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Einführung in die Biochemie (Subject) / Groll. (Lesson)

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• Ist ΔG enzymabhängig? ΔG ist enzymunabhängig, da unabhängig vom Reaktionsmechanismus.
• Wie ist ΔG (Freie Enthalpie) definiert? Sei A+B↔C+D. Dann gilt ΔG:=ΔG0+RT⋅([C][D])/([A][B])
• Wie hoch ist die freie Enthalpie ΔG für eine sich im Gleichgewicht befindende Reaktion? ΔG=0
• Was passiert im fünften Schritt der Glykolyse? GAP→DHAP
• Was bedeutet eine positive/negative freie Enthalpie ΔG? ΔG>0 ⇒Endergonische Reaktion ΔG<0 ⇒Exergonische Reaktion
• Wann läuft eine Reaktion freiwillig ab? Wie kann dies erreicht werden? Wenn die freie Enthalpie ΔG negativ ist. Wenn A→B, dann kann durch weiterreagieren eines Produkts/Edukts die Reaktion am Laufen gehalten werden.
• Sind (a) Thermodynamik (b) Reaktionsgeschwindigkeit enzymabhängig? (a) Nein. (b) Ja.
• Herleitung der Substratkonzentration für Reaktion erster Ordnung. Lösung. [B]=[A0](1-e-kt)       (+[B0])
• Herleitung Gleichgewichtskonstante für biologische Prozesse. A↔B, dann K=[B]eq/[A]eq
• Wovon ist die Reaktionsgeschwindigkeit abhängig? Vom Reaktionsweg.
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• Was ist der zweite Hauptsatz der Thermodynamik? ΔG=ΔH-TΔS
• Wie wird eine Reaktion katalysiert? Dadurch, dass der Übergangszustand stabilisiert wird.  Unkatalysiert: Hohe Enthalpie durch gedehnte Bindung und räumliche Nähe gleicher Ladung Katalysiert: Räumliche Orientierung von Reaktanden bewirkt niedere Enthalpie
• Was muss für die Michaelis-Menton-Kinetik gelten? SS=d[ES]/dt=0 Substratsättigung ⇒[ES]Bildung=[ES]Zerfall Zu Beginn kein Produkt k-2[P]=0
• Was sagt k_2:=k_cat aus. kcat ist die Wechselzahl (eng. turnover number).  Dies ist die Anzahl an Substratmolekülen, die pro Zeiteinheit in Produkt umgewandelt werden kann.
• Herleiten der MM-Kinetik ---
• Was ist die Michaeliskonstante kM? kM ist die Kenngröße enzymatischer Reaktionen und gibt die Substratkonzentration an, bei der die Umsatzgeschwindigkeit halbmaximal ist.  Mathematisch. kM=[S] ⇒v0=vmax/2
• Was gibt kM an? Die Affinität vom Enzym zum Substrat. Hierbei gilt, kleiner kM entspricht hohe Affinität.
• Was sind die vier katalytischen Prinzipien? Kovalente Katalyse Reaktive Gruppe im aktiven Zentrum bildet ein kovalentes Produkt mit S. Säure-Base-Katalyse Gruppe im aktiven Zentraum wirkt als Protonendonator oder -akzeptor. Metallionen-Katalyse Men+ stabilisiert die negative Ladung vom Substart. Men+ wirkt als elektrophil oder Redoxpartner. Katalyse durch Annäherung Aktive Zentrum optimiert Orientierung und Abstand zweier Substrate.
• Was sind Inhibitoren von Enzymen? Liganden und Verbindungen sorgen für ein Herabsetzen der Enzymaktivität.
• Was ist K_50? K50 gibt [I] an, bei der das Enzym nur noch 50% Restaktivität hat.
• Was ist (a) kompetetive (b) irreversibele (c) reversibele Inhibition? kompetetive. Substrat konkurriert mit Inhibitor irreversibel. kON=EI-Bindung, kOFF=0 reversibel. kON=EI-Bildung, kOFF=EI-Zerfall (beides abhängig von [S] und kM)
• Wofür steht Katal? Katal ist eine SI-Einheit. Katal ist die Enzymmenge, die 1mol Substrat pro Sekunde verstoffwechselt.
• Warum muss die Enzymaktivität reguliert werden? Im SS gilt eine hohe [S]. Aus der MM-Kinetik folgt, das v0~kcat⋅E0=vmax. Dadurch entstehen Probleme. Gefahr von Nebenreaktionen (unkatalysiert) Toxizität (Prionenbildung), Acetaldehyd bei Gärung
• Was ist das Endprodukt der Glykolyse? Wozu kann dieses Produkt weiterreagieren? Glucose→Pyruvat. Pyrutvat → Ethanol (alk. Gärung) Lactat (Milchsäuregärung) Kohlenstoffdioxid (aerob)
• Wie wird Alkohol im Körper verarbeitet? Ethanol reagiert zunächst mittels Enzym Alkoholdehydrogenase unter Verwendung von NAD+ (, welches zu NADH und H+ reagiert) zu Acetaldehyd. Acetaldehyd regiert dann erneut mit ADH und NAD+ zu Essigsäure. Zucker kann den Schritt von Acetaldehyd zu Essigsäure inhibieren, so dass es zu einer Anhäufung von Acetaldehyd kommt, sprich einem Kater.
• Wie werden Enzyme klassifiziert? Oxoreduktase Transferase Hydrolase Lyase Isomerase Ligase
• Was ist ein Cofaktor? Ein Cofaktor ist eine Komponente des aktiven Zentrums und keine AS. Apoenzym+Cofaktor=Holoenzym Cofaktoren können sein: Metalle: Me2+ Coenzyme (organsiche Verbindungen, die sich von Vitaminen ableiten) Vitamine
• Was ist eine prosthetische Gruppe und Cosubstrat? Coenzym ist kovalent an Enzym gebunden, wie bei Hämoglobin. Cosubstrat: Cofaktor, der als Substrat umgesetzt wird.
• Alanin Unpolar Ala  A
• Arginin Basisch Arg R
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• Asparagin Polar Asn  N
• Asparagin Polar Asn  N
• Asparaginsäure / Aspartat Sauer Asp D
• Cystein Polar Cys C
• Glutamin Polar  Gln Q
• Glutaminsäure / Glutamat Sauer Glu E
• Glycin Polar Gly G
• Histidin Basisch His  H
• Isoleucin Unpolar Ile I
• Leucin Unpolar Leu L
• Lysin Basisch Lys K
• Methionin Unpolar Met M
• Phenylalanin Unpolar Phe F
• Prolin Unpolar Pro P
• Serin Polar Ser  S
• Threonin Polar Thr T
• Tryptophan Unpolar Trp W
• Tyrosin Polar Tyr Y
• Valin Unpolar Val V

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