligung von Coenzymen und Cofaktoren moderne Auffassung: induced fit
• Cofaktoren Cofaktoren: niedermolekulare, nicht proteinartige Substanzen, Enzymprotein allein: Apoenzym; Komplex aus Enzym und Coenzym: Holoenzym Cosubstrate: werden bei Katalyse strukturell verändert und in modifizierte Form vom Apoenzym freigegeben Prostethische Gruppen: sind dauerhaft an Apoenzym gebunden und werden in fester Bindung regeneriert
• Enzymklassen Oxidoreduktasen (Peroxidase, Katalase --> Oxidation und Reduktion) Transferasen (Transglutaminase, Kinasen --> Übertragung von Gruppen) Hydrolasen (Amylase, Lipase, Proteasen --> Spaltung unter Wassereinbau) Lyasen (Pektinlyase --> Bildung von und Addition an DB) Isomerasen (Glucose-Isomerase, Racemasen --> Umwandlung innerhalb eines Moleküls) Ligasen (Acetyl-CoA-Synthetase --> Verknüpfung unter ATP-Verbrauch)
• Bestimmung der katalytischen Aktivität Ermittlung der Geschwindigkeit der durch das Enzym katalysierten Reaktion Geschwindigkeit proportional der Anzahl der katalytisch aktiven Enzymmoleküle und damit der Enzymkonzentration
• Abhängigkeit der Enzymaktivität von Temperatur pH Ionenstärke (Je höher die Ionenstärke, desto niedriger die Aktivität)
• Ursachen für Proteindenaturierung physikalische Einwirkung Hitze, Kälte mechanische Kräfte Strahlung chemische Einwirkung Säure, Lauge Salze, Lösungsmittel, Detergentien Oxidationsmittel, ...
• Gewinnung von Enzymen gerichtete Evolution computergestützes Proteindesign Einbau nicht-proteinogener oder synthetischer AS in Proteine
• gerichtete Evolution Erzeugung von tausenden von Mutanten eines Proteins nach dem Prinzip der Zufallsmutagenese künstlicher Selektionsdruck Hochdurchsatz-Screening: Suche nach verbesserten Mutanten im Vergleich zum Wildtyp zeitintensiv, aber keine Kenntnisse über Struktur/Funktion des Proteins nötig
• Computergestütztes Proteindesign erfordert weitreichende Kenntnisse über Struktur des Proteins sowie hohe Rechenleistung Generierung von Mutanten mit aufwendigen Algorithmen limitiert durch mangelnde Verfügbarkeit dreidimensionaler Strukturen für viele Proteine
• Einbau nicht-proteinogener oder synthetischer AS in Proteine natürliche Limitierung auf 20 AS wird umgangen Möglichkeiten zum Design von Proteinen mit neuen Eigenschaften
• Produktion und Gewinnung von Enzymen zusammengefasst Kultivierung MO Abtrennung der Zellen vom enzymhaltigen Kulturüberstand Aufkonzentrierung der Enzyme weitere Reinigungsschritte
• Bedeutung enzymatischer Vorgänge bei der Verarbeitung und Lagerung von LM - unerwünschte Vorgänge Weichwerden des Pflanzengewebes Verminderung des Rohfaseranteil Bräunung Veratmung von Zuckern Süßwerden Bittergeschmack Bleichung Geruchsbildung
• Bedeutung enzymatischer Vorgänge bei der Verarbeitung und Lagerung von LM - erwünschte Vorgänge Aromabildung Gärung bei alkoholischen Getränken Oxidation von Ethanol bei Essigherstellung Fermentation von Kaffee-, Kakaobohnen, Tee Milchsäuregärung Vorgänge bei der Brotherstellung
• Strategien zur Immobilisierung von Enzymen reversible physikalische Immobilisierung irreversible Immobilisierung durch kovalente Kopplung des Proteins an Träger Einschluss von Enzymen Vernetzung von Enzymen Mikroverkapselung Geleinschluss Einschluss in Hohlfasern

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